A keményítő enzimes hidrolízise. A szénhidrátok átalakulása az élelmiszertermelésben

Állati enzimek(pepszin, tripszin stb.) elsősorban olyan szervekből nyerik, amelyekben intenzív biokémiai folyamatok mennek végbe (a gyomor nyálkahártyájából, májból, vesékből, lépből stb.).

Forrás növényi enzimek lehet különféle gabonafélék csíráztatott gabona (maláta). A trópusi és szubtrópusi országokban az enzimek ipari előállításához dinnyefa latexet (papain enzim), ananászt (bromelain), fügét (ficin) és tormát (peroxidáz) használnak alapanyagként.

A különböző eredetű enzimeket vagy közvetlenül technikai enzimkészítményként használják, vagy kiindulási anyagként szolgálnak tisztított készítmények előállításához.

Az iparnak az enzimkészítmények iránti egyre növekvő igénye miatt ezek előállításának növényi és állati forrásai több okból nem felelnek meg a gyártóknak.

Az állati szerveket csak húsfeldolgozó üzemekből lehet beszerezni, ami a konzerválás és tárolás problémáját veti fel. Az állatok felnevelése sok időt és pénzt igényel.

A fenti hátrányok közül sok kiküszöbölhető használatával mikroorganizmus enzimek(baktériumok, formák, élesztő). A forrás előnyei: a mikroorganizmusok gyorsan szaporodnak olcsó táptalajokon; a biomassza-fehérje egységnyi enzimtartalma lényegesen magasabb; genetikai változások révén növelheti a kívánt enzim hozamát; javított tulajdonságú enzimek izolálása __ ellenáll a hőmérsékletnek, savaknak, lúgoknak. A mikrobiális enzimek hasonlóak a növények és állatok enzimeihez, de vannak olyan fajok, amelyek sem növényekben, sem állatokban nem találhatók meg.

A fermentációs gyártás során növényi (maláta formájában) és mikrobiális eredetű enzimeket használnak.

Ellenőrző kérdések

1 Határozzon meg egy enzimet.

2 Adja meg az enzimek, mint katalizátorok főbb jellemzőit!

3 Adja meg az enzimek osztályozását!

4 Magyarázza el, mi az a szubsztrát, aktivátor, inhibitor, aktív hely, feron, protéziscsoport!

5 Ismertesse a hőmérséklet, a pH, az enzim- és szubsztrátkoncentrációk, az aktivátorok és inhibitorok jelenlétének hatását az enzimatikus reakció sebességére!

6 Sorolja fel az enzimforrásokat! Adj nekik leírást.

2.7 HIDROLITIKUS ENZIMEK

1 Keményítő hidrolízise.

2 Fehérje hidrolízis.

3 Nem keményítő poliszacharidok hidrolízise.

4 Enzimkészítmények: jellemzők és nómenklatúra.

5 Immobilizált enzimek

1 Keményítő hidrolízise

A legtöbb iparilag fontos enzim a hidrolázok osztályába tartozik, amelyekre több tízezer tonnát tesznek ki. A fermentációs előállítás technológiájában a hidrolázok óriási szerepet játszanak, mivel ezek felelősek a fermentációs alapanyagok előkészítéséért.

A hidrolázok közé tartoznak az amilolitikus, proteolitikus, citolitikus, lipolitikus, pektolitikus és egyéb enzimek.

A keményítő hidrolízisét amilolitikus enzimek végzik.

Keményítő- egy poliszacharid, amely két poliszacharidból áll, amelyek polimerizációs fokában és szerkezetükben különböznek - amilóz (körülbelül 20-30%) és amilopektin (%). A keményítő, következésképpen az amilóz és az amilopektin szerkezeti egysége a glükóz, melynek maradékait α-1,4 és α-1,6-glükozid kötések kötik össze.

amilóz lineáris szerkezetű, kötés az α-1,4 glükózmaradékok között (az 1. és 4. szénatom között). Forró vízben duzzadás nélkül oldódik. Alacsony viszkozitású oldatokat képez. Molekulatömege 60-600. Jóddal kék színt ad.

o-o-o-o-o-o-o-o-o-o-o-o-o-o-o-o-o-

16. ábra – Az amilóz szerkezete

amilopektin egy elágazó lánc, amely nagyszámú (körülbelül 2500) glükózmaradékból áll. A főlánc 25-30, az oldalláncok 15-18 maradékból állnak. Az amilopektinben a lineáris régiókban lévő glükózmaradékokat α-1,4 kötéssel kapcsolják össze, az elágazó helyeken pedig α-1,6 kötés található. Nem oldódik vízben. Melegítve pasztát képez. Jóddal lila színt ad.

A keményítő és részleges hidrolízisének termékei, valamint a glikogén hidrolízisét amilázok (α-amiláz, β-amiláz, glükoamiláz és más amilolitikus enzimek) végzik.

α-amiláz(dextrinogenamiláz) - hatásmechanizmusa szerint az endoenzimekhez tartozik, azaz belülről, véletlenszerűen hat a szubsztrát molekulára, ami a keményítőoldat viszkozitásának gyors csökkenéséhez vezet. Hidrolizálja az α-1,4-kötéseket három vagy több D-glükóz-maradékot tartalmazó poliszacharidokban.

Az amilóz az α-amiláz hatására először közepes méretű dextrinekre bomlik, amelyek aztán kis molekulatömegű dextrinekre és maltózra bomlanak. Az enzim elhúzódó hatásával az amilóz szinte teljesen maltózzá és kis mennyiségű glükózzá alakul.

Az α-amiláz amilopektinre gyakorolt ​​hatása maltóz és kis molekulatömegű dextrinek képződéséhez vezet.

Általános séma keményítő hidrolízise α-amilázzal:

α-amiláz

Keményítő kis molekulatömegű dextrinek

(sok) + malátacukor (kevés) + glükóz (nagyon kevés)

Az enzim optimális feltételei: pH 5,7, hőmérséklet 70 °C.

β-amiláz(sugarogenamiláz) __ exoenzim, katalizálja a poliszacharidokban lévő α-1,4 kötések hidrolízisét, szekvenciálisan lehasítja a maltóz maradékokat a láncok nem redukáló (ahol nincs szabad aldehid csoport) végéről. A β-amiláz az amilózt teljesen (ha páros a benne lévő glükózmolekulák száma) maltózzá bontja, ha páratlan, akkor a maltózzal együtt maltotrióz képződik.

Az amilopektinben a β-amiláz csak a glükózláncok szabad, nem redukáló végein hat, és maltózt és nagy molekulatömegű dextrineket képez. Hatása leáll, amikor egy glükózmolekula távolságra lévő elágazáshoz közeledik (ahol α-1,6 kötés van). A kapott dextrineket α-amiláz tovább hidrolizálja kisebb molekulatömegű dextrinekké.

A keményítő hidrolízisének általános sémája β-amiláz hatására:

β-amiláz

Keményítő nagy molekulatömegű dextrinek (sok) + maltóz (sok) + maltotrióz (kevés)

A β-amiláz működésének optimális feltételei: pH 4,7, hőmérséklet 63 °C.

Így az α- és β-amilázok keményítőre gyakorolt ​​együttes hatására csak 80%-a alakul át fermentálható cukrokká (maltóz, glükóz, maltotrióz), 20%-a __ 5-8 glükózmaradékot tartalmazó dextrinekké.

Korlátozza a dextrinázt __ endoenzim, véletlenszerűen hidrolizálja az α-1,6-glükozid kötést keményítőben, glikogénben, dextrinekben. A maltotrióz leggyakrabban képződik. Optimális hatásparaméterek: pH 6,5, hőmérséklet 50°C.

Glükoamiláz __ exoenzim, hidrolizálja az α-1,4 és α-1,6 kötéseket a poliszacharidokban, szekvenciálisan eltávolítva egy glükózmaradékot a láncok nem redukáló végeiről. A keményítőben lévő α-1,4 kötések gyorsabban tönkremennek, mint az α-1,6. Optimális körülmények: pH 4,5-4,6, hőmérséklet 55-60°C.

A különböző fermentációs iparágakban a keményítő hidrolízise ki van téve eltérő követelmények. Az alkoholgyártás során szükséges a keményítő minél mélyebb hidrolizálása, hogy több erjeszthető cukrot kapjunk, és ezáltal nagyobb alkoholhozamot érjünk el.

A sörgyártás során a keményítő teljes hidrolízise nem történik meg, mivel az erjeszthető cukrokon kívül (amelyek bizonyos mennyiségű alkohol kialakulásához szükségesek) a tápközegnek kis molekulatömegű dextrineket kell tartalmaznia, amelyek teltséget és viszkozitást kölcsönöznek a sörnek. .

Az amilázok és más enzimek tulajdonságai az enzim forrásától függően nemcsak a hatásmechanizmusban és a reakció végtermékeiben, hanem a maximális aktivitás optimális feltételeiben is nagymértékben eltérhetnek. A maláta α- és β-amilázainak optimális hatásparamétereit fentebb megadtuk.

A bakteriális amilázok abban különböznek a maláta amilázoktól, hogy termikusan stabilabbak. Optimális hatásparaméterek: hőmérséklet 80-85 °C (néha akár 90-95 °C), pH 5,5-5,8.

A gombás amilázok (köztük különösen a glükoamiláz) jobban ellenállnak a környezeti reakcióknak: az optimális hőmérséklet 50-60 °C, pH 4,2-4,7.

Így a bakteriális amilázok hőstabilabbak, a gombás amilázok pedig savasabb környezetben hatnak a maláta enzimekhez képest.

2 Fehérje hidrolízis

A fehérjék enzimatikus hidrolízise a hatása alatt megy végbe proteolitikus enzimek. Endo- és exo-peptidázokra osztják őket. Az enzimek nem rendelkeznek szigorú szubsztrátspecifitással, és az összes denaturált és sok natív fehérjére hatnak, felbontva bennük a peptidkötéseket - CO-NH-.

