Hemogram

Hemogram(grč. haima blood + gramma zapis) – klinička pretraga krvi. Uključuje podatke o broju svih oblikovani elementi krvi, njihove morfološke značajke, ESR, sadržaj hemoglobina, indeks boje, hematokritni broj, odnos različite vrste leukociti itd.

Krv za istraživanje uzima se 1 sat nakon uboda pluća iz prsta (ušna školjka ili peta u novorođenčadi i male djece). Mjesto uboda tretira se vatom navlaženom 70% etilnim alkoholom. Koža se probuši standardnim jednokratnim nožem za skarifikaciju. Krv bi trebala slobodno teći. Možete koristiti krv uzetu iz vene.

Uz zgušnjavanje krvi, koncentracija hemoglobina može se povećati, s povećanjem volumena krvne plazme može doći do smanjenja.

Određivanje broja krvnih stanica provodi se u Goryaevoj komori za brojanje. Visina komore, površina rešetke i njezine podjele te razrjeđenje krvi uzete za ispitivanje omogućuju određivanje broja oblikovanih elemenata u određenom volumenu krvi. Gorjajevu kameru mogu zamijeniti automatski brojači. Načelo njihovog rada temelji se na različitoj električnoj vodljivosti suspendiranih čestica u tekućini.

Normalan broj crvenih krvnih zrnaca u 1 litri krvi

Smanjenje broja crvenih krvnih stanica (eritrocitopenija) karakteristično je za anemiju: povećanje se opaža kod hipoksije, urođenih srčanih mana, kardiovaskularnog zatajenja, eritremije itd.

Broj trombocita se broji različitim metodama (u krvnim razmazima, u komori Goryaev, korištenjem automatskih brojača). Kod odraslih je broj trombocita 180,0–320,0×10 9 /l. Povećanje broja trombocita opaženo je kod malignih neoplazmi, kronične mijeloične leukemije, osteomijelofibroze itd. Smanjeni sadržaj broj trombocita može biti simptom raznih bolesti, kao što je trombocitopenična purpura. U kliničkoj praksi najčešće se javlja imunološka trombocitopenija. Broj retikulocita se broji u razmazima krvi ili u Goryaevljevoj komori. Kod odraslih je njihov sadržaj 2–10 ‰.

Normalan broj bijelih krvnih zrnaca kod odraslih kreće se od 4,0 prije 9,0×10 9 /l. Kod djece je nešto veća. Broj leukocita je manji 4,0×10 9 /l označava se pojmom "leukopenija", više 10,0×10 9 /l– pojam „leukocitoza”. Broj leukocita u zdrave osobe nije konstantan i može značajno varirati tijekom dana (cirkadijalni bioritmovi). Amplituda fluktuacija ovisi o dobi, spolu, ustavnim karakteristikama, životnim uvjetima, tjelesnoj aktivnosti itd. Razvoj leukopenije uzrokuje nekoliko mehanizama, na primjer, smanjenje proizvodnje leukocita u koštanoj srži, što se događa u hipoplastičnoj i anemija uzrokovana nedostatkom željeza. Leukocitoza je obično povezana s povećanjem broja neutrofila, češće zbog povećanja proizvodnje leukocita ili njihove preraspodjele u vaskularni krevet; promatrana u mnogim stanjima tijela, na primjer, s emocionalnim ili fizičkim stresom, s nizom zaraznih bolesti, intoksikacijama itd. Normalno, leukociti u krvi odrasle osobe su zastupljeni razne forme, koji se raspoređuju u obojenim pripravcima u sljedećim omjerima:

Utvrđivanje kvantitativnog odnosa između pojedinih oblika leukocita (leukocitarna formula) od kliničke je važnosti. Najčešće se opaža takozvani pomak leukocitne formule ulijevo. Karakterizira ga pojava nezrelih oblika leukocita (trakaste stanice, metamijelociti, mijelociti, blasti itd.). Promatrano kada upalni procesi različite etiologije, leukemija.

U obojenim razmazima krvi pod mikroskopom se ispituje morfološka slika oblikovanih elemenata. Postoji nekoliko načina bojenja razmaza krvi, koji se temelje na kemijskom afinitetu staničnih elemenata prema određenim anilinskim bojama. Tako su citoplazmatske inkluzije metakromatski obojene organskom bojom azurno u svijetlu ljubičastu boju (azurofilija). U obojenim razmazima krvi mjeri se veličina leukocita, limfocita, eritrocita (mikrocita, makrocita i megalocita), njihov oblik, boja, npr. zasićenost eritrocita hemoglobinom (pokazatelj boje), boja citoplazme leukocita, limfocita. , određuju se. Nizak indeks boje ukazuje na hipokromiju, opaža se kod anemije uzrokovane nedostatkom željeza u eritrocitima ili njegovom neupotrebom za sintezu hemoglobina. Visoki indeks boje ukazuje na hiperkromiju kod anemije uzrokovane nedostatkom vitamina U 12 i/ili folna kiselina, hemoliza.

Brzina sedimentacije eritrocita (ESR) određuje se Panchenkovljevom metodom koja se temelji na svojstvu crvenih krvnih stanica da se talože kada se nezgrušana krv stavi u okomitu pipetu. ESR ovisi o broju crvenih krvnih stanica i njihovoj veličini. Volumen i sposobnost stvaranja aglomerata, ovisno o temperaturi okoliš, količina proteina krvne plazme i omjer njihovih frakcija. Povećani ESR može se pojaviti tijekom infektivnih, imunopatoloških, upalnih, nekrotičnih i tumorskih procesa. Najveće povećanje ESR uočeno je tijekom sinteze patološkog proteina, što je tipično za mijelom, Waldenströmovu makroglobulinemiju, bolest lakog i teškog lanca, kao i hiperfibrinogenemiju. Treba imati na umu da smanjenje sadržaja fibrinogena u krvi može nadoknaditi promjenu omjera albumina i globulina, zbog čega ESR ostaje normalan ili se usporava. U akutnim zaraznim bolestima (na primjer, gripa, upala grla), najveći ESR je moguć u razdoblju smanjene tjelesne temperature, s obrnutim razvojem procesa. Usporeni ESR je znatno rjeđi, npr. kod eritremije, sekundarne eritrocitoze, povećane koncentracije žučnih kiselina i žučnih pigmenata u krvi, hemolize, krvarenja itd.

Broj hematokrita - volumetrijski omjer oblikovanih elemenata krvi i plazme - daje ideju o ukupnom volumenu crvenih krvnih stanica.

Normalan broj hematokrita

Određuje se pomoću hematokrita, što su dvije kratke staklene graduirane kapilare u posebnoj mlaznici. Broj hematokrita ovisi o volumenu crvenih krvnih stanica u krvotoku, viskoznosti krvi, brzini protoka krvi i drugim čimbenicima. Povećava se kod dehidracije, tireotoksikoze, šećerne bolesti, crijevne opstrukcije, trudnoće itd. Nizak hematokrit se opaža kod krvarenja, zatajenja srca i bubrega, gladovanja i sepse.

Pokazatelji hemograma obično omogućuju navigaciju u osobitostima patološkog procesa. Tako je moguća blaga neutrofilna leukocitoza s blagim tijekom zaraznih bolesti i gnojnih procesa; na pogoršanje ukazuje neutrofilna hiperleukocitoza. Ti se hemogrami koriste za praćenje učinka određenih lijekova. Stoga je potrebno redovito određivanje sadržaja hemoglobina u eritrocitima za uspostavljanje režima uzimanja preparata željeza u bolesnika s anemijom uzrokovanom nedostatkom željeza, te broja leukocita i trombocita u liječenju leukemije citostaticima.

Građa i funkcije hemoglobina

Hemoglobin- glavni sastojak eritrocita i glavni dišni pigment, osigurava prijenos kisika ( OKO 2 ) iz pluća u tkivo i ugljični dioksid ( CO 2 ) iz tkiva u pluća. Osim toga, ima značajnu ulogu u održavanju acidobazne ravnoteže krvi. Procjenjuje se da jedno crveno krvno zrnce sadrži ~340 000 000 molekula hemoglobina, od kojih se svaka sastoji od približno 103 atoma. U prosjeku ljudska krv sadrži ~750 g hemoglobina.

Hemoglobin je složena bjelančevina iz skupine hemoproteina čiju proteinsku komponentu predstavlja globin, a neproteinsku komponentu četiri identična željezoporfirinska spoja nazvana hemovi. Atom željeza (II) smješten u središtu hema daje krvi karakterističnu crvenu boju ( vidi sl. 1). Najkarakterističnije svojstvo hemoglobina je reverzibilna adicija plinova OKO 2 , CO 2 i tako dalje.

