Une violation du rapport des différentes fractions de protéines sanguines est appelée. Fractions protéiques, protéines totales

Que sont les fractions protéiques (électrophorèse des protéines sériques, SPE) ?

Les protéines sériques totales sont constituées d’un mélange de protéines ayant des structures et des fonctions différentes. La séparation en fractions repose sur une mobilité différente des protéines sous l'influence d'un champ électrique. Habituellement, plusieurs fractions standards sont isolées par électrophorèse :

• les albumines ;
• les alpha1-globulines ;
• alpha2-globulines;
• les bêtaglobulines;
• les gammaglobulines;
• les bêta-1-globulines ;
• bêta-2-globulines.

La fraction albumine représente normalement 40 à 60 % de la protéine totale. L'albumine est la principale protéine du plasma sanguin. L'albumine plasmatique se renouvelle rapidement. Au cours de la journée, 10 à 16 g de protéines de cette fraction sont synthétisées et décomposées. La synthèse de l'albumine se produit dans le foie, dépend de la disponibilité des acides aminés et, par conséquent, le taux de synthèse diminue pendant les périodes de carence en protéines.

Principales fonctions de l'albumine :

maintenir la pression plasmatique colloïdale-osmotique (oncotique) et le volume sanguin circulant ;

fonction de transport : liaison à la bilirubine, au cholestérol, aux acides biliaires, aux ions métalliques (notamment calcium), aux hormones (thyroxine, triiodothyronine, cortisol, aldostérone), aux acides gras libres et aux médicaments pénétrant dans l'organisme de l'extérieur (antibiotiques, salicylates). Ainsi, l'albumine participe au métabolisme minéral, pigmentaire, hormonal et à certains autres types de métabolisme, régulant la teneur en substances libres (non associées aux fractions protéiques) biologiquement importantes qui ont une activité plus élevée. Grâce à cette fonction, l'albumine joue un rôle important dans les processus de détoxification de l'organisme.

La fraction alpha1-globuline comprend les protéines de la phase aiguë :

• l'alpha1-antitrypsine (le composant principal de cette fraction) est un inhibiteur de nombreuses enzymes protéolytiques - trypsine, chymotrypsine, plasmine, etc.
• alpha1-glycoprotéine acide (orosomucoïde) - a un large éventail de fonctions, dans le domaine de l'inflammation, elle favorise la fibrillogenèse.

Les globulines comprennent des protéines de transport :

globuline liant la thyroxine, trancortine - lie et transporte respectivement le cortisol et la thyroxine ;

alpha1-lipoprotéine (HDL) - est impliquée dans le transport des lipides.

La fraction alpha2-globuline comprend majoritairement des protéines de phase aiguë :

• alpha2-macroglobuline - participe au développement de réactions infectieuses et inflammatoires ;
• haptoglobine - forme un complexe avec l'hémoglobine, libérée par les globules rouges lors de l'hémolyse intravasculaire, qui est ensuite utilisée par les cellules du système réticuloendothélial ;
• céruloplasmine - lie spécifiquement les ions cuivre et est également une oxydase de l'acide ascorbique, de l'adrénaline et de la dioxyphénylalanine (DOPA) et est capable d'inactiver les radicaux libres
• apolipoprotéine B.

Les alpha lipoprotéines sont impliquées dans le transport des lipides.

La fraction bêtaglobuline contient :

• transferrine - transporte le fer ;
• hémopexine - lie l'hème, ce qui empêche son excrétion par les reins et la perte de fer ;
• composants du complément - participent aux réactions immunitaires;
• bêta-lipoprotéines - participent au transport du cholestérol et des phospholipides ;
• partie des immunoglobulines.

La fraction gammaglobuline est constituée de :

• les immunoglobulines (par ordre quantitatif décroissant - IgG, IgA, IgM, IgE) - assurent la défense immunitaire humorale de l'organisme contre les infections et les substances étrangères.
• Dans de nombreuses maladies, il existe une violation du rapport des fractions protéiques plasmatiques (dysprotéinémie). Les dysprotéinémies sont observées plus souvent que les modifications de la quantité totale de protéines et, lorsqu'elles sont observées au fil du temps, peuvent caractériser le stade de la maladie, sa durée et l'efficacité des mesures thérapeutiques.

Indications à des fins d'analyse :

• maladies inflammatoires aiguës et chroniques (infections, collagénose) ;
• maladies oncologiques;
• troubles de l'alimentation et syndrome de malabsorption.

Quand les valeurs sont-elles augmentées ?

Albumen:

• déshydratation;

• pathologie du parenchyme hépatique;
• processus inflammatoires aigus et chroniques (infections et maladies rhumatismales);
• tumeurs;
• traumatisme et chirurgie;
• grossesse (3ème trimestre) ;
• prendre des androgènes;

Fraction alpha2-globuline :

augmentation de l'alpha2-macroglobuline (syndrome néphrotique, hépatite, cirrhose du foie, prise d'œstrogènes et de contraceptifs oraux, processus inflammatoire chronique, grossesse) ;

augmentation de l'haptoglobine (inflammation, tumeurs malignes, nécrose des tissus).

Fraction bêtaglobuline :

• hyperlipoprotéinémie primaire et secondaire ;
• gammapathies monoclonales;
• prise d'œstrogènes, anémie ferriprive (augmentation de la transferrine);
• grossesse;
• jaunisse obstructive;
• myélome (type IgA).

Fraction gamma globuline :

Quand les valeurs baissent-elles ?

Albumen:

• troubles de l'alimentation;
• syndrome de malabsorption;
• maladies du foie et des reins;
• tumeurs;
• les collagénoses ;
• des brûlures;
• surhydratation;
• saignement;
• analbuminémie;
• grossesse.

Fraction alpha1-globuline (augmentation de l'alpha1-antitrypsine) :

• déficit héréditaire en alpha1-antitrypsine ;
• La maladie de Tanger.

Fraction alpha2-globuline :

• diminution de l'alpha2-macroglobuline (pancréatite, brûlures, traumatismes) ;
• diminution de l'haptoglobine (hémolyse d'étiologies diverses, pancréatite, sarcoïdose).
• Fraction bêtaglobuline :
• hypo-b-lipoprotéinémie ;
• Héficite à IgA.

Fraction gamma globuline :

• états d'immunodéficience;
• prendre des glucocorticoïdes;
• plasmaphérèse;
• grossesse.

Strictement à jeun - vous devez vous abstenir de manger pendant 8 à 12 heures, avant de passer le test, exclure les aliments contenant beaucoup de protéines.

Un test sanguin biochimique fait partie de ces types d'études dont l'exactitude des résultats dépend en grande partie de la préparation correcte du patient avant de collecter le matériel. Cette dernière débute quelques jours avant le prélèvement sanguin :

• trois à quatre jours avant de donner du sang pour analyse, il est nécessaire d'exclure de l'alimentation l'alcool, les aliments gras et frits, et également de minimiser la quantité de thé et de café consommée. Ces mesures vous permettront d'obtenir de véritables informations sur le fonctionnement du foie ;
• Il n'est pas recommandé de passer à l'abstinence alimentaire complète un jour ou deux avant le test. De telles actions peuvent fausser les résultats, notamment les taux de bilirubine, de sucre et d'acide urique ;
• les actes prescrits par un physiothérapeute doivent être annulés deux jours avant le don de sang. Les facteurs physiques qui sous-tendent l'effet thérapeutique des techniques peuvent affecter le niveau des paramètres biochimiques. Ceux-ci comprennent l'examen aux rayons X ;
• Le niveau d’activité physique pratiqué affecte également le métabolisme biochimique des tissus musculaires squelettiques. Deux jours avant de donner du sang, il est nécessaire de réduire l'activité physique ;
• Le don de sang s'effectue à jeun. Il est nécessaire de manger de la nourriture au plus tard 12 heures avant la date prévue de collecte du matériel pour la recherche biochimique ;
• L'apport hydrique le jour du prélèvement sanguin est limité à une petite quantité d'eau plate ;
• Vous devez informer votre médecin de tous les médicaments que vous prenez. Ces informations aideront le spécialiste à interpréter correctement les changements identifiés. Cette circonstance s'applique particulièrement aux patients atteints de diabète sucré et aux patients recevant des médicaments pour abaisser le taux de cholestérol sanguin.

Électrophorèse des protéines

Un film d'acétate de cellulose, un gel, un papier spécial (support) sont placés sur le cadre, les bords opposés du support étant suspendus dans des cuvettes contenant une solution tampon. Du sérum sanguin est appliqué sur la ligne de départ. La méthode implique le mouvement de molécules de protéines chargées le long de la surface d'un support sous l'influence d'un champ électrique. Molécules ayant la charge négative la plus élevée et la plus petite taille, c'est-à-dire les albumines se déplacent plus rapidement que les autres. Les plus grosses et neutres (γ-globulines) apparaissent en dernier.

Le déroulement de l'électrophorèse est influencé par la mobilité des substances séparées, qui dépend d'un certain nombre de facteurs : la charge des protéines, l'ampleur du champ électrique, la composition du solvant (mélange tampon) et le type de support ( papier, film, gel).

Vue générale de l'électrophorèse

Le nombre de fractions séparées est déterminé par les conditions d'électrophorèse. Lors de l'électrophorèse sur papier et films d'acétate de cellulose dans les laboratoires de diagnostic clinique, 5 fractions sont isolées (albumine, α 1 -, α 2 -, β et γ-globulines), tandis que dans le gel de Polyacrylamide - jusqu'à 20 fractions ou plus. Lors de l'utilisation de méthodes plus avancées (immunodiffusion radiale, immunoélectrophorèse et autres), de nombreuses protéines individuelles sont identifiées dans la composition des fractions de globuline.

Électrophérogramme (ci-dessus) et résultat graphique de son traitement (ci-dessous)

L'apparence du protéinogramme n'est influencée que par les protéines dont la concentration est suffisamment élevée.

Valeurs normales des fractions protéiques du plasma sanguin

Les valeurs normales des fractions protéiques dans le liquide céphalo-rachidien et l'urine peuvent être visualisées.

Particularités de la teneur en protéines dans le sang des enfants

Chez les nouveau-nés, la teneur en protéines totales du sérum sanguin est nettement inférieure à celle des adultes et devient minime à la fin du premier mois de vie (jusqu'à 48 g/l). Vers la deuxième ou la troisième année de la vie, les protéines totales atteignent les niveaux adultes.

Au cours des premiers mois de la vie, la concentration des fractions de globuline est faible, ce qui conduit à une hyperalbuminémie relative pouvant atteindre 66 à 76 %. Entre le 2e et le 12e mois, la concentration d'α 2 -globulines dépasse temporairement le niveau adulte.

La quantité de fibrinogène à la naissance est bien inférieure à celle des adultes (environ 2,0 g/l), mais à la fin du premier mois, elle atteint le niveau normal (4,0 g/l).

Types de protéinogrammes

En pratique clinique, on distingue 10 types d'électrophérogrammes (protéinogrammes) pour le sérum, correspondant à diverses conditions pathologiques.

Type de protéinogramme	Albumine	Fractions de globuline	Exemples de maladies
α1	α2	β	γ
Inflammation aiguë	↓↓			-		Stades initiaux de pneumonie, polyarthrite aiguë, tuberculose pulmonaire exsudative, maladies infectieuses aiguës, sepsis, infarctus du myocarde
Inflammation chronique	↓	-		-		Stades avancés de pneumonie, tuberculose pulmonaire chronique, endocardite chronique, cholécystite, cystite et pyélite
Troubles du filtre rénal		-			↓	Néphrose véritable, lipoïde ou amyloïde, néphrite, néphrosclérose, toxicose de la grossesse, tuberculose pulmonaire terminale, cachexie
Tumeurs malignes						Tumeurs métastatiques avec localisation différente de la tumeur primitive
Hépatite	↓	-	-			Conséquences de lésions hépatiques toxiques, hépatite, processus hémolytiques, leucémie, tumeurs malignes de l'appareil hématopoïétique et lymphatique, certaines formes de polyarthrite, dermatoses
Nécrose hépatique	↓↓	-	↓			Cirrhose du foie, formes sévères de tuberculose pulmonaire indurative, certaines formes de polyarthrite chronique et collagénose
Ictère mécanique	↓	-				Ictère obstructif, ictère provoqué par le développement d'un cancer des voies biliaires et de la tête du pancréas
Plasmacytomes de α 2 -globuline	↓	↓		↓	↓	α 2 -Plasmacytomes
Plasmacytomes de β-globuline	↓	↓	↓		↓	β 1 -Plasmocytomes, β 1 -leucémie plasmatique et macroglobulinémie de Waldenström
Plasmacytomes de y-globuline	↓	↓	↓	↓		Y-plasmacytomes, macroglobulinémie et certaines réticuloses

Bêta-globulines ainsi que liaison et transport de la réponse immunitaire

La fraction β-globuline (β 1 + β 2) comprend des protéines qui ne restent pas non plus à l'écart lors de la résolution de problèmes importants :

• Transfert de fer (Fe) – cela se fait par transferrine ;
• Lier l'hème Hb (hémopexine) et empêcher son élimination du corps par le système excréteur (élimination du fer par les reins) ;
• Participation à des réactions immunologiques (composant complément), c'est pourquoi certaines bêta-globulines, ainsi que les gammaglobulines, sont classées parmi les immunoglobulines ;
• Transport du cholestérol et des phospholipides (β-lipoprotéines), ce qui augmente l'importance de ces protéines dans la mise en œuvre du métabolisme du cholestérol en général et dans le développement de l'athérosclérose en particulier.

