Hémogramme

Hémogramme(Sang grec haima + notation gramma) – test sanguin clinique. Comprend des données sur le nombre de toutes les cellules sanguines, leurs caractéristiques morphologiques, l'ESR, la teneur en hémoglobine, l'indice de couleur, l'hématocrite, le rapport des différents types de leucocytes, etc.

Le sang destiné à la recherche est prélevé 1 heure après une piqûre pulmonaire au doigt (lobe de l'oreille ou talon chez le nouveau-né et le jeune enfant). Le site de ponction est traité avec un coton-tige imbibé d'alcool éthylique à 70 %. La peau est percée avec une lance de scarificateur jetable standard. Le sang doit circuler librement. Vous pouvez utiliser du sang prélevé dans une veine.

Avec l'épaississement du sang, les concentrations d'hémoglobine peuvent augmenter ; avec une augmentation du volume du plasma sanguin, une diminution peut survenir.

La détermination du nombre de cellules sanguines est effectuée dans la chambre de comptage de Goryaev. La hauteur de la chambre, la superficie de la grille et ses divisions, ainsi que la dilution du sang prélevé pour le test permettent de déterminer le nombre d'éléments formés dans un certain volume de sang. La caméra de Goryaev peut être remplacée par des compteurs automatiques. Le principe de leur fonctionnement repose sur la conductivité électrique différente des particules en suspension dans un liquide.

Nombre normal de globules rouges dans 1 litre de sang

Une diminution du nombre de globules rouges (érythrocytopénie) est caractéristique de l'anémie : une augmentation est observée en cas d'hypoxie, de malformations cardiaques congénitales, d'insuffisance cardiovasculaire, d'érythrémie, etc.

Le nombre de plaquettes est compté selon diverses méthodes (dans des frottis sanguins, dans la chambre Goryaev, à l'aide de compteurs automatiques). Chez l'adulte, la numération plaquettaire est 180,0–320,0×10 9 /l. Une augmentation du nombre de plaquettes est observée dans les néoplasmes malins, la leucémie myéloïde chronique, l'ostéomyélofibrose, etc. Une faible numération plaquettaire peut être le symptôme de diverses maladies, telles que le purpura thrombocytopénique. La thrombocytopénie immunitaire survient le plus souvent en pratique clinique. Le nombre de réticulocytes est compté dans des frottis sanguins ou dans la chambre Goryaev. Chez l'adulte, leur contenu est 2 à 10 ‰.

Le nombre normal de globules blancs chez les adultes varie de 4,0 avant 9,0 × 10 9 /l. Chez les enfants, il est légèrement plus grand. Le nombre de leucocytes est inférieur 4,0 × 10 9 /l est désignée par le terme « leucopénie », plus 10,0 × 10 9 /l– le terme « leucocytose ». Le nombre de leucocytes chez une personne en bonne santé n'est pas constant et peut fluctuer considérablement au cours de la journée (biorythmes circadiens). L'amplitude des fluctuations dépend de l'âge, du sexe, des caractéristiques constitutionnelles, des conditions de vie, de l'activité physique, etc. Le développement de la leucopénie est provoqué par plusieurs mécanismes, par exemple une diminution de la production de leucocytes par la moelle osseuse, qui survient en cas d'hypoplasie et l'anémie ferriprive. La leucocytose est généralement associée à une augmentation du nombre de neutrophiles, le plus souvent due à une augmentation de la production de leucocytes ou de leur redistribution dans le lit vasculaire ; observé dans de nombreuses conditions du corps, par exemple en cas de stress émotionnel ou physique, avec un certain nombre de maladies infectieuses, d'intoxications, etc. Normalement, les leucocytes dans le sang d'un adulte se présentent sous diverses formes, qui sont distribuées dans des préparations colorées dans les ratios suivants :

La détermination de la relation quantitative entre les formes individuelles de leucocytes (formule leucocytaire) revêt une importance clinique. Le plus souvent, on observe ce qu'on appelle le déplacement de la formule leucocytaire vers la gauche. Elle se caractérise par l'apparition de formes immatures de leucocytes (cellules en bandes, métamyélocytes, myélocytes, blastes...). On l'observe dans les processus inflammatoires d'étiologies diverses, la leucémie.

Le tableau morphologique des éléments formés est examiné au microscope sur des frottis sanguins colorés. Il existe plusieurs façons de colorer les frottis sanguins, en fonction de l'affinité chimique des éléments cellulaires avec certains colorants à l'aniline. Ainsi, les inclusions cytoplasmiques sont colorées métachromatiquement avec le colorant organique azur de couleur violet vif (azurophilie). Dans les frottis sanguins colorés, la taille des leucocytes, lymphocytes, érythrocytes (microcytes, macrocytes et mégalocytes), leur forme, leur couleur, par exemple la saturation d'un érythrocyte en hémoglobine (indicateur de couleur), la couleur du cytoplasme des leucocytes, lymphocytes , sont déterminés. Un faible indice de couleur indique une hypochromie; on l'observe dans l'anémie provoquée par une carence en fer dans les érythrocytes ou par sa non-utilisation pour la synthèse de l'hémoglobine. Un indice de couleur élevé indique une hyperchromie dans l'anémie causée par une carence en vitamines DANS 12 et (ou) acide folique, hémolyse.

La vitesse de sédimentation des érythrocytes (VSE) est déterminée par la méthode Panchenkov, basée sur la propriété des globules rouges à se déposer lorsque du sang non coagulé est placé dans une pipette verticale. La VS dépend du nombre de globules rouges et de leur taille. Le volume et la capacité à former des agglomérats, la température ambiante, la quantité de protéines plasmatiques sanguines et le rapport de leurs fractions. Une ESR accrue peut survenir au cours de processus infectieux, immunopathologiques, inflammatoires, nécrotiques et tumoraux. La plus grande augmentation de l'ESR est observée lors de la synthèse de protéines pathologiques, typiques du myélome, de la macroglobulinémie de Waldenström, de la maladie des chaînes légères et lourdes, ainsi que de l'hyperfibrinogénémie. Il convient de garder à l'esprit qu'une diminution de la teneur en fibrinogène dans le sang peut compenser une modification du rapport albumine/globuline, de sorte que la VS reste normale ou ralentit. Dans les maladies infectieuses aiguës (par exemple, grippe, mal de gorge), l'ESR la plus élevée est possible pendant la période de diminution de la température corporelle, avec le développement inverse du processus. Une VS lente est beaucoup moins fréquente, par exemple en cas d'érythrémie, d'érythrocytose secondaire, d'augmentation de la concentration d'acides biliaires et de pigments biliaires dans le sang, d'hémolyse, de saignement, etc.

L'hématocrite - le rapport volumétrique des éléments formés du sang et du plasma - donne une idée du volume total de globules rouges.

Nombre d'hématocrite normal

Il est déterminé à l'aide de l'hématocrite, qui est constitué de deux capillaires gradués en verre courts placés dans une buse spéciale. L'hématocrite dépend du volume de globules rouges dans la circulation sanguine, de la viscosité du sang, de la vitesse du flux sanguin et d'autres facteurs. Il augmente avec la déshydratation, la thyréotoxicose, le diabète sucré, l'occlusion intestinale, la grossesse, etc. Un faible indice d'hématocrite est observé en cas de saignement, d'insuffisance cardiaque et rénale, de jeûne et de septicémie.

Les indicateurs d'hémogramme permettent généralement de naviguer dans les particularités du processus pathologique. Ainsi, une légère leucocytose neutrophile est possible avec une évolution bénigne de maladies infectieuses et de processus purulents ; l'aggravation est indiquée par une hyperleucocytose neutrophile. Ces hémogrammes sont utilisés pour surveiller l'effet de certains médicaments. Ainsi, une détermination régulière de la teneur en hémoglobine des érythrocytes est nécessaire pour établir un régime de prise de suppléments de fer chez les patients souffrant d'anémie ferriprive, ainsi que le nombre de leucocytes et de plaquettes dans le traitement de la leucémie avec des médicaments cytostatiques.