Riža. 1. Građa hemoglobina

Utvrđeno je da hem stječe sposobnost transporta OKO 2 samo ako je okružen i zaštićen specifičnim proteinom – globinom (sam hem ne veže kisik). Obično prilikom spajanja OKO 2 sa željezom ( Fe) jedan ili više elektrona se nepovratno prenose iz atoma Fe na atome OKO 2 . Drugim riječima, dolazi do kemijske reakcije. Eksperimentalno je dokazano da mioglobin i hemoglobin imaju jedinstvenu sposobnost reverzibilnog vezanja O 2 bez oksidacije hema Fe 2+ u Fe 3+ .

Dakle, proces disanja, koji se na prvi pogled čini tako jednostavnim, zapravo se odvija kroz interakciju mnogih vrsta atoma u divovskim molekulama iznimne složenosti.

Hemoglobin u krvi postoji u najmanje četiri oblika: oksihemoglobin, deoksihemoglobin, karboksihemoglobin i methemoglobin. U eritrocitima, molekularni oblici hemoglobina sposobni su za međupretvorbu, njihov omjer određen je individualnim karakteristikama organizma.

Kao i svaki drugi protein, hemoglobin ima određeni skup karakteristika po kojima se može razlikovati od ostalih proteinskih i neproteinskih tvari u otopini. Takve karakteristike uključuju molekularnu težinu, sastav aminokiselina, električni naboj i kemijska svojstva.

U praksi se najčešće koriste elektrolitska svojstva hemoglobina (na tome se temelje vodljive metode njegovog proučavanja) i sposobnost hema da veže različite kemijske skupine što dovodi do promjene valencije. Fe i bojanje otopina (kalorimetrijske metode). Međutim, brojne studije su pokazale da rezultat konduktivnih metoda za određivanje hemoglobina ovisi o elektrolitskom sastavu krvi, što otežava primjenu takve studije u hitnoj medicini.

Građa i funkcije koštane srži

Koštana srž(medulla ossium) središnji je organ hematopoeze, smješten u spužvastoj tvari kostiju i šupljinama koštane srži. Također obavlja funkcije biološke zaštite tijela i formiranja kostiju.

Kod čovjeka se koštana srž (KM) prvi put pojavljuje u 2. mjesecu embriogeneze u ključnoj kosti, u 3. mjesecu - u lopaticama, rebrima, prsnoj kosti, kralješcima itd. U 5. mjesecu embriogeneze koštana srž funkcionira kao glavni hematopoetski organ, osiguravajući diferenciranu hematopoezu koštane srži s elementima granulocitne, eritrocitne i megakarciocitne serije.

U tijelu odraslog čovjeka razlikuje se crvena BM, koju predstavlja aktivno hematopoetsko tkivo, i žuta, koja se sastoji od masnih stanica. Crveni CM ispunjava prostore između koštanih trabekula spužvaste supstance pljosnatih kostiju i epifiza dugih kostiju. Ima tamnocrvenu boju i polutekuću konzistenciju, sastoji se od strome i stanica hematopoetskog tkiva. Stroma je formirana retikularnim tkivom, predstavljena je fibroblastima i endotelnim stanicama; sadrži veliki broj krvnih žila, uglavnom širokih sinusoidnih kapilara tankih stijenki. Stroma sudjeluje u razvoju i funkcioniranju kosti. U prostorima između struktura strome nalaze se stanice uključene u procese hematopoeze: matične stanice, progenitorne stanice, eritroblasti, mijeloblasti, monoblasti, megakarioblasti, promijelociti, mijelociti, metamijelociti, megakariociti, makrofagi i zrele krvne stanice.

Tvorne krvne stanice u crvenom BM raspoređene su u obliku otoka. U tom slučaju eritroblasti okružuju makrofag koji sadrži željezo neophodno za izgradnju heminskog dijela hemoglobina. Tijekom procesa sazrijevanja zrnati leukociti (granulociti) talože se u crvenoj BM, pa je njihov sadržaj 3 puta veći od eritrokariocita. Megakariociti su usko povezani sa sinusoidnim kapilarama; dio njihove citoplazme prodire u lumen krvne žile. Odvojeni fragmenti citoplazme u obliku trombocita prelaze u krvotok. Limfociti koji se formiraju čvrsto okružuju krvne žile. Limfocitni prekursori i B limfociti razvijaju se u crvenoj koštanoj srži. Normalno samo zrele krvne stanice prodiru kroz stijenku krvnih žila koštane srži, pa pojava nezrelih oblika u krvotoku ukazuje na promjenu funkcije ili oštećenje barijere koštane srži. CM zauzima jedno od prvih mjesta u tijelu po svojim reproduktivnim svojstvima. U prosjeku, osoba proizvodi:

U djetinjstvu (nakon 4 godine) crveni BM se postupno zamjenjuje masnim stanicama. Do dobi od 25 godina dijafize cjevastih kostiju potpuno su ispunjene žutom srži, au ravnim kostima ona zauzima oko 50% volumena koštane srži. Žuti CM normalno ne obavlja hematopoetsku funkciju, ali s velikim gubicima krvi u njemu se pojavljuju žarišta hematopoeze. S godinama se volumen i masa BM mijenjaju. Ako u novorođenčadi čini približno 1,4% tjelesne težine, tada je u odrasloj osobi 4,6%.

Koštana srž također je uključena u uništavanje crvenih krvnih stanica, ponovno korištenje željeza, sintezu hemoglobina i služi kao mjesto nakupljanja rezervni lipidi. Budući da sadrži limfocite i mononuklearne fagocite, sudjeluje u imunološkom odgovoru.

Djelovanje CM kao samoregulirajućeg sustava kontrolirano je po principu povratne sprege (broj zrelih krvnih stanica utječe na intenzitet njihovog stvaranja). Ova regulacija je osigurana složenim skupom međustaničnih i humoralnih (poetini, limfokini i monokini) utjecaja. Pretpostavlja se da je glavni faktor regulacije stanične homeostaze broj krvnih stanica. Normalno, kako stanice stare, one se uklanjaju i druge zauzimaju njihovo mjesto. U ekstremnim uvjetima (na primjer, krvarenje, hemoliza), koncentracija stanica se mijenja i pokreće se povratna sprega; u budućnosti proces ovisi o dinamičkoj stabilnosti sustava i jačini utjecaja štetnih čimbenika.

Pod utjecajem endogenih i egzogenih čimbenika dolazi do poremećaja hematopoetske funkcije BM. Često patološke promjene koje se javljaju u BM-u, osobito na početku bolesti, ne utječu na pokazatelje koji karakteriziraju stanje krvi. Moguće je smanjenje broja staničnih elemenata BM (hipoplazija) ili povećanje (hiperplazija). S hipoplazijom BM smanjuje se broj mijelokariocita, primjećuje se citopenija, a često i masnog tkiva prevladava nad mijeloidnim. Hipoplazija hematopoeze može biti neovisna bolest (na primjer, aplastična anemija). U rijetkim slučajevima prati bolesti kao što su kronični hepatitis, maligne neoplazme, a javlja se kod nekih oblika mijelofibroze, mramorne bolesti i autoimunih bolesti. U nekim bolestima smanjuje se broj stanica jedne serije, na primjer crvenih (djelomična aplazija eritrocita) ili stanica granulocitne serije (agranulocitoza). U nizu patoloških stanja, uz hipoplaziju hematopoeze, moguća je neučinkovita hematopoeza, koju karakterizira poremećeno sazrijevanje i otpuštanje hematopoetskih stanica u krv te njihova intramedularna smrt.

Hiperplazija CM javlja se kod raznih leukemija. Da, kada akutna leukemija pojavljuju se nezrele (blastne) stanice; kod kronične leukemije povećava se broj morfološki zrelih stanica, npr. limfocita kod limfocitne leukemije, eritrocita kod eritremije, granulocita kod kronične mijeloične leukemije. Karakteristična je i hiperplazija stanica eritrocita hemolitičke anemije,U 12 -deficijentna anemija.

Hemoglobin koji nije povezan s kisikom naziva se: deoksi-hemoglobin, fero-hemoglobin, reducirani hemoglobin (Hb). Hemoglobin vezan za kisik (reduciran) je oksi-hemoglobin (HbO2). Ugljikov monoksid dobro veže hemoglobin – karboksihemoglobin (HbCO). MetHb je oksidirani hemoglobin, ne spaja se s kisikom ili ugljičnim monoksidom, ali lako stvara komplekse s cijanidima (koriste se u liječenju).