Une augmentation de la concentration de bêta-globulines dans le sang (plasma, sérum) est souvent observée pendant la grossesse et, en plus de l'hyperlipoprotéinémie athérogène, accompagne toujours la pathologie suivante :

1. Maladies oncologiques malignes ;
2. Processus tuberculeux très avancé, localisé dans les poumons ;
3. Hépatite infectieuse ;
4. Jaunisse obstructive;
5. IDA (anémie ferriprive);
6. Gammapathies monoclonales, myélome ;
7. Utilisation d'hormones stéroïdes féminines (œstrogènes).

Brèves conclusions

Les protéines totales dans le sang ne sont pas toujours un indicateur fiable des changements pathologiques dans le corps. Par conséquent, dans les diagnostics de laboratoire clinique, non seulement son contenu quantitatif est important. Un paramètre tout aussi important est le rapport des protéines plasmatiques, dont les modifications (dysprotéinémie) peuvent indiquer de manière plus éloquente certains troubles, ainsi que leur stade, leur durée et l'efficacité de la thérapie utilisée.

Par exemple:

• Le développement d'une réaction inflammatoire aiguë dans le corps avec nécrose tissulaire active immédiatement la réponse des protéines de phase aiguë - les globulines α 1 et α 2, ainsi que d'autres protéines de phase aiguë. Une augmentation des valeurs de ces indicateurs est typique des infections aiguës causées par des virus, de nombreux processus inflammatoires aigus localisés dans les bronches, les poumons, les reins, le cœur (infarctus du myocarde), ainsi que des tumeurs et des lésions tissulaires traumatiques, y compris celles reçu lors d'opérations chirurgicales;
• Les gamma-globulines, au contraire, sont augmentées dans les maladies chroniques (hépatite chronique active, cirrhose du foie, polyarthrite rhumatoïde).

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Maladies du sang, tests, système lymphatique

Le sang est constitué d'une partie liquide et d'éléments formés - les cellules sanguines. Si vous libérez du sang d'un vaisseau dans un tube à essai sec, après quelques minutes, un caillot rouge foncé constitué de brins de fibrine s'y formera. Le liquide jaune clair au-dessus du caillot est du lactosérum.

Si le sang est mélangé à une solution de conservation et laissé décanter ou soumis à une centrifugation, il se séparera en deux couches principales : la couche inférieure est rouge - un sédiment d'éléments formés (érythrocytes, leucocytes, plaquettes) et la supérieure - une couche transparente. liquide jaunâtre - plasma. Le sérum diffère du plasma par l’absence de protéine fibrinogène, qui est devenue un caillot sanguin.

Le sang est constitué à 55 % de plasma et à 45 % d'éléments formés qui y sont en suspension.

Le plasma est un milieu biologique complexe contenant 92 % d’eau, 7 % de protéines et 1 % de graisses, glucides et sels minéraux.

Les protéines du plasma sanguin (sérum) sont des composés azotés de haut poids moléculaire. Ils ont une structure complexe ; ils contiennent plus de 20 acides aminés. Ces derniers tirent leur nom de la présence de groupes amine (NH2) et de groupes carboxyle (acide) (COOH). Les acides aminés ont les propriétés des acides et des bases et peuvent interagir avec divers composés.

Les acides aminés se combinent les uns avec les autres pour former de grosses molécules de diverses protéines. Le corps humain contient plus de 100 000 types de molécules protéiques différentes. Selon leur forme, ils peuvent être divisés en fibrillaires et globulaires.

Les protéines fibrillaires ont une forme allongée et filiforme ; la longueur des molécules est des dizaines et des centaines de fois supérieure à leur diamètre. Les molécules de protéines globulaires ont la forme d'une boule (morceau), leur longueur ne dépasse pas leur diamètre de 3 à 10 fois. Il existe également des formes transitionnelles.

La composition des protéines comprend du carbone (50,6-54,6 %), de l'oxygène (21,5-23,5 %), de l'hydrogène (6,5-7,3 %), de l'azote (15-16 %). De plus, les protéines contiennent de petites quantités de soufre, de phosphore, de fer, de cuivre et quelques autres éléments.

Les propriétés chimiques des protéines sont similaires à bien des égards à celles des acides aminés. Une molécule de protéine, comme une molécule d’acide aminé, contient au moins un groupe amino libre et un groupe carboxyle.

Étant donné qu'une molécule de protéine contient un grand nombre d'acides aminés, il existe de nombreux « groupes libres » de ce type. En raison de la présence des propriétés des acides et des bases, les protéines peuvent entrer dans une grande variété de réactions chimiques avec une grande variété de substances, remplissant ainsi leurs nombreuses fonctions dans l'organisme.

Les protéines sont classiquement divisées en simples et complexes. Les protéines constituées uniquement d’acides aminés sont appelées protéines simples. Il s'agit notamment de la protamine, des histones, des albumines, des globulines et bien d'autres.

Lors de la dégradation des protéines complexes, avec les acides aminés, d'autres composés se forment : acides nucléiques, acide phosphorique, glucides, etc. Le groupe des protéines complexes comprend les nucléoprotéines, les chromoprotéines, les phosphoprotéines, les glucoprotéines, les lipoprotéines et un certain nombre de protéines - des enzymes contenant divers groupes prothétiques (non protéiques).

Les protéines sont capables de donner ou de recevoir une charge électrique, devenant ainsi chargées positivement ou négativement. Si cela se produit simultanément, la molécule protéique devient électriquement neutre.

Les propriétés physicochimiques des protéines déterminent leur hydrophilie - la capacité à retenir l'eau, créant ainsi une solution colloïdale. Un groupe acide (COOH) peut en lier quatre et un groupe amine (NH2) peut lier trois molécules d’eau.

Chaque molécule de protéine est entourée d’une coquille d’eau assez dense, fermement fixée à sa surface. La force avec laquelle les protéines plasmatiques attirent l’eau est appelée pression osmotique colloïdale ou oncotique. Elle est égale à 23-28 mm Hg. Art.

Lorsque la quantité de protéines diminue ou que leur hydrophilie diminue, un excès d'eau « libre » se forme dans le plasma, la pression hydrostatique dans les plus petits vaisseaux (capillaires) augmente et l'eau commence à s'infiltrer à travers les parois des capillaires dans les tissus. Un œdème oncotique (c'est-à-dire en fonction de la quantité et des propriétés des protéines) se forme. La survenue d'un œdème est associée à de nombreuses autres raisons.

En plus de leur participation active au métabolisme de l'eau, les protéines du plasma sanguin remplissent un certain nombre de fonctions importantes. Ils participent au processus de coagulation du sang.

Possédant de multiples chaînes latérales polaires dissociables, les protéines sont capables de lier et de transporter diverses substances biologiques. Étant l’un des systèmes tampons les plus importants du sang, les protéines maintiennent la constance de l’homéostasie – l’état acido-basique (ABS) du sang. Les protéines plasmatiques protègent l’organisme de la pénétration d’éléments étrangers, notamment des protéines étrangères.

En pratique clinique, la teneur totale en protéines du plasma sanguin et ses fractions sont déterminées.

La quantité totale de protéines dans le plasma sanguin est de 65 à 85 g/l. Il y a 2 à 4 g/l de protéines en moins dans le sérum sanguin que dans le plasma en raison du manque de fibrinogène.

La quantité totale de protéines peut être faible (hypoprotéinémie) ou élevée (hyperprotéinémie).

L'hypoprotéinémie est due à :

• apport insuffisant de protéines dans le corps;
• perte accrue de protéines;
• perturbations dans la formation des protéines.

Un apport insuffisant en protéines peut être la conséquence d'un jeûne prolongé, d'un régime sans protéines ou d'un dysfonctionnement du tractus gastro-intestinal. Une perte importante de protéines se produit lors d'hémorragies aiguës et chroniques et de néoplasmes malins.

L'hypoprotéinémie sévère est un symptôme constant du syndrome néphrotique, observé dans de nombreuses maladies rénales et associé à l'excrétion de grandes quantités de protéines dans l'urine.

Une altération de la formation de protéines est possible en cas d'insuffisance hépatique (hépatite, cirrhose, dystrophie hépatique).

L'hyperprotéinémie se développe en raison d'une déshydratation (déshydratation) - perte d'une partie du liquide intravasculaire. Cela se produit en cas de surchauffe du corps, de brûlures étendues, de blessures graves et de certaines maladies (choléra). L'hyperprotéinémie est observée dans le myélome, une maladie grave caractérisée par la prolifération de plasmocytes produisant des paraprotéines.

La composition des protéines du plasma sanguin est extrêmement diversifiée. Les méthodes de recherche modernes ont permis d’identifier plus de 100 protéines plasmatiques différentes, pour la plupart isolées sous forme pure et caractérisées.

Les protéines les plus simples - albumines, globulines et fibrinogène - se trouvent en grande quantité dans le plasma, le reste - en quantités négligeables.

Les différences entre les protéines dans la composition en acides aminés et les propriétés physicochimiques ont permis de les diviser en fractions distinctes ayant des propriétés biologiques spécifiques.

La séparation la plus précise peut être réalisée dans un champ électrique pendant l'électrophorèse. La méthode est basée sur le fait que les protéines ayant des charges électriques différentes se déplacent à des vitesses différentes.

L'électrophorèse des protéines plasmatiques a été réalisée pour la première fois par le scientifique suédois A. Tiselius (1930).

Dans le plasma sanguin d'une personne en bonne santé, l'électrophorèse sur papier permet de détecter cinq fractions.

Lors de l'utilisation d'autres milieux (gel d'agar, gel de polyacrylamide) ou d'immunoélectrophorèse, un plus grand nombre de fractions peut être obtenu.

L'albumine constitue la majorité des protéines plasmatiques. Ils retiennent bien l'eau, représentant jusqu'à 80 % de la pression osmotique colloïdale du sang.

L'hypoalbuminémie (faible teneur en albumine dans le plasma sanguin) survient pour les mêmes raisons qu'une diminution de la quantité totale de protéines (faible apport alimentaire, pertes importantes en protéines, altération de la synthèse protéique, dégradation accrue). L'hypoalbuminémie provoque une diminution de la pression sanguine oncotique, ce qui entraîne un œdème. L'hydrophilie des protéines est réduite par diverses substances toxiques et l'alcool.

L'hyperalbuminémie survient lorsque le corps est déshydraté.

Globulines. Une augmentation de la teneur en alpha globulines est observée lors de processus inflammatoires, d'effets de stress sur l'organisme (traumatismes, brûlures, infarctus du myocarde, etc.).

Ce sont ce qu’on appelle les protéines de phase aiguë. Le degré d'augmentation des alpha-globulines reflète l'intensité du processus.

Une augmentation prédominante des alpha-2-globulines est observée dans les maladies purulentes aiguës impliquant le tissu conjonctif dans le processus pathologique (rhumatismes, lupus érythémateux disséminé, etc.).

Une diminution des alpha-globulines est observée avec une inhibition de leur synthèse dans le foie, une hypothyroïdie - une diminution de la fonction de la glande thyroïde.

Bêtaglobulines. Cette fraction contient des lipoprotéines, donc la quantité de bêta-globulines augmente avec l'hyperlipoprotéinémie. Ceci est observé dans l'athérosclérose, le diabète sucré, l'hypothyroïdie et le syndrome néphrotique.

Une hypergammaglobulinémie importante est caractéristique de l'hépatite chronique active et de la cirrhose du foie.

Dans certaines maladies (myélome, maladies du sang, tumeurs malignes), des protéines pathologiques spéciales apparaissent - paraprotéines - immunoglobulines, dépourvues des propriétés des anticorps. Dans ces cas, une hypergammaglobulinémie est également observée.

Une diminution des gammaglobulines est observée dans les maladies et affections associées à l'épuisement et à la suppression du système immunitaire (processus inflammatoires chroniques, allergies, maladies malignes terminales, traitement à long terme avec des hormones stéroïdes, SIDA).

Fractions protéiques– rapport quantitatif des fractions protéiques totales du sérum sanguin : albumine, α-1-globulines, β-2-globulines, β-globulines et β-globulines.

Fraction d'albumine homogène, représente normalement 50 à 65 % de la protéine totale.
Les fractions de globuline sont de composition plus hétérogène.

Fraction?-1-globulines comprend l'alpha-1-antitrypsine (le composant principal de cette fraction) - un inhibiteur des enzymes protéolytiques, l'alpha-1-glycoprotéine acide (orosomucoïde) - a un large éventail de fonctions, dans le domaine de l'inflammation favorise la fibrillogenèse, alpha- 1-lipoprotéines (fonction - participation au transport des lipides), prothrombine et protéines de transport : globuline liant la thyroxine, trancortine (fonction - liaison et transport du cortisol et de la thyroxine, respectivement).

