Hémogramme

Hémogramme(Sang grec haima + notation gramma) – test sanguin clinique. Comprend des données sur le nombre de toutes les cellules sanguines, leurs caractéristiques morphologiques, l'ESR, la teneur en hémoglobine, l'indice de couleur, l'hématocrite, le rapport des différents types de leucocytes, etc.

Le sang destiné à la recherche est prélevé 1 heure après une piqûre pulmonaire au doigt (lobe de l'oreille ou talon chez le nouveau-né et le jeune enfant). Le site de ponction est traité avec un coton-tige imbibé d'alcool éthylique à 70 %. La peau est percée avec une lance de scarificateur jetable standard. Le sang doit circuler librement. Vous pouvez utiliser du sang prélevé dans une veine.

Avec l'épaississement du sang, les concentrations d'hémoglobine peuvent augmenter ; avec une augmentation du volume du plasma sanguin, une diminution peut survenir.

La détermination du nombre de cellules sanguines est effectuée dans la chambre de comptage de Goryaev. La hauteur de la chambre, la superficie de la grille et ses divisions, ainsi que la dilution du sang prélevé pour le test permettent de déterminer le nombre d'éléments formés dans un certain volume de sang. La caméra de Goryaev peut être remplacée par des compteurs automatiques. Le principe de leur fonctionnement repose sur la conductivité électrique différente des particules en suspension dans un liquide.

Nombre normal de globules rouges dans 1 litre de sang

Une diminution du nombre de globules rouges (érythrocytopénie) est caractéristique de l'anémie : une augmentation est observée en cas d'hypoxie, de malformations cardiaques congénitales, d'insuffisance cardiovasculaire, d'érythrémie, etc.

Le nombre de plaquettes est compté selon diverses méthodes (dans des frottis sanguins, dans la chambre Goryaev, à l'aide de compteurs automatiques). Chez l'adulte, la numération plaquettaire est 180,0–320,0×10 9 /l. Une augmentation du nombre de plaquettes est observée dans les néoplasmes malins, la leucémie myéloïde chronique, l'ostéomyélofibrose, etc. Une faible numération plaquettaire peut être le symptôme de diverses maladies, telles que le purpura thrombocytopénique. La thrombocytopénie immunitaire survient le plus souvent en pratique clinique. Le nombre de réticulocytes est compté dans des frottis sanguins ou dans la chambre Goryaev. Chez l'adulte, leur contenu est 2 à 10 ‰.

Le nombre normal de globules blancs chez les adultes varie de 4,0 avant 9,0 × 10 9 /l. Chez les enfants, il est légèrement plus grand. Le nombre de leucocytes est inférieur 4,0 × 10 9 /l est désignée par le terme « leucopénie », plus 10,0 × 10 9 /l– le terme « leucocytose ». Le nombre de leucocytes chez une personne en bonne santé n'est pas constant et peut fluctuer considérablement au cours de la journée (biorythmes circadiens). L'amplitude des fluctuations dépend de l'âge, du sexe, des caractéristiques constitutionnelles, des conditions de vie, de l'activité physique, etc. Le développement de la leucopénie est provoqué par plusieurs mécanismes, par exemple une diminution de la production de leucocytes par la moelle osseuse, qui survient en cas d'hypoplasie et l'anémie ferriprive. La leucocytose est généralement associée à une augmentation du nombre de neutrophiles, le plus souvent due à une augmentation de la production de leucocytes ou de leur redistribution dans le lit vasculaire ; observé dans de nombreuses conditions du corps, par exemple en cas de stress émotionnel ou physique, avec un certain nombre de maladies infectieuses, d'intoxications, etc. Normalement, les leucocytes dans le sang d'un adulte se présentent sous diverses formes, qui sont distribuées dans des préparations colorées dans les ratios suivants :

La détermination de la relation quantitative entre les formes individuelles de leucocytes (formule leucocytaire) revêt une importance clinique. Le plus souvent, on observe ce qu'on appelle le déplacement de la formule leucocytaire vers la gauche. Elle se caractérise par l'apparition de formes immatures de leucocytes (cellules en bandes, métamyélocytes, myélocytes, blastes...). On l'observe dans les processus inflammatoires d'étiologies diverses, la leucémie.