Structure et fonctions de l'hémoglobine

Hémoglobine- le composant principal de l'érythrocyte et principal pigment respiratoire, assure le transfert de l'oxygène ( À PROPOS 2 ) des poumons aux tissus et au dioxyde de carbone ( CO 2 ) des tissus aux poumons. De plus, il joue un rôle important dans le maintien de l’équilibre acido-basique du sang. On estime qu’un globule rouge contient environ 340 000 000 de molécules d’hémoglobine, chacune composée d’environ 103 atomes. En moyenne, le sang humain contient environ 750 g d'hémoglobine.

L'hémoglobine est une protéine complexe appartenant au groupe des hémoprotéines, dont le composant protéique est représenté par la globine et le composant non protéique par quatre composés identiques de porphyrine de fer appelés hèmes. L'atome de fer (II) situé au centre de l'hème donne au sang sa couleur rouge caractéristique ( voir fig. 1). La propriété la plus caractéristique de l'hémoglobine est l'addition réversible de gaz À PROPOS 2 , CO 2 et etc.

Riz. 1. Structure de l'hémoglobine

Il a été constaté que l'hème acquiert la capacité de transporter À PROPOS 2 seulement s'il est entouré et protégé par une protéine spécifique - la globine (l'hème lui-même ne lie pas l'oxygène). Généralement lors de la connexion À PROPOS 2 avec du fer ( Fe) un ou plusieurs électrons sont transférés de manière irréversible depuis les atomes Fe aux atomes À PROPOS 2 . Autrement dit, une réaction chimique se produit. Il a été prouvé expérimentalement que la myoglobine et l'hémoglobine ont une capacité unique à se lier de manière réversible. Ô 2 sans oxydation de l'hème Fe 2+ en Fe 3+ .

Ainsi, le processus de respiration, qui semble si simple à première vue, s’effectue en réalité grâce à l’interaction de nombreux types d’atomes dans des molécules géantes d’une extrême complexité.

Dans le sang, l'hémoglobine existe sous au moins quatre formes : oxyhémoglobine, désoxyhémoglobine, carboxyhémoglobine et méthémoglobine. Dans les érythrocytes, les formes moléculaires de l'hémoglobine sont capables d'interconversion, leur rapport est déterminé par les caractéristiques individuelles de l'organisme.

Comme toute autre protéine, l’hémoglobine possède un certain ensemble de caractéristiques grâce auxquelles elle peut être distinguée des autres substances protéiques et non protéiques en solution. Ces caractéristiques incluent le poids moléculaire, la composition en acides aminés, la charge électrique et les propriétés chimiques.

En pratique, les propriétés électrolytiques de l'hémoglobine sont le plus souvent utilisées (les méthodes conductrices de son étude sont basées sur cela) et la capacité de l'hème à attacher divers groupes chimiques conduisant à un changement de valence Fe et coloration en solution (méthodes calorimétriques). Cependant, de nombreuses études ont montré que le résultat des méthodes conductrices de détermination de l'hémoglobine dépend de la composition électrolytique du sang, ce qui rend difficile l'utilisation d'une telle étude en médecine d'urgence.

Structure et fonctions de la moelle osseuse

Moelle(Medulla ossium) est l'organe central de l'hématopoïèse, situé dans la substance spongieuse des os et des cavités médullaires. Il remplit également les fonctions de protection biologique de l'organisme et de formation osseuse.

Chez l'homme, la moelle osseuse (BM) apparaît pour la première fois au 2ème mois de l'embryogenèse dans la clavicule, au 3ème mois - dans les omoplates, les côtes, le sternum, les vertèbres, etc. Au 5ème mois de l'embryogenèse, la moelle osseuse fonctionne comme organe hématopoïétique principal, assurant une hématopoïèse médullaire différenciée avec des éléments des séries granulocytaires, érythrocytaires et mégacarciocytaires.

Dans le corps humain adulte, on distingue la BM rouge, représentée par le tissu hématopoïétique actif, et la jaune, constituée de cellules adipeuses. Le CM rouge remplit les espaces entre les trabécules osseuses de la substance spongieuse des os plats et les épiphyses des os longs. Il a une couleur rouge foncé et une consistance semi-liquide, constitué de stroma et de cellules de tissu hématopoïétique. Le stroma est formé de tissu réticulaire, il est représenté par des fibroblastes et des cellules endothéliales ; contient un grand nombre de vaisseaux sanguins, principalement de larges capillaires sinusoïdaux à parois minces. Le stroma participe au développement et au fonctionnement de l'os. Dans les espaces entre les structures du stroma se trouvent des cellules impliquées dans les processus d'hématopoïèse : cellules souches, cellules progénitrices, érythroblastes, myéloblastes, monoblastes, mégacaryoblastes, promyélocytes, myélocytes, métamyélocytes, mégacaryocytes, macrophages et cellules sanguines matures.

Les cellules sanguines en formation dans la BM rouge sont disposées sous forme d'îlots. Dans ce cas, les érythroblastes entourent le macrophage, qui contient du fer, nécessaire à la construction de la partie hémine de l'hémoglobine. Au cours du processus de maturation, des leucocytes granulaires (granulocytes) se déposent dans la BM rouge, leur contenu est donc 3 fois supérieur à celui des érythrokaryocytes. Les mégacaryocytes sont étroitement associés aux capillaires sinusoïdaux ; une partie de leur cytoplasme pénètre dans la lumière du vaisseau sanguin. Les fragments de cytoplasme séparés sous forme de plaquettes passent dans la circulation sanguine. Les lymphocytes en formation entourent étroitement les vaisseaux sanguins. Les précurseurs lymphocytaires et les lymphocytes B se développent dans la moelle osseuse rouge. Normalement, seules les cellules sanguines matures pénètrent dans la paroi des vaisseaux sanguins de la moelle osseuse, de sorte que l'apparition de formes immatures dans la circulation sanguine indique un changement de fonction ou des dommages à la barrière médullaire. Le CM occupe l'une des premières places dans l'organisme en termes de propriétés reproductrices. En moyenne, une personne produit :

Dans l'enfance (après 4 ans), la BM rouge est progressivement remplacée par des cellules graisseuses. Vers l'âge de 25 ans, les diaphyses des os tubulaires sont entièrement remplies de moelle jaune ; dans les os plats, elle occupe environ 50 % du volume de la moelle osseuse. Le CM jaune ne remplit normalement pas de fonction hématopoïétique, mais en cas de pertes sanguines importantes, des foyers d'hématopoïèse y apparaissent. Avec l’âge, le volume et la masse de BM changent. Si chez les nouveau-nés, il représente environ 1,4 % du poids corporel, chez un adulte, il est de 4,6 %.

La moelle osseuse participe également à la destruction des globules rouges, à la réutilisation du fer, à la synthèse de l'hémoglobine, et sert de site d'accumulation de lipides de réserve. Puisqu’il contient des lymphocytes et des phagocytes mononucléés, il participe à la réponse immunitaire.

L'activité du CM en tant que système d'autorégulation est contrôlée par le principe de rétroaction (le nombre de cellules sanguines matures affecte l'intensité de leur formation). Cette régulation est assurée par un ensemble complexe d'influences intercellulaires et humorales (poétines, lymphokines et monokines). On suppose que le principal facteur régulant l’homéostasie cellulaire est le nombre de cellules sanguines. Normalement, à mesure que les cellules vieillissent, elles sont éliminées et d’autres prennent leur place. Dans des conditions extrêmes (par exemple, saignement, hémolyse), la concentration des cellules change et un feedback est déclenché ; à l'avenir, le processus dépend de la stabilité dynamique du système et de la force de l'influence de facteurs nocifs.