Globin odraslog čovjeka je tetramer (a2- i b2-lanci), lanci su naizmjenično povezani nekovalentnim vezama. U molekuli hemoglobina postoje 4 polipeptidna lanca i svaki od njih sadrži po jedan hem. To znači da svaka molekula hemoglobina veže 4 molekule kisika. Veza hemoglobina s kisikom provodi se zahvaljujući koordinacijskoj vezi između atoma željeza i atoma dušika-histedina u polipeptidnom lancu. Hemski džep je pukotina između spirala gdje je hem ugrađen. Proksimalni histedin u a-lancu je ostatak 87, u b-lancu to je ostatak 92. Distalni histedinski ostatak u a-lancu je 58, u b-lancu 63. Vezanje kisika događa se samo kod reduciranog željeza!

Heterogenost hemoglobina povezana je s razlikama u strukturi globina:

1. Normalni hemoglobini.

2. Abnormalni hemoglobini - njihova prisutnost prati neka bolest.

Hemoglobini se počinju sintetizirati od 6. tjedna embriogeneze. Normalni hemoglobini su oni hemoglobini koji se pojavljuju u različitim fazama života:

Fetalni hemoglobin (HbF) – postoji u embrionalnom razdoblju ljudskog života; ima 2 a lanca i 2 gama lanca. HbF ima veći afinitet za kisik od HbA. Normalan hemoglobin (HbA) – ima 2 a-lanca i 2 b-lanca.

Minorni hemoglobini su hemoglobini koji se u odraslih osoba nalaze u tragovima. Hemoglobin A2 ima a-lanac i delta lanac, njegov sadržaj u krvi je 2-3%; pojavljuje se 9-12 tjedana nakon rođenja. Drugi manji hemoglobini su Hb1b i Hb1c; njihov sastav: 2 a-lanca i 2 b-lanca - ovi lanci su modificirani (ovi hemoglobini nastaju neenzimskom adicijom b-lanca molekule glukoza-6-fosfata na N-terminalne valin ostatke - 6% toga). Hb1c nastaje iz Hb1b (to je 1%).

Abnormalni hemoglobini karakterizirani su nedostatkom funkcija hemoglobina i najčešće su genetski uvjetovane mutacije nizova lanaca aminokiselina. Ovisno o manifestaciji, ovi hemoglobini se dijele:

1. Hemoglobini s promijenjenom topljivošću. Na primjer, HbS ili hemoglobin, koji uzrokuje anemiju srpastih stanica. Na poziciji 6 b-lanca dolazi do zamjene AK: s glutamina na valin. Ova promjena u AK sekvenci dovodi do činjenice da u deoksi obliku hemoglobin gubi topljivost, njegove molekule se međusobno spajaju, tvoreći niti i mijenjajući oblik stanice. Liječenje: stroga zabrana teških fizički rad i terapija lijekovima.

2. Hemoglobini s promijenjenim afinitetom za kisik - njihove zamjene se događaju u područjima dodira bilo podjedinica ili u hemskom džepu. Na primjer, HbM - mutacija a-lanca utječe na histidinski ostatak (ostatak 58) - dolazi do zamjene s tirozinskim ostatkom. Kao rezultat toga nastaje MetHb.

Glavni protein crvenih krvnih stanica je hemoglobin(Hb), uključuje hem s kationom željeza, a njegov globin sadrži 4 polipeptidna lanca.

Među aminokiselinama globina prevladavaju leucin, valin i lizin (oni čine do 1/3 svih monomera). Normalno, razina Hb u krvi kod muškaraca je 130-160 g / l, kod žena - 120-140 g / l. U različitim razdobljima života embrija i djeteta aktivno rade različiti geni odgovorni za sintezu nekoliko polipeptidnih lanaca globina. Postoji 6 podjedinica: α, β, γ, δ, ε, ζ (alfa, beta, gama, delta, epsilon, zeta). Prvi i posljednji od njih sadrže 141, a ostali 146 aminokiselinskih ostataka. Međusobno se razlikuju ne samo po broju monomera, već i po sastavu. Princip nastanka sekundarne strukture isti je za sve lance: oni su snažno (do 75% duljine) spiralni zbog vodikovih veza. Kompaktni smještaj u prostoru takve formacije dovodi do nastanka tercijarne strukture; Štoviše, ovo stvara džep u koji je umetnut hem. Rezultirajući kompleks održava se kroz približno 60 hidrofobnih interakcija između proteina i protetske skupine. Slična globula kombinira se s 3 slične podjedinice kako bi oblikovala kvaternarnu strukturu. Rezultat je protein sastavljen od 4 polipeptidna lanca (heterogeni tetramer) u obliku tetraedra. Visoka topljivost Hb održava se samo u prisutnosti različitih parova lanaca. Ako se slični spoje, slijedi brza denaturacija, skraćujući život crvenih krvnih stanica.

Ovisno o prirodi uključenih protomera, razlikuju se sljedeći: vrste normalni hemoglobini. U prvih 20 dana postojanja embrija nastaju retikulociti Hb P(Primitivno) u obliku dvije opcije: Hb Gower 1, koji se sastoji od zeta i epsilon lanaca povezanih u parove, i Hb Gower 2 , u kojem su zeta sekvence već zamijenjene alfa. Prebacivanje geneze jedne vrste strukture u drugu odvija se polako: prvo se pojavljuju pojedinačne stanice koje proizvode drugu varijantu. Oni stimuliraju klonove novih stanica koje sintetiziraju različite vrste polipeptida. Kasnije počinju prevladavati eritroblasti i postupno zamjenjuju stare. U 8. tjednu fetalnog života počinje sinteza hemoglobina F=α 2 γ 2, kako se čin rođenja približava, pojavljuju se retikulociti koji sadrže HbA=α 2 β 2. U novorođenčadi čini 20-30%, au zdrave odrasle osobe njegov doprinos je 96-98% ukupne mase ovog proteina. Osim toga, pojedinačne crvene krvne stanice sadrže hemoglobine HbA2 =α 2 δ 2 (1,5 – 3%) i fetalni HbF(obično ne više od 2%). Međutim, u nekim regijama, uključujući među starosjediocima Transbaikalije, koncentracija posljednja vrsta povećan na 4% (normalno).

Oblici hemoglobina

Opisani su sljedeći oblici ovog hemoproteina, koji nastaju nakon interakcije, prije svega, s plinovima i drugim spojevima.

• Dezoksihemoglobin – oblik proteina bez plina.

• Oksihemoglobin - produkt uključivanja kisika u proteinsku molekulu. Jedna molekula Hb može zadržati 4 molekule plina.

• Ugljikohemoglobin uklanja CO 2 iz tkiva vezan za lizin ovog proteina.

• Ugljični monoksid, prodirući u pluća s atmosferskim zrakom, brzo nadilazi alveolarno-kapilarnu membranu, otapa se u krvnoj plazmi, difundira u eritrocite i stupa u interakciju s deoksi- i/ili oksi-Hb:

Formirano karboksihemoglobin nije u stanju na sebe vezati kisik, a ugljikov monoksid može vezati 4 molekule.

Važan derivat Hb je methemoglobin , u čijoj je molekuli atom željeza u oksidacijskom stanju 3+. Ovaj oblik hemoproteina nastaje pod utjecajem raznih oksidansa (dušikov oksid, nitrobenzen, nitroglicerin, klorat, metilensko plavo), zbog čega se smanjuje količina funkcionalno važnog oksiHb u krvi, što remeti dopremu kisika do tkiva, uzrokujući razvoj hipoksije u njima.

Završne aminokiseline u globinskim lancima omogućuju im da reagiraju s monosaharidima, prvenstveno glukozom. Trenutno se razlikuje nekoliko podtipova Hb A (od 0 do 1c), u kojima su oligosaharidi vezani za valin beta lanaca. Posljednji podtip hemoproteina posebno lako reagira. U dobivenom obliku bez sudjelovanja enzima glikoziliran hemoglobin mijenja svoj afinitet prema kisiku. Normalno, ovaj oblik Hb ne čini više od 5% ukupne količine. U dijabetes melitusu njegova koncentracija se povećava 2-3 puta, što pogoduje pojavi hipoksije tkiva.