Le tableau morphologique des éléments formés est examiné au microscope sur des frottis sanguins colorés. Il existe plusieurs façons de colorer les frottis sanguins, en fonction de l'affinité chimique des éléments cellulaires avec certains colorants à l'aniline. Ainsi, les inclusions cytoplasmiques sont colorées métachromatiquement avec le colorant organique azur de couleur violet vif (azurophilie). Dans les frottis sanguins colorés, la taille des leucocytes, lymphocytes, érythrocytes (microcytes, macrocytes et mégalocytes), leur forme, leur couleur, par exemple la saturation d'un érythrocyte en hémoglobine (indicateur de couleur), la couleur du cytoplasme des leucocytes, lymphocytes , sont déterminés. Un faible indice de couleur indique une hypochromie; on l'observe dans l'anémie provoquée par une carence en fer dans les érythrocytes ou par sa non-utilisation pour la synthèse de l'hémoglobine. Un indice de couleur élevé indique une hyperchromie dans l'anémie causée par une carence en vitamines DANS 12 et (ou) acide folique, hémolyse.

La vitesse de sédimentation des érythrocytes (VSE) est déterminée par la méthode Panchenkov, basée sur la propriété des globules rouges à se déposer lorsque du sang non coagulé est placé dans une pipette verticale. La VS dépend du nombre de globules rouges et de leur taille. Le volume et la capacité à former des agglomérats, la température ambiante, la quantité de protéines plasmatiques sanguines et le rapport de leurs fractions. Une ESR accrue peut survenir au cours de processus infectieux, immunopathologiques, inflammatoires, nécrotiques et tumoraux. La plus grande augmentation de l'ESR est observée lors de la synthèse de protéines pathologiques, typiques du myélome, de la macroglobulinémie de Waldenström, de la maladie des chaînes légères et lourdes, ainsi que de l'hyperfibrinogénémie. Il convient de garder à l'esprit qu'une diminution de la teneur en fibrinogène dans le sang peut compenser une modification du rapport albumine/globuline, de sorte que la VS reste normale ou ralentit. Dans les maladies infectieuses aiguës (par exemple, grippe, mal de gorge), l'ESR la plus élevée est possible pendant la période de diminution de la température corporelle, avec le développement inverse du processus. Une VS lente est beaucoup moins fréquente, par exemple en cas d'érythrémie, d'érythrocytose secondaire, d'augmentation de la concentration d'acides biliaires et de pigments biliaires dans le sang, d'hémolyse, de saignement, etc.

L'hématocrite - le rapport volumétrique des éléments formés du sang et du plasma - donne une idée du volume total de globules rouges.

Nombre d'hématocrite normal

Il est déterminé à l'aide de l'hématocrite, qui est constitué de deux capillaires gradués en verre courts placés dans une buse spéciale. L'hématocrite dépend du volume de globules rouges dans la circulation sanguine, de la viscosité du sang, de la vitesse du flux sanguin et d'autres facteurs. Il augmente avec la déshydratation, la thyréotoxicose, le diabète sucré, l'occlusion intestinale, la grossesse, etc. Un faible indice d'hématocrite est observé en cas de saignement, d'insuffisance cardiaque et rénale, de jeûne et de septicémie.

Les indicateurs d'hémogramme permettent généralement de naviguer dans les particularités du processus pathologique. Ainsi, une légère leucocytose neutrophile est possible avec une évolution bénigne de maladies infectieuses et de processus purulents ; l'aggravation est indiquée par une hyperleucocytose neutrophile. Ces hémogrammes sont utilisés pour surveiller l'effet de certains médicaments. Ainsi, une détermination régulière de la teneur en hémoglobine des érythrocytes est nécessaire pour établir un régime de prise de suppléments de fer chez les patients souffrant d'anémie ferriprive, ainsi que le nombre de leucocytes et de plaquettes dans le traitement de la leucémie avec des médicaments cytostatiques.

Structure et fonctions de l'hémoglobine

Hémoglobine- le composant principal de l'érythrocyte et principal pigment respiratoire, assure le transfert de l'oxygène ( À PROPOS 2 ) des poumons aux tissus et au dioxyde de carbone ( CO 2 ) des tissus aux poumons. De plus, il joue un rôle important dans le maintien de l’équilibre acido-basique du sang. On estime qu’un globule rouge contient environ 340 000 000 de molécules d’hémoglobine, chacune composée d’environ 103 atomes. En moyenne, le sang humain contient environ 750 g d'hémoglobine.