Sous l'influence de facteurs endogènes et exogènes, la fonction hématopoïétique de la BM est perturbée. Souvent, les changements pathologiques survenant dans la BM, notamment au début d'une maladie, n'affectent pas les indicateurs caractérisant l'état du sang. Une diminution du nombre d'éléments cellulaires BM (hypoplasie) ou une augmentation (hyperplasie) est possible. Avec l'hypoplasie de la BM, le nombre de myélokaryocytes diminue, une cytopénie est notée et le tissu adipeux prédomine souvent sur le tissu myéloïde. L'hypoplasie de l'hématopoïèse peut être une maladie indépendante (par exemple, l'anémie aplasique). Dans de rares cas, elle accompagne des maladies telles que l'hépatite chronique, les néoplasmes malins et se produit dans certaines formes de myélofibrose, de maladie du marbre et de maladies auto-immunes. Dans certaines maladies, le nombre de cellules d'une série, par exemple rouges (aplasie partielle des globules rouges), ou de cellules de la série granulocytaire (agranulocytose), diminue. Dans un certain nombre de conditions pathologiques, en plus de l'hypoplasie de l'hématopoïèse, une hématopoïèse inefficace est possible, caractérisée par une maturation et une libération altérées des cellules hématopoïétiques dans le sang et leur mort intramédullaire.

L'hyperplasie CM survient dans diverses leucémies. Ainsi, dans la leucémie aiguë, des cellules immatures (blastes) apparaissent ; dans la leucémie chronique, le nombre de cellules morphologiquement matures augmente, par exemple les lymphocytes dans la leucémie lymphoïde, les érythrocytes dans l'érythrémie, les granulocytes dans la leucémie myéloïde chronique. L'hyperplasie des cellules érythrocytaires est également caractéristique de anémies hémolytiques,DANS 12 -anémie par carence.

Leur partie non protéique est l'hème - une structure qui comprend un cycle porphyrine (constitué de 4 cycles pyrrole) et un ion Fe 2+. Le fer se lie à l’anneau porphyrine avec deux liaisons de coordination et deux liaisons covalentes.

La structure de l'hémoglobine

La structure de l'hémoglobine A

Les sous-unités protéiques de l'hémoglobine normale peuvent être représentées par différents types de chaînes polypeptidiques : α, β, γ, δ, ε, ξ (respectivement grec - alpha, bêta, gamma, delta, epsilon, xi). La molécule d'hémoglobine contient deux chaînes de deux types différents.

L'hème est connecté à la sous-unité protéique, d'une part, par l'intermédiaire d'un résidu histidine par une liaison de coordination en fer, et d'autre part, par des liaisons hydrophobes de cycles pyrrole et d'acides aminés hydrophobes. L'hème se trouve en quelque sorte « dans une poche » de sa chaîne et un protomère contenant de l'hème se forme.

Formes normales d'hémoglobine

• HbР – hémoglobine primitive, contient des chaînes 2ξ et 2ε, se trouve dans l'embryon entre 7 et 12 semaines de vie,
• HbF – hémoglobine fœtale, contient des chaînes 2α et 2γ, apparaît après 12 semaines de développement intra-utérin et est la principale après 3 mois,
• HbA – hémoglobine adulte, la proportion est de 98 %, contient des chaînes 2α et 2β, apparaît chez le fœtus après 3 mois de vie et représente à la naissance 80 % de toute l'hémoglobine,
• HbA 2 – hémoglobine des adultes, la proportion est de 2%, contient des chaînes 2α et 2δ,
• HbO 2 - oxyhémoglobine, se forme lorsque l'oxygène se lie dans les poumons ; dans les veines pulmonaires, il représente 94 à 98 % de la quantité totale d'hémoglobine,
• L'HbCO 2 – carbohémoglobine, est formée par la liaison du dioxyde de carbone dans les tissus ; dans le sang veineux, elle représente 15 à 20 % de la quantité totale d'hémoglobine.

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Types d'hémoglobine, diagnostic et interprétation des résultats de la recherche

L'hémoglobine est une protéine vitale pour l'organisme qui remplit plusieurs fonctions, mais la principale est le transfert d'oxygène vers les tissus et les cellules. Un déficit en hémoglobine peut entraîner de graves conséquences. C’est cette protéine qui donne au sang sa riche couleur rouge en raison de sa teneur en fer. L'hémoglobine se trouve dans les globules rouges et est constituée de composés de fer et de globine (protéine).

Hémoglobine - types et fonctions

La signification et les types d'hémoglobine dans le sang

L’hémoglobine doit être contenue dans le sang d’une personne en quantité suffisante pour que les tissus reçoivent la quantité d’oxygène dont ils ont besoin. Chaque molécule d'hémoglobine contient des atomes de fer qui fixent l'oxygène.

L'hémoglobine remplit trois fonctions principales :

1. Transport d'oxygène. La fonction la plus connue. Une personne inhale de l'air, les molécules d'oxygène pénètrent dans les poumons et de là, elles sont transportées vers d'autres cellules et tissus. L'hémoglobine lie les molécules d'oxygène et les transporte. Si cette fonction est perturbée, un manque d'oxygène commence, ce qui est particulièrement dangereux pour le cerveau.
2. Transport de dioxyde de carbone. En plus de l’oxygène, l’hémoglobine peut lier et transporter des molécules de dioxyde de carbone, ce qui est également important.
3. Maintien du niveau de pH. Le dioxyde de carbone, s'accumulant dans le sang, provoque son acidification. Cela ne peut pas être autorisé ; les molécules de dioxyde de carbone doivent être constamment éliminées.

Dans le sang humain, la protéine est présente sous plusieurs variétés. On distingue les types d'hémoglobine suivants :

• Oxyhémoglobine. Il s'agit d'hémoglobine avec des molécules d'oxygène liées. On le trouve dans le sang artériel, c'est pourquoi il est écarlate vif.
• Carboxyhémoglobine. Hémoglobine avec des molécules de dioxyde de carbone liées. Ils sont transportés vers les poumons, où le dioxyde de carbone est éliminé et l'hémoglobine est à nouveau saturée en oxygène. Ce type de protéine est retenu dans le sang veineux plus foncé et plus épais.
• Hémoglobine glyquée. Il s'agit d'une combinaison indissociable de protéines et de glucose. Ce type de glucose peut circuler longtemps dans le sang, il est donc utilisé pour déterminer la glycémie.
• Hémoglobine fœtale. Cette hémoglobine peut être trouvée dans le sang du fœtus ou du nouveau-né au cours des premières semaines de sa vie. Il s'agit de l'hémoglobine, plus active en termes de transfert d'oxygène, mais qui se détruit rapidement sous l'influence de facteurs environnementaux.
• Méthémoglobine. Il s'agit de l'hémoglobine liée à divers agents chimiques. Sa croissance peut indiquer un empoisonnement du corps. Les liens entre les protéines et les agents sont assez forts. Lorsque le niveau de ce type d'hémoglobine augmente, la saturation des tissus en oxygène est perturbée.
• Sulfhémoglobine. Ce type de protéine apparaît dans le sang lors de la prise de divers médicaments. Son contenu ne dépasse généralement pas 10 %.

Diagnostic du taux d'hémoglobine

Test de taux d'hémoglobine : objectif, préparation et procédure

L'hémoglobine est incluse dans le test sanguin clinique. Par conséquent, le plus souvent, un test sanguin complet est prescrit et tous les indicateurs sont évalués dans leur ensemble, même si seule l'hémoglobine est importante.