Fraction?-2-globulines comprend principalement des protéines de phase aiguë - alpha-2 macroglobuline, haptoglobine, céruloplasmine, ainsi que l'apolipoprotéine B. L'alpha-2-macroglobuline, qui est le composant principal de la fraction, est impliquée dans le développement de réactions infectieuses et inflammatoires. L'haptoglobine est une glycoprotéine qui forme un complexe avec l'hémoglobine libérée par les globules rouges lors de l'hémolyse intravasculaire. La céruloplasmine lie spécifiquement les ions cuivre et est également une oxydase de l'acide ascorbique, de l'adrénaline et de la dioxyphénylalanine (DOPA) et est capable d'inactiver les radicaux libres. Les alpha lipoprotéines sont impliquées dans le transport des lipides.

Fraction de ?-globulines contient de la transferrine (la principale protéine plasmatique qui transporte le fer), de l'hémopexine (lie l'hème/méthème, empêchant ainsi son excrétion par les reins et la perte de fer), des composants du complément (qui sont impliqués dans les réactions immunitaires), des bêta-lipoprotéines (participent à la transport du cholestérol et des phospholipides ) et de certaines immunoglobulines.

Fraction de ?-globulines se compose d'immunoglobulines (selon l'ordre de diminution quantitative - IgG, IgA, IgM, IgE). Sur le plan fonctionnel, les immunoglobulines sont des anticorps qui confèrent une immunité humorale.

Une modification du rapport des fractions protéiques du plasma sanguin est observée dans de nombreuses maladies avec une teneur normale en protéines totales (dysprotéinémie). Les dysprotéinémies sont observées plus souvent que les modifications de la quantité totale de protéines. L'observation au fil du temps permet de caractériser le stade de la maladie, sa durée et l'efficacité des mesures de traitement.

Variations caractéristiques de la teneur en fractions protéiques.

Réponse en phase aiguë (changements associés à l’inflammation et à la nécrose des tissus) – augmentation de la teneur en β-1 et β-2-globulines. Observé dans les infections virales aiguës, la pneumonie aiguë, la bronchite aiguë, la pyélonéphrite aiguë, l'infarctus du myocarde, les traumatismes (y compris chirurgicaux), les néoplasmes.

Inflammation chronique - augmentation de la teneur en β-globulines (polyarthrite rhumatoïde, hépatite chronique).

Le syndrome néphrotique est une augmentation de la concentration d'α-2-globulines dans le sang (se produit en raison de l'accumulation d'alpha-2-macroglobuline dans le contexte d'une perte d'albumine et d'autres protéines lors de la filtration dans les glomérules).

Cirrhose du foie – augmentation significative des protéines de la fraction gamma.

Indications à des fins d'analyse - fractions protéiques :

1. Maladies inflammatoires aiguës et chroniques (infections, maladies diffuses du tissu conjonctif, collagénose, maladies auto-immunes).
2. Suspicion de myélome multiple et autres gammapathies monoclonales.
3. Troubles de l'alimentation et syndrome de malabsorption.
4. Examens de dépistage.

Préparation de l'étude : prendre du sang à jeun.

Matériel de recherche : sérum sanguin.

Unités:% (pour cent).

Valeurs de référence des fractions protéiques (normales pour les adultes) :

albumines 52 – 65%
?1-globulines 2,5 – 5 %
?2-globulines 6 – 11 %
?-globulines 8 – 14 %
?-globulines 15 – 22 %

1. Troubles de l'alimentation. 2. Syndrome de malabsorption. 3. Maladies du foie et des reins. 4. Tumeurs. 5. Collagénoses. 6. Brûlures. 7. surhydratation. 8. Saignement. 9. Analbuminémie. 10. Grossesse. 11. Maladies inflammatoires graves.

Fraction?-1-globulines.

1. Carence héréditaire en alpha-1-antitrypsine. 2. Carence en lipoprotéine alpha-1.

Fraction?-2-globulines.

1. Diminution de l'alpha-2-macroglobuline (pancréatite, brûlures, traumatismes). 2. Diminution de l'haptoglobine (hémolyse d'étiologies diverses, pacréatite, sarcoïdose).

Fraction de ?-globulines.

1. Hypobétalipoprotéinémie. 2. Déficit en IgA.

Fraction de ?-globulines

1. États d’immunodéficience. 2. Prendre des glucocorticoïdes.3. Plasmaphérèse. 4. Grossesse.

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Je vis actuellement en Crimée, j'ai découvert des méthodes de traitement uniques à la clinique et je suis venu ici avec des problèmes de santé problématiques. J'ai subi un diagnostic, des tests de laboratoire puis un traitement. Ma santé s'est sensiblement améliorée et je repars avec un bon potentiel de santé. Merci à Valentina Dmitrievna, Valery Ivanovich, l'infirmière Natalia Lavrinenko pour leur attitude sensible à mon égard

Merci beaucoup à l'ophtalmologiste Olga Valentinovna pour la consultation - un très bon médecin - je la recommanderai à tout le monde !

Je suis arrivé au CDC avec des douleurs articulaires, de graves varices et des problèmes d'estomac.
Après...

Je suis arrivé au CDC avec des douleurs articulaires, de graves varices et des problèmes d'estomac. Après les séances, la douleur aiguë au genou a disparu. Le gonflement des membres inférieurs a disparu, la taille des veines a diminué, le fonctionnement de l'estomac s'est stabilisé et la pression s'est normalisée. Jamais de ma vie, pendant toute la durée de mes visites à l'hôpital en si peu de temps, on n'a reçu de diagnostic, et en plus, toutes les études sont indolores et peu pénibles pour le corps. Les employés sont sympathiques, force est de constater que chacun d'entre eux est un professionnel avec un grand P. Maintenant, je sais qu'à l'avenir, moi et les membres de ma famille oublierons les autres cliniques et hôpitaux.

Il se trouve que je tombais déjà de mes pieds. J'ai eu des problèmes avec la glande thyroïde, mes os me faisaient très mal,...

Il se trouve que je tombais déjà de mes pieds. J'avais des problèmes de glande thyroïde, mes os me faisaient très mal et j'étais très enflé. Après avoir suivi un traitement à la clinique, je peux dire que j'ai été remis sur pied. J'ai déjà recommandé à tous mes amis et connaissances de résoudre leurs problèmes de santé dans cette clinique, surtout compte tenu du coût des médicaments actuellement prescrits dans les cliniques.

Je suis malade depuis longtemps. Mes articulations me font très mal et ma glande thyroïde me dérange. Les articulations font mal aussi bien sous charge que dans l'état...

Je suis malade depuis longtemps. Mes articulations me font très mal et ma glande thyroïde me dérange. Les articulations font mal aussi bien sous charge qu'au repos. Je suis périodiquement sous traitement médicamenteux depuis 1998. Elle a été soignée à l'Arthrocenter de Moscou et a suivi un traitement au sanatorium de Piatigorsk. Cependant, mon état n'a fait qu'empirer ; il était clair qu'un tel traitement ne servait à rien. J'ai découvert la clinique Kulikovich par hasard grâce à un compagnon de voyage dans le train. Ce que j’ai le plus aimé dans son histoire, c’est qu’ils traitent le corps dans son ensemble, et non un os en particulier. Ceux. la raison pour laquelle tout fonctionne. Trois mois plus tard, j'étais prêt à venir à Dnepropetrovsk. Ici, j'ai rapidement subi un diagnostic complet. L’ambiance à la clinique m’a donné de l’optimisme. C’est génial quand tous les diagnostics peuvent être effectués au même endroit. J’ai tellement aimé ici, je veux revenir ici, c’est dommage que j’habite loin.

J'ai travaillé comme enseignant dans une académie de médecine pendant 35 ans et je souffre de polyarthrite rhumatoïde depuis plus de 10 ans....

J'ai travaillé comme enseignant dans une académie de médecine pendant 35 ans et je souffre de polyarthrite rhumatoïde depuis plus de 10 ans. J'ai essayé divers médicaments, à la fois des stéroïdes et des anti-inflammatoires. J’arrive maintenant à la conclusion que le traitement à la clinique du Dr Kulikovich est plus efficace et plus doux. Ce traitement permet d'éviter de prendre des médicaments ayant de forts effets secondaires et, en même temps, l'effet thérapeutique est de longue durée et aide à prévenir l'inflammation des articulations.

Je me suis retrouvé à la clinique avec des problèmes de pancréas. Après avoir terminé le diagnostic et le traitement, j'étais satisfait et...

Je me suis retrouvé à la clinique avec des problèmes de pancréas. Après avoir terminé le diagnostic et le traitement, j'ai été satisfait de l'attitude du personnel et du résultat final. Après avoir terminé les séances de traitement, aucune sensation douloureuse n'est observée et je me sens bien. Les seuls souvenirs désagréables sont liés à l'acupuncture, pour moi c'était un peu douloureux. Le reste des procédures était confortable. Je crois que cette clinique a le meilleur rapport qualité-prix.

Je tiens à exprimer ma sincère gratitude à Yuri Nikolaevich Kulikovich pour la création d'une telle clinique, pour son espèce...

Je voudrais exprimer ma sincère gratitude à Yuri Nikolaevich Kulikovich pour la création d'une telle clinique, pour l'attitude aimable et sensible du personnel, à commencer par les administratrices : Tatyana Anatolyevna et Irina Aleksandrovna, qui parlent toujours patiemment du temps de recherche, tout le personnel du premier étage pour les études diagnostiques et le service médical du deuxième étage. Je souhaite à tous les employés santé, réussite et bonheur.

Nous venions de loin et avons été très touchés par les soins et l'attention qui nous ont été prodigués à la Clinique. Merci beaucoup,...

Nous venions de loin et avons été très touchés par les soins et l'attention qui nous ont été prodigués à la Clinique. Merci beaucoup à Tanya de la réception, qui nous a aidé à nous installer. Ma fille aimait suivre les cours de l'orthophoniste Svetlana Nikolaevna, médecin très compétente et très sensible. Qui, par son exigence, a obligé sa fille à travailler sérieusement. Je vous suis très reconnaissante pour tout, Svetlana Nikolaevna. Merci au neurologue Valery Ivanovich pour sa sensibilité, son attention et son professionnalisme. Nous sommes très satisfaits des résultats du traitement. Nous souhaitons du bonheur à Oksanka (chambre n°1). Merci beaucoup pour son attention, son amour et ses soins envers mon enfant. J'aurais aimé qu'il y ait plus de médecins et de bonnes personnes comme vous à la clinique.

J'ai été obligé d'aller à la clinique à cause de plaintes concernant le système musculo-squelettique, de douleurs aux genoux, aux hanches...

J'ai été obligé d'aller à la clinique en raison de plaintes concernant le système musculo-squelettique, des douleurs aux genoux, aux articulations de la hanche et aux os des jambes. Après l’examen, il s’est avéré que j’avais des problèmes avec de nombreux organes internes, dont certains que je ne connaissais même pas. Donc, avant de m'inquiéter pour le bas du dos, je pensais que c'était une radiculite, mais il s'est avéré que c'était les reins. Après le traitement à la clinique, il n'y a aucune plainte. La mobilité des articulations s'est améliorée, elles ont cessé de faire mal. Les tests, l'urine et le sang sont revenus à la normale. J'ai vraiment aimé ici, surtout l'attitude attentive et consciencieuse envers moi. Auparavant, après un traitement dans d'autres endroits, je ne savais pas clairement si le traitement m'avait aidé ou non, mais dans cette clinique, je ressens le résultat du traitement.

Je tiens à exprimer ma gratitude à toute l'équipe de la Clinique Kulikovich pour l'aide qui m'a été apportée dans le traitement, dans...

Je tiens à exprimer ma gratitude à toute l'équipe de la Clinique Kulikovich pour l'aide qui m'a été apportée dans le traitement, notamment aux infirmières très attentives. Je ne sais pas combien de temps j’aurais dû être malade sans votre clinique. Merci beaucoup pour tout!

La première chose qui m’a impressionné, c’est à quel point c’était à la mode, mais ce n’est qu’une coquille. Le plus important est que pendant le processus de traitement, je...

La première chose qui m’a impressionné, c’est à quel point c’était à la mode, mais ce n’est qu’une coquille. Le plus important est que pendant le processus de traitement, j'ai rencontré la chaleur, la gentillesse et l'attention du personnel. Un merci spécial au médecin traitant Yuri Vladimirovich et à tous ses collègues. Les analyses montreront quels sont les résultats du traitement, mais l'état général, l'élévation émotionnelle et l'élan d'énergie sont le résultat à la fois des procédures de traitement, d'un moment agréable et d'une communication intéressante.

Je suis très reconnaissant envers les personnes qui travaillent ici pour la gentillesse et la chaleur qu'ils dégagent, pour l'attitude qui...