Endopeptidázok (proteinázok)– közvetlenül hidrolizálja a fehérjét belső peptidkötéseken keresztül. Ennek eredményeként jelentős mennyiségű polipeptid és kevés szabad aminosav képződik. Az optimális pH-értéktől függően savasra, semlegesre és lúgosra osztják. A savas proteinázok működésének optimális feltételei: pH 4,5-5,0, hőmérséklet 45-50 °C (60 °C-ig).

Exopeptidázok (peptidázok) főként polipeptidekre és peptidekre hatnak úgy, hogy a peptidkötést a végéről felbontják. A hidrolízis fő termékei __ aminosavak. Ez a csoport Az enzimeket amino-, karboxi- és dipeptidázokra osztják.

Aminopeptidázok katalizálja az N-terminálison található első peptidkötés hidrolízisét.

H2N - CH - C - - NH - CH - C....

Karboxipeptidázok elvégzi a szabad karboxilcsoport mellett elhelyezkedő első peptidkötés hidrolízisét.

CO - NH - C - H

R

Dipeptidádok katalizálja a dipeptidek hidrolitikus hasítását szabad aminosavakra. A dipeptidázok csak azokat a peptidkötéseket hasítják fel, amelyek mellett egyidejűleg vannak szabad karboxil- és amincsoportok.

dipeptidáz

NH2CH2CONHCH2COOH + H2O 2CH2NH2COOH

Glycin-Glycine Glycocol

Optimális működési feltételek: pH 7-8, hőmérséklet 40-50 oC. Ez alól kivétel a karboxipeptidáz, amely 50 °C-os hőmérsékleten és 5,2 pH-n fejti ki maximális aktivitását.

A nagy molekulatömegű nitrogéntartalmú anyagok elégtelen hidrolízise negatívan befolyásolja az italok kolloid stabilitását, a fehérje hidrolízis termékei (aminosavak) szükségesek az élesztő táplálásához; a peptidek __ a sör ízének teljességét, habstabilitását és habképződését alakítják ki.

3 Nem keményítő poliszacharidok hidrolízise

NAK NEK nem keményítő poliszacharidok cellulóz, hemicellulóz, pektin és gumi anyagok.

Cellulóz __ nagy molekulatömegű poliszacharid. Ez egy hosszú, el nem ágazó lánc glükózmaradékokból, amelyeket β-1,4 kötések kötnek össze. Vízben oldhatatlan. Tartalmazza sejtfalak növények.

A cellulóz enzimatikus hidrolízisét hajtják végre cellulázok (endo- és exoglukanázok). Hidrolízis termékek __ glükóz és cellobióz. A cellulóz azonban az enzimműködés nehéz szubsztrátja, mivel vízben nem oldódik és nagyszámú szennyeződést tartalmaz. Jelenleg az iparban a cellulóz teljes hidrolízise csak tömény savakkal nagyon durva körülmények között valósítható meg ( magas hőmérsékletűés nyomás). Ebben az esetben csak D-glükóz képződik, és ezen kívül egy szám káros termékek amitől meg kell szabadulni.

Hemicellulózok szintén a poliszacharidok csoportjába tartoznak. Vízben oldhatatlanok, de lúgokban oldódnak, és savak hatására könnyebben hidrolizálódnak, mint a cellulóz. A hemicellulózokat két csoportra osztják: hexozánokra és pentozánokra, amelyek különféle monoszacharidok és származékaik maradékaiból állnak.

Hexosanok __ nagy molekulatömegű vegyületek. Lehet lineáris vagy elágazó. Fő képviselője a β-glükán, amelyben a glükózmaradékokat β-1,3 és β-1,4-glükozid kötések kötik össze.

Pentozánok elágazó szerkezetűek, pentózmaradékokból (öt szénatomos cukrokból) __ xilózból, arabinózból és kis mennyiségű galakturonsavból állnak. A kötések fő típusa __ β-1,4, elágazási pontokon __ β-1,3. A pentozánok képviselői a xilánok, az arabanok és az arabinoxilánok.

Mézgás anyagokösszetételében közel állnak a hemicellulózokhoz. Ezek a hemicellulózok nem teljes hidrolízisének vagy szintézisének termékei. Glükózból, galaktózból, xilózból, arabinózból és uronsavmaradékokból állnak. Forró vízben oldódik, nagy viszkozitású oldatokat készít.

Az összes fenti vegyület hidrolízise a citolitikus enzimek három csoportjának hatására megy végbe: β-glükanázok (például endo-β-1,3-glukanáz; exo-β-1,4-glükanáz), β-xilanázok és β-glükozidázok (exoenzim, lebomlik a nem redukáló végű β-1,4-kötésről, glükóz képződésével).

A nem keményítő poliszacharidok hidrolízise eredményeként glükóz, arabinóz, xilóz, uronsavak és dextrinek képződnek. A citolitikus enzimek működésének optimális feltételei: pH 4,5-5,0, hőmérséklet °C.

A nem keményítő poliszacharidok hidrolízise különösen intenzíven megy végbe a malátázás során, ami az endospermium feloldódásához (citolízis) vezet. A sörfőzés során ezeknek az anyagoknak az elégtelen hidrolízise megnehezíti a sörlé és a sör szűrésének folyamatát, és negatívan befolyásolja a zavarosság eltávolítását és az ital kolloid stabilitását.

Pektin anyagok __ nagy molekulatömegű vegyületek, α-1,4-kötésekkel összekapcsolt galakturon- vagy glükuronsav-maradékokból álló poliszacharidok. Ebben az esetben poligalakturonsav lánc képződik.

Ez a lánc elágazásokat tartalmazhat metil-alkohol CH3O- maradékok formájában, és a karboxilcsoportok hidrogénatomjainak egy része fémkationokkal helyettesíthető. Ehhez a lánchoz cukormaradékok kapcsolhatók: galaktóz, arabinóz, ramnóz poliszacharid lánc formájában. A szacharid komplex képezi a pektin anyagok semleges frakcióját, a metoxicsoportokat tartalmazó poligalakturonlánc pedig a savas frakciót.

A pektin anyagok közé tartozik a protopektin, a pektin és a pektinsav.

Protopektin, vagy oldhatatlan pektin __ vízben nem oldódik, összetett kémiai összetételű, és nem vizsgálták alaposan. Talán ez a pektin és más anyagok kombinációja: cellulóz, hemicellulóz, fehérjék.

Pektin, vagy oldható pektin __ poligalakturonsavak, amelyek karboxilcsoportjai különböző mértékben kombinálódnak metil-alkohol-maradékokkal, azaz észtereződnek. Molekulatömeg 01/01/01-től 0100. Forró vízben oldódik. Cukor és savak jelenlétében zselét képez.

Pektinsavak– nagy molekulatömegű poligalakturonsavak, amelyek nem tartalmaznak észterezett csoportokat. Vízben rosszul oldódnak és nem képeznek zselét. A pektinsavak sókat képezhetnek többértékű fémionokkal, ami oldhatatlan vegyületek képződését eredményezi, amelyek kicsapódnak.

A pektin anyagok csökkentik a gyümölcs- és bogyós alapanyagokból származó levek hozamát, megnehezítik azok derítését, csökkentik a borok és likőrök ellenállását a kolloid opacitásokkal szemben.

Hatás alatt a pektin anyagok hidrolízise megy végbe pektolitikus enzimek : protopektinázok, pektisztrázok, poligalakturonázok.

Protopektináz felhasítja a protopektinben a metoxilezett poligalakturonsav és a hozzá kapcsolódó araban és galaktán közötti kötéseket. Az eredmény a metoxilezett poligalakturonsav, amely egy oldható pektin.

Araban metoxilált galaktán

poligalakturonsav

20. ábra - A protopektináz hatása

Pektinészteráz(pektáz) az észterázok csoportjába tartozik, és az oldható pektin észterkötéseit hidrolizálja, eltávolítva a metoxilcsoportokat a metoxilezett poligalakturonsavból. Ez létrehozza metil-alkohol(CH3OH) és poligalakturonsav.

Poligalakturonáz(pektináz) az oldható pektinre hat, katalizálja a metoxicsoportokat nem tartalmazó galakturonsavmaradékok közötti α-1,4-glükozid kötések hasadását. Ennek eredményeként galakturonsav és poliuronsav képződik.

A hatásmechanizmus szerint endo- és exopoligalakturonázokat különböztetünk meg. Az endopoligalakturonáz „véletlenszerűen” hat, megszakítja a láncot a szubsztrát molekulán belül, és az oldatok viszkozitásának éles csökkenéséhez vezet.

Az exopoligalakturonáz a lánc végétől a galakturonsavat hasítja. Ennek az enzimnek a hatására a viszkozitás enyhén csökken.

Optimális feltételek a pektolitikus enzimek működéséhez; pH 3,7-4,0, hőmérséklet 40-50 °C.

4 Enzimkészítmények: jellemzők és nómenklatúra

Az enzimkészítményeket széles körben használják különféle iparágak ipar. Abban különböznek a tiszta enzimektől, hogy egy vagy több enzimet tartalmaznak, amelyek túlsúlya egy, valamint annak a környezetnek a ballasztanyagait, amelyben az enzimeket termelő mikroorganizmusok termesztették.

Enzimkészítmények ipari előállításához, mikroorganizmusokból izolált természetes forrásokés mutagén törzsek (kémiai és fizikai tényezőknek való kitettség révén). Az enzimek aktív termelői az Aspergillus nemzetség mikroszkopikus gombái (oryzae, niger, awamori, batatae, foetidus, flavus stb.), Rhisopus, Penicillium, Fusarium, Trichoderma (viride faj), a Bacillus nemzetség spórákat hordozó baktériumai subtilis, mesentericus, brevis stb. fajok), Clostridium

A gyógyszer neve annak a fő enzimnek a rövidített nevével kezdődik, amelynek aktivitása túlsúlyban van. Ezt követi a gyártó módosított konkrét neve és a „be” végződés. A gyógyszer neve is tükrözi a termelő mikroorganizmus tenyésztésének módját. Mélyművelésnél a „G” betű a név után, felszíni művelésnél a „P” betű kerül.