L'hémoglobine est une protéine complexe appartenant au groupe des hémoprotéines, dont le composant protéique est représenté par la globine et le composant non protéique par quatre composés identiques de porphyrine de fer appelés hèmes. L'atome de fer (II) situé au centre de l'hème donne au sang sa couleur rouge caractéristique ( voir fig. 1). La propriété la plus caractéristique de l'hémoglobine est l'addition réversible de gaz À PROPOS 2 , CO 2 et etc.

Riz. 1. Structure de l'hémoglobine

Il a été constaté que l'hème acquiert la capacité de transporter À PROPOS 2 seulement s'il est entouré et protégé par une protéine spécifique - la globine (l'hème lui-même ne lie pas l'oxygène). Généralement lors de la connexion À PROPOS 2 avec du fer ( Fe) un ou plusieurs électrons sont transférés de manière irréversible depuis les atomes Fe aux atomes À PROPOS 2 . Autrement dit, une réaction chimique se produit. Il a été prouvé expérimentalement que la myoglobine et l'hémoglobine ont une capacité unique à se lier de manière réversible. Ô 2 sans oxydation de l'hème Fe 2+ en Fe 3+ .

Ainsi, le processus de respiration, qui semble si simple à première vue, s’effectue en réalité grâce à l’interaction de nombreux types d’atomes dans des molécules géantes d’une extrême complexité.

Dans le sang, l'hémoglobine existe sous au moins quatre formes : oxyhémoglobine, désoxyhémoglobine, carboxyhémoglobine et méthémoglobine. Dans les érythrocytes, les formes moléculaires de l'hémoglobine sont capables d'interconversion, leur rapport est déterminé par les caractéristiques individuelles de l'organisme.

Comme toute autre protéine, l’hémoglobine possède un certain ensemble de caractéristiques grâce auxquelles elle peut être distinguée des autres substances protéiques et non protéiques en solution. Ces caractéristiques incluent le poids moléculaire, la composition en acides aminés, la charge électrique et les propriétés chimiques.

En pratique, les propriétés électrolytiques de l'hémoglobine sont le plus souvent utilisées (les méthodes conductrices de son étude sont basées sur cela) et la capacité de l'hème à attacher divers groupes chimiques conduisant à un changement de valence Fe et coloration en solution (méthodes calorimétriques). Cependant, de nombreuses études ont montré que le résultat des méthodes conductrices de détermination de l'hémoglobine dépend de la composition électrolytique du sang, ce qui rend difficile l'utilisation d'une telle étude en médecine d'urgence.

Structure et fonctions de la moelle osseuse

Moelle(Medulla ossium) est l'organe central de l'hématopoïèse, situé dans la substance spongieuse des os et des cavités médullaires. Il remplit également les fonctions de protection biologique de l'organisme et de formation osseuse.

Chez l'homme, la moelle osseuse (BM) apparaît pour la première fois au 2ème mois de l'embryogenèse dans la clavicule, au 3ème mois - dans les omoplates, les côtes, le sternum, les vertèbres, etc. Au 5ème mois de l'embryogenèse, la moelle osseuse fonctionne comme organe hématopoïétique principal, assurant une hématopoïèse médullaire différenciée avec des éléments des séries granulocytaires, érythrocytaires et mégacarciocytaires.

Dans le corps humain adulte, on distingue la BM rouge, représentée par le tissu hématopoïétique actif, et la jaune, constituée de cellules adipeuses. Le CM rouge remplit les espaces entre les trabécules osseuses de la substance spongieuse des os plats et les épiphyses des os longs. Il a une couleur rouge foncé et une consistance semi-liquide, constitué de stroma et de cellules de tissu hématopoïétique. Le stroma est formé de tissu réticulaire, il est représenté par des fibroblastes et des cellules endothéliales ; contient un grand nombre de vaisseaux sanguins, principalement de larges capillaires sinusoïdaux à parois minces. Le stroma participe au développement et au fonctionnement de l'os. Dans les espaces entre les structures du stroma se trouvent des cellules impliquées dans les processus d'hématopoïèse : cellules souches, cellules progénitrices, érythroblastes, myéloblastes, monoblastes, mégacaryoblastes, promyélocytes, myélocytes, métamyélocytes, mégacaryocytes, macrophages et cellules sanguines matures.