Je suis très reconnaissant envers les personnes qui travaillent ici pour la gentillesse et la chaleur qu'ils dégagent, pour l'attitude qui est si chère dans nos vies, et en ce moment. Un grand merci aux médecins et infirmières et à tout le personnel. Ici, vous vous sentez calme et confiant que tout ira bien pour vous !

J'exprime sincèrement ma gratitude à tout le personnel de la clinique pour son attitude professionnelle chaleureuse envers le patient, pour...

J'exprime sincèrement ma gratitude à tout le personnel de la clinique pour son attitude professionnelle chaleureuse envers le patient, pour un traitement complet et, surtout pour un retraité, gratuit qui donne un résultat positif (pour l'ostéoporose). Merci beaucoup pour vos consultations et vos recommandations importantes. Santé à vous tous, réussite créative dans votre travail médical difficile, bonne chance !

Je suis un agent de santé avec 17 ans d'expérience professionnelle. Je travaille à l'hôpital central du district de Verkhnedneprovsk. Jusqu'à aujourd'hui, en privé...

Je suis un agent de santé avec 17 ans d'expérience professionnelle. Je travaille à l'hôpital central du district de Verkhnedneprovsk. Jusqu'à aujourd'hui, je n'étais pas allé dans des cliniques privées et je le regrette vraiment après avoir visité votre clinique. C'était la première fois que je rencontrais une attitude aussi attentive et professionnelle envers mon travail. Et l'atmosphère même de la Clinique vous donne une bonne humeur et vous donne la conviction que toutes les maladies sont guérissables. Un grand merci à Yu.N. Kulikovich pour avoir créé une telle clinique avec une équipe formidable.

En analyse biochimique, les fractions protéiques sanguines reflètent l’état du métabolisme protéique.

De tels diagnostics sont importants pour de nombreuses maladies, il convient donc de comprendre quelles sont les fractions protéiques et quelles valeurs sont considérées comme normales.

Le plasma sanguin humain comprend une centaine de composants protéiques (fractions) différents. La plupart d'entre eux (jusqu'à 90 %) sont des albumines, des immunoglobulines, des lipoprotéines et du fibrinogène.

Le reste comprend d’autres composants protéiques présents dans le plasma en petites quantités.

Le sérum sanguin contient environ 7 % de toutes les protéines et leur concentration atteint 60 à 80 g/l. L'importance des fractions présentes dans le sang est énorme.

Les protéines assurent un équilibre acido-basique idéal dans le sang, sont responsables du transport des substances et contrôlent la viscosité du sang. Les protéines jouent un rôle essentiel dans la circulation sanguine dans les vaisseaux.

Les fractions protéiques du sang sont principalement produites par le foie (fibrinogène, albumine, partie des globulines). Les globulines restantes (immunoglobulines) sont synthétisées par les cellules RES de la moelle osseuse et de la lymphe.

La composition des protéines plasmatiques totales comprend des albumines et des globulines, qui sont dans des proportions qualitatives et quantitatives établies. Conformément à la méthode de recherche, différentes quantités et types de fractions protéiques sont isolés.

L'analyse sanguine des fractions protéiques est le plus souvent réalisée par fractionnement électrophorétique. Il existe plusieurs types d'électrophorèse selon le support.

Ainsi, lorsqu'elles sont analysées sur un film ou un gel, les fractions protéiques suivantes du plasma sanguin sont isolées : albumine (55 - 65 %), α 1 -globuline (2 - 4 %), α 2 -globuline (6 - 12 %). β-globuline (8 – 12 %), γ-globuline (12 – 22 %).

L'essence de la méthode est d'évaluer l'intensité des bandes de fraction dans la quantité totale de protéines. Les fractions protéiques sont présentées sous forme de bandes de différentes largeurs et emplacements spécifiques.

Ce type de recherche est le plus souvent effectué dans des laboratoires de diagnostic clinique.

Un plus grand nombre de fractions protéiques sanguines sont détectées lors de l'utilisation d'autres milieux pour des études électrophorétiques.

Par exemple, l’analyse dans un gel à base d’amidon permet d’isoler jusqu’à 20 fractions protéiques. Lors des examens modernes (immunodiffusion radiale, immunoélectrophorèse, etc.), de nombreuses protéines individuelles entrent dans la composition des fractions de globulines.

Dans certaines pathologies, lors d'une étude électrophorétique, le rapport des fractions protéiques change par rapport aux valeurs normales. De tels changements sont appelés dysprotéinémie.

Indépendamment de la présence d'écarts types dans de telles analyses, qui permettent souvent de diagnostiquer avec confiance une pathologie, le résultat de l'électrophorèse des protéines n'est généralement pas accepté comme base univoque pour poser un diagnostic et sélectionner un schéma thérapeutique.

Par conséquent, l’interprétation de l’analyse est effectuée en conjonction avec d’autres tests cliniques et de laboratoire supplémentaires.

Fractions d'albumine et de globuline

Les albumines sont de simples protéines hydrosolubles. Le type d’albumine le plus connu est l’albumine sérique. Cette fraction est produite par le foie et représente environ 55 % de toutes les protéines contenues dans le plasma sanguin.

Les taux normaux d'albumine sérique chez l'adulte varient de 35 à 50 g/L. Pour les enfants de moins de trois ans, les valeurs normales varient de 25 à 55 g/l.

L'albumine est produite par le foie et dépend de l'apport en acides aminés. Les principales fonctions de la protéine sont considérées comme le maintien de la pression oncotique plasmatique et le contrôle du volume sanguin.

De plus, l'albumine, conjointement avec la bilirubine, le cholestérol, les acides et d'autres substances, participe au métabolisme des minéraux et des hormones.

La fraction contrôle la teneur en substances libres dans les fractions non protéiques. Cette fonction de l’albumine lui permet d’être impliquée dans le processus de détoxification de l’organisme.

Les globulines sont des fractions protéiques du sérum sanguin qui ont un poids moléculaire plus élevé et une solubilité plus faible dans l'eau, contrairement aux albumines. Les fractions sont produites par le foie et le système immunitaire.

Les alpha1-globulines (prothrombine, transcortine, etc.) sont responsables du transport du cholestérol, du cortisol, de la progestérone et d'autres substances.

De plus, les fractions participent au processus de coagulation sanguine (deuxième phase). La teneur normale en alpha1-globulines dans le sérum sanguin varie de 3,5 à 6,5 % (de 1 à 3 g/l).

Dans le même temps, chez les enfants, la concentration des fractions protéiques plasmatiques sanguines est légèrement différente : jusqu'à 6 mois, les valeurs de 3,2 à 11,7 % sont considérées comme normales ; avec l'âge, la limite supérieure diminue et à 7 ans elle atteint le norme chez les adultes.

Les alpha2-globulines (antithrombine, protéine liant la vitamine D, etc.) transportent les ions cuivre, le rétinol, le calciférol.

La valeur normale des fractions protéiques du plasma sanguin chez l'adulte est comprise entre 9 et 15 % (de 6 à 10 g/l). Chez les enfants de moins de 18 ans, la norme est une concentration de 10,6 à 13 %.

Les bêta-globulines (transferrine, fibrinogène, protéine liant la globuline, etc.) sont responsables du transport du cholestérol, des ions fer, de la vitamine B 12, de la testostérone.

Les bêta-globulines interviennent dans la première phase du processus de coagulation sanguine. Chez l'adulte, la norme acceptée pour la concentration des fractions dans le plasma varie de 8 à 18 % (de 7 à 11 g/l). Les enfants se caractérisent par une diminution des taux de protéines dans le sang jusqu'à 4,8 - 7,9 %.

Les gammaglobulines (IgA, IgG, IgM, IgD, IgE) sont des anticorps et des récepteurs des lymphocytes B qui assurent l'immunité humorale.

La valeur normale pour les adultes est une concentration de gammaglobulines dans le sang de 15 à 25 % (de 8 à 16 g/l). Chez les enfants, il est permis de réduire le niveau de fractions protéiques à 3,5 % (moins de six mois) et jusqu'à 9,8 % (moins de 18 ans).

Que signifie l’écart par rapport à la norme ?

L'étude des fractions protéiques est importante dans le diagnostic de nombreuses maladies. Une carence ou un excès d’un type de protéine perturbe l’équilibre du plasma sanguin. Dans les laboratoires, il existe 10 types d'électrophérogrammes qui correspondent à certaines pathologies.

Le premier type est l’inflammation aiguë. Ces pathologies (pneumonie, tuberculose pulmonaire, sepsis, infarctus du myocarde) se caractérisent par une diminution significative des taux d'albumine et une augmentation de la concentration en alpha1, alpha2 et gamma globulines.

Le deuxième type d'électrophérogrammes est l'inflammation chronique (par exemple, endocardite, cholécystite et cystite). L'analyse montrera une diminution des taux d'albumine et une augmentation significative du nombre d'alpha2 et de gamma globulines. Les niveaux d’alpha1 et de bêta-globuline resteront dans les limites normales.

Le troisième type est responsable de troubles du filtre rénal (les taux d'albumine et de gamma globuline chutent sur fond d'augmentation de la concentration d'alpha2 et de bêta globulines).

Le quatrième type est le marqueur le plus frappant de la présence de tumeurs malignes et de néoplasmes métastatiques.

Avec cette pathologie, l'analyse démontre une diminution notable des niveaux d'albumine et une augmentation simultanée de tous les composants globulines de la protéine. La localisation de la tumeur primaire n'affecte pas les performances de l'analyse.

Les cinquième et sixième types indiquent la présence d'hépatite, de nécrose hépatique et de certaines formes de polyarthrite. Dans le contexte d'une diminution de la concentration d'albumine, une augmentation des gammaglobulines et de légers écarts par rapport à la norme des bêtaglobulines sont perceptibles.

Le septième type de protéinogramme signale le développement d'un ictère d'origines diverses. Une baisse des taux d'albumine se produit avec une augmentation simultanée du nombre d'alpha2, bêta et gamma globulines.

Les huitième, neuvième et dixième types sont responsables de myélomes d’origines diverses. Avec une diminution de la concentration d'albumine, on observe une augmentation des taux de globuline (chaque type a le sien).

Le déchiffrement des indicateurs du protéinogramme est effectué uniquement par un spécialiste. De nombreuses caractéristiques de l'interprétation de l'analyse, en fonction de l'état du patient et des données d'autres examens, ne permettent pas l'utilisation d'un électrophérogramme comme diagnostic direct.

Une analyse de la composition protéique du sang est prescrite pour les processus inflammatoires sous forme aiguë ou chronique (éventuelles infections, pathologies du système immunitaire, collagénose, etc.).

Des tests plasmatiques sont effectués pour les patients suspectés de myélome multiple et de diverses paraprotéinémies.

Les troubles métaboliques avec syndrome de malabsorption constituent une indication directe d'analyse. Les femmes enceintes donnent du sang pour déterminer la composition protéique dans le cadre des diagnostics de dépistage.

Démontre le rapport des composants protéiques dans le plasma. Si l'équilibre du nombre de fractions est perturbé, le patient est souvent diagnostiqué avec un processus inflammatoire ou une maladie sous forme aiguë ou chronique.

Cependant, l'interprétation des résultats de l'étude doit se faire en conjonction avec les indicateurs d'autres examens et ne peut pas constituer la seule base pour poser un diagnostic et sélectionner un schéma thérapeutique.

Le corps humain dispose de systèmes spéciaux qui assurent une communication continue entre les organes et les tissus et l'échange de déchets avec l'environnement. L’un de ces systèmes, avec le liquide interstitiel et la lymphe, est le sang.

Les fonctions du sang sont les suivantes.

Nutrition des tissus et libération des produits métaboliques.

Respiration des tissus et maintien de l'équilibre acido-basique et de l'équilibre eau-minéral.

Transport d'hormones et d'autres métabolites.

Protection contre les agents étrangers.

Régulation de la température corporelle par redistribution de la chaleur dans le corps.

Les éléments cellulaires du sang sont dans un milieu liquide- plasma sanguin.

Si du sang fraîchement prélevé est laissé dans un récipient en verre à température ambiante (20 °C), un caillot sanguin (thrombus) se formera après un certain temps, après quoi il restera un liquide jaune - le sérum sanguin. Il diffère du plasma sanguin en ce qu'il ne contient pas de fibrinogène ni certaines protéines (facteurs) du système de coagulation sanguine. La coagulation sanguine repose sur la conversion du fibrinogène en fibrine insoluble. Les globules rouges s'emmêlent dans les fils de fibrine. Les fils de fibrine peuvent être obtenus par mélange prolongé de sang fraîchement prélevé, en enveloppant la fibrine obtenue sur un bâton. De cette façon, vous pouvez obtenir du sang défibriné.

Pour obtenir du sang total apte à la transfusion à un patient et pouvant être conservé pendant une longue période, des anticoagulants (substances qui empêchent la coagulation du sang) doivent être ajoutés dans le récipient de prélèvement sanguin.

La masse de sang dans les vaisseaux humains représente environ 20 % du poids corporel. 55% de la masse sanguine est constituée de plasma, le reste est constitué d'éléments du plasma sanguin (érythrocytes, leucocytes, lymphocytes, plaquettes).