Hagyományosan az enzim mennyiségét egy standard tenyészetben "x"-nek jelölik. Az „x” előtti szám az enzim tisztítási fokát jelzi a gyógyszer előállítása során.

Például: Amilosubtilin G10x __ amilolitikus hatású enzimkészítmény, bakteriális eredetű, termelő - baktérium Bacillus subtilis, mély módszerrel termesztett, 10x-es tisztítási fok, por alakban. Pectofoetidin P20x __ pektolitikus aktivitású, nagy tisztaságú száraz enzimkészítmény, mikroorganizmust termelő __ penészgombát Aspergillus foetidus, felületi termesztéssel.

A megszerzés sematikus diagramja enzimkészítmények a 22. ábrán látható. Az enzim ballasztanyagoktól való tisztításának sémája az oldhatatlan, kísérő oldható anyagoktól és egyéb enzimektől való megszabadításán alapul. Felületi kultúrákból nehezebb nagytisztaságú készítményeket nyerni, mivel ezek sok ballasztanyagot tartalmaznak. Mélytenyészetekből könnyebben nyerhető tisztított készítmények. A tisztítási séma különféle módszereket foglal magában (töményítés, dialízis, kicsapás szerves oldószerekkel, sók, gélszűrés stb.).

A gyártott enzimkészítmények vagy folyadékok vagy porok fehér, szürke vagy sárgás színű bizonyos standard enzimaktivitással.

Elnevezéstan hazai enzimkészítmények:

Px és Gx - finomítatlan a gyártó szabványos forráskultúrája.

P2x és G2x - az eredeti kultúra oldható anyagainak folyékony, tisztítatlan koncentrátuma, az oldhatatlan résztől megszabadítva (P2x - koncentrátum 50%, G2x - legfeljebb 40%).

PZh és GZh __ száraz enzimkészítmények, amelyeket nyers enzimoldat (felületi tenyészet kivonat vagy mélytenyésztő szűrlet) permetezésével szárítással nyernek.

A 2x és 3x feliratú gyógyszerek műszaki.

P10x és G10x __ száraz hámozott enzimek vizes oldatokból szerves oldószerekkel történő kicsapásával vagy kisózással nyert készítmények.

P15x, G15x __ tisztított enzimkészítményeket kaptunk különféle módszerek enzimek tisztítása és frakcionálása.

P20x, G20x __ erősen tisztított 20-25% ballasztanyagot tartalmazó kristályos enzimkészítmények nem, amelyeket ultraszűrő egységekben végzett koncentrálással és tisztítással, majd porlasztva szárítással nyernek.

A 20-szorosnál nagyobb indexű készítményeket nem használjuk a nómenklatúrában, mivel ezekben az esetekben nagy tisztaságú, sőt homogén enzimkészítményekről van szó, amelyekre az enzimek osztályozásánál hivatkozunk.

Minden enzimkészítményt jellemezni kell annak enzimatikus aktivitás, általában szabványos egységekben fejezik ki. Az aktivitás standard egysége az az enzimmennyiség, amely egy mikromol szubsztrát átalakulását katalizálja egységnyi idő alatt (1 perc) standard körülmények között (30 °C hőmérsékleten).

A következő enzimkészítményeket széles körben használják a fermentációs iparban:

Amilolitikus hatás (Amilorizin Px, P3x, P10x; Amilosubtilin G3x, G10x, G20x; Glucoavamorin Px stb.);

Proteolitikus hatás (Protosubtilin G20x, Protoorizin P10x);

Citolitikus hatás (Cytorosemin Px, P10x; Celloviridin G3x, P10x; Celloconingin P10x stb.);

Pektolitikus hatás (Pektavamorin G3x, Pectofoetidin G3x, G10x, G20x).

Az alkoholgyártás során a maláta enzimkészítményekkel való helyettesítése lehetővé teszi az értékes élelmiszer-alapanyagok megtakarítását, a malátaüzemek építésének tőkeköltségének csökkentését, a dolgozók munkakörülményeinek javítását, a technológiai folyamatok felgyorsítását és a késztermékek hozamának növelését.

A sörfőzésben az enzimkészítmények felhasználása lehetővé teszi a megnövelt mennyiségű malátázatlan alapanyag feldolgozását és a sör kolloid stabilitásának növelését.

A gyümölcslevek és borok előállítása során enzimkészítményeket használnak a pép feldolgozására a lé hozamának növelése érdekében, valamint a gyümölcslevek és boranyagok derítésére.

5 Immobilizált enzimek

Jelenleg az enzimkészítményeket széles körben használják különféle iparágakban. Az enzimkészítmények azonban drága katalizátorok. Ezenkívül, mivel oldhatóak, csak egyszer használhatók fel. Ezért lehetetlen a periodikus folyamatokat folyamatossá alakítani és az enzimreakciót a megfelelő időben leállítani.

Használata ígéretes immobilizált enzimek. Ezek oldhatatlan biokatalizátorok, amelyekben az enzim bármilyen hordozóhoz kapcsolódik, vagy mátrixokba vagy mikrokapszulákba van zárva. Ugyanakkor az enzimek megőrzik aktivitásukat, specifitásukat, ellenállóbbá válnak a környezeti reakciókkal szemben, részt vehetnek a folyamatos folyamatokban, és ismételten felhasználhatók.

A hordozóknak, amelyekhez az enzim kötődik, oldhatatlannak, kémiai és biológiai ellenálló képességgel, nagy mechanikai szilárdsággal kell rendelkezniük, a szemcsés hordozóknak egységes formájúaknak és nagy fajlagos felületűeknek kell lenniük. Hordozóanyagként természetes polimereket (cellulóz, agaróz, dextrán származékok), szintetikus polimereket (polisztirol, akrilamid, nylon), valamint porózus üveget, oxidált fémeket, agyagot, szilikagélt, szövetet, papírt stb.

Az enzimek immobilizálása kétféleképpen történhet: kovalens kötések kialakulása nélkül a mátrix és az enzim fehérjemolekulája között. fizikai módszerek) és kovalens kötés kialakításával (kémiai módszerek).

Az immobilizálás fizikai módszerei. Az enzimek stabil, oldhatatlan formáinak eléréséhez széles körben használják a fehérjék különféle felületeken való adszorbeáló képességét. Az enzimek szorpciója gyakran nem hatékony, mivel a fehérje izoelektromos pontja és a katalitikus aktivitás optimális pH-ja közel van. Erős szorpció csak azokban a pH-tartományokban figyelhető meg, ahol alacsony a katalitikus aktivitás. Ennek az ellentmondásnak a kiküszöbölésére javasoltak egy módszert előre módosított (ionogén csoportok bejuttatásával) fehérjék immobilizálására. A módosítás az enzimatikus fehérje izoelektromos pontjának eltolódásához vezet, miközben katalitikus aktivitása gyakorlatilag változatlan marad. Ennek eredményeként a módosított enzim jól felszívódik a hordozókon.

Kémiai módszerek. Az enzimek immobilizálása új kovalens kötések kialakításával jelenleg a domináns módszer a hosszú hatású biokatalizátorok előállítására. Ennek a módszernek az az előnye, hogy az enzim még nagyon hosszú használat után sem megy oldatba. Kémiai módszer bázis az immobilizált enzimkészítmények előállításánál.

A kémiai immobilizálás végrehajtható mind polimer hordozón, mind fehérjemolekulák térhálósításával hordozó használata nélkül. Utóbbi esetben nagy fajlagos aktivitású, oldhatatlan gyógyszereket lehet előállítani, de technológiai tulajdonságaik miatt ipari felhasználásra kilátástalanok.

A hagyományos kémiai módszer az, hogy kémiai kölcsönhatás révén kovalens kötést hoznak létre a hordozó és az enzimatikus fehérje között. A leggyakoribb reakciók itt az acilezés, alkilezés, redox, gyök és imin képződés.

Az immobilizált enzimek tulajdonságaikban különböznek a natívekétól, mivel az immobilizáció következtében megváltozik a fehérjemolekula térszerkezete. Az immobilizált enzimek aktivitása a legtöbb esetben csökken az enzimmolekula módosulása és az aktív centrum árnyékolása miatt. Ennek ellenére az immobilizálás az enzimek stabilitásának növekedéséhez vezet szélesebb pH- és hőmérséklet-tartományban, ami fontos az enzimek hosszú távú felhasználásához, valamint a tárolás során való stabilitásukhoz.

Pozitívum az is, hogy az immobilizált enzimek jobban ellenállnak az inhibitorok hatásának. Az optimális pH és hőmérséklet értékek nem változnak. Porózus hordozókban rögzítve az enzimek hozzáférhetetlenné válnak a mikroorganizmusok számára, mivel a hordozó pórusmérete kisebb, mint a mikroorganizmussejtek mérete.

Ellenőrző kérdések

1 Ismertesse a hidrolitikus enzimek szerepét a fermentációs technológiában!

2 Ismertesse a hidrolitikus enzimek hatását a keményítőre, a nem keményítő poliszacharidokra és a fehérjékre!

3 Adja meg az amilolitikus, proteolitikus, citolitikus enzimek hatásának optimális paramétereit!

4 Nevezze meg a keményítő, fehérjék, hemicellulózok, pektin és gumi anyagok hidrolízisének fő termékeit!

5 Ismertesse az amilázok, proteázok, citázok, pektolitikus enzimek szerepét az erjesztett italok előállításában!

6 Magyarázza el, miben különbözik egy enzimkészítmény az enzimtől!

7 Mi az enzimkészítmény neve?

8 Nevezze meg a főbb fermentációs iparágakat, ahol és milyen célra használják az enzimkészítményeket!

9 Mi az enzimimmobilizáció?

10 Milyen előnyei vannak az immobilizált enzimeknek az oldható enzimekkel szemben?

3 MÓDSZERTANI UTASÍTÁS A FEJEZET TANULÁSHOZ

Az „Általános Ipari Technológia” (GTE) az első a főbb tudományágak sorában, ahol a hallgatók megismerkednek általában a technológia és a fermentációs gyártás technológiájával. A kurzus a kémia, biokémia, mikrobiológia, élelmiszer-előállítás folyamatai és apparátusai tanulmányozása során korábban megszerzett ismeretekre épül.

