Hemogram

Hemogram(Greek haima blood + gramma notation) – klinikal na pagsusuri sa dugo. Kasama ang data sa bilang ng lahat hugis elemento dugo, ang kanilang morphological features, ESR, hemoglobin content, color index, hematocrit number, ratio iba't ibang uri leukocytes, atbp.

Ang dugo para sa pagsasaliksik ay kinukuha ng 1 oras pagkatapos ng turok sa baga mula sa isang daliri (earlobe o takong sa mga bagong silang at maliliit na bata). Ang lugar ng pagbutas ay ginagamot ng cotton swab na binasa ng 70% ethyl alcohol. Ang balat ay nabutas ng isang karaniwang disposable scarifier spear. Ang dugo ay dapat na malayang dumaloy. Maaari mong gamitin ang dugo na kinuha mula sa isang ugat.

Sa pagpapalapot ng dugo, maaaring tumaas ang mga konsentrasyon ng hemoglobin; sa pagtaas ng dami ng plasma ng dugo, maaaring mangyari ang pagbaba.

Ang pagpapasiya ng bilang ng mga selula ng dugo ay isinasagawa sa silid ng pagbibilang ng Goryaev. Ang taas ng silid, ang lugar ng grid at ang mga dibisyon nito, at ang pagbabanto ng dugo na kinuha para sa pagsubok ay posible upang matukoy ang bilang ng mga nabuong elemento sa isang tiyak na dami ng dugo. Ang camera ni Goryaev ay maaaring mapalitan ng mga awtomatikong counter. Ang prinsipyo ng kanilang operasyon ay batay sa iba't ibang electrical conductivity ng mga nasuspinde na particle sa isang likido.

Normal na bilang ng mga pulang selula ng dugo sa 1 litro ng dugo

Ang pagbawas sa bilang ng mga pulang selula ng dugo (erythrocytopenia) ay katangian ng anemia: ang pagtaas ay sinusunod sa hypoxia, congenital heart defects, cardiovascular failure, erythremia, atbp.

Ang bilang ng mga platelet ay binibilang gamit ang iba't ibang mga pamamaraan (sa blood smears, sa Goryaev chamber, gamit ang mga awtomatikong counter). Sa mga matatanda, ang bilang ng platelet ay 180.0–320.0×10 9 /l. Ang isang pagtaas sa bilang ng mga platelet ay sinusunod sa mga malignant neoplasms, talamak na myeloid leukemia, osteomyelofibrosis, atbp. Nabawasang nilalaman Ang bilang ng platelet ay maaaring sintomas ng iba't ibang sakit, tulad ng thrombocytopenic purpura. Ang immune thrombocytopenia ay madalas na nangyayari sa klinikal na kasanayan. Ang bilang ng mga reticulocytes ay binibilang sa blood smears o sa Goryaev chamber. Sa mga matatanda, ang kanilang nilalaman ay 2–10 ‰.

Ang normal na bilang ng white blood cell sa mga matatanda ay mula sa 4,0 dati 9.0×10 9 /l. Sa mga bata ito ay bahagyang mas malaki. Mas mababa ang bilang ng leukocyte 4.0×10 9 /l ay itinalaga ng terminong "leukopenia", higit pa 10.0×10 9 /l– ang terminong “leukocytosis”. Ang bilang ng mga leukocytes sa isang malusog na tao ay hindi pare-pareho at maaaring magbago nang malaki sa araw (circadian biorhythms). Ang amplitude ng pagbabagu-bago ay depende sa edad, kasarian, mga katangian ng konstitusyon, kondisyon ng pamumuhay, pisikal na aktibidad, atbp. Ang pag-unlad ng leukopenia ay sanhi ng ilang mga mekanismo, halimbawa, isang pagbawas sa produksyon ng mga leukocytes ng bone marrow, na nangyayari sa hypoplastic at iron deficiency anemia. Ang leukocytosis ay kadalasang nauugnay sa isang pagtaas sa bilang ng mga neutrophil, mas madalas dahil sa pagtaas ng produksyon ng mga leukocytes o ang kanilang muling pamamahagi sa vascular bed; naobserbahan sa maraming kondisyon ng katawan, halimbawa, na may emosyonal o pisikal na stress, na may maraming mga nakakahawang sakit, pagkalasing, atbp. Karaniwan, ang mga leukocytes sa dugo ng isang may sapat na gulang ay kinakatawan iba't ibang anyo, na ibinahagi sa mga may kulay na paghahanda sa mga sumusunod na ratio:

Ang pagtukoy sa dami ng ugnayan sa pagitan ng mga indibidwal na anyo ng mga leukocytes (pormula ng leukocyte) ay may kahalagahan sa klinikal. Ang tinatawag na shift sa leukocyte formula sa kaliwa ay madalas na sinusunod. Ito ay nailalarawan sa pamamagitan ng paglitaw ng mga immature forms ng leukocytes (band cells, metamyelocytes, myelocytes, blasts, atbp.). Naobserbahan kung kailan nagpapasiklab na proseso ng iba't ibang etiologies, leukemia.

Ang morphological na larawan ng mga nabuong elemento ay sinusuri sa mga stained blood smears sa ilalim ng mikroskopyo. Mayroong ilang mga paraan upang mantsang ang mga pahid ng dugo, batay sa kemikal na pagkakaugnay ng mga elemento ng cell sa ilang aniline dyes. Kaya, ang mga cytoplasmic inclusions ay metachromatically stained ng organic dye azure sa isang maliwanag na lilang kulay (azurophilia). Sa stained blood smears, ang laki ng leukocytes, lymphocytes, erythrocytes (microcytes, macrocytes at megalocytes), ang kanilang hugis, kulay, halimbawa, ang saturation ng isang erythrocyte na may hemoglobin (color indicator), ang kulay ng cytoplasm ng mga leukocytes, lymphocytes , ay tinutukoy. Ang mababang color index ay nagpapahiwatig ng hypochromia; ito ay sinusunod sa anemia na sanhi ng kakulangan sa iron sa mga erythrocytes o ang hindi paggamit nito para sa hemoglobin synthesis. Ang mataas na color index ay nagpapahiwatig ng hyperchromia sa anemia na sanhi ng kakulangan sa bitamina SA 12 at/o folic acid, hemolysis.

Ang erythrocyte sedimentation rate (ESR) ay tinutukoy ng pamamaraang Panchenkov, na nakabatay sa pag-aari ng mga pulang selula ng dugo upang manirahan kapag ang uncoagulated na dugo ay inilagay sa isang patayong pipette. Ang ESR ay nakasalalay sa bilang ng mga pulang selula ng dugo at ang kanilang laki. Dami at kakayahang bumuo ng mga agglomerates, depende sa temperatura kapaligiran, ang dami ng mga protina ng plasma ng dugo at ang ratio ng kanilang mga fraction. Ang pagtaas ng ESR ay maaaring mangyari sa panahon ng mga nakakahawang, immunopathological, nagpapasiklab, necrotic at mga proseso ng tumor. Ang pinakamalaking pagtaas sa ESR ay sinusunod sa panahon ng synthesis ng pathological protein, na tipikal para sa myeloma, macroglobulinemia ng Waldenström, light at heavy chain disease, pati na rin ang hyperfibrinogenemia. Dapat tandaan na ang pagbawas sa nilalaman ng fibrinogen sa dugo ay maaaring magbayad para sa isang pagbabago sa ratio ng albumin at globulin, bilang isang resulta kung saan ang ESR ay nananatiling normal o bumabagal. Sa talamak na mga nakakahawang sakit (halimbawa, trangkaso, namamagang lalamunan), ang pinakamataas na ESR ay posible sa panahon ng pagbaba ng temperatura ng katawan, na may kabaligtaran na pag-unlad ng proseso. Ang mabagal na ESR ay hindi gaanong karaniwan, halimbawa sa erythremia, pangalawang erythrocytosis, pagtaas ng konsentrasyon ng mga acid ng apdo at mga pigment ng apdo sa dugo, hemolysis, pagdurugo, atbp.

Ang numero ng hematocrit - ang volumetric ratio ng mga nabuong elemento ng dugo at plasma - ay nagbibigay ng ideya ng kabuuang dami ng mga pulang selula ng dugo.

Normal na numero ng hematocrit

Natutukoy ito gamit ang hematocrit, na dalawang maikling glass graduated capillaries sa isang espesyal na nozzle. Ang numero ng hematocrit ay nakasalalay sa dami ng mga pulang selula ng dugo sa daluyan ng dugo, lagkit ng dugo, bilis ng daloy ng dugo at iba pang mga kadahilanan. Nagdaragdag ito sa pag-aalis ng tubig, thyrotoxicosis, diabetes mellitus, sagabal sa bituka, pagbubuntis, atbp. Ang isang mababang numero ng hematocrit ay sinusunod na may pagdurugo, pagkabigo sa puso at bato, pag-aayuno, at sepsis.

Ang mga tagapagpahiwatig ng hemogram ay karaniwang nagpapahintulot sa isa na mag-navigate sa mga kakaiba ng proseso ng pathological. Kaya, ang isang bahagyang neutrophilic leukocytosis ay posible na may banayad na kurso ng mga nakakahawang sakit at purulent na proseso; Ang paglala ay ipinahiwatig ng neutrophilic hyperleukocytosis. Ang mga hemogram na ito ay ginagamit upang subaybayan ang epekto ng ilang mga gamot. Kaya, ang regular na pagpapasiya ng hemoglobin na nilalaman ng mga erythrocytes ay kinakailangan upang magtatag ng isang regimen para sa pagkuha ng mga suplementong bakal sa mga pasyente na may iron deficiency anemia, at ang bilang ng mga leukocytes at platelet sa paggamot ng leukemia na may mga cytostatic na gamot.

Istraktura at pag-andar ng hemoglobin

Hemoglobin- ang pangunahing bahagi ng erythrocyte at ang pangunahing pigment sa paghinga, tinitiyak ang paglipat ng oxygen ( TUNGKOL SA 2 ) mula sa baga hanggang sa tissue at carbon dioxide ( CO 2 ) mula sa mga tisyu hanggang sa baga. Bilang karagdagan, ito ay gumaganap ng isang makabuluhang papel sa pagpapanatili ng balanse ng acid-base ng dugo. Tinatayang ang isang pulang selula ng dugo ay naglalaman ng ~340,000,000 molekula ng hemoglobin, na ang bawat isa ay binubuo ng humigit-kumulang 103 mga atomo. Sa karaniwan, ang dugo ng tao ay naglalaman ng ~750 g ng hemoglobin.