Composition du plasma sanguin :

90 % - eau ;

6-8% - protéines ;

2% - composés organiques non protéiques ;

1% - sels inorganiques.

Composants protéiques du plasma sanguin.

La méthode du relargage peut être utilisée pour obtenir trois fractions de protéines plasmatiques sanguines : albumines, globulines, fibrinogène. L'électrophorèse sur papier permet de séparer les protéines du plasma sanguin en 6 fractions.

Albumine - 54-62 %.

Globulines : 1-globulines 2,5-5%.

v2-globulines 8,5-10 %.

globulines 12-15 %.

globulines 15,5-21 %..

fibrinogène (reste au début)- de 2 à 4%

Les méthodes modernes permettent d'obtenir plus de 60 protéines individuelles du plasma sanguin.

Les relations quantitatives entre les fractions protéiques sont constantes chez une personne en bonne santé. Parfois, les relations quantitatives entre différentes fractions du plasma sanguin sont perturbées. Ce phénomène est appelé dysprotéinémie. Il arrive que la teneur en protéines plasmatiques totales ne soit pas affectée.

avec un jeûne prolongé;

en cas de pathologie rénale (perte de protéines dans les urines).

Plus rarement, mais parfois, une hyperprotéinémie se produit, c'est-à-dire une augmentation de la teneur en protéines plasmatiques supérieure à 80 g/l. Ce phénomène est typique des affections dans lesquelles se produit une perte importante de liquide du corps : vomissements incontrôlables, diarrhée abondante (dans certaines maladies infectieuses graves : choléra, dysenterie sévère).

Caractéristiques des fractions protéiques individuelles.

Albumine- des protéines hydrophiles simples de bas poids moléculaire. La molécule d'albumine contient 600 acides aminés. Poids moléculaire 67 kDa. L'albumine, comme la plupart des autres protéines plasmatiques, est synthétisée dans le foie. Environ 40 % de l’albumine se trouve dans le plasma sanguin, le reste dans le liquide interstitiel et la lymphe.

Fonctions des albumines.

Ils sont déterminés par leur caractère hydrophile élevé et leur concentration élevée dans le plasma sanguin.

Maintenir la pression oncotique du plasma sanguin. Par conséquent, lorsque la teneur en albumine du plasma diminue, la pression oncotique diminue et le liquide quitte la circulation sanguine et pénètre dans les tissus. Un œdème « affamé » se développe. L'albumine fournit environ 80 % de la pression oncotique du plasma. Ce sont des albumines qui se perdent facilement dans l'urine en cas de maladie rénale. Par conséquent, ils jouent un rôle important dans la baisse de la pression oncotique dans de telles maladies, ce qui conduit au développement d'un œdème « rénal ».

L'albumine est une réserve d'acides aminés libres dans l'organisme, formée à la suite de la dégradation protéolytique de ces protéines.

Fonction de transport. L'albumine transporte de nombreuses substances dans le sang, notamment celles peu solubles dans l'eau : acides gras libres, vitamines liposolubles, stéroïdes, certains ions (Ca2+, Mg2+). Pour lier le calcium, la molécule d'albumine contient des centres spéciaux de liaison au calcium. En combinaison avec l'albumine, de nombreux médicaments sont transportés, par exemple l'acide acétylsalicylique, la pénicilline.

Globulines.

Contrairement aux albumines, les globulines ne sont pas solubles dans l’eau, mais sont solubles dans les solutions salines faibles.

1-globulines

Cette fraction comprend une variété de protéines. Les 1-globulines ont un caractère hydrophile élevé et un faible poids moléculaire. Par conséquent, en cas de pathologie rénale, elles se perdent facilement dans l'urine. Cependant, leur perte n'a pas d'effet significatif sur la pression oncotique du sang, car leur teneur dans le plasma sanguin est faible.

Fonctions des v1-globulines.

Transport. Ils transportent les lipides et forment avec eux des complexes - les lipoprotéines. Parmi les protéines de cette fraction, il existe une protéine spéciale conçue pour transporter l'hormone thyroïdienne thyroxine - la protéine de liaison à la thyroxine.

Participation au fonctionnement du système de coagulation sanguine et du système du complément - cette fraction contient également certains facteurs de coagulation sanguine et composants du système du complément.

Fonction de régulation. Certaines protéines de la fraction 1-globuline sont des inhibiteurs endogènes des enzymes protéolytiques. La concentration de 1-antitrypsine est la plus élevée dans le plasma. Son contenu dans le plasma est de 2 à 4 g/l (très élevé), son poids moléculaire est de 58 à 59 kDa. Sa fonction principale est l'inhibition de l'élastase, une enzyme qui hydrolyse l'élastine (l'une des principales protéines du tissu conjonctif). La 1-antitrypsine est également un inhibiteur des protéases : thrombine, plasmine, trypsine, chymotrypsine et certaines enzymes du système de coagulation sanguine. La quantité de cette protéine augmente dans les maladies inflammatoires, lors des processus de dégradation cellulaire, et diminue dans les maladies hépatiques graves. Cette diminution est le résultat d'une violation de la synthèse de la 1-antitrypsine et est associée à une dégradation excessive de l'élastine. Il existe un déficit congénital en (1-antitrypsine. On pense que le manque de cette protéine contribue à la transition des maladies aiguës vers les maladies chroniques.

La fraction des 1-globulines comprend également la 1-antichymotrypsine. Il inhibe la chymotrypsine et certaines protéinases des cellules sanguines.

2-globulines

Protéines de haut poids moléculaire. Cette fraction contient des protéines régulatrices, des facteurs de coagulation sanguine, des composants du système du complément et des protéines de transport. Cela inclut la céruloplasmine. Cette protéine possède 8 sites de liaison au cuivre. C'est un transporteur de cuivre et assure également la constance de la teneur en cuivre dans divers tissus, notamment le foie. Avec une maladie héréditaire - la maladie de Wilson - le niveau de céruloplasmine diminue. En conséquence, la concentration de cuivre dans le cerveau et le foie augmente. Cela se manifeste par le développement de symptômes neurologiques, ainsi que par une cirrhose du foie.

Haptoglobines.

Les complexes d'hémoglobine avec l'haptoglobine sont détruits par les cellules du système réticuloendothélial (cellules du système phagocytaire mononucléaire), après quoi la globine est décomposée en acides aminés, l'hème est détruit en bilirubine et excrété par la bile, et le fer reste dans le corps et peut être réutilisé. La 2-macroglobuline appartient également à cette fraction. Le poids moléculaire de cette protéine est de 720 kDa, sa concentration dans le plasma sanguin est de 1,5 à 3 g/l. C'est un inhibiteur endogène de toutes les classes de protéinases et il se lie également à l'hormone insuline. La demi-vie de la 2-macroglobuline est très courte : 5 minutes. Il s'agit d'un « nettoyant » universel du sang : les complexes « 2-macroglobuline-enzyme » sont capables d'absorber les peptides immunitaires, par exemple les interleukines, les facteurs de croissance, le facteur de nécrose tumorale, et de les éliminer de la circulation sanguine. L'inhibiteur C 1 est une glycoprotéine, constitue le principal lien régulateur de la voie classique d'activation du complément (CPA) et est capable d'inhiber la plasmine et la kallikréine. En l'absence d'inhibiteur C1, un œdème de Quincke se développe.

Globulines

Cette fraction comprend certaines protéines du système de coagulation sanguine et la grande majorité des composants du système d'activation du complément (de C 2 à C 7).

La base de la faction-les globulines constituent les Lipoprotéines de Basse Densité (LDL) (Pour plus d'informations sur les lipoprotéines : voir le cours « Métabolisme Lipidique »).

Protéine C-réactive. Contenu dans le sang de personnes saines à de très faibles concentrations, inférieures à 10 mg/l. Sa fonction est inconnue. La concentration de protéine C-réactive augmente considérablement dans les maladies inflammatoires aiguës. Par conséquent, la protéine C-réactive est appelée protéine de « phase aiguë » (les protéines de phase aiguë comprennent également la -1-antitrypsine et l’haptoglobine).

Gammaglobulines

Cette fraction contient principalement des anticorps- des protéines synthétisées dans le tissu lymphoïde et dans les cellules RES, ainsi que certains composants du système du complément.

Fonction des anticorps- la protection de l'organisme contre les agents étrangers (bactéries, virus, protéines étrangères), appelés antigènes.

Les principales classes d'anticorps dans le sang :

les immunoglobulines G (IgG) ;

les immunoglobulines M (IgM) ;

les immunoglobulines A (IgA), qui comprennent les IgD et les IgE.

Seules les IgG et IgM sont capables d'activer le système du complément. La protéine C-réactive est également capable de se lier et d’activer le composant C1 du complément, mais cette activation est contre-productive et conduit à l’accumulation d’anaphylotoxines. Les anaphylotoxines accumulées provoquent des réactions allergiques.

Le groupe des gammaglobulines comprend également les cryoglobulines. Ce sont des protéines qui peuvent précipiter lorsque le lactosérum est refroidi. Les personnes en bonne santé n’en ont pas dans leur sérum. Ils apparaissent chez les patients atteints de polyarthrite rhumatoïde et de myélome.

Parmi les cryoglobulines, il existe une protéine appelée fibronectine. C'est une glycoprotéine de haut poids moléculaire (poids moléculaire 220 kDa). Il est présent dans le plasma sanguin et à la surface de nombreuses cellules (macrophages, cellules endothéliales, plaquettes, fibroblastes).

Fonctions de la fibronectine :

assure l'interaction des cellules entre elles;

favorise l'adhésion plaquettaire;

prévient les métastases tumorales.

La fibronectine plasmatique est une opsonine- améliore la phagocytose. Joue un rôle important dans le nettoyage du sang des produits de dégradation des protéines, tels que la dégradation du collagène. En interagissant avec l'héparine, il participe à la régulation des processus de coagulation sanguine. Actuellement, cette protéine est largement étudiée et utilisée pour le diagnostic, notamment dans les affections accompagnées d'une inhibition du système macrophage (septicémie, etc.).

Interféron est une glycoprotéine. Son poids moléculaire est d'environ 26 kDa. A une spécificité d'espèce. Produit dans les cellules en réponse à l’introduction de virus dans celles-ci. Chez une personne en bonne santé, sa concentration plasmatique est faible. Mais avec les maladies virales, sa concentration augmente.

La structure de la molécule d'immunoglobuline.

Les molécules de toutes les classes d'immunoglobulines ont une structure similaire. Regardons leur structure en utilisant l'exemple d'une molécule d'IgG. Ce sont des protéines complexes qui sont des glycoprotéines et qui ont une structure quaternaire.

La partie protéique de l'immunoglobuline ne contient que 4 chaînes polypeptidiques : 2 chaînes légères identiques et 2 chaînes lourdes identiques. Le poids moléculaire de la chaîne légère est de 23 kDa et celui de la chaîne lourde de 53 à 75 kDa. À l'aide de liaisons disulfure (-S-S-) (ponts), les chaînes lourdes sont reliées entre elles et les chaînes légères sont également maintenues à proximité des chaînes lourdes.

Si une solution d'immunoglobuline est traitée avec l'enzyme protéolytique papaïne, la molécule d'immunoglobuline est hydrolysée pour former 2 régions variables et une partie constante.

La chaîne légère, partant de l'extrémité N-terminale, et une section de la chaîne H de même longueur forment la région variable - le fragment Fab. La composition en acides aminés du fragment Fab varie considérablement selon les différentes immunoglobulines. Le fragment Fab peut se lier à l'antigène correspondant en utilisant des types de liaisons faibles. C'est cette région qui assure la spécificité de la connexion de l'immunoglobuline avec son antigène. Au sein de la molécule d'immunoglobuline, le fragment Fc est également isolé - une partie constante (identique) de la molécule pour toutes les immunoglobulines. Formé par des chaînes en H. Certaines zones interagissent avec le premier composant du système du complément (ou avec des récepteurs à la surface d'un certain type de cellule). De plus, le fragment Fc assure parfois le passage des immunoglobulines à travers une membrane biologique, par exemple à travers le placenta. L'interaction du fragment Fab avec son antigène entraîne un changement significatif dans la conformation de l'ensemble de la molécule d'immunoglobuline. Dans ce cas, l'une ou l'autre région du fragment Fc devient accessible. L'interaction de ce centre ouvert avec le premier composant du système du complément ou avec des récepteurs cellulaires, qui conduit à la formation du complexe immun antigène-anticorps.

La synthèse des immunoglobulines diffère considérablement de la synthèse d'autres protéines. Chacune des chaînes L est codée par un groupe de 3 gènes différents, et la chaîne H est codée par quatre gènes. Cela garantit une grande variété de structures d’anticorps et leur spécificité vis-à-vis de divers antigènes. Le corps humain peut potentiellement synthétiser environ 1 million d’anticorps différents.

Fibrinogène.

Il s'agit d'une protéine ciblée par le système de coagulation sanguine. Lors de la coagulation du sang, le fibrinogène est converti en fibrine, insoluble dans l'eau et tombant sous forme de fils. Les éléments formés du sang s’emmêlent dans ces fils et forment ainsi un caillot sanguin (thrombus).