Svojstva hemoglobina

Svi poznati hemoproteini (odjeljak I) po strukturi su slični ne samo prostetskoj skupini, već i apoproteinu. Određena sličnost u prostornom rasporedu uvjetuje i sličnost u funkcioniranju - međudjelovanje s plinovima, uglavnom kisikom, CO 2, CO, NO. Glavno svojstvo hemoglobina je sposobnost reverzibilnog vezanja u plućima (do 94%) i učinkovitog otpuštanja u tkiva. kisik. Ali uistinu jedinstvena za taj protein je kombinacija snage vezanja kisika pri visokim parcijalnim napetostima i lakoće disocijacije ovog kompleksa u području niskih tlakova. Osim toga, brzina razgradnje oksihemoglobina ovisi o temperaturi i pH okoline. S nakupljanjem ugljičnog dioksida, laktata i dr kisele hrane dolazi do bržeg oslobađanja kisika ( Bohrov učinak). Djeluje i groznica. S alkalozom i hipotermijom slijedi obrnuti pomak, poboljšavaju se uvjeti za zasićenje Hb kisikom u plućima, ali se potpunost otpuštanja plina u tkivo smanjuje. Sličan se fenomen opaža tijekom hiperventilacije, smrzavanja itd. Kada su izložene uvjetima akutne hipoksije, crvene krvne stanice aktiviraju glikolizu, što je popraćeno povećanjem sadržaja 2,3-DPHA, što smanjuje afinitet hemoproteina za kisik i aktivira deoksigenaciju krvi u tkivima. Zanimljivo, fetalni hemoglobin ne stupa u interakciju s DFHA, stoga održava povećani afinitet za kisik u arterijskom i venske krvi.

Faze stvaranja hemoglobina

Sinteza hemoglobina, kao i bilo kojeg drugog proteina, zahtijeva prisutnost matrice (mRNA) koja se proizvodi u jezgri. Crvena krvna zrnca, kao što je poznato, nemaju nikakve organele; stoga je stvaranje hemskih proteina moguće samo u stanicama prekursorima (eritroblastima, završavajući retikulocitima). Taj se proces kod embrija odvija u jetri, slezeni, a kod odraslih u koštanoj srži plosnatih kostiju, u kojoj se krvotvorne matične stanice kontinuirano umnožavaju i stvaraju prekursore svih vrsta krvnih stanica (eritrocita, leukocita, trombocita). Formiranje prvog je regulirano eritropoetin bubreg Paralelno s nastankom globina nastaje hem, čija je obvezna komponenta kationi željeza.

Fiziološki oblici hemoglobina. Patološki oblici hemoglobin. Sadržaj hemoglobina u krvi. Razina hemoglobina kod muškaraca, kod žena nakon poroda, kod djece u prvoj godini života. Mjerne jedinice hemoglobina.

Hemoglobin je respiratorni pigment u krvi, uključen u transport kisika i ugljičnog dioksida, obavljajući puferske funkcije i održavajući pH. Sadržano u eritrocitima (crvenim krvnim stanicama - svaki dan ljudsko tijelo proizvede 200 milijardi crvenih krvnih stanica). Sastoji se od proteinskog dijela - globina - i porfiritnog dijela koji sadrži željezo - hema. To je protein s kvaternarnom strukturom koju tvore 4 podjedinice. Željezo u hemu je u dvovalentnom obliku.

Fiziološki oblici hemoglobina: 1) oksihemoglobin (HbO2) - kombinacija hemoglobina s kisikom nastaje uglavnom u arterijska krv i daje joj grimizna boja, kisik se koordinacijskom vezom veže na atom željeza.2) smanjeni hemoglobin ili deoksihemoglobin (HbH) - hemoglobin koji je dao kisik tkivima.3) karboksihemoglobin (HbCO2) - spoj hemoglobina s ugljikovim dioksidom; nastaje uglavnom u venskoj krvi, koja kao rezultat dobiva tamnu boju trešnje.

Patološki oblici hemoglobina: 1) karbohemoglobin (HbCO) - nastaje tijekom trovanja ugljičnim monoksidom (CO), dok hemoglobin gubi sposobnost vezivanja kisika.2) met hemoglobin - nastaje pod utjecajem nitrita, nitrata i nekih lijekova, prijelaz dvovalentnog željeza u trovalentno željezo događa se stvaranjem met hemoglobina - HbMet.

Sadržaj hemoglobina u krvi nešto veći u muškaraca nego u žena. U djece prve godine života uočava se fiziološki pad koncentracije hemoglobina. Smanjenje sadržaja hemoglobina u krvi (anemija) može biti posljedica povećanog gubitka hemoglobina tijekom razne vrste krvarenje ili pojačano razaranje (hemoliza) crvenih krvnih stanica. Uzrok anemije može biti nedostatak željeza, potrebnog za sintezu hemoglobina, ili vitamina koji sudjeluju u stvaranju crvenih krvnih stanica (uglavnom B12, folna kiselina), kao i kršenje stvaranja krvnih stanica u specifičnim hematološkim bolesti. Anemija se može pojaviti kao posljedica raznih vrsta kroničnih nehematoloških bolesti.

Jedinice hemoglobina u laboratoriju Invitro - g/dal
Alternativne jedinice: g/l
Faktor pretvorbe: g/l x 0,1 ==> g/dal

Povećana razina hemoglobina: Bolesti praćene povećanjem broja crvenih krvnih stanica (primarne i sekundarne eritrocitoze). Fiziološki razlozi među stanovnicima visokih planina, pilotima nakon letova na velikim visinama, penjačima, nakon povećane tjelesne aktivnosti.
Zgušnjavanje krvi;
Urođene srčane mane;
Zatajenje plućnog srca;

Hemoglobin kombinira dvije bitne komponente:

• protein globin, koji zauzima 96% ukupnog spoja;
• hem koji sadrži željezo, što je 4% sastava.

Ova vrsta kromoproteina obavlja vitalnu funkciju u ljudskom tijelu: prenosi kisik iz dišni organi svim stanicama i tkivima, a od njih do plućni sustav, prenoseći nepotrebni ugljični dioksid koji se oslobađa tijekom procesa izmjene. Osim u disanju, sudjeluje u redoks reakcijama i akumulaciji energije.

Hemoglobin je glavna komponenta crvene boje krvne stanice- crvene krvne stanice. Zahvaljujući njemu dobili su svoje ime i funkcionalnu namjenu. Suha tvar crvenog krvnog zrnca čovjeka sadrži 95% hemoglobina, a samo 5% ostalih tvari (lipida i bjelančevina).

Koje vrste hemoglobina postoje?

Prema sadržaju proteina, hemoglobin se može podijeliti u dvije vrste:

Fiziološki, ima tendenciju da se pojavi u određenim fazama normalan razvoj ljudsko tijelo. I ovdje patološke vrste hemoglobina nastaju kao rezultat netočnog sekvencijalnog rasporeda niza aminokiselina u globinu.

Po obliku se mogu razlikovati sljedeće vrste hemoglobina:

Za prevenciju bolesti i liječenje manifestacija proširenih vena na nogama, naši čitatelji preporučuju Antivarikozni gel "VariStop", punjen biljnim ekstraktima i uljima; nježno i učinkovito uklanja manifestacije bolesti, ublažava simptome, tonira i jača krvne žile.

1. oksihemoglobin;
2. karboksihemoglobin;
3. methemoglobin;
4. mioglobina.

Što je oksihemoglobin?

Oksihemoglobin je dobio ime po svojoj sposobnosti da prenosi kisik. Ali može u potpunosti provesti proces disanja samo u kombinaciji s karbohemoglobinom.

Dakle, oksihemoglobin se spaja s O2 i dostavlja kisik tkivima, a na povratku se pretvara u karbohemoglobin, uzimajući CO2 - ugljični dioksid iz stanica, dostavljajući ga do dišnih organa. Zahvaljujući sposobnosti hemoglobina da lako veže i otpušta kemikalije u obliku kisika i ugljičnog dioksida, ljudsko tijelo je stalno zasićeno čistim kisikom, a ne otrovno njegovim produktima raspadanja.

Uvod u karboksihemoglobin

Ova vrsta hemoglobina nastaje kada se spoji s COHb - ugljičnim monoksidom. U tom slučaju hemoglobin dobiva ireverzibilan status, što znači postaje beskoristan, jer više nikada neće moći obavljati respiratornu funkciju. Iz ovoga slijedi da ne mogu sve vrste hemoglobina i njegovi spojevi biti korisni za tijelo.

Štetne komponente u obliku ugljični monoksid mogu doći iz okoline i formirati u čovjeku kao posljedica tjelesnih poremećaja.

Ugljični monoksid može ući u pluća iz okoline ako je osoba bila u zoni požara ili je većinu svog života provela na cesti, gdje je često udisala ispušne plinove.

Određeni postotak ireverzibilnog spoja javlja se kod pušača. Čak i ako osoba ima visoku razinu hemoglobina, tada će zbog pušenja samo dio njih funkcionirati normalno.

Do samotrovanja dolazi kada vlastite stanice tijela odumiru i nekroziraju. Ova vrsta se obično naziva "endogeni ugljikov monoksid". Takve se situacije opažaju vrlo rijetko, češće ugljični monoksid dolazi izvana.

Pojam methemoglobina

Methemoglobin (metHb) nastaje spajanjem s kemikalijama, što rezultira neraskidivim vezama. Stoga su dobivene vrste hemoglobina i njihove funkcije, poput karboksihemoglobina, beskorisne.