Ang Hemoglobin ay isang kumplikadong protina na kabilang sa pangkat ng mga hemoprotein, ang bahagi ng protina na kinakatawan ng globin, at ang hindi protina na bahagi ng apat na magkakahawig na iron porphyrin compound na tinatawag na hemes. Ang iron (II) atom na matatagpuan sa gitna ng heme ay nagbibigay sa dugo ng katangian nitong pulang kulay ( tingnan ang fig. 1). Ang pinaka-katangian na pag-aari ng hemoglobin ay ang nababaligtad na pagdaragdag ng mga gas TUNGKOL SA 2 , CO 2 at iba pa.

kanin. 1. Istraktura ng hemoglobin

Napag-alaman na ang heme ay nakakakuha ng kakayahang mag-transport TUNGKOL SA 2 lamang kung ito ay napapalibutan at protektado ng isang tiyak na protina - globin (ang heme mismo ay hindi nagbubuklod ng oxygen). Kadalasan kapag kumokonekta TUNGKOL SA 2 may bakal ( Fe) ang isa o higit pang mga electron ay hindi maibabalik na inilipat mula sa mga atomo Fe sa mga atomo TUNGKOL SA 2 . Sa madaling salita, nangyayari ang isang kemikal na reaksyon. Napatunayan na sa eksperimento na ang myoglobin at hemoglobin ay may natatanging kakayahan na mabaligtad na magbigkis O 2 walang heme oxidation Fe 2+ sa Fe 3+ .

Kaya, ang proseso ng paghinga, na sa unang sulyap ay tila napakasimple, ay aktwal na isinasagawa sa pamamagitan ng pakikipag-ugnayan ng maraming uri ng mga atomo sa mga higanteng molekula ng matinding pagiging kumplikado.

Sa dugo, ang hemoglobin ay umiiral sa hindi bababa sa apat na anyo: oxyhemoglobin, deoxyhemoglobin, carboxyhemoglobin, at methemoglobin. Sa mga erythrocytes, ang mga molekular na anyo ng hemoglobin ay may kakayahang interconversion; ang kanilang ratio ay tinutukoy ng mga indibidwal na katangian ng organismo.

Tulad ng anumang iba pang protina, ang hemoglobin ay may isang tiyak na hanay ng mga katangian kung saan maaari itong makilala mula sa iba pang protina at hindi protina na mga sangkap sa solusyon. Kabilang sa mga katangiang ito ang bigat ng molekular, komposisyon ng amino acid, singil sa kuryente, at mga katangian ng kemikal.

Sa pagsasagawa, ang mga katangian ng electrolyte ng hemoglobin ay kadalasang ginagamit (nakabatay dito ang mga paraan ng konduktibong pag-aaral nito) at ang kakayahan ng heme na ilakip ang iba't ibang mga grupo ng kemikal na humahantong sa isang pagbabago sa valence. Fe at pangkulay ng solusyon (calorimetric na pamamaraan). Gayunpaman, maraming mga pag-aaral ang nagpakita na ang resulta ng mga conductive na pamamaraan para sa pagtukoy ng hemoglobin ay nakasalalay sa komposisyon ng electrolyte ng dugo, na nagpapahirap sa paggamit ng naturang pag-aaral sa emergency na gamot.

Istraktura at pag-andar ng bone marrow

Utak ng buto(medulla ossium) ay ang sentral na organ ng hematopoiesis, na matatagpuan sa spongy substance ng mga buto at bone marrow cavity. Ginagawa rin nito ang mga tungkulin ng biological na proteksyon ng katawan at pagbuo ng buto.

Sa mga tao, ang bone marrow (BM) ay unang lumilitaw sa ika-2 buwan ng embryogenesis sa clavicle, sa ika-3 buwan - sa shoulder blades, ribs, sternum, vertebrae, atbp. Sa ika-5 buwan ng embryogenesis, ang bone marrow ay gumaganap bilang ang pangunahing hematopoietic organ, na nagbibigay ng differentiated bone marrow hematopoiesis na may mga elemento ng granulocytic, erythrocyte at megacarciocytic series.

Sa pang-adultong katawan ng tao, ang isang pagkakaiba ay ginawa sa pagitan ng pulang BM, na kinakatawan ng aktibong hematopoietic tissue, at dilaw, na binubuo ng mga fat cell. Pinupuno ng pulang CM ang mga puwang sa pagitan ng bone trabeculae ng spongy substance ng flat bones at ang epiphyses ng long bones. Mayroon itong madilim na pulang kulay at semi-liquid consistency, na binubuo ng stroma at mga cell ng hematopoietic tissue. Ang stroma ay nabuo sa pamamagitan ng reticular tissue, ito ay kinakatawan ng fibroblasts at endothelial cells; naglalaman ng isang malaking bilang ng mga daluyan ng dugo, higit sa lahat ay malawak na manipis na pader na sinusoidal capillaries. Ang stroma ay nakikibahagi sa pag-unlad at paggana ng buto. Sa mga puwang sa pagitan ng mga istruktura ng stroma mayroong mga cell na kasangkot sa mga proseso ng hematopoiesis: stem cell, progenitor cells, erythroblasts, myeloblasts, monoblasts, megakaryoblasts, promyelocytes, myelocytes, metamyelocytes, megakaryocytes, macrophage at mature blood cells.

Ang pagbuo ng mga selula ng dugo sa pulang BM ay nakaayos sa anyo ng mga isla. Sa kasong ito, ang mga erythroblast ay pumapalibot sa macrophage, na naglalaman ng bakal, na kinakailangan para sa pagtatayo ng hemin na bahagi ng hemoglobin. Sa panahon ng proseso ng pagkahinog, ang mga butil na leukocytes (granulocytes) ay idineposito sa pulang BM, kaya ang kanilang nilalaman ay 3 beses na mas mataas kaysa sa mga erythrokaryocytes. Ang mga megakaryocytes ay malapit na nauugnay sa sinusoidal capillaries; ang bahagi ng kanilang cytoplasm ay tumagos sa lumen ng daluyan ng dugo. Ang mga hiwalay na fragment ng cytoplasm sa anyo ng mga platelet ay pumasa sa daluyan ng dugo. Ang pagbuo ng mga lymphocyte ay mahigpit na pumapalibot sa mga daluyan ng dugo. Ang mga lymphocyte precursor at B lymphocytes ay nabubuo sa pulang buto ng utak. Karaniwan, ang mga mature na selula lamang ng dugo ang tumagos sa dingding ng mga daluyan ng dugo ng utak ng buto, kaya ang hitsura ng mga hindi pa nabubuong anyo sa daluyan ng dugo ay nagpapahiwatig ng pagbabago sa paggana o pinsala sa bone marrow barrier. Sinasakop ng CM ang isa sa mga unang lugar sa katawan sa mga tuntunin ng mga katangian ng reproduktibo nito. Sa karaniwan, ang isang tao ay gumagawa ng:

Sa pagkabata (pagkatapos ng 4 na taon), ang pulang BM ay unti-unting pinapalitan ng mga fat cells. Sa edad na 25, ang mga diaphyses ng tubular bones ay ganap na napuno ng dilaw na utak; sa mga flat bone ay sinasakop nito ang halos 50% ng volume ng BM. Ang Yellow CM ay karaniwang hindi gumaganap ng isang hematopoietic function, ngunit may malaking pagkawala ng dugo, lumilitaw ang foci ng hematopoiesis dito. Sa edad, nagbabago ang dami at masa ng BM. Kung sa mga bagong silang ito ay nagkakahalaga ng humigit-kumulang 1.4% ng timbang ng katawan, kung gayon sa isang may sapat na gulang ito ay 4.6%.

Ang utak ng buto ay kasangkot din sa pagkasira ng mga pulang selula ng dugo, muling paggamit ng bakal, synthesis ng hemoglobin, at nagsisilbing lugar ng akumulasyon. reserbang lipid. Dahil naglalaman ito ng mga lymphocytes at mononuclear phagocytes, nakikibahagi ito sa immune response.

Ang aktibidad ng CM bilang isang self-regulating system ay kinokontrol ng prinsipyo ng feedback (ang bilang ng mga mature na selula ng dugo ay nakakaapekto sa intensity ng kanilang pagbuo). Ang regulasyong ito ay sinisiguro ng isang kumplikadong hanay ng mga intercellular at humoral (poetins, lymphokines at monokines) na mga impluwensya. Ipinapalagay na ang pangunahing kadahilanan na kumokontrol sa cellular homeostasis ay ang bilang ng mga selula ng dugo. Karaniwan, habang tumatanda ang mga selula, sila ay inaalis at ang iba ay pumapalit sa kanilang lugar. Sa matinding mga kondisyon (halimbawa, pagdurugo, hemolysis), ang konsentrasyon ng mga cell ay nagbabago at ang feedback ay na-trigger; sa hinaharap, ang proseso ay nakasalalay sa dinamikong katatagan ng system at ang lakas ng impluwensya ng mga nakakapinsalang salik.

Sa ilalim ng impluwensya ng endogenous at exogenous na mga kadahilanan, ang hematopoietic function ng BM ay nagambala. Kadalasan, ang mga pagbabago sa pathological na nagaganap sa BM, lalo na sa simula ng isang sakit, ay hindi nakakaapekto sa mga tagapagpahiwatig na nagpapakilala sa estado ng dugo. Posible ang pagbaba sa bilang ng mga elemento ng cellular ng BM (hypoplasia) o pagtaas (hyperplasia). Sa BM hypoplasia, bumababa ang bilang ng myelokaryocytes, napapansin ang cytopenia, at madalas adipose tissue nangingibabaw sa myeloid. Ang hypoplasia ng hematopoiesis ay maaaring isang malayang sakit (halimbawa, aplastic anemia). Sa mga bihirang kaso, sinasamahan nito ang mga sakit tulad ng talamak na hepatitis, malignant neoplasms, at nangyayari sa ilang uri ng myelofibrosis, marble disease, at autoimmune disease. Sa ilang mga sakit, ang bilang ng mga cell ng isang serye, halimbawa red (partial red cell aplasia), o mga cell ng granulocytic series (agranulocytosis), ay bumababa. Sa isang bilang ng mga pathological na kondisyon, bilang karagdagan sa hypoplasia ng hematopoiesis, ang hindi epektibong hematopoiesis ay posible, na kung saan ay nailalarawan sa pamamagitan ng kapansanan sa pagkahinog at pagpapalabas ng mga hematopoietic na selula sa dugo at ang kanilang intramedullary na kamatayan.

Ang CM hyperplasia ay nangyayari sa iba't ibang leukemias. Oo kailan talamak na leukemia lumilitaw ang mga immature (sabog) na selula; sa talamak na leukemia, ang bilang ng mga morphologically mature na selula ay tumataas, halimbawa, mga lymphocytes sa lymphocytic leukemia, mga erythrocytes sa erythremia, mga granulocytes sa talamak na myeloid leukemia. Ang hyperplasia ng mga erythrocyte cells ay katangian din ng hemolytic anemia,SA 12 - kakulangan sa anemia.

Hemoglobin na hindi nauugnay sa oxygen ay tinatawag na: deoxy-hemoglobin, ferro-hemoglobin, nabawasang hemoglobin (Hb). Ang hemoglobin na nakagapos sa oxygen (nabawasan) ay oxy-hemoglobin (HbO2). Ang carbon monoxide ay nagbubuklod ng mabuti sa hemoglobin - carboxyhemoglobin (HbCO). Ang MetHb ay oxidized hemoglobin, hindi pinagsama sa oxygen o carbon monoxide, ngunit madaling bumubuo ng mga complex na may cyanides (ginagamit sa paggamot).