Protéines-enzymes du plasma sanguin

Selon leur fonction, les protéines enzymatiques du plasma sanguin sont divisées en :

enzymes plasmatiques elles-mêmes- remplir des fonctions métaboliques spécifiques dans le plasma. Les enzymes plasmatiques elles-mêmes comprennent des systèmes protéolytiques tels que le système du complément, le système de régulation du tonus vasculaire et quelques autres ;

enzymes entrant dans le plasma à la suite de dommages à l'un ou l'autre organe, à l'un ou l'autre tissu à la suite de la destruction cellulaire. Ne remplissent généralement pas de fonction métabolique dans le plasma. Cependant, pour la médecine, il est intéressant de déterminer l'activité de certains d'entre eux dans le plasma sanguin à des fins de diagnostic (transaminases, lactate déshydrogénase, créatine phosphokinase, etc.).

Les composés organiques non protéiques du plasma sont divisés en deux groupes.

Groupe I- des composants non protéiques azotés.

La composition de l'azote non protéique dans le sang comprend l'azote provenant des produits métaboliques intermédiaires et finaux de protéines simples et complexes.

Auparavant, l'azote non protéique était appelé azote résiduel (reste après la précipitation des protéines) :

azote d'urée (50 %) ;

azote des acides aminés (25 %) ;

des peptides de faible poids moléculaire ;

la créatinine ;

la bilirubine;

certaines autres substances contenant de l'azote.

Dans certaines maladies rénales, ainsi que dans les pathologies accompagnées d'une destruction massive de protéines (par exemple, de graves brûlures), l'azote sanguin non protéique peut augmenter, c'est-à-dire qu'une azotémie est observée. Cependant, ce qui est le plus souvent perturbé n'est pas la teneur totale en azote non protéique du sang, mais le rapport entre les composants individuels de l'azote non protéique. C’est pourquoi l’azote des composants individuels est désormais déterminé dans le plasma.

La notion d’« azote résiduel » inclut également les peptides de faible poids moléculaire. Parmi les peptides de faible poids moléculaire, il existe de nombreux peptides ayant une activité biologique élevée (par exemple, les hormones peptidiques).

Groupe II - substances organiques sans azote.

Les substances organiques sans azote (ne contiennent pas d'azote) dans le plasma sanguin comprennent :

les glucides, les lipides et leurs produits métaboliques (glucose, PVC, lactate, corps cétoniques, acides gras, cholestérol et ses esters, etc.) ;

minéraux du sang

Cellules sanguines et caractéristiques de leur métabolisme

Des globules rouges.

Fonction principale- transport de gaz : transfert d'O 2 et de CO 2. Cela est possible grâce à la teneur élevée en hémoglobine et à la forte activité de l'enzyme anhydrase carbonique.

Les globules rouges matures n’ont pas de noyau, de ribosome, de mitochondrie ou de lysosome. Par conséquent, l'échange d'érythrocytes présente un certain nombre de caractéristiques.

Dans les globules rouges matures, les réactions de biosynthèse des protéines ne se produisent pas.

La production d'énergie se fait uniquement par glycolyse, le substrat est uniquement du glucose.

Dans les érythrocytes, il existe des mécanismes qui protègent l'hémoglobine de l'oxydation.

La voie GMP de dégradation du glucose est active, produisant NADP.H 2.

La concentration de glutathion, un peptide contenant des groupes SH, est élevée.

Leucocytes.

Cellules remplissant des fonctions de protection- capable de phagocytose. Les leucocytes contiennent de nombreuses protéases actives qui décomposent les protéines étrangères. Au moment de la phagocytose, la production de peroxyde d'hydrogène augmente et l'activité de la peroxydase augmente, ce qui favorise l'oxydation des particules étrangères (effet antibactérien). Les leucocytes sont riches en protéinases intracellulaires peu spécifiques - les cathepsines, localisées dans les lysosomes. Les cathepsines sont capables de protéolyse presque totale des molécules protéiques. Les lysosomes des leucocytes contiennent également des quantités importantes d'autres enzymes : par exemple des ribonucléases et des phosphatases.

Biologie et génétique

Presque toutes les protéines plasmatiques, à l'exception de l'albumine, sont des glycoprotéines. Les oligosaccharides s'attachent aux protéines en formant des liaisons glycosidiques avec le groupe hydroxyle de la sérine ou de la thréonine, ou en interagissant avec le groupe carboxyle de l'asparagine. Le résidu terminal des oligosaccharides est dans la plupart des cas l'acide N-acétylneuraminique associé au galactose.

Les principales fractions protéiques du plasma sanguin et leurs fonctions. L'importance de leur définition pour le diagnostic des maladies. Diagnostic enzymatique.

Le plasma sanguin contient 7 % de toutes les protéines corporelles à une concentration de 60 à 80 g/l. Les protéines du plasma sanguin remplissent de nombreuses fonctions. L’un d’eux consiste à maintenir la pression osmotique, car les protéines lient l’eau et la maintiennent dans la circulation sanguine. Les protéines plasmatiques constituent le système tampon sanguin le plus important et maintiennent le pH sanguin entre 7,37 et 7,43. L'albumine, la transthyrétine, la transcortine, la transferrine et certaines autres protéines remplissent une fonction de transport. Les protéines plasmatiques déterminent la viscosité du sang et jouent donc un rôle important dans l'hémodynamique du système circulatoire. Les protéines du plasma sanguin constituent une réserve d’acides aminés pour l’organisme. Les immunoglobulines, les protéines du système de coagulation sanguine, l'α1-antitrypsine et les protéines du système du complément remplissent une fonction protectrice. Par électrophorèse sur acétate de cellulose ou gel d'agarose, les protéines du plasma sanguin peuvent être divisées en albumines (55-65 %), α1-globulines (2-4 %), α2-globulines (6-12 %), β-globulines (8- 12%) et les y-globulines (12-22%). L'utilisation d'autres milieux pour la séparation électrophorétique des protéines permet de détecter un plus grand nombre de fractions. Par exemple, lors de l'électrophorèse sur gels de polyacrylamide ou d'amidon, 16 à 17 fractions protéiques sont isolées dans le plasma sanguin. La méthode d'immunoélectrophorèse, combinant des méthodes d'analyse électrophorétiques et immunologiques, permet de séparer les protéines du plasma sanguin en plus de 30 fractions. La plupart des protéines de lactosérum sont synthétisées dans le foie, mais certaines sont produites dans d'autres tissus. Par exemple, les y-globulines sont synthétisées par les lymphocytes B, les hormones peptidiques sont principalement sécrétées par les cellules des glandes endocrines et l'hormone peptidique érythropoïétine est sécrétée par les cellules rénales. De nombreuses protéines plasmatiques, telles que l'albumine, l'α1-antitrypsine, l'haptoglobine, la trans-ferrine, la céruloplasmine, l'α2-macroglobuline et les immunoglobulines, sont caractérisées par un polymorphisme.

Presque toutes les protéines plasmatiques, à l'exception de l'albumine, sont des glycoprotéines. Les oligosaccharides s'attachent aux protéines en formant des liaisons glycosidiques avec le groupe hydroxyle de la sérine ou de la thréonine, ou en interagissant avec le groupe carboxyle de l'asparagine. Le résidu terminal des oligosaccharides est dans la plupart des cas l'acide N-acétylneuraminique associé au galactose. L'enzyme endothéliale vasculaire neuraminidase hydrolyse la connexion entre elles et le galactose devient disponible pour des récepteurs hépatocytaires spécifiques. Par eudiccytose, les protéines « vieillies » pénètrent dans les cellules hépatiques, où elles sont détruites. La T 1/2 des protéines plasmatiques sanguines varie de plusieurs heures à plusieurs semaines. Dans un certain nombre de maladies, il existe un changement dans le rapport de distribution des fractions protéiques lors de l'électrophorèse par rapport à la norme. De tels changements sont appelés dysprotéinémies, mais leur interprétation a souvent une valeur diagnostique relative. Par exemple, une diminution de l'albumine, des α1- et γ-globulines et une augmentation des α2- et β-globulines, caractéristiques du syndrome néphrotique, sont également observées dans certaines autres maladies accompagnées d'une perte de protéines. Avec une diminution de l'immunité humorale, une diminution de la fraction γ-globuline indique une diminution de la teneur du composant principal des immunoglobulines - IgG, mais ne reflète pas la dynamique des modifications des IgA et des IgM. La teneur de certaines protéines dans le plasma sanguin peut augmenter fortement lors de processus inflammatoires aigus et de certaines autres pathologies (traumatismes, brûlures, infarctus du myocarde). Ces protéines sont appelées protéines de phase aiguë, puisqu’ils participent au développement de la réponse inflammatoire de l’organisme. Le principal inducteur de la synthèse de la plupart des protéines de la phase aiguë dans les hépatocytes est le polypeptide interleukine-1, libéré par les phagocytes mononucléés. Les protéines de la phase aiguë comprennentProtéine C-réactive, ainsi appelé parce qu'il interagit avec le polysaccharide C du pneumocoque, l'α1-antitrypsine, l'haptoglobine, la glycoprotéine acide et le fibrinogène. On sait que la protéine C-réactive peut stimuler le système du complément et que sa concentration dans le sang, par exemple lors d'une exacerbation de la polyarthrite rhumatoïde, peut augmenter 30 fois par rapport à la normale. La protéine plasmatique α1-antitrypsine peut inactiver certaines protéases libérées pendant la phase aiguë de l'inflammation.

Albumen. La concentration d'albumine dans le sang est de 40 à 50 g/l. Environ 12 g d'albumine sont synthétisés dans le foie par jour, la T1/2 de cette protéine prend environ 20 jours. L'albumine est constituée de 585 résidus d'acides aminés, possède 17 liaisons disulfure et a un poids moléculaire de 69 kDa. La molécule d'albumine contient de nombreux acides aminés dicarboxyliques, elle peut donc retenir les cations Ca2+, Cu2+ et Zn2+ dans le sang. Environ 40 % de l'albumine est contenue dans le sang et les 60 % restants dans le liquide intercellulaire, mais sa concentration dans le plasma est plus élevée que dans le liquide intercellulaire, puisque le volume de ce dernier est 4 fois supérieur au volume du plasma. En raison de son poids moléculaire relativement faible et de sa concentration élevée, l'albumine fournit jusqu'à 80 % de la pression osmotique du plasma. Avec l'hypoalbuminémie, la pression osmotique du plasma sanguin diminue. Cela conduit à un déséquilibre dans la répartition du liquide extracellulaire entre le lit vasculaire et l'espace intercellulaire. Cliniquement, cela se manifeste par un œdème. Une diminution relative du volume plasmatique sanguin s'accompagne d'une diminution du débit sanguin rénal, ce qui provoque une stimulation du système réninangiotensine aldostérone, qui assure la restauration du volume sanguin. Cependant, en cas de manque d'albumine, qui devrait retenir le Na+, les autres cations et l'eau, l'eau pénètre dans l'espace intercellulaire, augmentant ainsi l'œdème. L'hypoalbuminémie peut également être observée en raison d'une diminution de la synthèse d'albumine dans les maladies du foie (cirrhose), avec une perméabilité capillaire accrue, avec une perte de protéines due à des brûlures étendues ou à des conditions cataboliques (septicémie sévère, néoplasmes malins), avec un syndrome néphrotique accompagné d'albuminurie et jeûne. Les troubles circulatoires, caractérisés par un flux sanguin lent, entraînent une augmentation du flux d'albumine dans l'espace intercellulaire et l'apparition d'œdèmes. Une augmentation rapide de la perméabilité capillaire s'accompagne d'une forte diminution du volume sanguin, ce qui entraîne une baisse de la pression artérielle et se manifeste cliniquement par un choc. L'albumine est la protéine de transport la plus importante. Il transporte les acides gras libres, la bilirubine non conjuguée Ca2+, Cu2+, le tryptophane, la thyroxine et la triiodothyronine. De nombreux médicaments (aspirine, dicumarol, sulfamides) se lient à l'albumine présente dans le sang. Ce fait doit être pris en compte lors du traitement de maladies accompagnées d'hypoalbuminémie, car dans ces cas, la concentration de médicament libre dans le sang augmente. En outre, il ne faut pas oublier que certains médicaments peuvent entrer en compétition pour les sites de liaison de la molécule d'albumine avec la bilirubine et entre eux.

Transthyrétine (préalbumine ) est appelée préalbumine liant la thyroxine.C'est une protéine de phase aiguë. La transthyrétine appartient à la fraction albumine, elle possède une molécule tétramère. Il est capable de fixer la protéine liant le rétinol dans un centre de liaison et jusqu'à deux molécules de thyroxine et de triiodothyronine dans l'autre.

La connexion avec ces ligands s'effectue indépendamment les uns des autres. Dans le transport de cette dernière, la transthyrétine joue un rôle nettement moindre que la globuline liant la thyroxine.