E tudományág anyagának elsajátítása lehetővé teszi a hallgató számára, hogy ismereteket szerezzen a fermentációs technológia elméleti alapjairól, a mikroorganizmusok növekedési és fejlődési mintáiról, a nyersanyagok, enzimek jellemzőiről és tulajdonságairól.

Az általános relativitáselmélet tantárgy tanulmányozására irányuló munkának rendszeresnek, következetesnek és szisztematikusnak kell lennie. Tanulmányozni kell az előadások menetét, valamint a szakirodalmat, amelyek listája a módszertani komplexum végén található.

Ennek vagy annak az anyagnak a tanulmányozásának aktívnak, hatékonynak kell lennie, azaz minden koncepciót, elméleti álláspontot, gyakorlati technikát mélyen és részletesen meg kell érteni, megérteni.

A kurzus tanulmányozása során az általános megértésétől a konkrét részletes elemzése felé kell elmozdulni, majd az általános magasabb szintű újraértékelése következik.

A főanyag önálló asszimilációjának mélysége minden előadástéma után feladott önellenőrző kérdésekkel ellenőrizhető.

4 MÓDSZERTANI UTASÍTÁS AZ ELLENŐRZŐ MUNKÁK VÉGREHAJTÁSÁRA

A tudományág önálló tanulmányozása során a hallgatók által végzett tesztek képet adnak a hallgatók felkészültségi fokáról, a szakirodalommal való munka és az anyag írásbeli bemutatásának képességéről, és lehetővé teszik a hallgatók általános műveltségének és műveltségének megítélését.

A teszteket részletes, kézzel írott vagy nyomtatott absztraktok formájában végzik, diagramokkal, grafikonokkal, diagramokkal, rajzokkal illusztrálva, amelyek szakirodalomból (tankönyvek, oktatási segédletek, tudományos és ipari folyóiratok) kölcsönözhetők. A tankönyvekből és más irodalmi forrásokból származó anyagok mechanikus, szóról szóra történő átírása elfogadhatatlan.

2 A tárolás során a gabonában lezajló biokémiai folyamatok: betakarítás utáni érés, légzés, önmelegedés.

9. lehetőség

1 Az élesztősejt szerkezete.

2 A gabona tárolásának módjai.

10. lehetőség

1 Kémiai összetételélesztő sejt.

2 gabona tárolási mód.

11. lehetőség

1 A biomembránok kémiai összetétele és szerkezete modern fogalmak szerint.

2 Melasz: jellemzők, fajták, kémiai összetétel.

12. lehetőség

1. Módszerek anyagok membránon való átjuttatására

2 Komló: jellemzők, szerkezet, kémiai összetétel, tárolás.

13. lehetőség

1 Ipari fertőzés, forrásai.

2 Burgonya: jellemzők, szerkezet, kémiai összetétel.

14. lehetőség

1 Élesztősejtek anyagcseréje.

2 Szőlő: szerkezet, kémiai összetétel.

15. lehetőség

1 Az alkoholos erjesztés sémája.

2 Sör, kvas, alkohol, bor, sütőélesztő előállításához felhasznált alapanyagok fajtái.

16. lehetőség

1 Az alkoholos erjedés másodlagos és melléktermékei.

17. lehetőség

1 Felső és alsó erjesztésű élesztők, összehasonlító jellemzőik.

2 A burgonya tárolásának módjai és módjai.

18. lehetőség

1 Az alkohol, sör, bor, sütőélesztő előállításához használt élesztőfajták és az ezekre vonatkozó követelmények.

2 Melasz szállítása és tárolása.

19. lehetőség

1 Az élesztő szaporodásának és szaporodásának feltételei. Tiszta élesztő kultúra.

2 Kémia és a légzés fő termékei.

20. lehetőség

1 A biomembránok funkciói.

2 Gabona kártevők elleni küzdelem.

21. lehetőség

1 Mutatók általános jelentése gabonanövények.

2 A pH, az aktivátorok és inhibitorok hatása a mikroorganizmusok létfontosságú tevékenységére.

22. lehetőség

1 A gabonanövények technológiai jelentőségének mutatói.

12. lehetőség

1 A víz oxidálhatósága. Száraz maradék tartalom.

2 Enzimkészítmények: jellemzőik és nómenklatúra.

13. lehetőség

1 A víz biológiai mutatói.

2 Enzimkészítmények használata sör- és alkoholgyártásban.

14. lehetőség

1 Az alkoholtartalmú italok és üdítőitalok gyártásánál a vízre vonatkozó követelmények.

2 Enzimeket termelő mikroorganizmusok.

15. lehetőség

1 Vízelőkészítés a fermentációs iparban. Kolloidok koagulálása, vízszagtalanítás, vaseltávolítás.

2 Immobilizált enzimek.

16. lehetőség

1 A vízlágyítás módszerei.

1 Enzimkészítmények használata borok és likőrök előállításában.

17. lehetőség

1 A vízfertőtlenítés módszerei.

2 Az enzimkészítmények előállításának sematikus diagramja.

18. lehetőség

1 A malátagyártás vízigénye.

2 A víz keménységének csökkentésére szolgáló módszerek: termikus, reagens, ioncsere.

19. lehetőség

1 Víztisztítási módszerek.

2 Az enzimek hatásmechanizmusa.

20. lehetőség

1 Gabonanövények enzimei.

2 Ipari víz indikátorai.

21. lehetőség

1A mikroorganizmusok enzimei.

2 Vízzel szemben támasztott követelmények a különböző fermentációs iparágakban.

22. lehetőség

1 Keményítő enzimes hidrolízise.

2 Vízlágyítási módszerek fordított ozmózissal, elektrodialízissel.

23. lehetőség

1 Fehérjék enzimatikus hidrolízise.

2 A szennyvíztisztítás biológiai módszerei.

24. lehetőség

1 Nem keményítő poliszacharidok hidrolízise.

2 Szennyvízszennyezés mutatói.

25. lehetőség

1 Pektin anyagok és hidrolízisük.

2 Fermentációs ipari vállalkozások szennyvizei.

5 KÉRDÉS A VIZSGÁHOZ

1 Fermentációs iparban használt mikroorganizmusok.

2 Mikroorganizmustenyészetek fejlődési szakaszai.

3 A mikroorganizmusok tenyésztésének módszerei: szakaszos és folyamatos.

4 Redox potenciállal rendelkező mikroorganizmusok élettevékenységére gyakorolt ​​hatás.

5 A hőmérséklet hatása a mikroorganizmusok növekedésére és szaporodására.

6 A közeg szárazanyag-koncentrációjának hatása a mikroorganizmusok élettevékenységére. Plazmolízis, plazmoptis.

7 Mikroorganizmusok közötti kapcsolatok: szimbiózis, metabiózis, antagonizmus.

8 Az élesztősejt szerkezete.

9 Élesztősejt kémiai összetétele.

10 A biomembránok kémiai összetétele és szerkezete modern fogalmak szerint.

11 A biomembránok funkciói.

12 Anyagok bejutása a sejtbe, szállítás típusai.

13 Anyagok membránon keresztüli átvitelének módszerei (uniport, symport, antiport).

14 Ipari fertőzés, forrásai. Fertőtlenítési módszerek.

15 Az enzimek, mint katalizátorok és fehérjeanyagok alapvető tulajdonságai.

16 Az enzimek osztályozása az általuk katalizált reakciók típusa szerint.

17 Az enzimaktivitás szabályozása: kompetitív, nem kompetitív gátlók, alloszterikus szabályozók.

18 Az enzimek katalitikus aktivitása. Az enzimaktivitás standard egysége, fajlagos aktivitás.

19 A hőmérséklet és a pH hatása az enzimaktivitásra.

20 A szubsztrát és az enzimkoncentráció hatása az enzimatikus reakció sebességére.

21 Hidrolitikus enzimek hatása: keményítő enzimes hidrolízise, ​​nem keményítő poliszacharidok hidrolízise, ​​fehérjék hidrolízise.

22 Gabonanövények és mikroorganizmusok enzimei.

23 Enzimkészítmények és nómenklatúrájuk.

24 Enzimkészítmények felhasználása sör-, alkohol- és borkészítésben.

25 Élesztősejtek anyagcseréje.

26 Optimális feltételek az élesztő élettartamához.

27 Az alkoholos erjesztés sémája.

28 Az alkoholos erjedés másodlagos és melléktermékei.

29 Felső és alsó erjesztésű élesztő, jellemzőik.

30 Az alkohol, sör, bor, sütőélesztő előállításához használt élesztőfajták és az ezekre vonatkozó követelmények.

31 A fermentációs iparágak nyersanyagainak osztályozása.

32 A fermentációs iparágak alapanyagaira vonatkozó gazdasági és technológiai követelmények.

33 Sör, alkohol, bor, sütőélesztő előállításához felhasznált alapanyagok fajtái.

34 Gabonanövények fajtái.

35 A gabona szerkezete (az árpa példájával).

36 Gabonanövények kémiai összetétele.

37 Fizikai tulajdonságok gabonatömeg.

38 A tárolás során a gabonában lezajló biokémiai folyamatok: betakarítás utáni érés, légzés, önfelmelegedés.

39 A gabona tárolásának módjai.

40 gabona tárolási mód.