Ang pang-adultong globin ng tao ay isang tetramer (a2- at b2-chain), ang mga kadena ay magkakaugnay na magkakaugnay ng mga non-covalent bond. Mayroong 4 na polypeptide chain sa molekula ng hemoglobin at bawat isa sa kanila ay naglalaman ng isang heme. Nangangahulugan ito na ang bawat molekula ng hemoglobin ay nagbubuklod ng 4 na molekula ng oxygen. Ang koneksyon ng hemoglobin na may oxygen ay isinasagawa dahil sa bono ng koordinasyon sa pagitan ng iron atom at ng nitrogen-histedine atoms sa polypeptide chain. Ang heme pocket ay isang lamat sa pagitan ng mga helice kung saan naka-embed ang heme. Ang proximal histedine sa a-chain ay residue 87, sa b-chain ito ay residue 92. Ang distal histedine residue sa a-chain ay 58, sa b-chain ito ay 63. Ang oxygen binding ay nangyayari lamang sa pinababang iron!

Ang heterogeneity ng hemoglobin ay nauugnay sa mga pagkakaiba sa istraktura ng globin:

1. Mga normal na hemoglobin.

2. Abnormal hemoglobins - ang kanilang presensya ay sinamahan ng ilang sakit.

Ang mga hemoglobin ay nagsisimulang ma-synthesize mula sa ika-6 na linggo ng embryogenesis. Ang mga normal na hemoglobin ay ang mga hemoglobin na lumilitaw sa iba't ibang yugto ng buhay:

Fetal hemoglobin (HbF) - umiiral sa panahon ng embryonic ng buhay ng tao; ay may 2 a chain at 2 gamma chain. Ang HbF ay may mas malaking affinity para sa oxygen kaysa sa HbA. Normal hemoglobin (HbA) - may 2 a-chain at 2 b-chain.

Ang mga menor de edad na hemoglobin ay mga hemoglobin na matatagpuan sa mga bakas na halaga sa mga matatanda. Ang Hemoglobin A2 ay may a-chain at isang delta chain, ang nilalaman nito sa dugo ay 2-3%; lumilitaw 9-12 linggo pagkatapos ng kapanganakan. Ang iba pang menor de edad na hemoglobin ay Hb1b at Hb1c; ang kanilang komposisyon: 2 a-chain at 2 b-chain - ang mga chain na ito ay binago (ang mga hemoglobin na ito ay nabuo dahil sa non-enzymatic na pagdaragdag ng mga b-chain ng glucose-6-phosphate molecule sa N-terminal Valine residues - 6% nito). Ang Hb1c ay nabuo mula sa Hb1b (ito ay 1%).

Ang mga abnormal na hemoglobin ay nailalarawan sa pamamagitan ng isang kakulangan ng mga function ng hemoglobin at kadalasan ay ang genetically determined mutations ng mga sequence ng amino acid chain. Depende sa pagpapakita, ang mga hemoglobin na ito ay nahahati:

1. Hemoglobin na may binagong solubility. Halimbawa, ang HbS o hemoglobin, na nagdudulot ng sickle cell anemia. Sa posisyon 6 ng b-chain, ang AK ay pinalitan: mula Glutamine hanggang Valine. Ang pagbabagong ito sa pagkakasunud-sunod ng AK ay humahantong sa katotohanan na sa deoxy form ang hemoglobin ay nawawalan ng solubility, ang mga molekula nito ay pinagsama-sama sa isa't isa, na bumubuo ng mga thread at binabago ang hugis ng cell. Paggamot: mahigpit na pagbabawal ng malubha pisikal na trabaho at therapy sa droga.

2. Hemoglobin na may binagong affinity para sa oxygen - ang kanilang mga kapalit ay nangyayari sa mga lugar ng alinman sa mga subunit contact o sa heme pocket. Halimbawa, ang HbM - isang mutation ng a-chain ay nakakaapekto sa Histidine residue (residue 58) - isang kapalit ay nangyayari sa isang Tyrosine residue. Bilang resulta, nabuo ang MetHb.

Ang pangunahing protina ng mga pulang selula ng dugo ay hemoglobin(Hb), kabilang dito heme na may iron cation, at ang globin nito ay naglalaman ng 4 na polypeptide chain.

Kabilang sa mga amino acid ng globin, leucine, valine, at lysine ang nangingibabaw (nagkabilang sila ng hanggang 1/3 ng lahat ng monomer). Karaniwan, ang antas ng Hb sa dugo sa mga lalaki ay 130-160 g/l, sa mga babae - 120-140 g/l. Sa iba't ibang panahon ng buhay ng embryo at bata, ang iba't ibang mga gene na responsable para sa synthesis ng ilang polypeptide chain ng globin ay aktibong gumagana. Mayroong 6 na subunit: α, β, γ, δ, ε, ζ (alpha, beta, gamma, delta, epsilon, zeta, ayon sa pagkakabanggit). Ang una at huli sa mga ito ay naglalaman ng 141, at ang natitira ay 146 na residu ng amino acid. Nag-iiba sila sa bawat isa hindi lamang sa bilang ng mga monomer, kundi pati na rin sa kanilang komposisyon. Ang prinsipyo ng pagbuo ng pangalawang istraktura ay pareho para sa lahat ng mga chain: ang mga ito ay malakas (hanggang sa 75% ng haba) helical dahil sa hydrogen bond. Ang compact na paglalagay sa espasyo ng naturang pormasyon ay humahantong sa paglitaw ng isang tertiary na istraktura; Bukod dito, lumilikha ito ng isang bulsa kung saan ipinasok ang heme. Ang resultang complex ay pinananatili sa pamamagitan ng humigit-kumulang 60 hydrophobic na pakikipag-ugnayan sa pagitan ng protina at ng prosthetic na grupo. Ang isang katulad na globule ay pinagsama sa 3 katulad na mga subunit upang bumuo ng isang quaternary na istraktura. Ang resulta ay isang protina na binubuo ng 4 na polypeptide chain (heterogeneous tetramer) sa hugis ng isang tetrahedron. Ang mataas na solubility ng Hb ay pinananatili lamang sa pagkakaroon ng iba't ibang mga pares ng mga kadena. Kung pinagsama ang mga katulad, ang mabilis na denaturation ay sumusunod, na nagpapaikli sa buhay ng pulang selula ng dugo.

Depende sa likas na katangian ng mga kasamang protomer, ang mga sumusunod ay nakikilala: mga uri normal na hemoglobin. Sa unang 20 araw ng pagkakaroon ng embryo, nabuo ang mga reticulocytes Hb P(Primitive) sa anyo ng dalawang pagpipilian: Hb Gower 1, na binubuo ng zeta at epsilon chain na konektado sa pares, at Hb Gower 2 , kung saan ang mga zeta sequence ay napalitan na ng alpha. Ang paglipat ng genesis ng isang uri ng istraktura sa isa pa ay nangyayari nang mabagal: una, ang mga indibidwal na cell ay lilitaw na gumagawa ng ibang variant. Pinasisigla nila ang mga clone ng mga bagong cell na nag-synthesize ng ibang uri ng polypeptide. Nang maglaon, ang mga erythroblast ay nagsisimulang mangibabaw at unti-unting pinapalitan ang mga luma. Sa ika-8 linggo ng buhay ng pangsanggol, nagsisimula ang synthesis ng hemoglobin F=α 2 γ 2, habang papalapit ang pagkilos ng kapanganakan, lumilitaw ang mga reticulocytes na naglalaman HbA=α 2 β 2. Sa mga bagong silang ito ay 20-30%, sa isang malusog na nasa hustong gulang, ang kontribusyon nito ay 96-98% ng kabuuang masa ng protina na ito. Bilang karagdagan, ang mga indibidwal na pulang selula ng dugo ay naglalaman ng mga hemoglobin HbA2 =α 2 δ 2 (1.5 – 3%) at pangsanggol HbF(karaniwan ay hindi hihigit sa 2%). Gayunpaman, sa ilang mga rehiyon, kabilang ang mga katutubo ng Transbaikalia, ang konsentrasyon huling uri tumaas sa 4% (normal).

Mga anyo ng hemoglobin

Ang mga sumusunod na anyo ng hemoprotein na ito ay inilarawan, na nagreresulta pagkatapos ng pakikipag-ugnayan, una sa lahat, sa mga gas at iba pang mga compound.

• Deoxyhemoglobin – isang walang gas na anyo ng protina.

• Oxyhemoglobin - isang produkto ng pagsasama ng oxygen sa isang molekula ng protina. Ang isang molekula ng Hb ay may kakayahang humawak ng 4 na molekula ng gas.

• Carbhemoglobin inaalis ang CO 2 sa mga tissue na nakagapos sa lysine ng protinang ito.

• Ang carbon monoxide, na tumatagos sa mga baga na may hangin sa atmospera, ay mabilis na nagtagumpay sa alveolar-capillary membrane, natutunaw sa plasma ng dugo, nagkakalat sa mga erythrocytes at nakikipag-ugnayan sa deoxy- at/o oxy-Hb:

Nabuo carboxyhemoglobin ay hindi nakakabit ng oxygen sa sarili nito, at ang carbon monoxide ay maaaring magbigkis ng 4 na molekula.

Ang isang mahalagang derivative ng Hb ay methemoglobin , sa molekula kung saan ang iron atom ay nasa estado ng oksihenasyon 3+. Ang form na ito ng hemoprotein ay nabuo sa ilalim ng impluwensya ng iba't ibang mga oxidizing agent (nitrogen oxides, nitrobenzene, nitroglycerin, chlorates, methylene blue), bilang isang resulta, ang halaga ng functionally important oxyHb sa dugo ay bumababa, na nakakagambala sa paghahatid ng oxygen sa mga tisyu, na nagiging sanhi ng pag-unlad ng hypoxia sa kanila.

Ang mga terminal na amino acid sa mga globin chain ay nagpapahintulot sa kanila na tumugon sa monosaccharides, pangunahin ang glucose. Sa kasalukuyan, ang ilang mga subtype ng Hb A (mula 0 hanggang 1c) ay nakikilala, kung saan ang mga oligosaccharides ay nakakabit sa valine ng mga beta chain. Ang huling subtype ng hemoprotein ay lalong madaling gumanti. Sa nagresultang anyo nang walang pakikilahok ng isang enzyme glycosylated Binabago ng hemoglobin ang kaugnayan nito sa oxygen. Karaniwan, ang form na ito ng Hb ay hindi hihigit sa 5% ng kabuuang halaga nito. Sa diabetes mellitus, ang konsentrasyon nito ay tumataas ng 2-3 beses, na pinapaboran ang paglitaw ng tissue hypoxia.