α1 - L'antitrypsine est classée comme α1-globuline. Il inhibe un certain nombre de protéases, notamment l'enzyme élastase, qui est libérée par les neutrophiles et détruit l'élastine dans les alvéoles des poumons. Si l'α1-antitrypsine est déficiente, un emphysème et une hépatite peuvent survenir, conduisant à une cirrhose du foie. Il existe plusieurs formes polymorphes d'α1-antitrypsine, dont une pathologique. Chez les personnes homozygotes pour deux allèles défectueux du gène de l'antitrypsine, l'α1-antitrypsine est synthétisée dans le foie, qui forme des agrégats qui détruisent les hépatocytes. Cela conduit à une perturbation de la sécrétion de cette protéine par les hépatocytes et à une diminution de la teneur en α1-antitrypsine dans le sang.

L'haptoglobine représente environ un quart de toutes les α2-globulines. Lors de l'hémolyse intravasculaire des érythrocytes, l'haptoglobine forme un complexe avec l'hémoglobine, qui est détruite dans les cellules RES. Alors que l'hémoglobine libre, qui a un poids moléculaire de 65 kDa, peut être filtrée ou agrégée dans les glomérules, le complexe hémoglobine-haptoglobine a un poids moléculaire trop important (155 kDa) pour traverser les glomérules. Par conséquent, la formation d’un tel complexe empêche l’organisme de perdre le fer contenu dans l’hémoglobine. La détermination de la teneur en haptoglobine a une valeur diagnostique: par exemple, une diminution de la concentration d'haptoglobine dans le sang est observée dans l'anémie hémolytique. Ceci s'explique par le fait qu'avec T1/2 de l'haptoglobine, soit 5 jours, et T1/2 du complexe hémoglobine - haptoglobine (environ 90 minutes), une augmentation du flux d'hémoglobine libre dans le sang lors de l'hémolyse des érythrocytes entraînera une forte diminution de la teneur en haptoglobine libre dans le sang. L'haptoglobine est classée comme aux protéines de la phase aiguë, sa teneur dans le sang augmente dans les maladies inflammatoires aiguës.

		Concentration sérique, g/l
Albumine	Transthyrétine
	Albumen		Maintien de la pression osmotique, transport des acides gras, bilirubine, acides biliaires, hormones stéroïdes, médicaments, ions inorganiques, réserve d'acides aminés
α1-globulines	α1-Antitrypsine		Inhibiteur de protéinase
			Transport du cholestérol
	Prothrombine		Facteur II de la coagulation sanguine
	Transcortine		Transport de cortisol, corticostérone, progestérone
	α1-glycoprotéine acide		Transport de progestérone
	Globuline liant la thyroxine		Transport de la thyroxine et de la triiodothyronine
α2-globulines	Céruloplasmine		Transport d'ions cuivre, oxydoréductase
	Antithrombine III		Inhibiteur de protéase plasmatique
	Haptoglobine		Liaison à l'hémoglobine
	α2-Macroglobuline		Inhibiteur de protéinase plasmatique, transport du zinc
	Protéine liant le rétinol		Transport du rétinol
	Protéine liant la vitamine D		Transport du calciférol
β-globulines			Transport du cholestérol
	Transferrine		Transport d'ions fer
	Fibrinogène		Facteur de coagulation sanguine I
	Transcobalamine		Transport de la vitamine B12
	Protéine liant la globuline		Transport de testostérone et d'estradiol
	Protéine C-réactive		Activation du complément
γ-globulines			Anticorps tardifs
			Des anticorps qui protègent les muqueuses
			Anticorps précoces
			Récepteurs des lymphocytes B

Diagnostic enzymatique - des méthodes de diagnostic de maladies, d'états pathologiques et de processus basés sur la détermination de l'activité des enzymes dans les fluides biologiques. Un groupe spécial comprend les méthodes de diagnostic immuno-enzymatiques, qui consistent à utiliser des anticorps chimiquement liés à une enzyme pour déterminer dans les liquides des substances qui forment des complexes antigène × anticorps avec ces anticorps. Le recours aux tests enzymatiques est un critère important dans la reconnaissance des enzymopathies congénitales, caractérisées par des troubles métaboliques et vitaux spécifiques dus à l'absence ou au déficit d'une enzyme particulière. Les enzymes sont des molécules protéiques spécifiques de haut poids moléculaire qui sont des catalyseurs biologiques, c'est-à-dire accélération des réactions chimiques se produisant dans les organismes vivants. La pénétration des enzymes des cellules dans le liquide extracellulaire, puis dans le sang, l'urine ou d'autres fluides biologiques est un indicateur extrêmement sensible de dommages aux membranes plasmiques ou d'une perméabilité accrue (par exemple, en raison d'une hypoxie, d'une hypoglycémie, d'une exposition à certaines substances pharmacologiques , agents infectieux, toxines). Cette circonstance est à la base du diagnostic de lésions des cellules d'organes et de tissus par le phénomène d'hyperenzymemie qui l'accompagne, et l'augmentation détectée de l'activité de l'enzyme ou de son isoforme peut avoir divers degrés de spécificité pour l'organe endommagé. La distribution des isoenzymes individuelles dans les tissus est plus spécifique à un tissu particulier que l'activité enzymatique totale, c'est pourquoi l'étude de certaines isoenzymes est devenue importante pour le diagnostic précoce des dommages causés aux organes et tissus individuels. Par exemple, la détermination de l'activité des isoenzymes de la créatine phosphokinase dans le sang est largement utilisée pour le diagnostic de l'infarctus aigu du myocarde., lactate déshydrogénase pour le diagnostic des lésions hépatiques et cardiaques, la phosphatase acide et la reconnaissance du cancer de la prostate La valeur diagnostique des tests enzymatiques est assez élevée ; cela dépend à la fois de la spécificité de ce type d'hyperenzymemie pour certaines maladies, et du degré de sensibilité du test, c'est-à-dire la multiplicité de l'augmentation de l'activité enzymatique dans une maladie donnée par rapport aux valeurs normales. Cependant, le moment du test est d'une grande importance, car l'apparition et la durée de l'hyperenzymeémie après lésion d'un organe sont différentes et sont déterminées par le rapport entre le taux d'entrée de l'enzyme dans la circulation sanguine et le taux de son inactivation. Pour certaines maladies, la fiabilité de leur diagnostic peut être augmentée en étudiant non pas une, mais plusieurs isoenzymes. Par exemple, la fiabilité du diagnostic d'infarctus aigu du myocarde augmente si, à certains moments, on note une augmentation de l'activité de la créatine phosphokinase, de la lactate déshydrogénase et de l'aminotransférase aspartique. Le degré d'hyperenzymeémie détectée reflète objectivement la gravité et l'étendue des lésions organiques, ce qui permet de prédire l'évolution de la maladie.

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[06-011 ] Fractions protéiques dans le lactosérum

500 roubles.

Commande

Détermination des changements quantitatifs et qualitatifs dans les principales fractions de protéines sanguines, utilisées pour le diagnostic et le contrôle du traitement de l'inflammation aiguë et chronique d'origine infectieuse et non infectieuse, ainsi que des maladies oncologiques (gammopathies monoclonales) et de certaines autres maladies.

Synonymes russe

Protéinogramme.

SynonymesAnglais

Électrophorèse des protéines sériques (SPE, SPEP).

Méthode de recherche

Électrophorèse sur plaques de gel d'agarose.

Unités

G/l (grammes par litre), % (pour cent).

Quel biomatériau peut-on utiliser pour la recherche ?

Sang veineux.

Comment bien se préparer à la recherche ?

1. Ne mangez pas 12 heures avant le test.
2. Évitez le stress physique et émotionnel et ne fumez pas pendant 30 minutes avant le test.

Informations générales sur l'étude

Les protéines sériques totales comprennent l'albumine et les globulines, qui se trouvent normalement dans un certain rapport qualitatif et quantitatif. Il peut être évalué à l’aide de plusieurs méthodes de laboratoire. L'électrophorèse sur gel de protéine agarose est une méthode permettant de séparer des molécules de protéines en fonction de leurs différentes vitesses de mouvement dans un champ électrique en fonction de leur taille, de leur charge et de leur forme. Lors de la séparation des protéines totales du sérum sanguin, il est possible d'identifier 5 fractions principales. Lors de l'électrophorèse, les fractions protéiques sont déterminées sous forme de bandes de différentes largeurs avec une localisation caractéristique dans le gel, spécifique à chaque type de protéine. Pour déterminer la proportion de chaque fraction dans la quantité totale de protéines, l'intensité des bandes est évaluée. Par exemple, la principale fraction protéique du lactosérum est l’albumine. Il représente environ les 2/3 de toutes les protéines sanguines. L'albumine correspond à la bande la plus intense obtenue par électrophorèse des protéines du sérum sanguin d'une personne saine. Les autres fractions sériques détectées par électrophorèse comprennent : alpha-1 (principalement alpha-1-antitrypsine), alpha-2 (alpha-2-macroglobuline et haptoglobine), bêta (transferrine et composant du complément C3) et gamma-globulines (immunoglobulines). Divers processus inflammatoires aigus et chroniques et maladies tumorales s'accompagnent de modifications du rapport normal des fractions protéiques. L'absence de bande peut indiquer un déficit en protéines, comme en témoignent les déficits immunitaires ou le déficit en alpha-1 antitrypsine. Un excès de toute protéine s'accompagne d'une augmentation de l'intensité de la bande correspondante, ce qui est le plus souvent observé dans diverses gammapathies. Le résultat de la séparation électrophorétique des protéines peut être présenté graphiquement, chaque fraction étant caractérisée par une certaine hauteur, reflétant sa part dans la protéine sérique totale. Une augmentation pathologique de la proportion d'une fraction quelconque est appelée « pic », par exemple « pic M » dans le myélome multiple.

L'étude des fractions protéiques joue un rôle particulier dans le diagnostic des gammapathies monoclonales. Ce groupe de maladies comprend le myélome multiple, la gammapathie monoclonale d'origine inconnue, la macroglobulinémie de Waldenström et quelques autres affections. Ces maladies sont caractérisées par une prolifération clonale de lymphocytes B ou de plasmocytes, dans laquelle se produit une production incontrôlée d'un type (un idiotype) d'immunoglobulines. Lors de la séparation des protéines sériques de patients atteints de gammapathie monoclonale par électrophorèse, des changements caractéristiques sont observés - l'apparition d'une bande étroite et intense dans la zone de gammaglobuline, appelée pic M ou protéine M. Le pic M peut refléter une surproduction de n'importe quelle immunoglobuline (à la fois des IgG dans le myélome multiple et des IgM dans la macroglobulinémie de Waldenström et des IgA dans la gammapathie monoclonale d'origine inconnue). Il est important de noter que la méthode d’électrophorèse sur gel d’agarose ne permet pas de différencier les différentes classes d’immunoglobulines les unes des autres. L'immunoélectrophorèse est utilisée à cet effet. De plus, cette étude permet de donner une estimation approximative de la quantité d'immunoglobuline pathologique. À cet égard, l'étude n'est pas indiquée pour le diagnostic différentiel du myélome multiple et de la gammapathie monoclonale d'origine inconnue, car elle nécessite une mesure plus précise de la quantité de protéine M. En revanche, si le diagnostic de myélome multiple a été vérifié, l’électrophorèse sur gel d’agarose peut être utilisée pour évaluer la dynamique des protéines M tout en surveillant le traitement. Il est à noter que 10 % des patients atteints de myélome multiple ne présentent aucune anomalie au niveau du protéinogramme. Ainsi, un protéinogramme normal obtenu par électrophorèse sur gel d'agarose n'exclut pas complètement cette maladie.

Un autre exemple de gammapathie détectée par électrophorèse est sa variété polyclonale. Elle se caractérise par une surproduction de divers types (diverses idiotypes) d'immunoglobulines, définie comme une augmentation uniforme de l'intensité de la bande des gammaglobulines en l'absence de pics. La gammapathie polyclonale est observée dans de nombreuses maladies inflammatoires chroniques (infectieuses et auto-immunes), ainsi que dans les pathologies hépatiques (hépatite virale).

L'étude des fractions protéiques du sérum sanguin permet de diagnostiquer divers syndromes d'immunodéficience. Un exemple est l'agammaglobulinémie de Bruton, dans laquelle la concentration de toutes les classes d'immunoglobulines diminue. L'électrophorèse des protéines sériques d'un patient atteint de la maladie de Bruton est caractérisée par l'absence ou une intensité extrêmement faible de la bande de gamma globuline. La faible intensité de la bande alpha 1 est un signe diagnostique caractéristique d’un déficit en alpha 1 antitrypsine.

Un large éventail de conditions dans lesquelles des changements qualitatifs et quantitatifs sont observés dans le protéinogramme comprennent diverses maladies (de l'insuffisance cardiaque chronique à l'hépatite virale). Malgré la présence de quelques écarts typiques dans le protéinogramme, qui permettent dans certains cas de diagnostiquer la maladie avec une certaine confiance, le résultat de l'électrophorèse des protéines sériques ne peut généralement pas servir de critère de diagnostic sans ambiguïté. Par conséquent, l'interprétation de l'étude des fractions protéiques du sang est réalisée en tenant compte de données cliniques, de laboratoire et instrumentales supplémentaires.