41 Gabona kártevők elleni küzdelem.

42 X darált, szőlő, burgonya: vegyi összetétel és tárolás.

43 A melasz kémiai összetétele és tárolási körülményei.

44 Természetes vizek jellemzői. Vízszennyeződések.

45 Víz felhasználása a termelésben. A vízre vonatkozó általános követelmények.

46 Vízkeménység: ideiglenes, állandó, teljes. Egységek.

47 A víz lúgossága.

48 Víz oxidálhatósága. Száraz maradék tartalom.

49 A víz biológiai mutatói.

50 A víz technológiai célja. Vízre vonatkozó követelmények sör, alkohol, maláta, sütőélesztő gyártása során.

51 Az alkoholtartalmú italok és üdítőitalok gyártása során a vízre vonatkozó követelmények.

52 Vízelőkészítés a fermentációs iparban. Kolloidok koagulálása, vízszagtalanítás, vaseltávolítás.

53 A vízlágyítás módszerei.

54 A vízfertőtlenítés módszerei.

55 Fermentációs üzemek szennyvizei, jellemzőik. KOI, BOD.

56 Fermentációs üzemek szennyvizének kezelése.

BIBLIOGRÁFIAI LISTÁJA

1 Boldyrev a membránok biokémiájában.__ M.: Higher School, 1986.__ 112 p.

2 Víz és szennyvíz az élelmiszeriparban – M.: Élelmiszeripar, 1972. – 384 p.

3 Grachev enzimkészítmények. – M.: Agropromizdat, 1987. – 335 p.

4 A maláta- és sörtechnológia fejlődése / Szerk. KolpakchiA. I. __ M.: Élelmiszeripar, Prága: SNTL-Izdat. szakirodalom, 1980. __ 351 p.

5, Bakushin mikrobiológia, higiénia és higiénia az élelmiszeriparban – M.: Élelmiszeripar, 1977. – 501 p.

6, Farajeva: szerepük a technológiában élelmiszer termékek. __ Voronyezs: Kiadó. VSU, 1999. __ 118. o.

7 Lkhotsky A. Enzimek a sörfőzésben. __ M.: Élelmiszeripar, 1975. __ 318 p.

8 Malcev fermentációs üzem – M.: Könnyű- és élelmiszeripar, 1980. – 560 p.

9 A fermentációs üzemek alapanyagai, köztes és késztermékei minőségének vizsgálati módszerei. 1. rész. „A fermentációs üzemek alapanyagainak elemzése” Laboratóriumi műhely. , Permyakova TIPP. __ Kemerovo, 2001. – 67 p.

10, Shishatsky pékélesztő. Könyvtár. __ M.: Agropromizdat, 1990. – 335 p.

11 Az alkoholgyártás kézikönyve. Nyersanyag, technológia és műszaki-kémiai ellenőrzés/ stb. __ M.: Könnyű- és élelmiszeripar, 1981. – 336 p.

12, Fedorov fermentációs gyártási technológia. __ M.: Kolos, 2002. __ 408 p.

13 Enzimkészítmények az élelmiszeriparban. /Szerk. És. – M.: Élelmiszeripar, 1975. – 535 p.

14 Komló és komlókészítmények az élelmiszeriparban / stb. - M.: Könnyű- és élelmiszeripar, 1982. - 168 p.

15, Ponomarev szőlőfeldolgozás. – M.: Agropromizdat, 1990. – 447 p.

A legtöbb iparilag fontos enzim a hidrolázok osztályába tartozik, amelyekre több tízezer tonnát tesznek ki. A fermentációs előállítás technológiájában a hidrolázok óriási szerepet játszanak, mivel ezek felelősek a fermentációs alapanyagok előkészítéséért.

A hidrolázok közé tartoznak az amilolitikus, proteolitikus, citolitikus, lipolitikus, pektolitikus és egyéb enzimek.

A keményítő hidrolízisét amilolitikus enzimek végzik.

Keményítő- egy poliszacharid, amely két poliszacharidból áll, amelyek polimerizációs fokában és szerkezetükben különböznek - amilóz (körülbelül 20-30%) és amilopektin ( 70-80%). A keményítő, következésképpen az amilóz és az amilopektin szerkezeti egysége a glükóz, melynek maradékait α-1,4 és α-1,6-glükozid kötések kötik össze.

amilóz lineáris szerkezetű, kötés az α-1,4 glükózmaradékok között (az 1. és 4. szénatom között). Forró vízben duzzadás nélkül oldódik. Alacsony viszkozitású oldatokat képez. Molekulatömege 60-600. Jóddal kék színt ad.

o-o-o-o-o-o-o-o-o-o-o-o-o-o-o-o-o-

16. ábra – Az amilóz szerkezete

amilopektin egy elágazó lánc, amely nagyszámú (körülbelül 2500) glükózmaradékból áll. A főlánc 25-30, az oldalláncok 15-18 maradékból állnak. Az amilopektinben a lineáris régiókban lévő glükózmaradékokat α-1,4 kötéssel kapcsolják össze, az elágazó helyeken pedig α-1,6 kötés található. Nem oldódik vízben. Melegítve pasztát képez. Jóddal lila színt ad.

A keményítő és részleges hidrolízisének termékei, valamint a glikogén hidrolízisét amilázok (α-amiláz, β-amiláz, glükoamiláz és más amilolitikus enzimek) végzik.

α-amiláz(dextrinogenamiláz) - hatásmechanizmusa szerint az endoenzimekhez tartozik, pl. belülről, véletlenszerűen hat a szubsztrát molekulára, ami a keményítőoldat viszkozitásának gyors csökkenéséhez vezet. Hidrolizálja az α-1,4-kötéseket három vagy több D-glükóz-maradékot tartalmazó poliszacharidokban.

Az amilóz az α-amiláz hatására először közepes méretű dextrinekre bomlik, amelyek aztán kis molekulatömegű dextrinekre és maltózra bomlanak. Az enzim elhúzódó hatásával az amilóz szinte teljesen maltózzá és kis mennyiségű glükózzá alakul.

Az α-amiláz amilopektinre gyakorolt ​​hatása maltóz és kis molekulatömegű dextrinek képződéséhez vezet.

A keményítő α-amiláz hidrolízisének általános sémája:

α-amiláz

Keményítő kis molekulatömegű dextrinek

(sok) + malátacukor (kevés) + glükóz (nagyon kevés)

Az enzim optimális feltételei: pH 5,7, hőmérséklet 70 °C.

β-amiláz(sugarogenamiláz) __ exoenzim, katalizálja a poliszacharidokban lévő α-1,4 kötések hidrolízisét, szekvenciálisan lehasítja a maltóz maradékokat a láncok nem redukáló (ahol nincs szabad aldehid csoport) végéről. A β-amiláz az amilózt teljesen (ha páros a benne lévő glükózmolekulák száma) maltózzá bontja, ha páratlan, akkor a maltózzal együtt maltotrióz képződik.

Az amilopektinben a β-amiláz csak a glükózláncok szabad, nem redukáló végein hat, és maltózt és nagy molekulatömegű dextrineket képez. Hatása leáll, amikor egy glükózmolekula távolságra lévő elágazáshoz közeledik (ahol α-1,6 kötés van). A kapott dextrineket α-amiláz tovább hidrolizálja kisebb molekulatömegű dextrinekké.

A keményítő hidrolízisének általános sémája β-amiláz hatására:

β-amiláz

Keményítő nagy molekulatömegű dextrinek (sok) + maltóz (sok) + maltotrióz (kevés)

A β-amiláz működésének optimális feltételei: pH 4,7, hőmérséklet 63 °C.

Így az α- és β-amilázok keményítőre gyakorolt ​​együttes hatására csak 80%-a alakul át fermentálható cukrokká (maltóz, glükóz, maltotrióz), 20%-a __ 5-8 glükózmaradékot tartalmazó dextrinekké.

Korlátozza a dextrinázt __ endoenzim, véletlenszerűen hidrolizálja az α-1,6-glükozid kötést keményítőben, glikogénben, dextrinekben. A maltotrióz leggyakrabban képződik. Optimális hatásparaméterek: pH 6,5, hőmérséklet 50 o C.

Glükoamiláz __ exoenzim, hidrolizálja az α-1,4 és α-1,6 kötéseket a poliszacharidokban, szekvenciálisan eltávolítva egy glükózmaradékot a láncok nem redukáló végeiről. A keményítőben lévő α-1,4 kötések gyorsabban tönkremennek, mint az α-1,6. Optimális körülmények: pH 4,5-4,6, hőmérséklet 55-60°C.

A különböző fermentációs üzemek eltérő követelményeket támasztanak a keményítő hidrolízisével szemben. Az alkoholgyártás során szükséges a keményítő minél mélyebb hidrolizálása, hogy több erjeszthető cukrot kapjunk, és ezáltal nagyobb alkoholhozamot érjünk el.

A sörgyártás során a keményítő teljes hidrolízise nem történik meg, mivel az erjeszthető cukrokon kívül (amelyek bizonyos mennyiségű alkohol kialakulásához szükségesek) a tápközegnek kis molekulatömegű dextrineket kell tartalmaznia, amelyek teltséget és viszkozitást kölcsönöznek a sörnek. .

Az amilázok és más enzimek tulajdonságai az enzim forrásától függően nemcsak a hatásmechanizmusban és a reakció végtermékeiben, hanem a maximális aktivitás optimális feltételeiben is nagymértékben eltérhetnek. A maláta α- és β-amilázainak optimális hatásparamétereit fentebb megadtuk.

A bakteriális amilázok abban különböznek a maláta amilázoktól, hogy termikusan stabilabbak. Optimális hatásparaméterek: hőmérséklet 80-85 o C (esetenként akár 90-95 o C), pH 5,5-5,8.

A gombás amilázok (köztük különösen a glükoamiláz) jobban ellenállnak a környezeti reakcióknak: hőmérsékleti optimum 50-60 o C, pH 4,2-4,7.

Így a bakteriális amilázok hőstabilabbak, a gombás amilázok pedig savasabb környezetben hatnak a maláta enzimekhez képest.

Számos élelmiszeriparban élelmiszer-glikozidok, oligoszacharidok és poliszacharidok hidrolízise megy végbe. A hidrolízis számos tényezőtől függ: pH, hőmérséklet, anomer konfiguráció, enzimkomplex. Nemcsak az élelmiszer-előállítási folyamatok, hanem az élelmiszertárolási folyamatok szempontjából is fontos. Ez utóbbi esetben a hidrolízis reakciók nemkívánatos színváltozásokhoz vezethetnek, vagy poliszacharidok esetében azt eredményezhetik, hogy nem tudnak gélképződni.