Mga katangian ng hemoglobin

Ang lahat ng kilalang hemoprotein (Seksyon I) ay katulad sa istraktura hindi lamang sa prosthetic group, kundi pati na rin sa apoprotein. Ang isang tiyak na pagkakatulad sa spatial arrangement ay tumutukoy din sa pagkakatulad sa paggana - pakikipag-ugnayan sa mga gas, pangunahin ang oxygen, CO 2, CO, NO. Ang pangunahing pag-aari ng hemoglobin ay ang kakayahang baligtarin ang pagbubuklod sa mga baga (hanggang sa 94%) at epektibong ilabas ito sa mga tisyu oxygen. Ngunit ang tunay na kakaiba para sa protina na iyon ay ang kumbinasyon ng lakas ng oxygen na nagbubuklod sa mataas na bahagyang tensyon at ang kadalian ng paghihiwalay ng kumplikadong ito sa rehiyon ng mababang presyon. Bilang karagdagan, ang rate ng decomposition ng oxyhemoglobin ay nakasalalay sa temperatura at pH ng kapaligiran. Sa akumulasyon ng carbon dioxide, lactate at iba pa acidic na pagkain mayroong mas mabilis na paglabas ng oxygen ( Epekto ng Bohr). Gumagana rin ang lagnat. Sa alkalosis at hypothermia, ang isang reverse shift ay sumusunod, ang mga kondisyon para sa saturation ng Hb na may oxygen sa mga baga ay nagpapabuti, ngunit ang pagkakumpleto ng paglabas ng gas sa tissue ay bumababa. Ang isang katulad na kababalaghan ay sinusunod sa panahon ng hyperventilation, pagyeyelo, atbp. Kapag nalantad sa mga kondisyon ng talamak na hypoxia, ang mga pulang selula ng dugo ay nag-activate ng glycolysis, na sinamahan ng isang pagtaas sa nilalaman ng 2,3-DPHA, na binabawasan ang pagkakaugnay ng hemoprotein para sa oxygen at pinapagana ang deoxygenation ng dugo sa mga tisyu. Kapansin-pansin, ang fetal hemoglobin ay hindi nakikipag-ugnayan sa DFHA, samakatuwid ay pinapanatili ang isang mas mataas na kaugnayan para sa oxygen sa parehong arterial at venous blood.

Mga yugto ng pagbuo ng hemoglobin

Ang synthesis ng hemoglobin, tulad ng anumang iba pang protina, ay nangangailangan ng pagkakaroon ng isang matrix (mRNA), na ginawa sa nucleus. Ang pulang selula ng dugo, gaya ng nalalaman, ay walang anumang mga organel; samakatuwid, ang pagbuo ng mga protina ng heme ay posible lamang sa mga precursor cell (erythroblast, na nagtatapos sa mga reticulocytes). Ang prosesong ito sa mga embryo ay isinasagawa sa atay, pali, at sa mga matatanda sa bone marrow ng mga flat bone, kung saan ang mga hematopoietic stem cell ay patuloy na dumarami at bumubuo ng mga precursor ng lahat ng uri ng mga selula ng dugo (erythrocytes, leukocytes, platelets). Ang pagbuo ng dating ay kinokontrol erythropoietin bato Kaayon ng genesis ng globin, ang heme ay nabuo, ang obligadong bahagi nito ay mga iron cations.

Mga pisyolohikal na anyo ng hemoglobin. Mga anyo ng pathological hemoglobin. Ang nilalaman ng hemoglobin sa dugo. Ang antas ng hemoglobin sa mga lalaki, sa mga kababaihan pagkatapos ng panganganak, sa mga bata sa unang taon ng buhay. Mga yunit ng pagsukat ng hemoglobin.

Ang Hemoglobin ay isang pigment sa paghinga sa dugo, na kasangkot sa transportasyon ng oxygen at carbon dioxide, gumaganap ng mga function ng buffer at pagpapanatili ng pH. Nakapaloob sa mga erythrocytes (mga pulang selula ng dugo - araw-araw ang katawan ng tao ay gumagawa ng 200 bilyong pulang selula ng dugo). Binubuo ito ng isang bahagi ng protina - globin - at isang bahaging porphyrite na naglalaman ng bakal - heme. Ito ay isang protina na may quaternary na istraktura na nabuo ng 4 na subunits. Ang bakal sa heme ay nasa divalent form.

Mga pisyolohikal na anyo ng hemoglobin: 1) oxyhemoglobin (HbO2) - ang kumbinasyon ng hemoglobin na may oxygen ay pangunahing nabuo sa arterial na dugo at binibigyan siya kulay iskarlata, ang oxygen ay nagbubuklod sa iron atom sa pamamagitan ng isang coordination bond.2) nabawasan ang hemoglobin o deoxyhemoglobin (HbH) - hemoglobin na nagbigay ng oxygen sa mga tisyu.3) carboxyhemoglobin (HbCO2) - isang tambalan ng hemoglobin na may carbon dioxide; ay nabuo pangunahin sa venous blood, na bilang isang resulta ay nakakakuha ng isang madilim na kulay ng cherry.

Mga pathological na anyo ng hemoglobin: 1) carbhemoglobin (HbCO) - ay nabuo sa panahon ng pagkalason sa carbon monoxide (CO), habang ang hemoglobin ay nawawalan ng kakayahang mag-attach ng oxygen.2) nakilala ang hemoglobin - nabuo sa ilalim ng impluwensya ng nitrites, nitrates at ilang mga gamot, ang paglipat ng ferrous iron sa trivalent iron ay nangyayari sa pagbuo ng met hemoglobin - HbMet.

Ang nilalaman ng hemoglobin sa dugo bahagyang mas mataas sa mga lalaki kaysa sa mga babae. Sa mga bata sa unang taon ng buhay, ang isang physiological na pagbaba sa konsentrasyon ng hemoglobin ay sinusunod. Ang pagbaba sa nilalaman ng hemoglobin sa dugo (anemia) ay maaaring resulta ng pagtaas ng pagkawala ng hemoglobin sa panahon iba't ibang uri pagdurugo o pagtaas ng pagkasira (hemolysis) ng mga pulang selula ng dugo. Ang sanhi ng anemia ay maaaring kakulangan ng iron, kinakailangan para sa synthesis ng hemoglobin, o mga bitamina na kasangkot sa pagbuo ng mga pulang selula ng dugo (pangunahin ang B12, folic acid), pati na rin ang isang paglabag sa pagbuo ng mga selula ng dugo sa tiyak na hematological mga sakit. Ang anemia ay maaaring mangyari pangalawa sa iba't ibang uri ng malalang sakit na hindi hematological.

Mga yunit ng hemoglobin sa laboratoryo ng Invitro - g/dal
Mga alternatibong unit: g/l
Conversion factor: g/l x 0.1 ==> g/dal

Tumaas na antas ng hemoglobin: Mga sakit na sinamahan ng pagtaas ng bilang ng mga pulang selula ng dugo (pangunahing at pangalawang erythrocytoses). Mga kadahilanang pisyolohikal sa mga residente ng matataas na bundok, mga piloto pagkatapos ng mga flight sa mataas na altitude, mga umaakyat, pagkatapos ng pagtaas ng pisikal na aktibidad.
Pagpapalapot ng dugo;
Congenital heart defects;
Pulmonary heart failure;

Pinagsasama ng Hemoglobin ang dalawang mahahalagang sangkap:

• globin protein, na sumasakop sa 96% ng kabuuang compound;
• heme na naglalaman ng bakal, na 4% ng komposisyon.

Ang ganitong uri ng chromoprotein ay gumaganap ng isang mahalagang function sa katawan ng tao: ito ay nagdadala ng oxygen mula sa mga organ sa paghinga sa lahat ng mga cell at tissue, at mula sa kanila, sa sistema ng baga, paglilipat ng hindi kinakailangang carbon dioxide na inilabas sa panahon ng proseso ng pagpapalitan. Bilang karagdagan sa paghinga, nakikibahagi ito sa mga reaksyon ng redox at akumulasyon ng enerhiya.

Hemoglobin ay ang pangunahing bahagi ng pula mga selula ng dugo- pulang selula ng dugo. Ito ay salamat sa kanya na natanggap nila ang kanilang pangalan at functional na layunin. Ang dry matter ng pulang selula ng dugo ng tao ay naglalaman ng 95% hemoglobin, at 5% lamang ng iba pang mga sangkap (lipids at protina).

Anong mga uri ng hemoglobin ang mayroon?

Batay sa nilalaman ng protina, ang hemoglobin ay maaaring nahahati sa dalawang uri:

Physiological, may posibilidad na lumitaw sa ilang mga yugto normal na pag-unlad katawan ng tao. At dito mga uri ng pathological Ang hemoglobin ay nabuo bilang isang resulta ng hindi tamang pagkakasunud-sunod ng mga serye ng amino acid sa globin.

Ang mga sumusunod na uri ng hemoglobin ay maaaring makilala sa pamamagitan ng anyo:

Upang maiwasan ang mga sakit at gamutin ang mga pagpapakita ng varicose veins sa mga binti, inirerekomenda ng aming mga mambabasa ang Anti-varicose gel na "VariStop", na puno ng mga extract ng halaman at langis; malumanay at epektibong inaalis nito ang mga pagpapakita ng sakit, pinapagaan ang mga sintomas, tono, at nagpapalakas. mga daluyan ng dugo.

1. Oxyhemoglobin;
2. Carboxyhemoglobin;
3. Methemoglobin;
4. Myoglobin.

Ano ang oxyhemoglobin?

Nakuha ng Oxyhemoglobin ang pangalan nito mula sa kakayahang magdala ng oxygen. Ngunit maaari nitong ganap na isagawa ang proseso ng paghinga lamang sa kumbinasyon ng carbohemoglobin.

Kaya, ang oxyhemoglobin ay pinagsama sa O2 at naghahatid ng oxygen sa mga tisyu, at sa pagbabalik nito ay nagiging carbohemoglobin, kumukuha ng CO2 - carbon dioxide mula sa mga selula, na naghahatid nito sa mga organ ng paghinga. Salamat sa kakayahan ng hemoglobin na madaling mag-attach at maglabas ng mga kemikal sa anyo ng oxygen at carbon dioxide, ang katawan ng tao ay patuloy na puspos ng purong oxygen, at hindi nalason ng mga produkto ng pagkabulok nito.

Panimula sa carboxyhemoglobin

Ang ganitong uri ng hemoglobin ay nangyayari kapag ito ay pinagsama sa COHb - carbon monoxide. Sa kasong ito, ang hemoglobin ay nakakakuha ng isang hindi maibabalik na katayuan, na nangangahulugang ito ay nagiging walang silbi, dahil hindi na nito muling magagawa ang respiratory function. Ito ay sumusunod mula dito na hindi lahat ng uri ng hemoglobin at mga compound nito ay maaaring maging kapaki-pakinabang para sa katawan.

Mga nakakapinsalang sangkap sa anyo carbon monoxide maaaring magmula sa kapaligiran at mabuo sa loob ng isang tao bilang resulta ng mga sakit sa katawan.

Ang carbon monoxide ay maaaring makapasok sa mga baga mula sa kapaligiran kung ang isang tao ay nasa fire zone o ginugol ang halos buong buhay niya sa kalsada, kung saan madalas siyang huminga ng mga usok ng tambutso.

Ang isang tiyak na porsyento ng hindi maibabalik na tambalan ay nangyayari sa mga naninigarilyo. Kahit na ang isang tao ay may mataas na antas ng hemoglobin, pagkatapos ay dahil sa paninigarilyo, bahagi lamang ng mga ito ang gagana nang normal.

Ang pagkalason sa sarili ay nangyayari kapag ang sariling mga selula ng katawan ay namatay at nekrosis. Ang ganitong uri ay karaniwang tinatawag na "endogenous carbon monoxide". Ang mga ganitong sitwasyon ay bihirang maobserbahan; mas madalas ang carbon monoxide ay nagmumula sa labas.