U ovom slučaju, veze se javljaju s takvim kemijskim agensima kao što su: nitrat, sumporovodik, sulfidne tvari. Tu spadaju i ljekovite tvari u obliku analgetika i kemoterapeutskih tvari tijekom liječenja raka.

Slično kao i kod ugljičnog monoksida, veze neraskidive prirode mogu nastati zbog njegovog ulaska u tijelo izvana, te u slučajevima kada se radikali nakupljeni u tkivima oslobađaju tijekom razaranja stanica.

Ponekad poremećaj probavnog trakta može uzrokovati ulazak radikala u krv. Kada se probavni sustav ne može nositi sa svojom funkcijom i dopušta ove vrste hemoglobina u krvotok.

Što je mioglobin?

Mioglobin se smatra apsolutnim analogom hemoglobina u crvenim krvnim stanicama. Jedina razlika je u tome što se ovaj protein koji sadrži željezo nalazi u mišićima kostura i srca. Ako se na neki način iznenada oštete, tada će mioglobin prirodno ući u krvotok, a zatim se izlučiti iz tijela zahvaljujući filtraciji putem bubrega.

Ali postoji mogućnost začepljenja bubrežnog tubula i njegove daljnje nekroze. U ovom slučaju može se formirati zatajenje bubrega I gladovanje kisikom tkanine.

Ostale postojeće vrste hemoglobina

Uz glavni popis varijacija, postoje i druge vrste hemoglobina u krvi.

Iz različitih izvora informacija možete čuti varijacije kao što su:

• fetalni hemoglobin;
• dishemoglobin;
• glikirani hemoglobin.

Fetalni hemoglobin

Fetalni oblik hemoglobina nalazi se u krvi fetusa tijekom trudnoće, kao i kod novorođenčadi tijekom prva tri tjedna života. Jedina razlika od hemoglobina odrasle osobe je ta što fetalni tip ima bolju sposobnost prijenosa kisika. Ali promjene u kiselosti tijekom života, fetalni hemoglobin praktički nestaje. U tijelu odrasle osobe čini ga samo jedan posto.

Dishemoglobin nastaje kao rezultat takvih veza koje ga trajno lišavaju sposobnosti obavljanja svojstvenih korisna svojstva. To znači da će takav hemoglobin putovati krvlju, ali kao onesposobljeni pomoćni atribut. S vremenom će ga slezena odložiti kao istrošeni materijal.

Normalno, dishemoglobin je prisutan u tijelu svake zdrave osobe. Ako su takvi ligamenti češći, krvožilni organi moraju raditi pojačano, brzo se troše i troše.

Glikirani hemoglobin

Kada se hem protein i glukoza vežu, nastaje glikirani hemoglobin. Također je nepovratan spoj. Njegova količina raste kada se poveća razina šećera u krvi. Javlja se uglavnom kod ljudi koji pate šećerna bolest. Zbog činjenice da hemoglobin ima životni vijek od približno 100 dana, laboratorijskim testovima može se utvrditi učinkovitost terapijski tretman, nastavite ili dodijelite novi.

Ne biste trebali izmišljati i plašiti se mislima, pokušavajući sve moguće bolesti. Ako radite u rizičnom području ili se možete razboljeti po nasljednoj liniji, bolje je kontaktirati stručnjaka i provesti niz laboratorijska istraživanja. Pokušajte se riješiti loše navike te češće šetati na svježem zraku.

Povezani članci:

1. Koja je uloga hemoglobina u ljudskom organizmu i posljedice njegovog nedostatka?
2. Uzroci niskog hemoglobina u žena: značajke i oblici anemičnih stanja
3. Funkcije hemoglobina - kao osnovnog kemijskog spoja u ljudskom organizmu
4. Normalna razina glikoziliranog hemoglobina za dijabetičare

Komentari

Podaci prikazani na stranici ne smiju se koristiti za samodijagnostiku i liječenje. Potrebna specijalistička konzultacija

Građa i oblici hemoglobina

Hemoglobin (skraćeno Hb) je metaloprotein koji sadrži željezo i prenosi kisik, a nalazi se u crvenim krvnim stanicama kralješnjaka.

Hemoglobin je dio skupine proteina hemoproteina, koji su sami podvrsta kromoproteina i dijele se na neenzimske proteine ​​(hemoglobin, mioglobin) i enzime (citokromi, katalaza, peroksidaza). Njihov neproteinski dio je hemska struktura, koja uključuje porfirinski prsten (koji se sastoji od 4 pirolna prstena) i Fe 2+ ion. Željezo se na porfirinski prsten veže s dvije koordinacijske i dvije kovalentne veze.

Struktura hemoglobina

Proteinske podjedinice u normalnom hemoglobinu mogu se predstaviti različite vrste polipeptidni lanci: α, β, γ, δ, ε, ξ (odnosno grčki - alfa, beta, gama, delta, epsilon, xi). Molekula hemoglobina sadrži dva lanca dva različita tipa.

Hem je povezan s proteinskom podjedinicom, prvo, preko histidinskog ostatka koordinacijskom vezom željeza, i drugo, preko hidrofobnih veza pirolnih prstenova i hidrofobnih aminokiselina. Hem se nalazi, takoreći, "u džepu" njegovog lanca i nastaje protomer koji sadrži hem.

Normalni oblici hemoglobina

• HbP - primitivni hemoglobin, sadrži 2 ξ- i 2 ε-lanca, nalazi se u embriju između 7-12 tjedana života;
• HbF - fetalni hemoglobin, sadrži 2 α- i 2 γ-lanca, pojavljuje se nakon 12 tjedana intrauterini razvoj a bazična je nakon 3 mjeseca;
• HbA - hemoglobin odrasle osobe, udio je 98%, sadrži 2 α- i 2 β-lanca, pojavljuje se u fetusu nakon 3 mjeseca života i do rođenja čini 80% ukupnog hemoglobina;
• HbA 2 - hemoglobin odrasle osobe, udio je 2%, sadrži 2 α- i 2 δ-lanca;
• HbO 2 - oksihemoglobin, nastaje vezanjem kisika u plućima, u plućnim venama je % od ukupne količine hemoglobina;
• HbCO 2 - karbohemoglobin, nastaje vezanjem ugljičnog dioksida u tkivima, u venskoj krvi čini % ukupne količine hemoglobina.

Hemoglobin. Sadržaj hemoglobina u krvi, razina, mjerenje hemoglobina.

Hemoglobin je respiratorni pigment u krvi, uključen u transport kisika i ugljičnog dioksida, obavljajući puferske funkcije i održavajući pH. Sadržano u eritrocitima (crvenim krvnim stanicama - svaki dan ljudsko tijelo proizvede 200 milijardi crvenih krvnih stanica). Sastoji se od proteinskog dijela - globina - i porfiritnog dijela koji sadrži željezo - hema. To je protein s kvaternarnom strukturom koju tvore 4 podjedinice. Željezo u hemu je u dvovalentnom obliku.

Sadržaj hemoglobina u krvi muškaraca nešto je veći nego kod žena. U djece prve godine života uočava se fiziološki pad koncentracije hemoglobina. Smanjenje sadržaja hemoglobina u krvi (anemija) može biti posljedica povećanih gubitaka hemoglobina zbog raznih vrsta krvarenja ili pojačanog razaranja (hemolize) crvenih krvnih stanica. Uzrok anemije može biti nedostatak željeza, potrebnog za sintezu hemoglobina, ili vitamina koji sudjeluju u stvaranju crvenih krvnih stanica (uglavnom B12, folna kiselina), kao i kršenje stvaranja krvnih stanica u specifičnim hematološkim bolesti. Anemija se može pojaviti kao posljedica raznih vrsta kroničnih nehematoloških bolesti.

Alternativne jedinice: g/l

Faktor pretvorbe: g/l x 0,1 ==> g/dal

Normalni oblici hemoglobina

Postoji nekoliko normalnih varijanti hemoglobina:

HbR – primitivni hemoglobin, sadrži 2ξ- i 2ε-lance, nalazi se u embriju između 7-12 tjedna života,

HbF – fetalni hemoglobin, sadrži 2α- i 2γ-lance, pojavljuje se nakon 12 tjedana intrauterinog razvoja i glavni je nakon 3 mjeseca,

HbA – hemoglobin odrasle osobe, udio je 98%, sadrži 2α- i 2β-lance, pojavljuje se u fetusu nakon 3 mjeseca života i rođenjem čini 80% ukupnog hemoglobina,

HbA 2 – hemoglobin odraslih, udio je 2%, sadrži 2α- i 2δ-lance,

HbO 2 - oksihemoglobin, nastaje vezanjem kisika u plućima, u plućnim venama čini 94-98% ukupne količine hemoglobina,

HbCO 2 – karbohemoglobin, nastaje vezanjem ugljičnog dioksida u tkivima, u venskoj krvi čini 15-20% ukupne količine hemoglobina.