Ma már nagy figyelmet fordítanak arra, hogy olcsó keményítőtartalmú alapanyagokból és keményítőből (rozs, kukorica, cirok stb.) nyerjenek különféle gabonacukorszirupokat. Előállításuk az amilolitikus enzimkészítmények (b-amiláz, glükoamiláz, b-amiláz) különböző kombinációinak felhasználásán múlik. Az enzimes módszer lehetőségei különféle cukros termékek előállítására a diagramokon láthatók (lásd 1.1. ábra). A glükóz előállítása (glükoamiláz segítségével), majd a glükóz-izomeráz hatása lehetővé teszi glükóz-fruktóz és magas fruktóztartalmú szirupok előállítását, amelyek felhasználása lehetővé teszi a szacharóz helyettesítését számos iparágban. táblázatban 1.1. a különféle szirupok „édességére” vonatkozó adatokat mutatjuk be.

Ismeretes, hogy a keményítőben lévő b-D-(1,4)-kötések könnyebben hidrolizálódnak, mint a cellulózban lévő c-D-(1,4)-kötések. Ezenkívül a cellulóz lassú hidrolízisreakciója a szerkezetéhez kapcsolódik.

Rizs. 1.1. Különféle cukorszirupok kinyerésének lehetősége kukoricakeményítőből (savas, savas-enzimatikus és enzimes módszerek): a-b - savas hidrolízis; c-d - gombás amiláz hatása a savas hidrolizátumra (GE = 50); d-f - a β-amiláz hatása a savas hidrolizátumra (GE = 20); g-h - a β-amiláz hatása az α-amiláz által cseppfolyósított szubsztrátumra (GE = 20); i-k - gombás amiláz további hatása vagy β-amilázzal és glükoamilázzal keverve

Ha keményítőből cukorszirupot állítanak elő, a keményítő D-glükózzá való átalakulásának mértékét glükóz egyenértékben (GE) mérik - ez a kapott redukáló cukrok tartalma (%-ban), glükóz per szárazanyagban (DS) kifejezve. ) a szirupból.

1.1. táblázat. Tipikus magas fruktóztartalmú szirupok összetétele és édessége

Keményítő hidrolízis

1. Ha a keményítőt savak hatására hidrolizálják, először az amilóz és amilopektin makromolekulák közötti asszociatív kötések gyengülnek és szakadnak meg. Ez a keményítőszemcsék szerkezetének megbomlásával és homogén tömeg képződésével jár együtt. Ezt követően a b-D-(l,4)- és b-D-(1,6)-kötések felszakítása következik egy vízmolekula hozzáadásával a szakadás helyén. A hidrolízis folyamata során a szabad aldehidcsoportok száma növekszik és a polimerizáció mértéke csökken. A hidrolízis és a redukáló (redukáló) anyagok növekedésével a dextrinek tartalma csökken, a glükóz növekszik, a maltóz, tri- és tetracukor koncentrációja először nő, majd mennyiségük csökken (lásd 1.2. ábra). A hidrolízis végterméke a glükóz. A köztes szakaszokban dextrinek, tri- és tetracukrok, valamint maltóz képződnek. Ezeknek a termékeknek egy bizonyos aránya megfelel a glükóz egyenérték bizonyos értékének, és a hidrolízis időtartamának és végrehajtásának feltételeinek változtatásával elérhető különböző arányok egyedi hidrolízistermékek adott glükóz egyenértéken.

Rizs. 1.2.

A savas hidrolízis régóta a fő módszer a glükóz keményítőből történő előállítására. Ennek a módszernek számos jelentős hátránya van, amelyek a nagy koncentrációjú savak és a magas hőmérsékletek alkalmazásához kapcsolódnak, ami a szénhidrátok termikus lebomlása és kiszáradása, valamint a transzglikozilációs reakciók termékeinek képződéséhez vezet.

2. A keményítő amilolitikus enzimek hatására is hidrolizálódik. Az amilolitikus enzimek csoportjába tartozik a b- és b-amiláz, a glükoamiláz, a pullulanáz és néhány más enzim. Az amilázoknak két típusa van: endo- és exo-amiláz. Egy egyértelműen kifejeződő endoamiláz a b-amiláz, amely képes az intramolekuláris kötések megszakítására a szubsztrát nagy polimer láncaiban. A glükoamiláz és a β-amiláz exoamilázok, azaz olyan enzimek, amelyek a szubsztrátot a nem redukáló végről támadják meg.

A b-amiláz a teljes keményítőszemre hatva megtámadja azt, fellazítja a felületet és csatornákat, barázdákat képez, vagyis mintha darabokra osztaná a szemcsét (lásd 1.3. ábra). A zselatinizált keményítőt hidrolizálja, és olyan termékek keletkeznek, amelyek nem festődnek jóddal - főleg kis molekulatömegű dextrinek. A keményítő hidrolízisének folyamata többlépcsős. A b-amiláz hatására a folyamat első szakaszaiban dextrinek halmozódnak fel a hidrolizátumban, majd a jóddal nem festett tetra- és trimaltóz jelenik meg, amelyeket a b-amiláz nagyon lassan hidrolizál. di- és monoszacharidok.

Rizs. 1.3.

A keményítő (glikogén) a-amiláz általi hidrolízisének sémája a következőképpen ábrázolható:

A β-amiláz (β-1,4-glükán-maltohidroláz) egy exoamiláz, amely az utolsó előtti β-(1,4)-kötéshez mutat affinitást az amilóz vagy amilopektin lineáris régiójának nem redukáló végénél (lásd 1.4. ábra). ). A b-amiláztól eltérően a b-amiláz gyakorlatilag nem hidrolizálja a natív keményítőt; a zselatinizált keményítő b-konfigurációjú maltózzá hidrolizálódik. A séma a következőképpen írható fel:

élelmiszer-hidrolízis keményítő poliszacharid

Rizs. 1.4.

A glükoamiláz b-(1,4)-glükán-glükohidroláz egy exoenzim, amely katalizálja a terminális b-D-glükóz-maradékok szekvenciális lehasadását a keményítőlánc nem redukáló végéről. Sok glükoamiláz képes a b-1,6-glükozid kötéseket ugyanolyan gyorsan hidrolizálni, mint a b-1,4 kötést. De ez csak akkor történik meg, ha a b-1,6 kötést egy b-1,4 kötés követi, így a dextránt nem hidrolizálják. Megkülönböztető tulajdonság A glükoamiláz az a képesség, hogy egy erősen polimerizált szubsztrátot több tízszer gyorsabban hidrolizál, mint az oligo- és diszacharidokat.

Rizs. 1.5.

A glükoamiláz keményítőre gyakorolt ​​hatásmechanizmusát vázlatosan szemlélteti az 1. ábra. 1.5.

A keményítő enzimes hidrolízise számos élelmiszertechnológiában jelen van, mint a végtermék minőségét biztosító szükséges folyamatok egyike - pékségben (tésztakészítés és kenyérsütés folyamata), sörgyártásban (sörlé készítése, maláta szárítása) , kvass (kovászos kenyér készítése), alkohol (alapanyagok előkészítése erjesztéshez), különféle cukros keményítőtermékek (glükóz, melasz, cukorszirupok). ábrán. Az 1.6. ábra a savas-enzimatikus módszerrel - savval végzett előkezeléssel, majd a b-, b- és (vagy) glükoamiláz enzimek hatására - nyert különféle cukorszirupok összetételét mutatja. A keményítő hidrolízisének ilyen kombinált módszerének alkalmazása széles lehetőségeket nyit meg adott összetételű szirupok előállítására.

ETANOL TERMELÉS

A globális etanolpiac körülbelül 4 milliárd dal (dekaliter abszolút alkohol) évente. Az etanolgyártásban vezető szerepet tölt be az USA, Brazília és Kína. Az USA-ban 97 üzem gyárt etanolt kukoricából (35 további üzem épül), amelyek összkapacitása évi 1,5 milliárd dekaliter.

Az etanol felhasználásának fő területei a világgyakorlatban:

− 60% – üzemanyag-adalék;

− 25% − vegyipar;

− 15% – élelmiszeripar (részesedése csökken).

Az etanol alapú autóüzemanyag 10% etanolt (E-10 üzemanyag) vagy 85% etanolt (E 85) tartalmaz. A 60-70 dolláros hordónkénti olajár mellett a bioetanol versenyképes üzemanyaggá válik. Az etanol bevitele a benzinbe lehetővé teszi, hogy kiküszöböljük a tetraetil-ólom hozzáadását az üzemanyaghoz, ami csökkenti a kipufogógázok toxicitását és az üzemanyag-fogyasztást.

Az USA-ban nagyszabású kutatások folynak a bioetanol megújuló növényi nyersanyagokból (kukoricaszárból, nádból stb.) történő előállításáról.

Ipari körülmények között az etanolt etilén hidratálásával állítják elő katalizátor jelenlétében (H 3 PO 4 szilikagélen), növényi nyersanyagok (fa, kukoricaszár, nád) hidrolizátumaiból, valamint keményítő tartalmú nyersanyagból. anyagok (búza, rozs, tritikálé, burgonya), melasz, tejsavó, csicsóka. 1 tonna különféle alapanyagból 95,5%-os etil-alkohol átlagos hozamát a 2.1. táblázat mutatja be.

2.1. táblázat

Etanolhozam különböző alapanyagokból

táblázat vége 2.1

A Fehérorosz Köztársaságban található szeszfőzdékben (körülbelül 70 lepárló üzemel, amelyek összkapacitása meghaladja az évi 9 millió dekalitert) keményítőtartalmú nyersanyagokat, elsősorban gabonaszemeket használnak az etanol előállításához. Keményítőtartalom benne különféle típusok szem mennyisége (%-ban): búza – 48–57; rozs – 46–53; árpa – 43–55; zab – 34–40; köles – 42–60; kukorica – 61–70. A gabona is tartalmaz (átlagosan) ~ 3% cukrot; rost ~ 6%; pentozánok és pektin anyagok ~ 9%; nitrogéntartalmú (fehérje) anyagok ~ 11%, zsír ~ 3%.