Ang konsepto ng methemoglobin

Ang methemoglobin (metHb) ay nilikha sa pamamagitan ng pagsasama-sama sa mga kemikal, na nagreresulta sa hindi nababasag na mga bono. Kaya, ang mga nagresultang uri ng hemoglobin at ang kanilang mga pag-andar, tulad ng carboxyhemoglobin, ay walang silbi.

Sa kasong ito, ang mga koneksyon ay nangyayari sa mga ahente ng kemikal tulad ng: nitrate, hydrogen sulfide, sulfide substance. Kasama rin dito ang mga panggamot na sangkap sa anyo ng mga analgesics at chemotherapeutic substance sa panahon ng paggamot ng kanser.

Katulad ng sitwasyon sa carbon monoxide, ang mga bono ng isang hindi maihahambing na kalikasan ay maaaring mabuo dahil sa kanilang pagpasok sa katawan mula sa labas, at sa mga kaso kung saan, na naipon sa mga tisyu, ang mga radikal ay pinakawalan sa panahon ng pagkasira ng mga selula.

Minsan ang pagkagambala sa digestive tract ay maaaring maging sanhi ng pagpasok ng mga radical sa dugo. Kapag hindi makayanan ng digestive system ang paggana nito at pinapayagan ang mga ganitong uri ng hemoglobin sa daloy ng dugo.

Ano ang myoglobin?

Ang myoglobin ay itinuturing na isang ganap na analogue ng hemoglobin sa mga pulang selula ng dugo. Ang pagkakaiba lamang ay ang lokasyon ng protina na naglalaman ng bakal na ito ay ang mga kalamnan ng balangkas at puso. Kung sa ilang paraan ay bigla silang nasira, ang myoglobin ay natural na papasok sa daluyan ng dugo at pagkatapos ay ilalabas mula sa katawan dahil sa pagsasala ng mga bato.

Ngunit may posibilidad ng pagbara ng renal tubule, at ang karagdagang nekrosis nito. Sa kasong ito, maaari itong mabuo pagkabigo sa bato At gutom sa oxygen mga tela.

Iba pang mga umiiral na uri ng hemoglobin

Bilang karagdagan sa pangunahing listahan ng mga pagkakaiba-iba, mayroon ding iba pang mga uri ng hemoglobin sa dugo.

Mula sa iba't ibang mapagkukunan ng impormasyon, maririnig mo ang mga pagkakaiba-iba gaya ng:

• pangsanggol na hemoglobin;
• dyshemoglobin;
• glycated hemoglobin.

Pangsanggol na hemoglobin

Ang fetal form ng hemoglobin ay matatagpuan sa dugo ng fetus sa panahon ng pagbubuntis, gayundin sa mga bagong silang sa unang tatlong linggo ng buhay. Ang pagkakaiba lamang mula sa pang-adultong hemoglobin ay ang uri ng pangsanggol ay may mas mahusay na kakayahang magdala ng oxygen. Ngunit ang mga pagbabago sa kaasiman sa panahon ng buhay, ang fetal hemoglobin ay halos nawawala. Sa katawan ng isang may sapat na gulang, ito ay bumubuo lamang ng isang porsyento.

Ang Dyshemoglobin ay nabuo bilang isang resulta ng naturang mga bono na permanenteng nag-aalis ng kakayahang magsagawa ng mga katangian. mga kapaki-pakinabang na katangian. Nangangahulugan ito na ang naturang hemoglobin ay maglalakbay kasama ng dugo, ngunit bilang isang hindi nagagawang katangian ng auxiliary. Sa paglipas ng panahon, ito ay itatapon ng pali bilang pagod na materyal.

Karaniwan, ang dishemoglobin ay naroroon sa katawan ng bawat malusog na tao. Kung ang mga kaso ng naturang mga ligament ay nagiging mas madalas, ang mga organo ng sirkulasyon ay kailangang gumana nang may higit na intensity, at sila ay mabilis na maubos at maubos.

Glycated hemoglobin

Kapag ang heme protein at glucose ay nagbubuklod, ang glycated hemoglobin ay nabuo. Ito rin ay isang hindi maibabalik na tambalan. Tumataas ang halaga nito kapag tumaas ang mga antas ng asukal sa dugo. Pangunahing nangyayari sa mga taong naghihirap Diabetes mellitus. Dahil sa katotohanan na ang hemoglobin ay may habang-buhay na humigit-kumulang 100 araw, matutukoy ng mga pagsubok sa laboratoryo ang pagiging epektibo ng therapeutic na paggamot, magpatuloy o magtalaga ng bago.

Hindi ka dapat mag-imbento at takutin ang iyong sarili sa mga pag-iisip, sinusubukan ang lahat posibleng mga sakit. Kung nagtatrabaho ka sa isang mapanganib na lugar o maaaring magkasakit kasama ang isang namamana na linya, pagkatapos ay mas mahusay na makipag-ugnay sa isang espesyalista at magsagawa ng isang serye ng pananaliksik sa laboratoryo. Subukan mong tanggalin masamang ugali at mamasyal sa sariwang hangin nang mas madalas.

Mga kaugnay na artikulo:

1. Ano ang papel ng hemoglobin sa katawan ng tao at ang mga kahihinatnan ng kakulangan nito?
2. Mga sanhi ng mababang hemoglobin sa mga kababaihan: mga tampok at anyo ng mga kondisyon ng anemic
3. Mga function ng hemoglobin - bilang isang pangunahing kemikal na tambalan sa katawan ng tao
4. Normal na antas ng glycosylated hemoglobin para sa mga diabetic

Mga komento

Ang impormasyong ipinakita sa site ay hindi dapat gamitin para sa self-diagnosis at paggamot. Kinakailangan ang konsultasyon sa espesyalista

Istraktura at anyo ng hemoglobin

Ang Hemoglobin (pinaikling Hb) ay isang metalloprotein na nagdadala ng oxygen na naglalaman ng bakal na matatagpuan sa mga pulang selula ng dugo ng mga vertebrates.

Ang Hemoglobin ay bahagi ng pangkat ng mga protina na hemoprotein, na ang kanilang mga sarili ay isang subtype ng chromoproteins at nahahati sa mga non-enzymatic na protina (hemoglobin, myoglobin) at mga enzyme (cytochromes, catalase, peroxidase). Ang kanilang hindi protina na bahagi ay ang istraktura ng heme, na kinabibilangan ng isang porphyrin ring (binubuo ng 4 na pyrrole ring) at isang Fe 2+ ion. Ang bakal ay nagbubuklod sa porphyrin ring na may dalawang koordinasyon at dalawang covalent bond.

Ang istraktura ng hemoglobin

Ang mga subunit ng protina sa normal na hemoglobin ay maaaring kinakatawan ng iba't ibang uri polypeptide chain: α, β, γ, δ, ε, ξ (ayon sa pagkakabanggit, Greek - alpha, beta, gamma, delta, epsilon, xi). Ang molekula ng hemoglobin ay naglalaman ng dalawang kadena ng dalawang magkaibang uri.

Ang heme ay konektado sa subunit ng protina, una, sa pamamagitan ng isang histidine residue sa pamamagitan ng isang iron coordination bond, at pangalawa, sa pamamagitan ng hydrophobic bond ng mga pyrrole ring at hydrophobic amino acid. Ang heme ay matatagpuan, kumbaga, "sa isang bulsa" ng kadena nito at isang protomer na naglalaman ng heme ay nabuo.

Mga normal na anyo ng hemoglobin

• HbP - primitive hemoglobin, naglalaman ng 2 ξ- at 2 ε-chain, na matatagpuan sa embryo sa pagitan ng 7-12 linggo ng buhay;
• HbF - fetal hemoglobin, naglalaman ng 2 α- at 2 γ-chain, lilitaw pagkatapos ng 12 linggo pag-unlad ng intrauterine at basic pagkatapos ng 3 buwan;
• HbA - adult hemoglobin, ang proporsyon ay 98%, naglalaman ng 2 α- at 2 β-chain, na lumilitaw sa fetus pagkatapos ng 3 buwan ng buhay at sa pamamagitan ng kapanganakan ay bumubuo ng 80% ng lahat ng hemoglobin;
• HbA 2 - adult hemoglobin, ang proporsyon ay 2%, ay naglalaman ng 2 α- at 2 δ-chain;
• HbO 2 - oxyhemoglobin, ay nabuo kapag ang oxygen ay nagbubuklod sa mga baga, sa pulmonary veins ito ay% ng kabuuang halaga ng hemoglobin;
• HbCO 2 - carbohemoglobin, ay nabuo sa pamamagitan ng pagbubuklod ng carbon dioxide sa mga tisyu, sa venous blood ay bumubuo ito ng% ng kabuuang halaga ng hemoglobin.

Hemoglobin. Ang nilalaman ng hemoglobin sa dugo, antas, pagsukat ng hemoglobin.

Ang Hemoglobin ay isang pigment sa paghinga sa dugo, na kasangkot sa transportasyon ng oxygen at carbon dioxide, gumaganap ng mga function ng buffer at pagpapanatili ng pH. Nakapaloob sa mga erythrocytes (mga pulang selula ng dugo - araw-araw ang katawan ng tao ay gumagawa ng 200 bilyong pulang selula ng dugo). Binubuo ito ng isang bahagi ng protina - globin - at isang bahaging porphyrite na naglalaman ng bakal - heme. Ito ay isang protina na may quaternary na istraktura na nabuo ng 4 na subunits. Ang bakal sa heme ay nasa divalent form.

Ang nilalaman ng hemoglobin sa dugo ng mga lalaki ay bahagyang mas mataas kaysa sa mga kababaihan. Sa mga bata sa unang taon ng buhay, ang isang physiological na pagbaba sa konsentrasyon ng hemoglobin ay sinusunod. Ang pagbaba sa nilalaman ng hemoglobin sa dugo (anemia) ay maaaring resulta ng pagtaas ng pagkawala ng hemoglobin dahil sa iba't ibang uri ng pagdurugo o pagtaas ng pagkasira (hemolysis) ng mga pulang selula ng dugo. Ang sanhi ng anemia ay maaaring kakulangan ng iron, kinakailangan para sa synthesis ng hemoglobin, o mga bitamina na kasangkot sa pagbuo ng mga pulang selula ng dugo (pangunahin ang B12, folic acid), pati na rin ang isang paglabag sa pagbuo ng mga selula ng dugo sa tiyak na hematological mga sakit. Ang anemia ay maaaring mangyari pangalawa sa iba't ibang uri ng malalang sakit na hindi hematological.