Les cellules sanguines en formation dans la BM rouge sont disposées sous forme d'îlots. Dans ce cas, les érythroblastes entourent le macrophage, qui contient du fer, nécessaire à la construction de la partie hémine de l'hémoglobine. Au cours du processus de maturation, des leucocytes granulaires (granulocytes) se déposent dans la BM rouge, leur contenu est donc 3 fois supérieur à celui des érythrokaryocytes. Les mégacaryocytes sont étroitement associés aux capillaires sinusoïdaux ; une partie de leur cytoplasme pénètre dans la lumière du vaisseau sanguin. Les fragments de cytoplasme séparés sous forme de plaquettes passent dans la circulation sanguine. Les lymphocytes en formation entourent étroitement les vaisseaux sanguins. Les précurseurs lymphocytaires et les lymphocytes B se développent dans la moelle osseuse rouge. Normalement, seules les cellules sanguines matures pénètrent dans la paroi des vaisseaux sanguins de la moelle osseuse, de sorte que l'apparition de formes immatures dans la circulation sanguine indique un changement de fonction ou des dommages à la barrière médullaire. Le CM occupe l'une des premières places dans l'organisme en termes de propriétés reproductrices. En moyenne, une personne produit :

Dans l'enfance (après 4 ans), la BM rouge est progressivement remplacée par des cellules graisseuses. Vers l'âge de 25 ans, les diaphyses des os tubulaires sont entièrement remplies de moelle jaune ; dans les os plats, elle occupe environ 50 % du volume de la moelle osseuse. Le CM jaune ne remplit normalement pas de fonction hématopoïétique, mais en cas de pertes sanguines importantes, des foyers d'hématopoïèse y apparaissent. Avec l'âge, le volume et la masse de BM changent. Si chez les nouveau-nés, il représente environ 1,4 % du poids corporel, chez un adulte, il est de 4,6 %.

La moelle osseuse participe également à la destruction des globules rouges, à la réutilisation du fer, à la synthèse de l'hémoglobine, et sert de site d'accumulation de lipides de réserve. Puisqu’il contient des lymphocytes et des phagocytes mononucléés, il participe à la réponse immunitaire.

L'activité du CM en tant que système d'autorégulation est contrôlée par le principe de rétroaction (le nombre de cellules sanguines matures affecte l'intensité de leur formation). Cette régulation est assurée par un ensemble complexe d'influences intercellulaires et humorales (poétines, lymphokines et monokines). On suppose que le principal facteur régulant l’homéostasie cellulaire est le nombre de cellules sanguines. Normalement, à mesure que les cellules vieillissent, elles sont éliminées et d’autres prennent leur place. Dans des conditions extrêmes (par exemple, saignement, hémolyse), la concentration des cellules change et un feedback est déclenché ; à l'avenir, le processus dépend de la stabilité dynamique du système et de la force de l'influence de facteurs nocifs.

Sous l'influence de facteurs endogènes et exogènes, la fonction hématopoïétique de la BM est perturbée. Souvent, les changements pathologiques survenant dans la BM, notamment au début d'une maladie, n'affectent pas les indicateurs caractérisant l'état du sang. Une diminution du nombre d'éléments cellulaires BM (hypoplasie) ou une augmentation (hyperplasie) est possible. Avec l'hypoplasie de la BM, le nombre de myélokaryocytes diminue, une cytopénie est notée et le tissu adipeux prédomine souvent sur le tissu myéloïde. L'hypoplasie de l'hématopoïèse peut être une maladie indépendante (par exemple, l'anémie aplasique). Dans de rares cas, elle accompagne des maladies telles que l'hépatite chronique, les néoplasmes malins et se produit dans certaines formes de myélofibrose, de maladie du marbre et de maladies auto-immunes. Dans certaines maladies, le nombre de cellules d'une série, par exemple rouges (aplasie partielle des globules rouges), ou de cellules de la série granulocytaire (agranulocytose), diminue. Dans un certain nombre de conditions pathologiques, en plus de l'hypoplasie de l'hématopoïèse, une hématopoïèse inefficace est possible, caractérisée par une maturation et une libération altérées des cellules hématopoïétiques dans le sang et leur mort intramédullaire.