Si un diabète est suspecté, un test distinct d'hémoglobine glyquée est effectué. Dans ce cas, le patient éprouve une soif accrue, des mictions fréquentes, se fatigue rapidement et souffre souvent de maladies virales.

Dans tous les cas, le sang est donné le matin à jeun. Il est conseillé qu'au moins 8 heures s'écoulent après le dernier repas. A la veille de l'analyse, il est déconseillé de pratiquer une activité physique, de fumer, de boire de l'alcool ou de prendre des médicaments. Si certains médicaments ne peuvent être arrêtés, vous devez informer votre médecin de leur utilisation. Il n'est pas nécessaire de suivre un régime, mais il est recommandé d'éviter les aliments gras et frits, car les indicateurs peuvent changer. Pendant la grossesse, un test d'hémoglobine (et d'autres indicateurs en général) est effectué fréquemment, une fois toutes les quelques semaines, si nécessaire chaque semaine.

Un médecin peut suspecter un manque d'hémoglobine et prescrire une analyse de sang pour vérifier si le patient présente une hypotension artérielle, de la fatigue, une faiblesse, des maux de tête et des étourdissements, des évanouissements, ainsi qu'une perte de cheveux et des ongles cassants.

Dans différents laboratoires, les tests sanguins d'hémoglobine sont effectués différemment selon l'équipement disponible. Soit la teneur en fer dans l'hémoglobine est mesurée, soit la saturation des couleurs de la solution sanguine est évaluée.

Vidéo utile - L'hémoglobine glyquée est augmentée.

La méthode la plus couramment utilisée pour mesurer les niveaux d’hémoglobine est l’acide chlorhydrique. Cette méthode est appelée méthode Sali. Le matériau obtenu est mélangé avec de l'acide en une certaine quantité, puis ajusté à une couleur standard à l'aide d'eau distillée. La quantité d'hémoglobine est déterminée en rapportant le volume résultant aux normes acceptées. La méthode Sali est utilisée depuis longtemps, elle est quelque peu longue et subjective et dépend en grande partie du facteur humain. Cependant, la médecine moderne permet de déterminer les taux d’hémoglobine avec des méthodes plus précises et automatisées, à l’aide d’un appareil appelé hémomètre. Cette méthode est plus rapide, mais peut également produire des écarts allant jusqu'à 3 grammes par litre.

Transcription de l'analyse

Hémoglobine: norme et raisons de l'écart

Seul un médecin doit déchiffrer le résultat du test. Malgré son apparente simplicité (il suffit de connaître la norme et de comparer le résultat), il peut y avoir des écarts. De plus, le médecin évaluera d’autres indicateurs et sera en mesure de déterminer quels autres examens doivent être effectués.

• Les hommes ont un taux d'hémoglobine plus élevé que les femmes. C'est g/l, chez la femme – g/l.
• Pendant la grossesse, l'hémoglobine peut chuter jusqu'à 90 g/l en raison de l'augmentation du volume sanguin.
• Chez un petit enfant, le taux est encore plus élevé. S'il s'agit d'un nouveau-né, son hémoglobine peut dépasser 200 g/l. Avec l'âge, le niveau diminue en raison de la dégradation de l'hémoglobine fœtale.

L'hémoglobine glyquée est déterminée en fonction du niveau total. Normalement, ce n'est pas plus de 6,5 %. Chez les femmes, l'hémoglobine diminue pendant la menstruation, ce qui est considéré comme normal en raison d'une certaine perte de sang. À l’heure actuelle, l’indicateur hg/l n’est pas considéré comme un écart. Lors du déchiffrement, le médecin doit prendre en compte les facteurs affectant le taux d'hémoglobine du patient : ce sont les opérations, les saignements (menstruels, hémorroïdaires et même les saignements des gencives).

L'hémoglobine inférieure à g/l est considérée comme faible.

Si cette marque atteint g/l, il s'agit d'une diminution critique de l'hémoglobine, nécessitant une hospitalisation et une observation. Avec une telle anémie, tous les organes et systèmes du corps souffrent. Les raisons d'une diminution des taux d'hémoglobine peuvent être non seulement divers saignements, mais également des pathologies du système reproducteur, des infections, des maladies auto-immunes et héréditaires et le cancer. Par conséquent, en cas d'hémoglobine chroniquement faible, il est conseillé de procéder à un examen complémentaire.

Une augmentation du taux d'hémoglobine (plus d'hémoglobine) n'est pas du tout un bon signe et n'indique pas une quantité suffisante d'oxygène dans les tissus. Ceci n'est normal que lorsque vous travaillez dans des conditions où les niveaux d'oxygène sont insuffisants, par exemple lorsque vous travaillez à haute altitude. Une augmentation du taux d'hémoglobine peut indiquer un dysfonctionnement des organes internes, un cancer, un asthme bronchique, des maladies cardiaques et pulmonaires graves, la tuberculose, etc.

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Formes pathologiques de l'hémoglobine

À ce jour, plus de 200 formes d'hémoglobines pathologiques sont connues, différant des hémoglobines normales par la structure de la chaîne polypeptidique de la globine, lorsqu'un ou plusieurs acides aminés sont remplacés par d'autres ou sont manquants.

La maladie héréditaire la plus courante est l'hémoglobinopathie S (drépanocytose), qui peut être confirmée par des tests de drépanocytose (voir 3.3.2). Etude des hémoglobines pathologiques Les dérivés pathologiques de l'hémoglobine comprennent :

Carboxyhémoglobine(HbCO)- se forme lorsque l'hémoglobine se combine avec le monoxyde de carbone (CO). Ce processus est possible à hauteur de 2 à 4 % dans des conditions normales. Le CO se forme normalement lors de la dégradation de l'hémoglobine, lors de la formation de la verdoglobine, lors du clivage du pont méthine. Le groupe CH (groupe méthine) n'est pas perdu, mais se transforme en CO. Le CO peut activer la guanylate cyclase, provoquant des événements ultérieurs dans la cellule cible. La carboxyhémoglobine est un composé puissant, faiblement dissocié, incapable de fixer l'oxygène. De plus, en présence de carboxyhémoglobine, la désoxygénation de l'hémoglobine oxygénée est gênée (effet Holden). Lorsque la concentration de monoxyde de carbone dans l'air inhalé est d'environ 0,1 %, 50 % de l'hémoglobine s'y fixe en 1/130 de seconde (l'hémoglobine a une affinité plus élevée pour le monoxyde de carbone que pour l'oxygène). Il existe trois degrés d’intoxication au monoxyde de carbone. Le premier se manifeste par de graves maux de tête, un essoufflement et des nausées. La seconde, en plus des manifestations de la première, se caractérise en outre par une faiblesse musculaire et la présence de taches écarlates sur le visage. Troisième degré - coma (visage écarlate brillant, cyanose des extrémités, température 38-40C, convulsions). Il existe des formes atypiques - fulminantes, lorsque la tension artérielle chute fortement, pâleur (asphyxie blanche). Une intoxication chronique au monoxyde de carbone est possible. Si environ 70 % de l’hémoglobine est associée au monoxyde de carbone, le corps meurt d’hypoxie. Le sang a une teinte lilas (« la couleur du jus d'airelle »). Le spectre d'absorption de la carboxyhémoglobine est très similaire au spectre d'absorption de l'oxyhémoglobine - deux fines lignes sombres dans la partie jaune-vert du spectre, mais elles sont quelque peu décalées vers l'extrémité violette. Pour une reconnaissance plus précise de l'oxyhémoglobine et de la carboxyhémoglobine, le réactif de Stokes (solution ammoniacale de fer tartrique) doit être ajouté à la solution de test. Ce réactif étant un agent réducteur puissant, lorsqu'il est ajouté à une solution d'oxyhémoglobine, cette dernière est réduite en hémoglobine dont le spectre d'absorption est une ligne sombre. Le spectre d'absorption de la carboxyhémoglobine ne change pas lors de l'ajout du réactif de Stokes, car cela n'a aucun effet sur cette connexion. Il est utilisé dans la pratique médico-légale pour diagnostiquer la différence entre la mort par asphyxie mécanique (suffocation) et l'empoisonnement au monoxyde de carbone.