Mioglobin je jednostruki polipeptidni lanac, sastoji se od 153 aminokiseline molekulske mase 17 kDa i strukturno je sličan β-lancu hemoglobina. Protein je lokaliziran u mišićno tkivo. Mioglobin ima veći afinitet za kisik u usporedbi s hemoglobinom. Ovo svojstvo određuje funkciju mioglobina - taloženje kisika u mišićna stanica i koristiti ga samo uz značajno smanjenje parcijalnog tlaka O 2 u mišiću (do 1-2 mm Hg).

ista zasićenost od 50% postiže se pri potpuno različitim koncentracijama kisika – oko 26 mm Hg. za hemoglobin i 5 mm Hg. za mioglobin,

pri fiziološkom parcijalnom tlaku kisika od 26 do 40 mm Hg. hemoglobin je zasićen 50-80%, dok je mioglobin gotovo 100%.

Dakle, mioglobin ostaje oksigeniran sve dok se količina kisika u stanici ne smanji do svoje granice. Tek nakon toga počinje oslobađanje kisika za metaboličke reakcije.

Za nastavak preuzimanja potrebno je prikupiti sliku:

Patološki oblici hemoglobina

Normalni oblici hemoglobina

Hemoglobin je glavni protein krvi

Hemoglobin je dio skupine proteina hemoproteina, koji su sami podvrsta kromoproteina i dijele se na neenzimske proteine ​​(hemoglobin, mioglobin) i enzime (citokromi, katalaza, peroksidaza). Njihov neproteinski dio je hem – struktura koja uključuje porfirinski prsten (koji se sastoji od 4 pirolna prstena) i Fe 2+ ion. Željezo se na porfirinski prsten veže s dvije koordinacijske i dvije kovalentne veze.

Hemoglobin je protein koji se sastoji od 4 proteinske podjedinice koje sadrže hem. Protomeri su međusobno povezani hidrofobnim, ionskim i vodikovim vezama po principu komplementarnosti. Štoviše, oni ne djeluju proizvoljno, već s određenim područjem - kontaktnom površinom. Ovaj proces je vrlo specifičan, kontakt se odvija istovremeno na desecima točaka prema principu komplementarnosti. Interakciju provode suprotno nabijene skupine, hidrofobna područja i nepravilnosti na površini proteina.

Proteinske podjedinice u normalnom hemoglobinu mogu biti predstavljene različitim vrstama polipeptidnih lanaca: α, β, γ, δ, ε, ξ (respektivno, grčki - alfa, beta, gama, delta, epsilon, xi). Molekula hemoglobina sadrži dva lanca dva različita tipa.

Hem je povezan s proteinskom podjedinicom, prvo, preko histidinskog ostatka koordinacijskom vezom željeza, i drugo, preko hidrofobnih veza pirolnih prstenova i hidrofobnih aminokiselina. Hem se nalazi, takoreći, "u džepu" njegovog lanca i nastaje protomer koji sadrži hem.

Postoji nekoliko normalnih varijanti hemoglobina:

· HbR – primitivni hemoglobin, sadrži 2ξ- i 2ε-lance, javlja se u embriju između 7-12 tjedna života,

· HbF – fetalni hemoglobin, sadrži 2α- i 2γ-lance, pojavljuje se nakon 12 tjedana intrauterinog razvoja i glavni je nakon 3 mjeseca,

· HbA – hemoglobin odrasle osobe, udio je 98%, sadrži 2α- i 2β-lance, pojavljuje se u fetusu nakon 3 mjeseca života i rođenjem čini 80% ukupnog hemoglobina,

· HbA 2 – hemoglobin odraslih, udio je 2%, sadrži 2α- i 2δ-lance,

· HbO 2 – oksihemoglobin, nastaje vezanjem kisika u plućima, u plućnim venama iznosi 94-98% ukupne količine hemoglobina,

· HbCO 2 – karbohemoglobin, nastaje vezanjem ugljičnog dioksida u tkivima, u venskoj krvi čini 15-20% ukupne količine hemoglobina.

HbS – hemoglobin srpastih stanica.

MetHb je methemoglobin, oblik hemoglobina koji uključuje feri ion umjesto fero iona. Ovaj oblik se obično formira spontano; u ovom slučaju, enzimski kapacitet stanice je dovoljan da ga obnovi. Kada se koriste sulfonamidi, natrijev nitrit i nitrati prehrambeni proizvodi, s nedostatkom askorbinske kiseline, ubrzava se prijelaz Fe 2+ u Fe 3+. Nastali metHb nije u stanju vezati kisik i dolazi do hipoksije tkiva. Za vraćanje iona željeza, klinika koristi askorbinsku kiselinu i metilensko plavo.

Hb-CO – karboksihemoglobin, nastaje u prisutnosti CO (ugljičnog monoksida) u udahnutom zraku. Stalno je prisutan u krvi u malim koncentracijama, ali njegov udio može varirati ovisno o uvjetima i načinu života.

Ugljični monoksid je aktivni inhibitor enzima koji sadrže hem, posebno kompleksa citokrom oksidaze 4 respiratornog lanca.

HbA 1C – glikolizirani hemoglobin. Njegova koncentracija raste s kronična hiperglikemija i dobar je pokazatelj probira razine glukoze u krvi tijekom dugog vremenskog razdoblja.

Mioglobin je također sposoban vezati kisik

Mioglobin je jedan polipeptidni lanac, sastoji se od 153 aminokiseline molekulske mase 17 kDa i strukturno je sličan β-lancu hemoglobina. Protein je lokaliziran u mišićnom tkivu. Mioglobin ima veći afinitet za kisik u usporedbi s hemoglobinom. Ovo svojstvo određuje funkciju mioglobina - taloženje kisika u mišićnoj stanici i njegovu upotrebu samo uz značajno smanjenje parcijalnog tlaka O 2 u mišiću (do 1-2 mm Hg).

Krivulje zasićenja kisikom pokazuju razlike između mioglobina i hemoglobina:

· ista zasićenost od 50% postiže se pri potpuno različitim koncentracijama kisika – oko 26 mm Hg. za hemoglobin i 5 mm Hg. za mioglobin,

· pri fiziološkom parcijalnom tlaku kisika od 26 do 40 mm Hg. hemoglobin je zasićen 50-80%, dok je mioglobin gotovo 100%.

Dakle, mioglobin ostaje oksigeniran sve dok se količina kisika u stanici ne smanji do ekstremnih razina. Tek nakon toga počinje oslobađanje kisika za metaboličke reakcije.

Klasifikacija vrsta hemoglobina, razlozi povećanja ili smanjenja pokazatelja

Klinička analiza krvi važna je komponenta opće kliničke dijagnoze bolesnika s patologijama razne prirode. Ovaj test uključuje analizu razine crvenih krvnih stanica i proteina koji sadrže željezo u krvnom serumu. Ovaj pokazatelj je vrlo osjetljiv na razne promjene u radu unutarnjih organa.

Što je hemoglobin?

Hemoglobin je peptidni spoj koji sadrži željezo koji prenosi kisik do svih tkiva ljudskog tijela. Kod svih kralješnjaka ovaj se proteinski spoj nalazi u crvenoj boji krvne stanice, a kod beskralješnjaka – u plazmi. Kao što je gore spomenuto, glavna funkcija ovog peptidnog spoja je uklanjanje ugljičnog dioksida i opskrba organa kisikom.

• Deoksihemoglobin (ili slobodni hemoglobin);
• Karboksihemoglobin (oboji krv plavkasto);
• methemoglobin;
• Fetalni protein koji sadrži željezo (prisutan u fetusu i nestaje tijekom ontogeneze);
• Oksihemoglobin (oboji krv svijetlo crveno);
• mioglobina.

Deoksihemoglobin je slobodni hemoglobin u ljudskoj krvi. U ovom obliku, ovaj peptidni spoj je sposoban za sebe vezati različite molekule - ugljični dioksid/ugljični monoksid, kisik.

Kada se deoksihemoglobin spoji s kisikom, nastaje oksihemoglobin. Ova vrsta proteina opskrbljuje kisikom sva tkiva. U prisutnosti različitih oksidansa, željezo u proteinu koji sadrži željezo prelazi iz dvovalentnog stanja u trovalentno. Ovaj peptidni spoj obično se naziva methemoglobin; igra važnu ulogu u fiziologiji organa.