Etanol gyártók

A mikrobiológiai szintézisben az etanol klasszikus termelői az élesztőgombák - Saccharomycetes és Schizosaccharomycetes. Az élesztőt leggyakrabban használják Saccharomyces cerevisiae,Saccharomyces vini,Schizosaccharomyces pombe.

A szacharomyceták kerek alakú, 10-15 mikron méretű sejtekkel rendelkeznek, és bimbózással szaporodnak. A Schizosaccharomycetes nagy, 4-5 mikron átmérőjű, 18-20 mikron hosszúságú, rúd alakú sejtekkel rendelkezik, osztódással szaporodnak. Mindkét élesztő jól erjeszti a glükózt, mannózt, fruktózt, szacharózt és maltózt, nehezebben erjeszti a galaktózt, és nem erjeszti a pentózcukrot (xilóz, arabinóz).

Az etanol elméleti hozama 100 kg fermentált glükózból 51,14 kg vagy 64,80 l (48,86 kg CO 2 képződésével). A gyakorlatban az alkoholhozam az elméleti 82-92%-a, mivel a szubsztrát egy részét az élesztő szaporodásához és szaporodásához, valamint a melléktermékek képződéséhez használjuk fel.

Az etanol szintézisét élesztősejtben a következő séma szerint hajtják végre:

Az alkoholos erjedés melléktermékei a glicerin, magasabb (fusel) alkoholok, szerves savak (ecetsav, piroszőlősav, tejsav, borostyánkősav) és aldehidek. Az alkoholos erjedés során a cukrot (glükózt) különféle anyagok képzésére fordítják következő mennyiség: etanol - 46-47%, szén-dioxid - 44-46%, élesztő biomassza - 1,8-4,0%, glicerin - 3-4%, magasabb alkoholok - 0,3-0,7%, szerves savak - 0,2-1,0%, aldehidek - 0,1 -0,2%. Ha az élesztőt ismételten visszavezetjük az erjedésbe, a biomassza képzéséhez szükséges cukorfogyasztás csökken, sőt az erjedés intenzitása kissé megnő.

Az alkoholos fermentáció során a glicerin képződése azzal magyarázható, hogy az indukciós időszakban (az acetaldehid képződése előtt) két foszfogliceraldehid molekula között az aldehid mutáz enzim hatására egy vízmolekula részvételével dezmutációs reakció megy végbe. Ebben az esetben a foszfoglicerinaldehid egyik molekulája foszfoglicerinné redukálódik, a másik pedig 3-foszfoglicerinsavvá oxidálódik. A foszfoglicerin nem vesz részt a további reakciókban, és a foszforsav eltávolítása után az alkoholos fermentáció mellékterméke. A 3-foszfoglicerinsav az EMT-útvonal mentén átalakul, acetaldehid képződésével. Az acetaldehid megjelenése után az erjedés stacionárius periódusa kezdődik, amely során a foszfoglicerinaldehid foszfoglicerinsavvá történő oxidációja bonyolultabb módon, szervetlen foszfát hozzáadásával megy végbe (EMP-útvonal). Ebben a tekintetben az etanollal együtt az erjesztés során mindig képződik bizonyos mennyiségű glicerin.

Amikor az acetaldehidet biszulfittal kötjük meg, a fermentációs folyamat a glicerin képződésére irányul:

C 6 H 12 O 6 ® CH 3 CHO + CO 2 + CH 2 OH-CHON-CH 2 OH.

Lúgos környezetben egy acetaldehid molekula redox reakcióba lép egy második molekulával, etanolt és ecetsav. Ugyanakkor a glicerin felhalmozódik. A teljes folyamatot a következő egyenlet fejezi ki:

2C 6 H 12 O 6 + H 2 O ® ® 2CH 2 OH-CHON-CH 2 OH + C 2 H 5 OH + CH 3 COOH + 2CO 2.

Ezeket a technikákat a glicerin ipari előállítására használják.

A fermentációs közegben lévő aminosavakból (kisebb mértékben ketosavakból) magasabb alkoholok keletkeznek az aminosavak dezaminációs reakcióinak, a keletkező ketosavak dekarboxilezésének és az aldehidek redukciójának eredményeként.

A cefrében jelen lévő magasabb alkoholok közül: propil (treoninból), izobutil (valinból), amil (izoleucinból) és izoamil (leucinból).

Jelenleg intenzív kutatás folyik a nem hagyományos etanoltermelő mikroorganizmusok után, amelyek képesek széles körben fermentálni a szubsztrátumokat, magas etanol-termelékenységgel és fokozott etanol- és magas hőmérsékleti ellenállással. Az etanolt szintetizáló baktériumok érdekesek. Például a baktériumok Zymomonas mobilis Intenzív anyagcseréjükben különböznek az élesztőtől: a glükóz etanollá való átalakulásának fajlagos sebessége magas, magasabb etanolhozamot biztosítanak (akár 95%-a az elméletileg lehetségesnek), és jobban bírják az alkoholt. De ezek a baktériumok érzékenyek az inhibitorok (furfurol, fenolok) jelenlétére a tápközegben, és a fermentációs folyamatot aszeptikus körülmények között kell lefolytatni.

Termofil baktériumok Clostridium thermocellum(optimális növekedési hőmérséklet 68°C) képesek a növényi alapanyagokból származó cellulózt közvetlenül etanollá alakítani, de az alapanyagokat meg kell szabadítani a lignintől. A növényi anyagok közvetlen átalakításával még nem sikerült magas alkoholhozamot elérni.

Pentóz cukrok fermentálására képes élesztőtörzsek ( Pachysolen tannophilus, Pichia stipitis, Candida shehata). Az etanol hozama 100 kg xilóz fermentálásakor eléri a 35-47 litert.

A hazai gyakorlatban az etanol keményítőtartalmú alapanyagokból történő előállítása élesztőt használ Saccharomyces cerevisiae, amelynek optimális fermentációs hőmérséklete 29-30°C.

A keményítő enzimes cukrosítása

A hagyományos etanolgyártók nem képesek a poliszacharidok lebontására, ezért a sörlé gyártása során a keményítőtartalmú alapanyagokat fel kell forralni és cukrozni kell. A legtöbb növény keményítője 20-25% amilózt és 80-75% amilopektint tartalmaz. A növényi sejtekben a keményítő szemcsék (granulátumok) formájában van, amelyek mérete 1 és 120 mikron között van (a burgonyakeményítő 40-50 mikron méretű, a gabonakeményítő granulátuma 10-15 mikron). A keményítő, amilóz és amilopektin nem oldódik benne hideg víz, alkohol, éter. Az amilóz könnyen oldódik meleg vízben, amilopektin - nyomás alatti melegítés esetén. Az amilopektin molekulák hálózati szerkezete a keményítőszemcsék felduzzadását okozza anélkül, hogy azok feloldódnának (a hidratáció gyengíti a másodlagos kötéseket). Egy bizonyos hőmérsékleten a szemcsék fellazulnak, az egyes szerkezeti elemek közötti kötések megszakadnak, és a szemcsék épsége megbomlik. Ugyanakkor az oldat viszkozitása meredeken növekszik - keményítő zselatinizálódik. A pasztát a molekulák véletlenszerű elrendezése és a kristályszerkezet elvesztése jellemzi. 120-130°C hőmérsékleten a paszta könnyen mozgékony lesz. Az amilopektin legteljesebb kioldódása a búzakeményítőben 136-141 °C-on, a burgonyakeményítőben pedig 132 °C-on történik.

A gabona vagy burgonya főzése során feloldódott keményítőt a gabonamaláta amilolitikus enzimei vagy mikroorganizmus-tenyészetek, főleg fonalas gombák és baktériumok hidrolizálják (elcukrosítják). A növényi anyagok közül amilolitikus enzimekben a leggazdagabb a csíráztatott gabona, az úgynevezett maláta. Jelenleg az alkoholipar széles körben használ fonalas gombák (vagy a nemzetséghez tartozó baktériumok) tenyészetén alapuló enzimkészítményeket. Bacilus), amelyek számos előnnyel rendelkeznek a malátához képest. A fonalas gombák tenyészeteit termesztik búzakorpa vagy kukoricaliszt, míg a maláta előállításához minőségi gabona szükséges. A malátával nagy mennyiségben idegen mikroorganizmusokat juttatnak a sörlébe, ami negatívan befolyásolja az etanol hozamát. A gomba mélytenyészeteit steril körülmények között termesztik, nem szennyezik a sörcefrét idegen mikroorganizmusokkal. A felszíni gombakultúra termesztése sokkal gyorsabb (1,5-2,0 nap), mint a szemek csírázása (9-10 nap). A gombák olyan enzimkomplexet alkotnak, amely mélyebben hidrolizálja a keményítőt, és a hemicellulózokat is monoszacharidokra bontja, ami növeli a nyersanyagokból származó etanol hozamát.

Különféle enzimek vesznek részt a keményítőtartalmú nyersanyagok cukrosítási folyamatában. Az amilázok a legnagyobb termelési jelentőséggel bírnak. Az α- és β-amilázok csak az α-1,4-glükozid kötések hasítását katalizálják. Az α-amilázok hatására a kötések véletlenszerűen, de túlnyomórészt láncon belül szakadnak fel. Ennek eredményeként főleg dextrinek, kis mennyiségű maltóz és oligoszacharidok képződnek. Hatásának természete alapján az α-amilázt endogén vagy dextrinogén amiláznak nevezik.

A β-amiláz hatása a keményítőben lévő terminális (külső) kötésekre irányul, és egymás után, a láncok nem redukáló végétől kezdve két glükózmaradék (maltóz) leszakad. A β-amiláz nem tudja megkerülni a keményítő makromolekulában lévő elágazási helyeket, így a hidrolízis az utolsó előtti α-1,4-glükozid kötésnél leáll, és az amilopektin hidrolízise során nagy molekulatömegű dextrinek maradnak. Az amilózt a β-amiláz szinte teljesen maltózzá alakítja, amilopektint - csak 50-55%.