Méthémoglobine(HbOH)– peut se former dans des conditions normales (1-2 %) lors de l’utilisation de l’oxyde nitrique. Dans des conditions physiologiques, la méthémoglobine participe non seulement à l'utilisation de l'oxyde nitrique, mais est également capable de lier le cyanure, réactivant ainsi les enzymes respiratoires. Les cyanures se forment constamment dans des conditions physiologiques (en raison de l'interaction des aldéhydes, des cétones et des acides alpha-hydroxy avec la cyanhydrine, ainsi qu'en raison du métabolisme des nitriles). L'enzyme rhodonase (foie, reins et glandes surrénales) participe également à l'élimination du cyanure. Cette enzyme catalyse l'ajout de cyanures de soufre, ce qui conduit à la formation de thiocyanates, des substances 200 fois moins toxiques. La méthémoglobine est capable de lier le sulfure d'hydrogène, l'azite de sodium, les thiocyanates, le fluorure de sodium, le formiate, l'acide arsénieux et d'autres poisons. La méthémoglobine est impliquée dans l'élimination de l'excès de peroxyde d'hydrogène, en le détruisant en eau et en oxygène atomique et en le convertissant en oxyhémoglobine. Normalement, la méthémoglobine ne s'accumule pas dans les globules rouges, car ils disposent d'un système pour sa récupération - enzymatique (NADP réductase, ou diaphorase - 75%), non enzymatique (vitamine C - 12-16% et GLT réduit - 9-12%).

Elle demande beaucoup de main d’œuvre et est réalisée dans des laboratoires spécialisés.

critères biochimiques pour diagnostiquer l'anémie

Ils comprennent : UAC (Nb, Er, Cv. p., reticul.), MSN, MCNS, sérum. Fe, PVSS, LVSS, taux de ferritine. Une prise de sang révèle une diminution de HB et une diminution de la concentration de HB dans Er. Le nombre d'Ers est réduit dans une moindre mesure.

Principal le signe hématologique de l'IDA est sa netteté hypochrome: couleur P.< 0,85 – 0,4-0,6. В N- цв. п. – 0,85-1,05. ЖДА toujours hypochrome bien que toutes les anémies hypochromes ne soient pas des carences en Fe.

Une microcytose est détectée (diamètre Er< 6,8 мкм), анизо- и пойкилоцитоз. Количество ретикулоцитов, как правило нормальное, за исключением случаев кровопотери или на фоне лечения препаратами Fe.

Avec IDA, cela diminue concentration moyenne d'Hb dans les érythrocytes(MCNS). Cet indicateur reflète le degré de saturation des érythrocytes en hémoglobine et en N est égal à 30-38%. Il s'agit de la concentration d'Hb en grammes pour 100 ml de sang.

Teneur moyenne en Hb dans un érythrocyte(MSN) est un indicateur reflétant la teneur absolue en HB dans un érythrocyte (en N égal aux picogrammes (pg)). Cet indicateur est relativement stable et ne change pas de manière significative avec l'IDA.

Ils sont déterminants dans le diagnostic de l’IDA. Ceux-ci incluent : le taux sérique de Fe, le THC, le LVSS, le coefficient de saturation de la transferrine en fer. Pour étudier ces indicateurs, le sang est prélevé dans des tubes à essai spéciaux, lavés deux fois avec de l'eau distillée. Le patient ne doit pas recevoir de suppléments de Fe 5 jours avant l'étude.

Le Fe sérique est la quantité de Fe non héminique présente dans le sérum (fer transferrine, ferritine). En N – 40,6-62,5 µmol/l. LVSS est la différence entre le PVSS et le taux sérique de Fe (N doit être d'au moins 47 µmol/l).

Coefficient de saturation de la transferrine reflète la densité spécifique du Fe sérique provenant du THC. En N pas moins de 17%.

Chez les patients atteints d'IDA, il existe une diminution du taux sérique de Fe, une augmentation du CVSS et du LVSS et une diminution du coefficient de saturation de la transferrine en fer.

Étant donné que les réserves de Fe sont épuisées dans l'IDA, il y a une diminution des taux sériques. ferritine (<мкг/л). Этот показатель является наиболее специфичным признаком дефицита Fe.

Les réserves de Fe peuvent également être estimées en utilisant desféralova des échantillons. Après administration de desferal IM ou IV, 0,6 à 1,3 mg/jour de Fe est normalement excrété dans l'urine, et avec l'IDA, la quantité de Fe excrétée est réduite à 0,4 à 0,2 mg/jour.

Dans la moelle osseuse, on observe une hyperplasie érythroïde avec une diminution du nombre de sidéroblastes.

Hémoglobine. Teneur en hémoglobine dans le sang, niveau, mesure de l'hémoglobine.

L'hémoglobine est un pigment respiratoire dans le sang, impliqué dans le transport de l'oxygène et du dioxyde de carbone, remplissant des fonctions tampon et maintenant le pH. Contenu dans les érythrocytes (globules rouges - chaque jour, le corps humain produit 200 milliards de globules rouges). Il se compose d'une partie protéique - la globine - et d'une partie porphyrite contenant du fer - l'hème. C'est une protéine à structure quaternaire formée de 4 sous-unités. Le fer dans l’hème est sous forme divalente.

La teneur en hémoglobine du sang des hommes est légèrement supérieure à celle des femmes. Chez les enfants de la première année de vie, on observe une diminution physiologique de la concentration en hémoglobine. Une diminution de la teneur en hémoglobine dans le sang (anémie) peut être la conséquence d'une augmentation des pertes d'hémoglobine dues à divers types de saignements ou d'une destruction accrue (hémolyse) des globules rouges. La cause de l'anémie peut être un manque de fer, nécessaire à la synthèse de l'hémoglobine, ou de vitamines impliquées dans la formation des globules rouges (principalement B12, acide folique), ainsi qu'une violation de la formation des cellules sanguines dans des conditions hématologiques spécifiques. maladies. L'anémie peut survenir secondairement à divers types de maladies chroniques non hématologiques.

Unités alternatives : g/l

Facteur de conversion : g/l x 0,1 ==> g/dal

Formes pathologiques de l'hémoglobine

Formes normales d'hémoglobine

L'hémoglobine est la principale protéine du sang

L'hémoglobine fait partie du groupe des protéines hémoprotéines, qui sont elles-mêmes un sous-type de chromoprotéines et sont divisées en protéines non enzymatiques (hémoglobine, myoglobine) et enzymes (cytochromes, catalase, peroxydase). Leur partie non protéique est l'hème - une structure qui comprend un cycle porphyrine (constitué de 4 cycles pyrrole) et un ion Fe 2+. Le fer se lie à l’anneau porphyrine avec deux liaisons de coordination et deux liaisons covalentes.

L'hémoglobine est une protéine constituée de 4 sous-unités protéiques contenant de l'hème. Les protomères sont reliés entre eux par des liaisons hydrophobes, ioniques et hydrogène selon le principe de complémentarité. De plus, ils n'interagissent pas de manière arbitraire, mais avec une certaine zone - la surface de contact. Ce processus est très spécifique : le contact s'effectue simultanément en des dizaines de points selon le principe de complémentarité. L'interaction est réalisée par des groupes de charges opposées, des régions hydrophobes et des irrégularités à la surface de la protéine.