Mga alternatibong unit: g/l

Conversion factor: g/l x 0.1 ==> g/dal

Mga normal na anyo ng hemoglobin

Mayroong ilang mga normal na variant ng hemoglobin:

HbР - primitive hemoglobin, naglalaman ng 2ξ- at 2ε-chain, ay matatagpuan sa embryo sa pagitan ng 7-12 linggo ng buhay,

HbF - fetal hemoglobin, naglalaman ng 2α- at 2γ-chain, lumilitaw pagkatapos ng 12 linggo ng intrauterine development at ang pangunahing isa pagkatapos ng 3 buwan,

HbA – adult hemoglobin, ang proporsyon ay 98%, naglalaman ng 2α- at 2β-chain, lumilitaw sa fetus pagkatapos ng 3 buwan ng buhay at sa pamamagitan ng kapanganakan ay bumubuo ng 80% ng lahat ng hemoglobin,

HbA 2 - hemoglobin ng mga matatanda, ang proporsyon ay 2%, naglalaman ng 2α- at 2δ-chain,

HbO 2 - oxyhemoglobin, ay nabuo kapag ang oxygen ay nagbubuklod sa mga baga; sa pulmonary veins ito ay 94-98% ng kabuuang halaga ng hemoglobin,

Ang HbCO 2 - carbohemoglobin, ay nabuo sa pamamagitan ng pagbubuklod ng carbon dioxide sa mga tisyu; sa venous blood ay bumubuo ito ng 15-20% ng kabuuang halaga ng hemoglobin.

Ang myoglobin ay isang solong polypeptide chain, na binubuo ng 153 amino acid na may molekular na timbang na 17 kDa at katulad ng istruktura sa β-chain ng hemoglobin. Ang protina ay naisalokal sa tissue ng kalamnan. Ang myoglobin ay may mas mataas na affinity para sa oxygen kumpara sa hemoglobin. Tinutukoy ng ari-arian na ito ang pag-andar ng myoglobin - deposition ng oxygen sa selula ng kalamnan at gamitin lamang ito sa isang makabuluhang pagbaba sa bahagyang presyon ng O 2 sa kalamnan (hanggang sa 1-2 mm Hg).

ang parehong 50% saturation ay nakamit sa ganap na magkakaibang mga konsentrasyon ng oxygen - mga 26 mm Hg. para sa hemoglobin at 5 mm Hg. para sa myoglobin,

sa isang physiological bahagyang presyon ng oxygen mula 26 hanggang 40 mm Hg. Ang hemoglobin ay puspos ng 50-80%, habang ang myoglobin ay halos 100%.

Kaya, ang myoglobin ay nananatiling oxygenated hanggang ang dami ng oxygen sa cell ay bumaba sa limitasyon nito. Pagkatapos lamang nito magsisimula ang paglabas ng oxygen para sa mga metabolic reaction.

Upang magpatuloy sa pag-download, kailangan mong kolektahin ang larawan:

Mga pathological na anyo ng hemoglobin

Mga normal na anyo ng hemoglobin

Ang Hemoglobin ay ang pangunahing protina ng dugo

Ang Hemoglobin ay bahagi ng pangkat ng mga protina na hemoprotein, na ang kanilang mga sarili ay isang subtype ng chromoproteins at nahahati sa mga non-enzymatic na protina (hemoglobin, myoglobin) at mga enzyme (cytochromes, catalase, peroxidase). Ang kanilang hindi protina na bahagi ay ang heme - isang istraktura na kinabibilangan ng isang porphyrin ring (binubuo ng 4 na pyrrole ring) at isang Fe 2+ ion. Ang bakal ay nagbubuklod sa porphyrin ring na may dalawang koordinasyon at dalawang covalent bond.

Ang Hemoglobin ay isang protina na binubuo ng 4 na mga subunit ng protina na naglalaman ng heme. Ang mga protomer ay konektado sa isa't isa sa pamamagitan ng hydrophobic, ionic, at hydrogen bond ayon sa prinsipyo ng complementarity. Bukod dito, nakikipag-ugnayan sila hindi arbitraryo, ngunit sa isang tiyak na lugar - ang ibabaw ng contact. Ang prosesong ito ay lubos na tiyak; ang pakikipag-ugnay ay nangyayari nang sabay-sabay sa dose-dosenang mga punto ayon sa prinsipyo ng complementarity. Ang pakikipag-ugnayan ay isinasagawa ng magkasalungat na sisingilin na mga grupo, hydrophobic na rehiyon, at mga iregularidad sa ibabaw ng protina.

Ang mga subunit ng protina sa normal na hemoglobin ay maaaring kinakatawan ng iba't ibang uri ng polypeptide chain: α, β, γ, δ, ε, ξ (ayon sa pagkakabanggit, Greek - alpha, beta, gamma, delta, epsilon, xi). Ang molekula ng hemoglobin ay naglalaman ng dalawang kadena ng dalawang magkaibang uri.

Ang heme ay konektado sa subunit ng protina, una, sa pamamagitan ng isang histidine residue sa pamamagitan ng isang iron coordination bond, at pangalawa, sa pamamagitan ng hydrophobic bond ng mga pyrrole ring at hydrophobic amino acid. Ang heme ay matatagpuan, kumbaga, "sa isang bulsa" ng kadena nito at isang protomer na naglalaman ng heme ay nabuo.

Mayroong ilang mga normal na variant ng hemoglobin:

· HbР – primitive hemoglobin, naglalaman ng 2ξ- at 2ε-chain, ay nangyayari sa embryo sa pagitan ng 7-12 linggo ng buhay,

· HbF – fetal hemoglobin, naglalaman ng 2α- at 2γ-chain, na lumilitaw pagkatapos ng 12 linggo ng intrauterine development at ang pangunahing isa pagkatapos ng 3 buwan,

· HbA – adult hemoglobin, ang proporsyon ay 98%, naglalaman ng 2α- at 2β-chain, lumilitaw sa fetus pagkatapos ng 3 buwan ng buhay at sa pamamagitan ng kapanganakan ay bumubuo ng 80% ng lahat ng hemoglobin,

· HbA 2 – hemoglobin ng mga matatanda, ang proporsyon ay 2%, naglalaman ng 2α- at 2δ-chain,

· HbO 2 – oxyhemoglobin, nabuo sa pamamagitan ng pagbubuklod ng oxygen sa baga, sa pulmonary veins ito ay 94-98% ng kabuuang halaga ng hemoglobin,

· HbCO 2 – carbohemoglobin, na nabuo sa pamamagitan ng pagbubuklod ng carbon dioxide sa mga tisyu, sa venous blood ay bumubuo ito ng 15-20% ng kabuuang halaga ng hemoglobin.

HbS - sickle cell hemoglobin.

Ang MetHb ay methemoglobin, isang anyo ng hemoglobin na may kasamang ferric ion sa halip na isang ferrous. Ang form na ito ay karaniwang nabuo nang kusang; sa kasong ito, ang enzymatic na kapasidad ng cell ay sapat upang maibalik ito. Kapag gumagamit ng sulfonamides, sodium nitrite at nitrates produktong pagkain, na may kakulangan ng ascorbic acid, ang paglipat ng Fe 2+ hanggang Fe 3+ ay pinabilis. Ang nagreresultang metHb ay hindi kayang magbigkis ng oxygen at nangyayari ang tissue hypoxia. Upang maibalik ang mga iron ions, ang klinika ay gumagamit ng ascorbic acid at methylene blue.

Hb-CO - carboxyhemoglobin, ay nabuo sa pagkakaroon ng CO (carbon monoxide) sa inhaled air. Ito ay patuloy na naroroon sa dugo sa maliliit na konsentrasyon, ngunit ang proporsyon nito ay maaaring mag-iba depende sa mga kondisyon at pamumuhay.

Ang carbon monoxide ay isang aktibong inhibitor ng mga enzyme na naglalaman ng heme, sa partikular na cytochrome oxidase 4 complex ng respiratory chain.

HbA 1C - glycosylated hemoglobin. Ang konsentrasyon nito ay tumataas nang may talamak na hyperglycemia at ito ay isang mahusay na tagapagpahiwatig ng screening ng mga antas ng glucose sa dugo sa loob ng mahabang panahon.

Ang myoglobin ay may kakayahang magbigkis ng oxygen

Ang myoglobin ay isang solong polypeptide chain, na binubuo ng 153 amino acid na may molekular na timbang na 17 kDa at katulad ng istruktura sa β-chain ng hemoglobin. Ang protina ay naisalokal sa tissue ng kalamnan. Ang myoglobin ay may mas mataas na affinity para sa oxygen kumpara sa hemoglobin. Tinutukoy ng ari-arian na ito ang pag-andar ng myoglobin - ang pagtitiwalag ng oxygen sa selula ng kalamnan at ang paggamit nito lamang sa isang makabuluhang pagbaba sa bahagyang presyon ng O 2 sa kalamnan (hanggang sa 1-2 mm Hg).

Ang mga curve ng saturation ng oxygen ay nagpapakita ng mga pagkakaiba sa pagitan ng myoglobin at hemoglobin:

· ang parehong 50% saturation ay nakakamit sa ganap na magkakaibang mga konsentrasyon ng oxygen - mga 26 mm Hg. para sa hemoglobin at 5 mm Hg. para sa myoglobin,

· sa isang physiological bahagyang presyon ng oxygen mula 26 hanggang 40 mm Hg. Ang hemoglobin ay puspos ng 50-80%, habang ang myoglobin ay halos 100%.

Kaya, ang myoglobin ay nananatiling oxygenated hanggang ang dami ng oxygen sa cell ay bumaba sa matinding antas. Pagkatapos lamang nito magsisimula ang paglabas ng oxygen para sa mga metabolic reaction.

Pag-uuri ng mga uri ng hemoglobin, mga dahilan para sa pagtaas o pagbaba ng mga tagapagpahiwatig

Ang klinikal na pagsusuri ng dugo ay isang mahalagang bahagi ng pangkalahatang klinikal na pagsusuri ng mga pasyente na may mga pathology ng iba't ibang kalikasan. Kasama sa pagsusulit na ito ang pagsusuri ng mga antas ng mga pulang selula ng dugo at protina na naglalaman ng bakal sa serum ng dugo. Ang tagapagpahiwatig na ito ay napaka-sensitibo sa iba't ibang mga pagbabago sa paggana ng mga panloob na organo.

Ano ang hemoglobin?

Ang Hemoglobin ay isang peptide compound na naglalaman ng iron na nagdadala ng oxygen sa lahat ng mga tisyu ng katawan ng tao. Sa lahat ng vertebrates, ang compound ng protina na ito ay matatagpuan sa pula mga selula ng dugo, at sa mga invertebrates – sa plasma. Gaya ng nabanggit sa itaas, ang pangunahing tungkulin ng peptide compound na ito ay alisin ang carbon dioxide at magbigay ng oxygen sa mga organo.

• Deoxyhemoglobin (o libreng hemoglobin);
• Carboxyhemoglobin (kulayan ang dugo na mala-bughaw);
• Methemoglobin;
• Pangsanggol na protina na naglalaman ng bakal (naroroon sa fetus at nawawala sa panahon ng ontogenesis);
• Oxyhemoglobin (kulayan ang dugo na mapusyaw na pula);
• Myoglobin.

Ang deoxyhemoglobin ay libreng hemoglobin sa dugo ng tao. Sa form na ito, ang peptide compound na ito ay may kakayahang mag-attach ng iba't ibang mga molekula sa sarili nito - carbon dioxide/carbon monoxide, oxygen.

Kapag ang deoxyhemoglobin ay pinagsama sa oxygen, ang oxyhemoglobin ay nabuo. Ang ganitong uri ng protina ay nagbibigay ng oxygen sa lahat ng mga tisyu. Sa pagkakaroon ng iba't ibang mga oxidizer, ang iron sa iron-containing protein ay nagbabago mula sa isang divalent na estado patungo sa isang trivalent na estado. Ang peptide compound na ito ay karaniwang tinatawag na methemoglobin; ito ay gumaganap ng isang mahalagang papel sa pisyolohiya ng mga organo.