Az α- és β-amilázok együttes hatásának eredményeként szacharidok keveréke képződik, amely maltózból, kis mennyiségű glükózból és kis molekulatömegű dextrinekből áll, amelyben a keményítő összes α-1,6-glükozid kötése található. koncentráltak.

A baktériumok és a mikroszkopikus gombák nem tartalmaznak β-amilázt, de tartalmaznak aktív α-amilázt, amely a fehérje aminosavainak összetételében és hatásának specifitásában különbözik. Különösen, ha a mikroszkopikus gombák α-amiláza katalizálja, nagy mennyiségű glükóz és maltóz képződik. A bakteriális amilázok között szacharogén és dextrinogén is található. Az előbbiek legalább 60%-kal hidrolizálják a keményítőt, az utóbbiak pedig 30-40%-kal. A mikrobiális eredetű α-amilázok, mint a maláta α- és β-amilázai, nem támadják meg az α-1,6-glükozid kötéseket.

A mikroszkopikus gombák glükoamilázt tartalmaznak, amely katalizálja a keményítőben lévő α-1,4- és α-1,6-glükozid kötések hasadását. Az enzim által végzett katalízis során a glükózmaradékok egymás után lehasadnak az amilóz és az amilopektin nem redukáló végeiről. A kötések megszakadásának helyén vízmolekula kötődik, így a hidrolízis során a glükóz elméleti hozama 111,11 tömeg% keményítő.

Egy enzim és egy (nagyszámú láncot tartalmazó) szubsztrát között három lehetséges kölcsönhatás lehetséges: többláncú, egyláncú és kombinált.

A többláncos módszer szerint az enzimmolekula véletlenszerűen megtámadja az egyik poliszacharid láncot, abból egy láncszemet leválasztva, majd véletlenszerűen megtámadja a következő láncokat is, köztük esetleg a korábban megtámadottakat is. Így az enzim-szubsztrát komplex fennállása során csak egy katalitikus aktus megy végbe.

Az egyláncú módszerben az enzimmolekula véletlen sorrendben megtámadja az egyik poliszacharid láncot, és szekvenciálisan leszakítja róla a láncszemeket, amíg a lánc teljesen fel nem hasad. Az enzim-szubsztrát komplex fennállása során minden, az enzim számára hozzáférhető kötés hidrolizál.

A kombinált módszer, vagy a többszörös támadás módszere az, hogy az enzim-szubsztrát komplex fennállása során több kötés hidrolizál. Ebben az esetben egy láncszem hasítása után az enzimet nem taszítják, hanem megtartják. A támadás váltakozó egy- és többláncos módszerekkel történik.

A vizsgálatok kimutatták, hogy az α- és β-amilázok többszörös támadási módszerrel (a többláncú módszer a bakteriális α-amilázra jellemző) hidrolízist hajtanak végre.

A hazai lepárlóüzemekben a nyers (szárítatlan) malátát malátatej formájában és enzimkészítményeket (glucavamorin, amilorizin, amilosubtilin) ​​használnak a nyersanyagkeményítő cukrosítására. különböző szinteken vagy malátatej és enzimkészítmény keveréke.

A maláta előállításának technológiája a következő fő folyamatokat foglalja magában: nyersanyagok áztatása 38–40%-os nedvességtartalom elérésére; gabona csírázása 10 napig pneumatikus malátaházban 0,5–0,8 m vastag rétegben; maláta őrlése tárcsás vagy kalapácsos zúzógépben; a maláta fertőtlenítése formaldehiddel vagy fehérítőoldattal és a malátatej elkészítése. A malátatejet zúzott maláta vízzel való összekeverésével nyerik (4-5 liter víz 1 kg malátára).

A különböző gabonaszemekből készült maláta különböző mennyiségű amilolitikus enzimet tartalmaz. Például az árpamaláta magas α- és β-amilolitikus aktivitással rendelkezik, a kölesmaláta pedig erős dextrinolitikus aktivitással rendelkezik. Leggyakrabban háromféle maláta keverékét készítik: árpa (50%), köles (25%) és zab (25%). Tilos egy növényből származó malátát felhasználni ugyanabból a növényből származó alkohol előállításához.

AZ ENZIM KÉSZÍTMÉNYEK MULTIENZIM KOMPLEX HASZNÁLATA LLC "RUSFERMENT" A GABONA NYERSANYAGOK VÍZ-TERMÁLIS FELDOLGOZÁSÁNAK KÜLÖNBÖZŐ RÉSZÉRŐL AZ ALKOHOLTERMELÉS ALATT

Vállalat LLC "RUSFERMENT" enzimkészítmények széles választékával rendelkezik széleskörű akciókat. Egy ilyen választékkal kiválasztható egy több enzimből álló gyógyszer komplex, amely lehetővé teszi a gabona keményítőtartalmú részének és a nem keményítőtartalmú poliszacharidok és fehérjék hidrolizálását.

Az alkohol előállításához használt gabonanövények fő összetevője a keményítő. Ez a poliszacharid (α-1,4-glükán) nagy molekulatömegű, és 10 000-100 000 glükózmaradékból áll, amelyeket kémiai α-glükozid kötések kötnek össze hosszú láncokká. A keményítő lineáris amilózból (tiszta α-1,4-glükán) és elágazó láncú amilopektinből (5-6% α-1,6-kötést tartalmazó α-1,4-glükánból) áll, és ezek aránya típustól függően változik. gabonafélék BAN BEN növényi sejt A keményítő keményítőszemcsék formájában van, amelyeket nehezen hidrolizálható nem keményítő poliszacharidok - cellulóz, xilánok (pentozánok) és béta-glükánok - vesz körül.

A gabona víz-hőkezelése során a keményítő nagy része feloldódik, ennek eredményeként a viszkozitás több nagyságrenddel megnövekszik (kocsonyásító hatás), ugyanakkor a keményítő egy része az eredeti állapotában marad. állapotba, mivel a nem keményítő poliszacharidok (NSP-k) térbeli hálózatot alkotnak a keményítőszemcsék körül, és megakadályozzák, hogy bejusson az oldatba.

A keményítő enzimek által glükózzá történő lebontása 3 szakaszra osztható. Az első szakaszban a keményítőszemcsék megduzzadnak, és a polimer molekula feloldódik.

A második szakaszban a keményítőt az alfa-amiláz enzim bontja le dextrinekké (olyan oligoszacharidokké, amelyek molekulatömege kisebb, mint az eredeti keményítőé).

A harmadik szakaszban a dextrinek a glükoamiláz enzim hatására glükózzá és maltózzá alakulnak, amelyeket az élesztő alkohollá erjeszt.

A szubsztrátumon (keményítőn) kifejtett hatásmechanizmusuk szerint az alfa-amilázok az endopolimerázok osztályába tartoznak, a polimer keményítőmolekulában lévő belső kötések kaotikus hidrolízisét végzik.

A glükoamilázok ezzel szemben az exopolimerázok osztályába tartoznak, a szubsztrátot a végéről támadják meg, szekvenciálisan lehasítva a glükóz (és a maltóz) maradékokat a nagyobb molekulákról.

A glükoamilázok a legnagyobb aktivitást az 5-50 glükóz maradékot tartalmazó maltodextrinek kis molekuláival szemben mutatják, és nagyon kicsi az eredeti keményítővel szemben, ezért a glükoamilázokat a keményítő alfa-amilázok hatására történő részleges lebontása után alkalmazzák.

A különböző gabonafajtákban a keményítő rész és a nem keményítő poliszacharidok (NSP) tartalma és összetétele változhat (1. táblázat). Az NPS, annak ellenére, hogy hasonló a keményítőhöz, nem hidrolizálható amilázokkal. Ezért a keményítő hasznosítás mértékének növelése és természetesen az alkoholhozam növelése érdekében tanácsos az NPS-t hidrolizáló enzimkészítményeket használni.

A pentozánok hidrolíziséhez xilanáz enzimet tartalmazó készítményeket, a béta-glükánok hidrolíziséhez - β-glükonázt, a cellulóz hidrolíziséhez - a cellulázt használnak. A legcélszerűbb az NPS-t hidrolizáló enzimkomplexet tartalmazó enzimkészítményeket használni.

1. táblázat A szénhidrátok főbb összetevőinek tartalma a gabona alapanyagokban (%).

Kukorica	Keményítő	Pentozánok	β-glükán	Cellulóz	Szahara	Fehérje	Zsír
Búza	55-65	6,0-6,6	0,7-0,8	2,5-3,0		9-15 (25-ig)	1,7-2,3
Rozs	52-60	8,7-10,0	2,2-2,8		2,2-2,8	10-12
Árpa	53-57		5,7-7,0
Kukorica	60-65					8-12	4,0-8,0

Az is ismert, hogy a gabona alapanyagok víz-hőkezelése során a fehérje egy része feloldódik, és nagy része nem keményítő poliszacharidokkal stabil géleket képez. BAN BEN Utóbbi időben a gabonában nőtt a fehérje aránya - a búzában eléri a 25%-ot, a rozsban pedig a 15%-ot. A fel nem oldott fehérje fertőzés forrása, és lerakódik a berendezéseken és szénlerakódások formájában a vezérlőegységen. Ezért a gabonafehérje hidrolízise termelési szükséglet, amely lehetővé teszi:

Takarítsd meg az aminosavakat
- csökkenti a habzást
- megkönnyíti a berendezés tisztítását
- fokozza az amilolitikus enzimek hozzáférését a szubsztráthoz
- növeli az alkoholhozamot

Manapság a gyártók egyre gyakrabban használnak proteolitikus enzimeket, és használatuk hatása nyilvánvaló.

Így a gabona összetételére vonatkozó megadott adatok és a cégünk széles körű hatású enzimkészítményei alapján táblázatokat dolgoztunk ki az enzimkészítmények alkalmazásának optimalizálására. különféle sémák víz-hőkezelés.