Les sous-unités protéiques de l'hémoglobine normale peuvent être représentées par différents types de chaînes polypeptidiques : α, β, γ, δ, ε, ξ (respectivement grec - alpha, bêta, gamma, delta, epsilon, xi). La molécule d'hémoglobine contient deux chaînes de deux types différents.

L'hème est connecté à la sous-unité protéique, d'une part, par l'intermédiaire d'un résidu histidine par une liaison de coordination en fer, et d'autre part, par des liaisons hydrophobes de cycles pyrrole et d'acides aminés hydrophobes. L'hème se trouve en quelque sorte « dans une poche » de sa chaîne et un protomère contenant de l'hème se forme.

Il existe plusieurs variantes normales de l'hémoglobine :

· HbР – hémoglobine primitive, contient des chaînes 2ξ et 2ε, se produit dans l'embryon entre 7 et 12 semaines de vie,

· HbF – hémoglobine fœtale, contient des chaînes 2α et 2γ, apparaît après 12 semaines de développement intra-utérin et est la principale après 3 mois,

· HbA – hémoglobine adulte, la proportion est de 98 %, contient des chaînes 2α et 2β, apparaît chez le fœtus après 3 mois de vie et représente à la naissance 80 % de toute l'hémoglobine,

· HbA 2 – hémoglobine des adultes, la proportion est de 2%, contient des chaînes 2α et 2δ,

· HbO 2 – oxyhémoglobine, formée par la liaison de l'oxygène dans les poumons, dans les veines pulmonaires, elle représente 94 à 98 % de la quantité totale d'hémoglobine,

· HbCO 2 – carbohémoglobine, formée par la liaison du dioxyde de carbone dans les tissus, dans le sang veineux, elle représente 15 à 20 % de la quantité totale d'hémoglobine.

HbS – hémoglobine drépanocytaire.

MetHb est la méthémoglobine, une forme d'hémoglobine qui comprend un ion ferrique au lieu d'un ion ferreux. Cette forme se forme généralement spontanément ; dans ce cas, la capacité enzymatique de la cellule est suffisante pour la restaurer. Lors de l'utilisation de sulfamides, de la consommation de nitrite de sodium et de nitrates alimentaires, ainsi qu'en cas de carence en acide ascorbique, la transition de Fe 2+ à Fe 3+ est accélérée. La metHb qui en résulte n’est pas capable de lier l’oxygène et une hypoxie tissulaire se produit. Pour restaurer les ions fer, la clinique utilise de l'acide ascorbique et du bleu de méthylène.

L'Hb-CO – carboxyhémoglobine, se forme en présence de CO (monoxyde de carbone) dans l'air inhalé. Il est constamment présent dans le sang en petites concentrations, mais sa proportion peut varier en fonction des conditions et du mode de vie.

Le monoxyde de carbone est un inhibiteur actif des enzymes contenant de l'hème, en particulier du complexe cytochrome oxydase 4 de la chaîne respiratoire.

HbA 1C – hémoglobine glycosylée. Sa concentration augmente avec l'hyperglycémie chronique et constitue un bon indicateur de dépistage de la glycémie sur une longue période.

La myoglobine est également capable de lier l'oxygène

La myoglobine est une chaîne polypeptidique unique, composée de 153 acides aminés d'un poids moléculaire de 17 kDa et dont la structure est similaire à la chaîne β de l'hémoglobine. La protéine est localisée dans le tissu musculaire. La myoglobine a une affinité plus élevée pour l'oxygène que l'hémoglobine. Cette propriété détermine la fonction de la myoglobine - dépôt d'oxygène dans la cellule musculaire et son utilisation uniquement avec une diminution significative de la pression partielle d'O 2 dans le muscle (jusqu'à 1-2 mm Hg).

Les courbes de saturation en oxygène montrent les différences entre la myoglobine et l'hémoglobine :

· le même 50 % de saturation est atteint à des concentrations d'oxygène complètement différentes - environ 26 mm Hg. pour l'hémoglobine et 5 mm Hg. pour la myoglobine,

· à une pression partielle physiologique d'oxygène de 26 à 40 mm Hg. l'hémoglobine est saturée à 50-80 %, tandis que la myoglobine est presque à 100 %.

Ainsi, la myoglobine reste oxygénée jusqu'à ce que la quantité d'oxygène dans la cellule diminue jusqu'à des niveaux extrêmes. Ce n’est qu’après que commence la libération d’oxygène pour les réactions métaboliques.

Hémoglobine

L'hémoglobine est une protéine à structure quaternaire formée de quatre sous-unités. Le fer dans l’hème est sous forme divalente. Il existe les formes physiologiques d'hémoglobine suivantes :

Oxyhémoglobine (H b O 2) - un composé de l'hémoglobine avec l'oxygène, se forme principalement dans le sang artériel et lui donne une couleur écarlate (l'oxygène se lie à l'atome de fer par une liaison de coordination) ;

L'hémoglobine réduite, ou désoxyhémoglobine (H b H), est l'hémoglobine qui a donné de l'oxygène aux tissus ;

Carboxyhémoglobine (H bC O 2) - un composé d'hémoglobine et de dioxyde de carbone, se forme principalement dans le sang veineux, ce qui permet au sang d'acquérir une couleur cerise noire.

Formes pathologiques de l'hémoglobine :

La carbohémoglobine (H bC O) se forme lors d'une intoxication au monoxyde de carbone (CO), tandis que l'hémoglobine perd sa capacité à combiner l'oxygène ;

La méthémoglobine se forme sous l'influence des nitrites, des nitrates et de certains médicaments (le fer ferreux subit une transition en fer ferrique avec formation de méthémoglobine - HbMet).

La méthode standard au cyanméthémoglobine détermine toutes les formes d’hémoglobine sans leur différenciation.

Une diminution de la teneur en hémoglobine dans le sang (anémie) résulte d'une perte d'hémoglobine lors de divers types de saignements ou d'une destruction accrue (hémolyse) des globules rouges. La cause de l'anémie peut être un manque de fer, nécessaire à la synthèse de l'hémoglobine, ou de vitamines impliquées dans la formation des globules rouges (principalement B12 et acide folique), ainsi qu'une violation de la formation des cellules sanguines dans des conditions hématologiques spécifiques. maladies. L'anémie peut survenir secondairement à des maladies somatiques chroniques.

Unités de mesure : grammes par litre (g/l).

Valeurs de référence : voir tableau. 2-2.

Tableau 2-2. Valeurs normales pour la teneur en hémoglobine

La teneur en hémoglobine augmente dans les maladies accompagnées d'une augmentation du nombre de globules rouges (érythrocytose primaire et secondaire), d'une hémoconcentration, de malformations cardiaques congénitales, d'insuffisance cardiaque pulmonaire, ainsi que pour des raisons physiologiques (chez les habitants de haute montagne, les pilotes après de hautes montagnes -vols en altitude, grimpeurs après une activité physique accrue).

Une teneur réduite en hémoglobine est notée avec une anémie d'étiologies diverses (le symptôme principal).

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Types d'hémoglobine, ses composés, leur signification physiologique

Il existe trois types d'hémoglobine ; Initialement, l'embryon a une hémoglobine primitive (HbP) - jusqu'à 4 à 5 mois. vie intra-utérine, puis l'hémoglobine fœtale (HbF) commence à apparaître, dont la quantité augmente jusqu'à 6 à 7 mois. vie intra-utérine. A partir de cette période, il y a une augmentation de l'hémoglobine A (adulte), dont la valeur maximale atteint vers 9 mois. vie intra-utérine (90%). La quantité d'hémoglobine fœtale à la naissance est l'un des signes d'un terme : plus l'HbF est élevée, moins le bébé est né à terme. Il est à noter que l'HbF en présence de 2,3 diphosphoglycérate (le DPG est un produit métabolique de la membrane érythrocytaire lors d'un déficit en oxygène) ne modifie pas son affinité pour l'oxygène, contrairement à l'HbA dont l'affinité pour l'oxygène diminue.