Ako se reducirani hemoglobin veže s ugljikovim monoksidom, nastaje otrovni spoj - karboksihemoglobin. Treba napomenuti da se ugljični monoksid veže za hemoglobin 250 puta učinkovitije od ugljičnog dioksida. Karboksihemoglobin ima dugi poluvijek, pa može uzrokovati teška trovanja.

Vitamin C pomaže obnoviti proteine ​​koji sadrže željezo, zbog čega se slobodno koristi u medicini za liječenje trovanja ugljičnim monoksidom. Tipično, trovanje ugljičnim monoksidom manifestira se kao cijanoza.

Mioglobin je po strukturi sličan hemoglobinu i nalazi se u velikim količinama u miocitima, posebno kardiomiocitima. Veže molekule O₂ "za crni dan", koje tijelo kasnije koristi u stanjima koja uzrokuju hipoksiju. Mioglobin opskrbljuje mišiće koji rade kisikom.

Sve gore navedene vrste su vitalne u ljudskom tijelu, međutim, postoje patološki oblici ovog peptidnog spoja.

Koje opasne vrste hemoglobina postoje?

Patološke vrste hemoglobina kod ljudi, koje dovode do raznih bolesti:

• Hemoglobin D-Punjab;
• Hemoglobin S je oblik koji se nalazi kod ljudi s anemijom srpastih stanica;
• Hemoglobin C - ovaj oblik uzrokuje kroničnu hemolitičku anemiju;
• Hemoglobin H je vrsta hemoglobina koju tvori tetramer β-lanaca koji može biti prisutan kod α-talasemije.

Protein D-Punjab koji sadrži željezo jedna je od varijanti hemoglobina. Nazvan je tako zbog svoje velike rasprostranjenosti u regiji Punjab u Indiji i Pakistanu. To je također najčešća abnormalna varijanta proteina željeza u autonomnoj regiji Xinjiang Uygur u Kini. Istraživanja pokazuju da protein D-Punjab koji sadrži željezo čini više od 55%. ukupni broj patološki oblici hemoglobina.

Prvi put je otkriven ranih 1950-ih u mješovitoj britansko-indijansko-američkoj obitelji na području Los Angelesa i stoga se ponekad naziva D Los Angeles. Protein D koji sadrži željezo najčešća je varijanta ove tvari. Pojavila se kao posljedica raširenosti malarije u različite dijelove Azija.

Hemoglobin S potječe iz zapadne Afrike, gdje je i najčešći. Prisutan je u manjoj mjeri u Indiji i mediteranskoj regiji. Polimorfizam beta S gena ukazuje da je nastao iz pet odvojenih mutacija: četiri u Africi i jedna u Indiji i na Bliskom istoku. Najčešći alel nalazi se u Beninu u zapadnoj Africi. Ostali haplotipovi nalaze se u Senegalu i Bantuu.

Važno! Gen HbS, prisutan u homozigotni oblik, je neželjena mutacija. Malarija može biti faktor odabira, budući da postoji jasna korelacija između prevalencije ove bolesti i anemije srpastih stanica. Djeca s karakteristikama Hb SA srpastih stanica puno lakše obolijevaju od malarije i češće se oporavljaju.

Protein C koji sadrži željezo (Hb C) jedan je od najčešćih strukturne opcije hemoglobin. Osobe sa "zdravim" proteinom C koji sadrži željezo (Hb C) su fenotipski normalne, dok pacijenti s patološkim oblikom (Hb CC) mogu patiti od hemolitička anemija. Iako kliničke komplikacije povezani s abnormalnim željeznim proteinom C nisu ozbiljni.

Uzroci hemoglobina H ozbiljna bolest– alfa talasemija. α-talasemija rezultira smanjenom proizvodnjom alfa-globina, pa se proizvodi manje lanaca alfa-globina, što rezultira viškom β-lanaca u odraslih i novorođenčadi. Višak beta lanaca tvori nestabilne tetramere koji se nazivaju hemoglobin H ili HbH četiri beta lanca. Višak γ lanaca stvara tetramere koji se slabo vežu za kisik jer im je afinitet za O2 prevelik pa se ne disocira na periferiji.

Kako se dijagnosticiraju patološki oblici proteina koji sadrže željezo u krvi?

Kao što je gore spomenuto, testiranje hemoglobina je uključeno u Kliničko ispitivanje krvni serum. U nekim slučajevima indicirana je biokemija krvi precizna definicija patološki oblici ovog peptidnog spoja.

Krv se uzima za analizu natašte i jutarnje vrijeme. Preporuča se ne jesti hranu 12 sati prije prikupljanja biološkog materijala (stolica, urin, krv) kako se ne bi iskrivili rezultati ispitivanja. Posebno je nepoželjno angažirati se tjelesna aktivnost, koristiti psihotropne tvari ili dr lijekovi. Nema potrebe pridržavati se dijete, ali trebate se suzdržati od masne ili pržene hrane kako ne biste utjecali na različite parametre u stolici.

Normalne razine proteina koji sadrže željezo

Dekodiranje analize opća klinička istraživanja Ispitivanje krvnog seruma smije obavljati samo liječnik. Međutim, ima ih opće norme hemoglobin, svojstven svim ljudima. Razina ovog peptidnog spoja mjeri se u g/L (grami po litri). Metode ispitivanja mogu se razlikovati ovisno o laboratoriju.

Norma slobodnog hemoglobina u krvi u različitim dobnim skupinama:

• Muškarci stariji od 18 godina –g/l;
• Žene starije od 18 godina –;
• Malo djete – 200;

Povećanje ili smanjenje razine slobodnog hemoglobina može dovesti do patologija. Primarna hemoglobinopatija je uzrokovana nasljedni razlozi, stoga se ne liječi ni u jednoj fazi razvoja. Međutim, postoje metode za stabilizaciju bolesnika, pa se u svakom slučaju treba posavjetovati s liječnikom. Ako je razina ovog peptidnog spoja u krvotoku ozbiljno smanjena, indicirana je umjetna krvna zamjena.

Savjet! Sintetski spoj "perftoran" može poboljšati kvalitetu života bolesnika s anemijom. Umjetno povećanje hemoglobina treba biti učinjeno s oprezom, jer u nekim slučajevima nadomjesci krvi mogu uzrokovati ozbiljne nuspojave.

Vrste hemoglobina, metode određivanja količine u krvi

Građa, vrste, funkcije hemoglobina

Po kemijskom sastavu hemoglobin pripada skupini kromoproteina. Njegova prostetička skupina, uključujući željezo, naziva se hem, a proteinska komponenta globin. Molekula hemoglobina sadrži 4 hema i 1 globin.

Hem je metaloporfirin - kompleks željeza s protoporfirinom. Protoporfirin se temelji na 4 pirolna prstena povezana preko CH metanskih mostova da tvore porfirinski prsten. Hem je identičan za sve vrste hemoglobina.

Globin pripada skupini proteina koji sadrže sumpor - histona. Vjeruje se da je poveznica između globina i hema aminokiselina histidin. Molekula globina sastoji se od 2 para polipeptidnih lanaca. Ovisno o sastavu aminokiselina određuju se lanci ά, β, γ i δ. Sinteza proteina događa se na samom ranoj fazi eritropoeze (bazofilni eritroblasti su bogati RNK) i naknadno se smanjuje. Sinteza hema i njegova kombinacija s globinom, odnosno stvaranje hemoglobina, događa se u kasnijim fazama eritropoeze, u razdoblju transformacije bazofilnog normoblasta u polikromatofilni normoblast. Kako normoblasti sazrijevaju, količina hemoglobina u njima raste i dostiže maksimum u eritrocitima.

Osim fizioloških hemoglobina, postoji još nekoliko patoloških varijanti hemoglobina, koje se međusobno razlikuju po fizikalno-kemijskim svojstvima, posebno različitoj elektroforetskoj pokretljivosti i različitim stavovima prema alkalijama. Trenutno je pouzdano postojanje sljedećih tipova patološkog hemoglobina: B(S), C, D, E, G, H, I, Y, K, L, M, N, O, P i Q.