A quoi sert la recherche ?

• Évaluer le rapport qualitatif et quantitatif des principales fractions protéiques chez les patients atteints de maladies infectieuses aiguës et chroniques, de maladies auto-immunes et de certaines maladies du foie (hépatite virale chronique) et des reins (syndrome néphrotique).
• Pour le diagnostic et le suivi du traitement des gammapathies monoclonales (myélome multiple et gammapathie monoclonale d'origine inconnue).
• Pour le diagnostic des syndromes d'immunodéficience (agammaglobulinémie de Bruton).

Quand est prévue l’étude ?

• Lors de l'examen d'un patient atteint de maladies infectieuses aiguës ou chroniques, de maladies auto-immunes et de certaines maladies du foie (hépatite virale chronique) et des reins (syndrome néphrotique).
• Pour les symptômes du myélome multiple : fractures pathologiques ou douleurs osseuses, faiblesse non motivée, fièvre persistante, maladies infectieuses récurrentes.
• S'il existe des anomalies dans d'autres tests de laboratoire suggérant un myélome multiple : hypercalcémie, hypoalbuminémie, leucopénie et anémie.
• En cas de suspicion d'un déficit en alpha-1-antitrypsine, d'une maladie de Bruton ou d'autres déficits immunitaires.

Que signifient les résultats ?

Valeurs de référence

• Protéines totales

Composant	Valeurs de référence
Albumine, %
Alpha-1-globuline,%
Alpha-2-globuline,%
Bêta-1-globuline,%
Bêta-2-globuline,%
Gammaglobuline,%

Raisons d'augmenter la fraction d'albumine :

• grossesse;
• déshydratation;
• alcoolisme.

Raisons de la diminution de la fraction d'albumine :

• cholécystite aiguë;
• diabète;
• maladies inflammatoires et tumorales du tractus gastro-intestinal;
• le syndrome néphrotique;
• syndrome néphritique;
• leucémie;
• lymphome;
• Insuffisance cardiaque chronique;
• macroglobulinémie;
• myélome multiple;
• ostéomyélite;
• ulcère gastroduodénal;
• pneumonie;
• sarcoïdose;
• le lupus érythémateux disséminé;
• colite ulcéreuse non spécifique ;
• prendre des glucocorticoïdes.

Raisons de l'augmentation de la fraction alpha-1-globuline :

• maladies inflammatoires aiguës ou chroniques ;
• lymphogranulomatose;
• cirrhose du foie;
• ulcère gastroduodénal;
• grossesse;
• stresser;

Raisons d'une diminution de la fraction alpha-1-globuline :

• déficit en alpha-1 antitrypsine ;
• hépatite virale aiguë.

Raisons d'augmenter la fraction alpha-2-globuline :

• rhumatisme articulaire aigu;
• glomérulonéphrite chronique;
• cirrhose du foie;
• diabète;
• dysprotéinémie;
• lymphogranulomatose;
• vieillesse et petite enfance;
• le syndrome néphrotique;
• ostéomyélite;
• ulcère gastroduodénal;
• pneumonie;
• périartérite noueuse;
• polyarthrite rhumatoïde;
• sarcoïdose;
• stresser;
• le lupus érythémateux disséminé;
• malabsorption;

Raisons d'une diminution de la fraction alpha-2-globuline :

• hépatite virale aiguë;
• hypohaptoglobinémie;
• hémolyse intravasculaire;
• hyperthyroïdie;
• malabsorption.

Raisons de l'augmentation de la fraction bêta-globuline :

• maladies inflammatoires aiguës;
• diabète;
• dysprotéinémie;
• glomérulonéphrite;
• hypercholestérolémie;
• Déficience en fer;
• ictère sous-hépatique ;
• macroglobulinémie;
• le syndrome néphrotique;
• grossesse;
• polyarthrite rhumatoïde;
• sarcoïdose;
• prendre des contraceptifs oraux.

Raisons de la diminution de la fraction bêta-globuline :

• maladies auto-immunes;
• leucémie;
• lymphome;
• le syndrome néphrotique;
• sclérodermie systémique;
• stéatorrhée;
• le lupus érythémateux disséminé;
• cirrhose du foie;
• colite ulcéreuse non spécifique.

Raisons de l'augmentation de la fraction gammaglobuline :

• amylose;
• cirrhose du foie;
• la leucémie lymphocytaire chronique;
• cryoglobulinémie;
• fibrose kystique;
• thyroïdite de Hashimoto ;
• polyarthrite rhumatoïde juvénile;
• myélome multiple;
• gammapathie monoclonale d'origine inconnue ;
• polyarthrite rhumatoïde;
• sarcoïdose;
• sclérodermie systémique;
• Le syndrome de Sjogren;
• le lupus érythémateux disséminé;
• Macroglobulinémie de Waldenström.

Raisons d'une diminution de la fraction gammaglobuline :

• hépatite virale aiguë;
• agammaglobulinémie;
• glomérulonéphrite;
• leucémie;
• lymphome;
• le syndrome néphrotique;
• malabsorption;
• la sclérodermie;
• stéatorrhée;
• colite ulcéreuse non spécifique.

Qu'est-ce qui peut influencer le résultat ?

• L'utilisation de pénicilline peut entraîner une rupture de la bande d'albumine.
• L'utilisation d'agents de radiocontraste, ainsi qu'une procédure d'hémodialyse récente, interfèrent avec l'interprétation des résultats de l'étude.
DeVita V.T. Principes et pratique de l'oncologie / V.T. DeVita, Lawrence TS, Rosenberg SA ; 8 e éd. – Lippincott Williams et Wilkins, 2008.
• Fauci et coll. Principes de médecine interne de Harrison/A. Fauci, D. Kasper, D. Longo, E. Braunwald, S. Hauser, J. L. Jameson, J. Loscalzo ; 17 éd. – The McGraw-Hill Companies, 2008.

Fractions protéiques sont des types distincts de protéines sanguines : l’albumine, les alpha1-, alpha2-, bêta- et gamma globulines. Leur étude est utilisée comme test supplémentaire dans le diagnostic de nombreuses maladies.

Avoir une valeur diagnostique importante relations quantitatives entre les protéines sériques individuelles. Pour séparer toutes les protéines sériques, une méthode d'électrophorèse est utilisée, basée sur la mobilité différente des protéines sériques dans un champ électrique.
Par électrophorèse, les protéines sont divisées en fractions suivantes : albumines et fractions de globulines (alpha1-globulines, alpha2-globulines, bêta-globulines et gamma-globulines) :

1. Globulines Alpha1: alpha1-antitrypsine, alpha1-glycoprotéine acide, alpha-1 lipoprotéine.
2. Globulines Alpha2: alpha2-macroglobuline, haptoglobine, apolipoprotéines, céruloplasmine.
3. Bêtaglobulines: transferrine, composant C3 du système du complément, bêta lipoprotéines, hémopexine.
4.Gammaglobulines: immunoglobulines - IgA, IgM, IgG.

En raison du développement de maladies inflammatoires aiguës ou exacerbées, le rapport des fractions protéiques change.
Une diminution de la quantité de l'un ou l'autre type de protéine est observée dans les déficits immunitaires, qui indiquent des processus graves dans l'organisme (maladies auto-immunes, VIH, oncologie, etc.). Un excès d'un type de protéine ou d'un autre indique une gammapathie monoclonale (production de types anormaux d'immunoglobulines). Les conséquences de la gammapathie comprennent le myélome multiple (cancer des cellules plasmatiques), la macroglobulinémie de Waldenström (tumeur de la moelle osseuse), etc.

L'étude des fractions protéiques est plus informative sur le plan diagnostique que la détermination uniquement des protéines totales ou de l'albumine. Dans de nombreuses maladies, le pourcentage de fractions protéiques change souvent, bien que la teneur totale en protéines du sérum sanguin reste dans les limites normales.
Dans certaines maladies, des protéines apparaissent dans le sang qui diffèrent physiquement, chimiquement et immunologiquement des protéines sériques ordinaires. On les appelle immunoglobulines monoclonales (paraprotéines, protéines M). Lors de l'électrophorèse des protéines du sérum sanguin, la présence de paraprotéines est indiquée par l'apparition sur l'électrophérogramme d'une fraction supplémentaire (absente chez les personnes en bonne santé) étroite et fortement limitée de protéines (également appelée gradient M) dans la région des gammaglobulines. .
La détection des paraprotéines est plus typique dans les hémoblastoses paraprotéinémiques (myélome, macroglobulinémie de Waldenström, maladie des chaînes lourdes), moins fréquente dans l'hépatite chronique et chez certains patients âgés. Des concentrations élevées de protéine C-réactive et de fibrinogène peuvent imiter la protéine M.

Augmentation des globulines alpha 1 et alpha 2 peut être observé dans les cas aigus et d'exacerbation de processus inflammatoires chroniques, dans les maladies diffuses du tissu conjonctif (lupus érythémateux disséminé, rhumatismes, polyarthrite rhumatoïde, etc.), les tumeurs malignes et certaines maladies rénales survenant avec le syndrome néphrotique (glomérulonéphrite, amylose, etc.) .

Diminution des niveaux d'alpha-2-globuline peut être observé dans la pancréatite chronique, le diabète sucré et, plus rarement, dans l'hépatite toxique. Une augmentation de la teneur en bêta-globulines survient le plus souvent chez les personnes souffrant de troubles du métabolisme des lipides (graisses), notamment les patients souffrant d'athérosclérose, de maladie coronarienne et d'hypertension.

Diminution des bêtaglobulines Elle est moins fréquente et est généralement causée par un déficit général en protéines plasmatiques.

Augmenter la quantité de gammaglobulines , qui sont les principaux « fournisseurs » d'anticorps, sont souvent observés dans les maladies chroniques du foie (hépatite chronique, cirrhose), les infections chroniques, certaines maladies auto-immunes (polyarthrite rhumatoïde, hépatite chronique auto-immune, etc.), le myélome.

Diminution des gammaglobulines dans le sang se retrouve normalement chez les enfants âgés de 3 à 4 mois (diminution physiologique), et chez les adultes, il est toujours de nature pathologique et indique généralement des déficits immunitaires congénitaux ou acquis, souvent observés dans le lupus érythémateux disséminé.

Indications aux fins de l'étude

1. Myélome multiple ;
2. Macroglobulinémie de Waldenström ;
3. Hypogammaglobulinémie ;
4. Agamma-A-globulinémie ;
5. Analbuminémie ;
6. Perturbation du métabolisme de l'alpha-antitrypsine ;
7. Cirrhose du foie ;
8. Examen des patients atteints d'infections aiguës et chroniques

Préparation à l'étude

Aucune préparation particulière n’est requise pour l’étude. Il est nécessaire de respecter les exigences générales de préparation à la recherche.

RÈGLES GÉNÉRALES:

1. Pour la plupart des études, il est recommandé de donner son sang le matin, de 8h à 11h, à jeun (au moins 8 heures doivent s'écouler entre le dernier repas et le prélèvement sanguin, vous pouvez boire de l'eau comme d'habitude) , la veille de l'étude, un dîner léger avec une restriction de consommation d'aliments gras. Pour les tests d'infection et les études d'urgence, il est acceptable de donner du sang 4 à 6 heures après le dernier repas.

2. ATTENTION! Règles particulières de préparation pour un certain nombre de tests : strictement à jeun, après un jeûne de 12 à 14 heures, vous devez donner du sang pour la gastrine-17, le profil lipidique (cholestérol total, cholestérol HDL, cholestérol LDL, cholestérol VLDL, triglycérides, lipoprotéines). (a), apolipo-protène A1, apolipoprotéine B); Le test de tolérance au glucose est effectué le matin à jeun après 12 à 16 heures de jeûne.

3. La veille de l'étude (dans les 24 heures), évitez l'alcool, toute activité physique intense et la prise de médicaments (en consultation avec votre médecin).

4. 1 à 2 heures avant de donner du sang, évitez de fumer, ne buvez pas de jus, de thé, de café, vous pouvez boire de l'eau plate. Évitez le stress physique (courir, monter rapidement les escaliers), l'excitation émotionnelle. Il est recommandé de se reposer et de se calmer 15 minutes avant de donner du sang.

5. Vous ne devez pas donner de sang pour des tests de laboratoire immédiatement après des procédures physiothérapeutiques, des examens instrumentaux, des examens radiographiques et échographiques, des massages et d'autres procédures médicales.

6. Lors du suivi des paramètres de laboratoire au fil du temps, il est recommandé d'effectuer des tests répétés dans les mêmes conditions - dans le même laboratoire, donner du sang à la même heure de la journée, etc.

7. Le sang destiné à la recherche doit être donné avant de commencer à prendre des médicaments ou au plus tôt 10 à 14 jours après leur arrêt. Pour évaluer le contrôle de l'efficacité du traitement avec n'importe quel médicament, une étude doit être menée 7 à 14 jours après la dernière dose du médicament.

Si vous prenez des médicaments, assurez-vous d'en informer votre médecin.