Les types d’Hb diffèrent les uns des autres par le degré d’affinité chimique pour l’O2. Ainsi, l’HbF dans des conditions physiologiques a une affinité pour l’O2 plus élevée que l’HbA. Cette caractéristique la plus importante de l’HbF crée des conditions optimales pour le transport de l’O2 par le sang fœtal.

L'hémoglobine est un pigment sanguin dont le rôle est de transporter l'oxygène vers les organes et les tissus, de transporter le dioxyde de carbone des tissus vers les poumons. De plus, c'est un tampon intracellulaire qui maintient un pH optimal pour le métabolisme. L'hémoglobine se trouve dans les globules rouges et représente 90 % de leur masse sèche. En dehors des globules rouges, l’hémoglobine est pratiquement indétectable.

Chimiquement, l'hémoglobine appartient au groupe des chromoprotéines. Son groupe prothétique, comprenant le fer, est appelé hème et son composant protéique est appelé globine. La molécule d'hémoglobine contient 4 hèmes et 1 globine.

Les hémoglobines physiologiques comprennent l’HbA (hémoglobine adulte) et l’HbF (hémoglobine fœtale, qui constitue la majeure partie de l’hémoglobine fœtale et disparaît presque complètement au cours de la 2e année de la vie d’un enfant). Des études électrophorétiques modernes ont prouvé l'existence d'au moins deux variétés d'hémoglobine A normale : A1 (principale) et A2 (lente). La majeure partie de l'hémoglobine adulte (96-99 %) est constituée d'HbAl, la teneur des autres fractions (A2 F) ne dépasse pas 1 à 4 %. Chaque type d'hémoglobine, ou plutôt sa partie globine, est caractérisée par sa propre « formule polypeptidique ». Ainsi, HbAl est désigné par ά2 β2, c'est-à-dire qu'il se compose de deux chaînes ά et de deux chaînes β (un total de 574 résidus d'acides aminés disposés dans un ordre strictement défini). D'autres types d'hémoglobines normales - F, A2 - ont une chaîne β-peptide commune avec HbAl, mais diffèrent par la structure de la deuxième chaîne polypeptidique (par exemple, la formule développée de HbF est ά2γ2).

En plus des hémoglobines physiologiques, il existe plusieurs autres variétés pathologiques d'hémoglobine. Les hémoglobines pathologiques résultent d'un défaut congénital et héréditaire de la formation de l'hémoglobine.

Dans les globules rouges du sang circulant, l’hémoglobine est dans un état de réaction continue et réversible. Il est

fixe une molécule d'oxygène (dans les capillaires pulmonaires), puis la libère (dans les capillaires tissulaires).

Les principaux composés de l'hémoglobine comprennent : HHb - hémoglobine réduite et HbCO2 - un composé contenant du dioxyde de carbone (carbohémoglobine). On les retrouve principalement dans le sang veineux et lui confère une couleur cerise foncée.

L'HbO2 - oxyhémoglobine - se trouve principalement dans le sang artériel, lui donnant une couleur écarlate. L'HbO2 est un composé extrêmement instable, sa concentration est déterminée par la pression partielle d'O2 (pO2) : plus la pO2 est élevée, plus il se forme d'HbO2 et vice versa. Tous les composés de l'hémoglobine ci-dessus sont physiologiques.

L'hémoglobine du sang veineux à faible pression partielle d'oxygène est liée à 1 molécule d'eau. Une telle hémoglobine est appelée hémoglobine réduite (réduite). Dans le sang artériel avec une pression partielle d'oxygène élevée, l'hémoglobine est combinée à 1 molécule d'oxygène et est appelée oxyhémoglobine. En convertissant continuellement l'oxyhémoglobine en hémoglobine réduite et inversement, l'oxygène est transféré des poumons vers les tissus. La perception du dioxyde de carbone dans les capillaires tissulaires et son acheminement vers les poumons sont également fonction de l'hémoglobine. Dans les tissus, l'oxyhémoglobine, cédant de l'oxygène, se transforme en hémoglobine réduite. Les propriétés acides de l'hémoglobine réduite sont 70 fois plus faibles que les propriétés de l'oxyhémoglobine, de sorte que ses valences libres lient le dioxyde de carbone. Ainsi, le dioxyde de carbone est délivré des tissus aux poumons grâce à l'hémoglobine. Dans les poumons, l'oxyhémoglobine résultante, en raison de ses propriétés acides élevées, entre en contact avec les valences alcalines de la carbohémoglobine, déplaçant le dioxyde de carbone. Étant donné que la fonction principale de l'hémoglobine est de fournir de l'oxygène aux tissus, une hypoxie tissulaire se développe dans toutes les conditions, accompagnée d'une diminution de la concentration d'hémoglobine dans le sang ou de modifications qualitatives de celle-ci.

Cependant, il existe également des formes pathologiques d'hémoglobine.

L'hémoglobine a la capacité d'entrer dans des composés dissociés non seulement avec l'oxygène et le dioxyde de carbone, mais également avec d'autres gaz. En conséquence, de la carboxyhémoglobine, de l'hémoglobine oxyazotée et de la sulfhémoglobine sont formées.

La carboxyhémoglobine (oxycarbone) se dissocie plusieurs centaines de fois plus lentement que l'oxyhémoglobine, de sorte que même une faible concentration (0,07 %) de monoxyde de carbone (CO) dans l'air lie environ 50 % de l'hémoglobine présente dans l'organisme et la prive de la capacité de transporter l'oxygène, est mortel. La carboxyhémoglobine (HbCO) est un composé très puissant avec le monoxyde de carbone, en raison des propriétés chimiques du monoxyde de carbone par rapport à l'Hb. Il s'est avéré que son affinité pour l'Hb est plusieurs fois supérieure à l'affinité de l'O2 pour l'Hb. Par conséquent, avec une légère augmentation de la concentration de CO dans l’environnement, une très grande quantité de HbCO se forme. S'il y a beaucoup de H2CO dans le corps, un manque d'oxygène se produit. En fait, il y a beaucoup d’O2 dans le sang, mais les cellules des tissus n’en reçoivent pas, car L'HbCO est un composé puissant avec l'O2.

La méthémoglobine est un composé plus stable de l'hémoglobine avec l'oxygène que l'oxyhémoglobine, résultant d'une intoxication par certains médicaments - phénacétine, antipyrine, sulfamides. Dans ce cas, le fer divalent du groupe prothétique, oxydant, se transforme en fer trivalent. La méthémoglobine (MetHb) est une forme oxydée d'Hb qui donne au sang une couleur brune. La MetHb se forme lorsque l'Hb est exposée à des agents oxydants : nitrates, peroxydes, permanganate de potassium, sel de sang rouge, etc. Il s’agit d’un composé stable car le fer du ferroforme (Fe++) entre dans le ferriforme (Fe+++), qui lie l’O2 de manière irréversible. Lorsque de grandes quantités de MetHb se forment dans le corps, un déficit en oxygène (hypoxie) se produit également.

La sulfhémoglobine est parfois retrouvée dans le sang lors de la prise de médicaments (sulfamides). La teneur en sulfhémoglobine dépasse rarement 10 %. La sulfhémoglobinémie est un processus irréversible. Puisque les globules rouges affectés

sont détruits dans le même laps de temps que les normaux, aucune hémolyse n'est observée et la sulfhémoglobine peut rester dans le sang pendant plusieurs mois. La méthode permettant de déterminer le temps de séjour des globules rouges normaux dans le sang périphérique est basée sur cette propriété de la sulfhémoglobine.

Hémoglobine(en abrégé Hb) est un composé porteur d'oxygène contenant du fer. métalloprotéine, contenu dans les globules rouges des vertébrés.