Kung ang pinababang hemoglobin ay nagbubuklod sa carbon monoxide, isang nakakalason na tambalan ang nabuo - carboxyhemoglobin. Dapat pansinin na ang carbon monoxide ay nagbubuklod sa hemoglobin ng 250 beses na mas mahusay kaysa sa carbon dioxide. Ang carboxyhemoglobin ay may mahabang kalahating buhay, kaya maaari itong magdulot ng matinding pagkalason.

Tinutulungan ng bitamina C na maibalik ang protina na naglalaman ng bakal, kaya naman malaya itong ginagamit sa gamot upang gamutin ang pagkalason sa carbon monoxide. Bilang isang patakaran, ang pagkalasing ng carbon monoxide ay nagpapakita ng sarili bilang sianosis.

Ang myoglobin ay katulad ng istraktura sa hemoglobin at matatagpuan sa malalaking dami sa myocytes, lalo na ang mga cardiomyocytes. Binibigkis nito ang mga molekula ng O₂ “para sa tag-ulan,” na kasunod na ginagamit ng katawan sa mga kondisyon na nagdudulot ng hypoxia. Ang myoglobin ay nagbibigay ng oxygen sa mga gumaganang kalamnan.

Ang lahat ng mga uri sa itaas ay mahalaga sa katawan ng tao, gayunpaman, may mga pathological form ng peptide compound na ito.

Anong mga mapanganib na uri ng hemoglobin ang umiiral?

Mga pathological na uri ng hemoglobin sa mga tao, na humahantong sa iba't ibang mga sakit:

• Hemoglobin D-Punjab;
• Ang Hemoglobin S ay ang form na matatagpuan sa mga taong may sickle cell disease;
• Hemoglobin C - ang form na ito ay nagdudulot ng talamak na hemolytic anemia;
• Ang Hemoglobin H ay isang uri ng hemoglobin na nabuo ng isang tetramer ng mga β-chain na maaaring naroroon sa α-thalassemia.

Ang protina na naglalaman ng bakal na D-Punjab ay isa sa mga variant ng hemoglobin. Ito ay pinangalanan dahil sa mataas na pagkalat nito sa rehiyon ng Punjab ng India at Pakistan. Ito rin ang pinakakaraniwang abnormal na iron protein variant sa Xinjiang Uygur Autonomous Region of China. Ipinakikita ng pananaliksik na ang protina na naglalaman ng bakal na D-Punjab ay bumubuo ng higit sa 55% ng kabuuang bilang mga pathological na anyo ng hemoglobin.

Ito ay unang natuklasan noong unang bahagi ng 1950s sa isang pinaghalong British at Indian American na pamilya sa lugar ng Los Angeles at kung minsan ay tinatawag na D Los Angeles. Ang protina na naglalaman ng bakal ay ang pinakakaraniwang variant ng sangkap na ito. Lumitaw ito bilang resulta ng paglaganap ng malaria sa iba't ibang parte Asya.

Ang Hemoglobin S ay nagmula sa West Africa, kung saan ito ay pinakakaraniwan. Ito ay naroroon sa isang mas mababang lawak sa India at sa rehiyon ng Mediterranean. Ang beta S gene polymorphism ay nagpapahiwatig na ito ay lumitaw mula sa limang magkahiwalay na mutasyon: apat sa Africa at isa sa India at Gitnang Silangan. Ang pinakakaraniwang allele ay matatagpuan sa Benin sa West Africa. Ang iba pang mga haplotype ay matatagpuan sa Senegal at Bantu.

Mahalaga! Ang HbS gene, na nasa homozygous na anyo, ay isang hindi gustong mutation. Ang malarya ay maaaring isang kadahilanan sa pagpili, dahil mayroong isang malinaw na ugnayan sa pagitan ng pagkalat ng sakit na ito at sakit sa sickle cell. Ang mga batang may sickle cell Hb SA na katangian ay dumaranas ng malaria nang mas madali at mas madalas na gumaling.

Ang protina na naglalaman ng bakal na C (Hb C) ay isa sa mga pinakakaraniwan mga pagpipilian sa istruktura hemoglobin. Ang mga taong may "malusog" na protina na naglalaman ng iron C (Hb C) ay phenotypically normal, samantalang ang mga pasyente na may pathological form (Hb CC) ay maaaring magdusa hemolytic anemia. Bagaman klinikal na komplikasyon na nauugnay sa abnormal na iron protein C ay hindi seryoso.

Mga sanhi ng Hemoglobin H malubhang sakit- alpha thalassemia. Ang α-thalassemia ay nagreresulta sa pagbaba ng produksyon ng alpha-globin, kaya mas kaunting alpha-globin chain ang nagagawa, na nagreresulta sa labis na β-chain sa mga matatanda at sa mga bagong silang. Ang sobrang beta chain ay bumubuo ng hindi matatag na tetramer na tinatawag na hemoglobin H o HbH na apat na beta chain. Ang sobrang γ chain ay bumubuo ng mga tetramer na mahinang nagbubuklod sa oxygen dahil ang kanilang affinity para sa O2 ay masyadong mataas kaya hindi ito naghihiwalay sa periphery.

Paano nasuri ang mga pathological na anyo ng protina na naglalaman ng bakal sa dugo?

Tulad ng nabanggit sa itaas, ang pagsusuri sa hemoglobin ay kasama sa klinikal na pagsubok suwero ng dugo. Sa ilang mga kaso, ang biochemistry ng dugo ay ipinahiwatig para sa tumpak na kahulugan mga pathological form ng peptide compound na ito.

Ang dugo ay kinuha para sa pagsusuri sa isang walang laman na tiyan at oras ng umaga. Inirerekomenda na huwag kumain ng pagkain 12 oras bago mangolekta ng biological na materyal (dumi, ihi, dugo) upang hindi masira ang mga resulta ng mga pagsusulit sa pagsusuri. Ito ay lalong hindi kanais-nais na makisali pisikal na Aktibidad, gumamit ng mga psychotropic substance o iba pa mga gamot. Hindi na kailangang sumunod sa isang diyeta, ngunit dapat mong pigilin ang mataba o pritong pagkain upang hindi maapektuhan ang iba't ibang mga parameter sa dumi ng tao.

Mga normal na antas ng protina na naglalaman ng bakal

Pag-decode ng pagsusuri pangkalahatang klinikal na pananaliksik Ang pagsusuri sa serum ng dugo ay dapat lamang hawakan ng isang manggagamot. Gayunpaman, may ilan pangkalahatang mga pamantayan hemoglobin, likas sa lahat ng tao. Ang antas ng peptide compound na ito ay sinusukat sa g/L (gramo kada litro). Maaaring mag-iba ang mga paraan ng pagsubok depende sa laboratoryo.

Ang pamantayan ng libreng hemoglobin sa dugo sa iba't ibang pangkat ng edad:

• Mga lalaking higit sa 18 taong gulang –g/l;
• Babaeng mahigit 18 taong gulang –;
• Maliit na bata – 200;

Ang pagtaas o pagbaba sa antas ng libreng hemoglobin ay maaaring humantong sa mga pathologies. Ang pangunahing hemoglobinopathy ay sanhi ng namamana na dahilan, samakatuwid hindi ito ginagamot sa anumang yugto ng pag-unlad. Gayunpaman, may mga paraan upang patatagin ang mga pasyente, kaya sa anumang kaso dapat kang kumunsulta sa isang doktor. Kung ang antas ng peptide compound na ito sa daloy ng dugo ay seryosong nabawasan, isang artipisyal na kapalit ng dugo ay ipinahiwatig.

Payo! Ang synthetic compound na "perftoran" ay maaaring mapabuti ang kalidad ng buhay ng mga pasyente na may anemia. Ang artipisyal na pagtaas ng hemoglobin ay dapat gawin nang may pag-iingat, dahil sa ilang mga kaso ang mga pamalit sa dugo ay maaaring magdulot ng malubhang epekto.

Mga uri ng hemoglobin, mga pamamaraan para sa pagtukoy ng dami sa dugo

Istraktura, uri, pag-andar ng hemoglobin

Sa kemikal, ang hemoglobin ay kabilang sa pangkat ng mga chromoproteins. Ang prosthetic group nito, kabilang ang iron, ay tinatawag na heme, at ang bahagi ng protina nito ay tinatawag na globin. Ang molekula ng hemoglobin ay naglalaman ng 4 na hemes at 1 globin.

Ang Heme ay isang metalloporphyrin - isang kumplikadong bakal na may protoporphyrin. Ang protoporphyrin ay batay sa 4 na pyrrole ring na konektado sa pamamagitan ng CH methane bridges upang bumuo ng porphyrin ring. Ang heme ay magkapareho para sa lahat ng uri ng hemoglobin.

Ang Globin ay kabilang sa pangkat ng mga protina na naglalaman ng asupre - mga histone. Ito ay pinaniniwalaan na ang link sa pagitan ng globin at heme ay ang amino acid histidine. Ang globin molecule ay binubuo ng 2 pares ng polypeptide chain. Depende sa komposisyon ng amino acid, tinutukoy ang mga chain ng ά, β, γ at δ. Ang synthesis ng protina ay nangyayari sa pinakadulo maagang yugto erythropoiesis (basophilic erythroblasts ay mayaman sa RNA) at pagkatapos ay bumababa. Ang synthesis ng heme at ang kumbinasyon nito sa globin, iyon ay, ang pagbuo ng hemoglobin, ay nangyayari sa mga huling yugto ng erythropoiesis, sa panahon ng pagbabago ng basophilic normoblast sa isang polychromatophilic normoblast. Habang tumatanda ang mga normoblast, ang dami ng hemoglobin sa kanila ay tumataas at umabot sa maximum sa mga erythrocytes.

Bilang karagdagan sa mga physiological hemoglobin, mayroong ilang higit pang mga pathological varieties ng hemoglobin, na naiiba sa bawat isa sa mga katangian ng physicochemical, sa partikular na iba't ibang electrophoretic mobility at iba't ibang mga saloobin patungo sa alkalis. Sa kasalukuyan, ang pagkakaroon ng mga sumusunod na uri ng pathological hemoglobin ay kinikilala bilang maaasahan: B(S), C, D, E, G, H, I, Y, K, L, M, N, O, P at Q.