Patološki hemoglobini nastaju kao posljedica urođene, nasljedne greške u stvaranju hemoglobina. Promjene u molekularnoj strukturi hemoglobina (njegovog aminokiselinskog sastava) osnova su za razvoj hemoglobinopatija, klasificiranih kao “molekularne bolesti”. Hemoglobinopatije (hemoglobinoze) mogu uzrokovati razvoj teške hemolitičke anemije. U crvenim krvnim stanicama cirkulirajuće krvi hemoglobin je u stanju kontinuirane reverzibilne reakcije. On je

veže molekulu kisika (za plućne kapilare), zatim ga predaje (u kapilare tkiva). Hemoglobin u venskoj krvi s niskim parcijalnim tlakom kisika vezan je za 1 molekulu vode. Takav hemoglobin naziva se reducirani (reducirani) hemoglobin. U arterijskoj krvi s visokim parcijalnim tlakom kisika hemoglobin se spaja s 1 molekulom kisika i naziva se oksihemoglobin. Kontinuiranim pretvaranjem oksihemoglobina u reducirani hemoglobin i natrag, kisik se prenosi iz pluća u tkiva. Percepcija ugljičnog dioksida u kapilarama tkiva i njegova isporuka u pluća također je funkcija hemoglobina. U tkivima se oksihemoglobin, odustajući od kisika, pretvara u smanjeni hemoglobin. Kisela svojstva reduciranog hemoglobina su 70 puta slabija od svojstava oksihemoglobina, pa njegove slobodne valencije vežu ugljikov dioksid. Dakle, ugljični dioksid se isporučuje iz tkiva u pluća pomoću hemoglobina. Oksihemoglobin nastao u plućima zbog visoke kisela svojstva stupa u interakciju s alkalnim valencijama karbohemoglobina, istiskujući ugljični dioksid. Budući da je glavna funkcija hemoglobina opskrba tkiva kisikom, hipoksija tkiva se razvija u svim stanjima praćenim smanjenjem koncentracije hemoglobina u krvi ili s kvalitativnim promjenama u njemu. Hemoglobin ima sposobnost ulaska u disocirajuće spojeve ne samo s kisikom i ugljikovim dioksidom, već i s drugim plinovima. Kao rezultat toga nastaju karboksihemoglobin, hemoglobin oksidušik i sulfhemoglobin.

Karboksihemoglobin (oksikarbon) disocira nekoliko stotina puta sporije od oksihemoglobina, pa čak i mala koncentracija (0,07%) ugljičnog monoksida (CO) u zraku, veže oko 50% hemoglobina prisutnog u tijelu i lišava ga sposobnosti raznošenja kisika, smrtonosan je.

Methemoglobin je stabilniji spoj hemoglobina s kisikom od oksihemoglobina, a nastaje kao posljedica trovanja određenim lijekovima - fenacetinom, antipirinom, sulfonamidima. U ovom slučaju dvovalentno željezo protetske skupine, oksidirajući, prelazi u trovalentno željezo. Opasnost od methemoglobinemije za tijelo leži u oštrom poremećaju isporuke kisika u tkiva, zbog čega se razvija anoksija.

Sulfhemoglobin se ponekad otkriva u krvi kada se koristi ljekovite tvari(sulfonamidi). Sadržaj sulfhemoglobina rijetko prelazi 10%. Sulfhemoglobinemija je ireverzibilan proces. Budući da su zahvaćene crvene krvne stanice

uništavaju se u istom vremenskom okviru kao i normalni, ne dolazi do hemolize i sulfhemoglobin može ostati u krvi nekoliko mjeseci. Metoda za određivanje vremena zadržavanja normalnih crvenih krvnih stanica u perifernoj krvi temelji se na ovom svojstvu sulfhemoglobina.

1. Kolorimetrijske metode. Češće se kolorimetriraju obojeni derivati ​​hemoglobina: hematin hidroklorid, karboksihemoglobin, cijanmethemoglobin. Kolorimetrijske metode imaju široku primjenu u praksi zbog svoje jednostavnosti i pristupačnosti. Najtočnija i najpouzdanija od njih je metoda cijanmethemoglobina.

2. Gazometrijske metode. Hemoglobin je zasićen plinom, na primjer

kisik ili ugljikov monoksid. Količina hemoglobina određena je količinom apsorbiranog plina.

3. Metode koje se temelje na određivanju željeza u molekuli hemoglobina. Budući da hemoglobin sadrži strogo određenu količinu željeza (0,374%), količina hemoglobina određena je njegovim sadržajem.

Zadnje dvije skupine su točne, ali zahtijevaju mnogo vremena, tehnički su složenije i stoga nisu pronađene široka primjena u praksi.

Klinički značaj. Norme hemoglobina: za žene g% (g/l), za muškarce g% (g/l). Kod anemije opaža se pad koncentracije hemoglobina u krvi (oligokromemija). raznih etiologija(kao posljedica gubitka krvi, nedostatka željeza, vitamina B12 i folne kiseline, povećane hemolize crvenih krvnih stanica). Povećanje koncentracije hemoglobina u krvi (hiperkromemija) javlja se kod eritremije, zatajenja plućnog srca i nekih urođene mane srce i obično je u kombinaciji s povećanjem broja crvenih krvnih stanica. Kada se krv zgusne, može doći do relativnog povećanja koncentracije hemoglobina.

Izvori pogrešaka kod ove metode su sljedeći:

1) utjecaj vanjskih čimbenika na boju hematin hidroklorida, osobito količinu i kvalitetu proteina plazme;

2) blijeđenje standarda boja hemometara tijekom vremena, što dovodi do napuhanih brojki i stoga zahtijeva periodičnu provjeru hemometara uz uvođenje odgovarajućih korekcija;

3) pridržavanje točnog vremena. Pogreška je 0,3 g% (3 g/l).

2. Fotometrijska metoda cijanmethemoglobina. Princip metode: krv se pomiješa s reagensom koji pretvara hemoglobin u cijanmethemoglobin čija se koncentracija mjeri fotometrijski. Kao reagens koristi se Drabkinova otopina (NaHCO3 - 1g, KCN - 0,05 g, K3(Fe(CN)6) - 0,2g, destilirana voda - do 1 l). Pod utjecajem kalijevog željeznog sulfida hemoglobin se oksidira u methemoglobin (hemiglobin), koji se zatim uz pomoć kalijevog cijanida pretvara u cijanmethemoglobin (hemiglobin cijanid). Najčešće razrjeđenje krvi u Drabkinovom reagensu je 1:250 (0,02 ml krvi i 5 ml reagensa). Nakon 20 minuta mjeri se ekstinkcija na valnoj duljini od 540 nm i debljini sloja od 1 cm prema vodi na spektrofotometru SF-4 ili na FEK-M i sličnim fotoelektrokolorimetrima. Ponovljivost je 0,1 g% (1 g/l).

Relativna vrijednost omjera koncentracije hemoglobina i broja crvenih krvnih stanica nazvat ćemo indeks boje krvi (BI). Ako uzmemo 33 str kao I, onda je SGE konkretna osoba bit će vrijednost koja izražava CPU. Na primjer, 33 -1; 30,6 -x, tada je CPU = 30,6*1/33 = 0,93. U praksi se CP izračunava pomoću formule: 3xHb u g/l: prve tri znamenke broja crvenih krvnih stanica u milijunima.

Klinički značaj. Veličina SGE i CP ovisi o volumenu crvenih krvnih stanica i stupnju njihove zasićenosti hemoglobinom. Normalno, CP se kreće od 0,86 do 1,1, a SGE - od 27 dl 33 pg. Indeksi crvene krvi važni su za procjenu normo-, hiper- i hipokromije eritrocita.

Hiperkromija, odnosno povećan sadržaj SGE, koji daje CP iznad 1, ovisi isključivo o povećanju volumena eritrocita, a ne o visok sadržaj sadrže hemoglobin. To se objašnjava činjenicom da koncentracija hemoglobina u eritrocitu ima graničnu vrijednost koja ne prelazi 0,33 pg po 1 μm³ mase eritrocita. U uvjetima maksimalne zasićenosti hemoglobinom crvena krvna zrnca srednje veličine s volumenom od 90 µm³ sadrže pg hemoglobina. Dakle, povećanje sadržaja hemoglobina u eritrocitu uvijek se kombinira s makrocitozom. Hiperkromija (CP 1,2-1,5) karakteristična je za anemiju s nedostatkom B12, osobito pernicioznu anemiju, u kojoj se u krvi nalaze "divovske" crvene krvne stanice - megalociti (SGE u tim slučajevima raste na 50 pg). Hiperkromija s makrocitozom također se može uočiti u nizu drugih anemija (nekih kroničnih hemolitičkih i mijelotoksičnih), osobito u njihovoj degenerativnoj fazi ili kada je praćena nedostatkom vitamina B12.

Hipokromija je smanjenje indeks boja ispod 0,8. Može biti posljedica ili smanjenja volumena crvenih krvnih stanica (mikrocitoza) ili nezasićenosti normalnih crvenih krvnih stanica hemoglobinom. Hipokromija je pravi pokazatelj ili

nedostatak željeza u tijelu, ili refraktornost željeza, odnosno neapsorpcija željeza od strane eritroblasta, što dovodi do poremećaja sinteze hema. Prosječni sadržaj hemoglobina u jednom crvenom krvnom zrncu u ovom slučaju smanjen je na 20 kom.

Normokromija, obično se viđa u zdravi ljudi, također se može primijetiti kod nekih anemija.