L'hémoglobine est la principale protéine du sang

L'hémoglobine est une protéine constituée de 4 sous-unités protéiques contenant de l'hème. Les protomères sont reliés entre eux par des liaisons hydrophobes, ioniques et hydrogène selon le principe de complémentarité. De plus, ils n'interagissent pas de manière arbitraire, mais avec une certaine zone - la surface de contact. Ce processus est très spécifique : le contact s'effectue simultanément en des dizaines de points selon le principe de complémentarité. L'interaction est réalisée par des groupes de charges opposées, des régions hydrophobes et des irrégularités à la surface de la protéine.

Les sous-unités protéiques de l'hémoglobine normale peuvent être représentées par différents types de chaînes polypeptidiques : α, β, γ, δ, ε, ξ (respectivement grec - alpha, bêta, gamma, delta, epsilon, xi). La molécule d'hémoglobine contient deux chaînes de deux types différents.

L'hème est connecté à la sous-unité protéique, d'une part, par l'intermédiaire d'un résidu histidine par une liaison de coordination en fer, et d'autre part, par des liaisons hydrophobes de cycles pyrrole et d'acides aminés hydrophobes. L'hème se trouve en quelque sorte « dans une poche » de sa chaîne et un protomère contenant de l'hème se forme.

Formes normales d'hémoglobine

Il existe plusieurs variantes normales de l'hémoglobine :

• HbP - hémoglobine primitive, contient 2 chaînes ξ et 2 chaînes ε, trouvées dans l'embryon entre 7 et 12 semaines de vie ;
• HbF - l'hémoglobine fœtale, contient 2 chaînes α et 2 chaînes γ, apparaît après 12 semaines de développement intra-utérin et est la principale après 3 mois ;
• HbA - hémoglobine adulte, la proportion est de 98 %, contient 2 chaînes α et 2 chaînes β, apparaît chez le fœtus après 3 mois de vie et représente à la naissance 80 % de toute l'hémoglobine ;
• HbA 2 - hémoglobine adulte, la proportion est de 2%, contient 2 chaînes α et 2 chaînes δ ;
• HbO 2 - oxyhémoglobine, se forme lorsque l'oxygène se lie dans les poumons : dans les veines pulmonaires, il représente 94 à 98 % de la quantité totale d'hémoglobine ;
• HbCO 2 - carbohémoglobine, est formée par la liaison du dioxyde de carbone dans les tissus ; dans le sang veineux, elle représente 15 à 20 % de la quantité totale d'hémoglobine.

Formes pathologiques de l'hémoglobine

• HbS - hémoglobine drépanocytaire ;
• MetHb est la méthémoglobine, une forme d'hémoglobine qui comprend un ion ferrique au lieu d'un ion ferreux. Cette forme se forme généralement spontanément, dans ce cas le pouvoir enzymatique cellules de quoi le restaurer. Lors de l'utilisation de sulfamides, consommer du nitrite et des nitrates de sodium dans les produits alimentaires, en cas d'insuffisance acide ascorbique la transition de Fe 2+ à Fe 3+ est accélérée. La metHb qui en résulte n’est pas capable de lier l’oxygène et une hypoxie tissulaire se produit. Pour restaurer les ions fer, la clinique utilise de l'acide ascorbique et du bleu de méthylène ;
• L'Hb-CO - carboxyhémoglobine, se forme en présence de CO (monoxyde de carbone) dans l'air inhalé. Il est constamment présent dans le sang en petites concentrations, mais sa proportion peut varier en fonction des conditions et du mode de vie. Le monoxyde de carbone est un inhibiteur actif des enzymes contenant de l'hème, notamment la cytochrome oxydase, 4ème complexe de la chaîne respiratoire ;
• HbA1C -

L'hémoglobine fait partie du groupe des protéines hémoprotéines, qui sont elles-mêmes un sous-type de chromoprotéines et sont divisées en non enzymatique protéines (hémoglobine, myoglobine) et enzymes (cytochromes, catalase, peroxydase). Leur partie non protéique est l'hème - une structure qui comprend un cycle porphyrine (constitué de 4 cycles pyrrole) et un ion Fe 2+. Le fer se lie à l’anneau porphyrine avec deux liaisons de coordination et deux liaisons covalentes.

La structure de l'hémoglobine

La structure de l'hémoglobine A

L'hémoglobine est une protéine constituée de 4 sous-unités protéiques contenant de l'hème. Les protomères sont reliés les uns aux autres par des liaisons hydrophobes, ioniques et hydrogène, et n’interagissent pas arbitrairement, mais via une zone spécifique : la surface de contact. Ce processus est très spécifique, le contact se produit simultanément en des dizaines de points selon le principe de complémentarité. L'interaction est réalisée par des groupes de charges opposées, des régions hydrophobes et des irrégularités à la surface de la protéine.

Les sous-unités protéiques de l'hémoglobine normale peuvent être représentées par différents types de chaînes polypeptidiques : α, β, γ, δ, ε, ξ (respectivement grec - alpha, bêta, gamma, delta, epsilon, xi). La molécule d'hémoglobine contient : deux Chaînes deux différents types.

L'hème se lie à la sous-unité protéique d'abord par l'intermédiaire du résidu histidine liaison de coordination du fer, deuxièmement, à travers liaisons hydrophobes anneaux pyrrole et acides aminés hydrophobes. L'hème se trouve en quelque sorte « dans une poche » de sa chaîne et un protomère contenant de l'hème se forme.

Formes normales d'hémoglobine

Il existe plusieurs variantes normales de l'hémoglobine :

• HbР ( primitif) – l'hémoglobine primitive, contient des chaînes 2ξ et 2ε, est présente dans l'embryon entre 7 et 12 semaines de vie,
• HbF ( fœtal) – l'hémoglobine fœtale, contient les chaînes 2α et 2γ, apparaît après 12 semaines de développement intra-utérin et est la principale après 3 mois,
• HbA ( adulte) – l'hémoglobine adulte, la proportion est de 98 %, contient des chaînes 2α et 2β, apparaît chez le fœtus après 3 mois de vie et représente à la naissance 80 % de toute l'hémoglobine,
• HbA 2 – hémoglobine des adultes, la proportion est de 2%, contient des chaînes 2α et 2δ,
• HbO 2 - oxyhémoglobine, se forme lorsque l'oxygène se lie dans les poumons ; dans les veines pulmonaires, il représente 94 à 98 % de la quantité totale d'hémoglobine,
• L'HbCO 2 – carbohémoglobine, est formée par la liaison du dioxyde de carbone dans les tissus ; dans le sang veineux, elle représente 15 à 20 % de la quantité totale d'hémoglobine.

Formes pathologiques de l'hémoglobine

HbS – hémoglobine drépanocytaire.

MetHb – méthémoglobine, une forme d'hémoglobine qui comprend un ion ferrique au lieu d'un ion ferreux. Cette forme se forme spontanément, lors de l'interaction d'une molécule d'O 2 et de l'hème Fe 2+, mais généralement le pouvoir enzymatique de la cellule suffit à la restituer. Lors de l'utilisation de sulfamides, de la consommation de nitrite de sodium et de nitrates alimentaires, ainsi qu'en cas de carence en acide ascorbique, la transition de Fe 2+ à Fe 3+ est accélérée. Émergent métHb est incapable de lier l’oxygène et une hypoxie tissulaire se produit. Pour réduire Fe 3+ en Fe 2+, la clinique utilise de l'acide ascorbique et du bleu de méthylène.

L'Hb-CO – carboxyhémoglobine, se forme en présence de CO (monoxyde de carbone) dans l'air inhalé. Il est constamment présent dans le sang en petites concentrations, mais sa proportion peut varier en fonction des conditions et du mode de vie.