Ang mga pathological hemoglobin ay lumitaw bilang isang resulta ng isang congenital, minana na depekto sa pagbuo ng hemoglobin. Ang mga pagbabago sa molekular na istraktura ng hemoglobin (ang komposisyon ng amino acid nito) ay ang batayan para sa pagbuo ng hemoglobinopathies, na inuri bilang "mga sakit sa molekular". Ang mga hemoglobinopathies (hemoglobinoses) ay maaaring maging sanhi ng pag-unlad ng malubhang hemolytic anemia. Sa mga pulang selula ng dugo ng nagpapalipat-lipat na dugo, ang hemoglobin ay nasa isang estado ng tuluy-tuloy na nababaligtad na reaksyon. Siya ay

nakakabit ng isang molekula ng oxygen (sa mga capillary ng baga), pagkatapos ay ibibigay ito (sa mga tissue capillaries). Ang hemoglobin sa venous blood na may mababang partial pressure ng oxygen ay nakatali sa 1 molekula ng tubig. Ang ganitong hemoglobin ay tinatawag na nabawasan (nabawasang) hemoglobin. Sa arterial blood na may mataas na partial pressure ng oxygen, ang hemoglobin ay pinagsama sa 1 molecule ng oxygen at tinatawag na oxyhemoglobin. Sa pamamagitan ng patuloy na pag-convert ng oxyhemoglobin sa pinababang hemoglobin at likod, ang oxygen ay inililipat mula sa mga baga patungo sa mga tisyu. Ang pagdama ng carbon dioxide sa tissue capillaries at ang paghahatid nito sa baga ay isang function din ng hemoglobin. Sa mga tisyu, ang oxyhemoglobin, na nagbibigay ng oxygen, ay nagiging pinababang hemoglobin. Ang mga acidic na katangian ng pinababang hemoglobin ay 70 beses na mas mahina kaysa sa mga katangian ng oxyhemoglobin, kaya ang mga libreng valencies nito ay nagbubuklod sa carbon dioxide. Kaya, ang carbon dioxide ay inihahatid mula sa mga tisyu patungo sa mga baga gamit ang hemoglobin. Nabuo ang oxyhemoglobin sa baga dahil sa mataas nito acidic na katangian nakikipag-ugnayan sa alkaline valencies ng carbohemoglobin, na nagpapalit ng carbon dioxide. Dahil ang pangunahing pag-andar ng hemoglobin ay upang magbigay ng mga tisyu na may oxygen, ang tissue hypoxia ay bubuo sa lahat ng mga kondisyon na sinamahan ng pagbawas sa konsentrasyon ng hemoglobin sa dugo, o may mga pagbabago sa husay dito. Ang Hemoglobin ay may kakayahang pumasok sa mga dissociating compound hindi lamang sa oxygen at carbon dioxide, kundi pati na rin sa iba pang mga gas. Bilang isang resulta, ang carboxyhemoglobin, oxynitrogen hemoglobin at sulfhemoglobin ay nabuo.

Ang Carboxyhemoglobin (oxycarbon) ay naghihiwalay ng ilang daang beses na mas mabagal kaysa sa oxyhemoglobin, kaya kahit isang maliit na konsentrasyon (0.07%) ng carbon monoxide (CO) sa hangin, nagbubuklod sa humigit-kumulang 50% ng hemoglobin na nasa katawan at inaalis nito ang kakayahang magdala oxygen, nakamamatay.

Ang methemoglobin ay isang mas matatag na compound ng hemoglobin na may oxygen kaysa sa oxyhemoglobin, na nagreresulta mula sa pagkalason sa ilang mga gamot - phenacetin, antipyrine, sulfonamides. Sa kasong ito, ang divalent iron ng prosthetic group, oxidizing, ay nagiging trivalent iron. Ang panganib ng methemoglobinemia para sa katawan ay nakasalalay sa isang matalim na pagkagambala sa paghahatid ng oxygen sa mga tisyu, dahil sa kung saan ang anoxia ay bubuo.

Minsan ay nakikita ang sulfhemoglobin sa dugo kapag ginamit mga sangkap na panggamot(sulfonamides). Ang nilalaman ng sulfhemoglobin ay bihirang lumampas sa 10%. Ang sulfhemoglobinemia ay isang hindi maibabalik na proseso. Dahil ang mga apektadong pulang selula ng dugo

ay nawasak sa parehong time frame tulad ng mga normal, ang hemolysis ay hindi sinusunod at ang sulfhemoglobin ay maaaring manatili sa dugo sa loob ng ilang buwan. Ang paraan para sa pagtukoy ng oras ng paninirahan ng mga normal na pulang selula ng dugo sa peripheral na dugo ay batay sa pag-aari na ito ng sulfhemoglobin.

1. Mga pamamaraan ng colorimetric. Mas madalas, ang mga derivative ng hemoglobin na may kulay ay colorimeterized: hematin hydrochloride, carboxyhemoglobin, cyanmethemoglobin. Ang mga pamamaraan ng colorimetric ay malawakang ginagamit sa pagsasanay dahil sa kanilang pagiging simple at accessibility. Ang pinaka-tumpak at maaasahan sa kanila ay ang paraan ng cyanmethemoglobin.

2. Gasometric na pamamaraan. Ang hemoglobin ay puspos ng gas, halimbawa

oxygen o carbon monoxide. Ang halaga ng hemoglobin ay tinutukoy ng dami ng gas na hinihigop.

3. Mga pamamaraan batay sa pagpapasiya ng bakal sa molekula ng hemoglobin. Dahil ang hemoglobin ay naglalaman ng isang mahigpit na tinukoy na halaga ng bakal (0.374%), ang halaga ng hemoglobin ay tinutukoy ng nilalaman nito.

Ang huling dalawang grupo ay tumpak, ngunit matagal, teknikal na mas kumplikado at samakatuwid ay hindi natagpuan malawak na aplikasyon sa pagsasanay.

Klinikal na kahalagahan. Mga pamantayan ng hemoglobin: para sa mga babae g% (g/l), para sa mga lalaki g% (g/l). Ang pagbawas sa konsentrasyon ng hemoglobin sa dugo (oligochromemia) ay sinusunod sa anemia ng iba't ibang etiologies(bilang resulta ng pagkawala ng dugo, kakulangan ng iron, bitamina B12 at folic acid, nadagdagan ang hemolysis ng mga pulang selula ng dugo). Ang pagtaas sa konsentrasyon ng hemoglobin sa dugo (hyperchromemia) ay nangyayari sa erythremia, pulmonary heart failure, at ilang congenital defects puso at kadalasang pinagsama sa pagtaas ng bilang ng mga pulang selula ng dugo. Kapag lumapot ang dugo, maaaring magkaroon ng kamag-anak na pagtaas sa konsentrasyon ng hemoglobin.

Ang mga mapagkukunan ng mga error sa pamamaraang ito ay ang mga sumusunod:

1) ang impluwensya ng mga extraneous na kadahilanan sa kulay ng hematin hydrochloride, lalo na ang dami at kalidad ng mga protina ng plasma;

2) pagkupas ng mga pamantayan ng kulay ng mga hemometer sa paglipas ng panahon, na humahantong sa napalaki na mga numero at samakatuwid ay nangangailangan ng pana-panahong pagsusuri ng mga hemometer na may pagpapakilala ng mga naaangkop na pagwawasto;

3) pagsunod sa eksaktong oras. Ang error ay 0.3 g% (3 g/l).

2. Cyanmethemoglobin photometric method. Ang prinsipyo ng pamamaraan: ang dugo ay halo-halong may isang reagent na nagpapalit ng hemoglobin sa cyanmethemoglobin, ang konsentrasyon nito ay sinusukat sa photometrically. Ang solusyon ng Drabkin ay ginagamit bilang isang reagent (NaHCO3 - 1g, KCN - 0.05 g, K3(Fe(CN)6) - 0.2g, distilled water - hanggang 1 l). Sa ilalim ng impluwensya ng potassium iron sulfide, ang hemoglobin ay na-oxidized sa methemoglobin (hemiglobin), na pagkatapos ay na-convert sa tulong ng potassium cyanide sa cyanmethemoglobin (hemiglobin cyanide). Ang pinakakaraniwang pagbabanto ng dugo sa Drabkin's reagent ay 1:250 (0.02 ml ng dugo at 5 ml ng reagent). Pagkatapos ng 20 minuto, ang pagkalipol ay sinusukat sa wavelength na 540 nm at isang kapal ng layer na 1 cm laban sa tubig sa isang SF-4 spectrophotometer o sa FEK-M at mga katulad na photoelectrocolorimeters. Ang reproducibility ay 0.1 g% (1 g/l).

Ang kamag-anak na halaga ng ratio ng konsentrasyon ng hemoglobin at ang bilang ng mga pulang selula ng dugo ay tatawaging index ng kulay ng dugo (BI). Kung kukuha tayo ng 33 pg bilang ako, kung gayon ang SGE ay tiyak na tao ay magiging isang halaga na nagpapahayag ng CPU. Halimbawa, 33 -1; 30.6 -x, pagkatapos ay ang CPU = 30.6*1/33 = 0.93. Sa pagsasagawa, ang CP ay kinakalkula gamit ang formula: 3xHb sa g/l: ang unang tatlong digit ng bilang ng mga pulang selula ng dugo sa milyun-milyon.

Klinikal na kahalagahan. Ang magnitude ng SGE at CP ay nakasalalay sa dami ng mga pulang selula ng dugo at ang antas ng kanilang saturation sa hemoglobin. Karaniwan, ang CP ay mula 0.86 hanggang 1.1, at SGE - mula 27 dl 33 pg. Ang mga pulang indeks ng dugo ay mahalaga para sa paghusga sa normo-, hyper- at hypochromia ng mga erythrocytes.

Ang hyperchromia, iyon ay, isang tumaas na nilalaman ng SGE, na nagbibigay ng CP sa itaas 1, ay nakasalalay lamang sa pagtaas ng dami ng mga erythrocytes, at hindi sa mataas na nilalaman naglalaman sila ng hemoglobin. Ito ay ipinaliwanag sa pamamagitan ng katotohanan na ang konsentrasyon ng hemoglobin sa isang erythrocyte ay may limitasyon na halaga na hindi hihigit sa 0.33 pg bawat 1 μm³ ng erythrocyte mass. Sa ilalim ng kondisyon ng maximum na saturation na may hemoglobin, ang medium-sized na pulang selula ng dugo na may dami na 90 µm³ ay naglalaman ng pg ng hemoglobin. Kaya, ang isang pagtaas sa nilalaman ng hemoglobin sa erythrocyte ay palaging pinagsama sa macrocytosis. Ang hyperchromia (CP 1.2-1.5) ay katangian ng B12-deficiency anemia, lalo na ang pernicious anemia, kung saan ang "higanteng" pulang selula ng dugo - megalocytes - ay matatagpuan sa dugo (SGE sa mga kasong ito ay tumataas sa 50 pg). Ang hyperchromia na may macrocytosis ay maaari ding maobserbahan sa ilang iba pang anemya (ilang talamak na hemolytic at myelotoxic), lalo na sa kanilang degenerative phase o kapag sinamahan ng kakulangan sa bitamina B12.

Ang hypochromia ay isang pagbaba index ng kulay mas mababa sa 0.8. Ito ay maaaring resulta ng alinman sa pagbaba sa dami ng mga pulang selula ng dugo (microcytosis) o ang hindi pagkatuto ng mga normal na pulang selula ng dugo na may hemoglobin. Ang hypochromia ay isang tunay na tagapagpahiwatig o

kakulangan sa iron sa katawan, o iron refractoriness, iyon ay, pagkabigo sa pagsipsip ng iron sa pamamagitan ng erythroblasts, na humahantong sa pagkagambala ng heme synthesis. Ang average na nilalaman ng hemoglobin sa isang pulang selula ng dugo sa kasong ito ay nabawasan sa 20 pc.

Normochromia, karaniwang makikita sa malusog na tao, ay maaari ding maobserbahan sa ilang anemia.