L'hyperplasie CM survient dans diverses leucémies. Ainsi, dans la leucémie aiguë, des cellules immatures (blastes) apparaissent ; dans la leucémie chronique, le nombre de cellules morphologiquement matures augmente, par exemple les lymphocytes dans la leucémie lymphoïde, les érythrocytes dans l'érythrémie, les granulocytes dans la leucémie myéloïde chronique. L'hyperplasie des cellules érythrocytaires est également caractéristique de anémies hémolytiques,DANS 12 -anémie par carence.

L'hémoglobine non associée à l'oxygène est appelée : désoxy-hémoglobine, ferro-hémoglobine, hémoglobine réduite (Hb). L'hémoglobine liée à l'oxygène (réduite) est l'oxy-hémoglobine (HbO2). Le monoxyde de carbone lie bien l'hémoglobine - la carboxyhémoglobine (HbCO). MetHb est de l'hémoglobine oxydée, ne se combine pas avec l'oxygène ou le monoxyde de carbone, mais forme facilement des complexes avec les cyanures (utilisés en traitement).

La globine humaine adulte est un tétramère (chaînes a2 et b2), les chaînes sont reliées alternativement par des liaisons non covalentes. Il y a 4 chaînes polypeptidiques dans la molécule d'hémoglobine et chacune d'elles contient un hème. Cela signifie que chaque molécule d'hémoglobine lie 4 molécules d'oxygène. La connexion de l'hémoglobine avec l'oxygène est réalisée grâce à la liaison de coordination entre l'atome de fer et les atomes d'azote-histidine dans la chaîne polypeptidique. La poche d'hème est une fente entre les hélices où l'hème est intégré. L'histidine proximale dans la chaîne a est le résidu 87, dans la chaîne b c'est le résidu 92. Le résidu distal d'histidine dans la chaîne a est de 58, dans la chaîne b il est de 63. La liaison de l'oxygène ne se produit qu'avec du fer réduit !

L'hétérogénéité de l'hémoglobine est associée à des différences dans la structure de la globine :

1. Hémoglobines normales.

2. Hémoglobines anormales - leur présence s'accompagne d'une maladie.

Les hémoglobines commencent à être synthétisées à partir de la 6ème semaine de l'embryogenèse. Les hémoglobines normales sont les hémoglobines qui apparaissent à différentes étapes de la vie :

Hémoglobine fœtale (HbF) – existe dans la période embryonnaire de la vie humaine ; a 2 chaînes a et 2 chaînes gamma. L'HbF a une plus grande affinité pour l'oxygène que l'HbA. Hémoglobine normale (HbA) - possède 2 chaînes a et 2 chaînes b.

Les hémoglobines mineures sont des hémoglobines présentes en quantités infimes chez les adultes. L'hémoglobine A2 a une chaîne a et une chaîne delta, sa teneur dans le sang est de 2 à 3 % ; apparaît 9 à 12 semaines après la naissance. Les autres hémoglobines mineures sont Hb1b et Hb1c ; leur composition : 2 chaînes a et 2 chaînes b - ces chaînes sont modifiées (ces hémoglobines se forment grâce à l'ajout non enzymatique des chaînes b de la molécule glucose-6-phosphate aux résidus Valine N-terminaux - 6% de celui-ci). L'Hb1c est formée à partir de l'Hb1b (elle est de 1 %).

Les hémoglobines anormales sont caractérisées par un manque de fonctions de l'hémoglobine et sont le plus souvent des mutations génétiquement déterminées des séquences de chaînes d'acides aminés. Selon la manifestation, ces hémoglobines sont divisées :

1. Hémoglobines à solubilité altérée. Par exemple, l’HbS ou l’hémoglobine, qui provoque l’anémie falciforme. En position 6 de la chaîne B, AK est remplacé : de la Glutamine à la Valine. Ce changement dans la séquence AK conduit au fait que sous la forme désoxy, l'hémoglobine perd sa solubilité, ses molécules s'agrègent les unes aux autres, formant des fils et modifiant la forme de la cellule. Traitement : interdiction stricte des travaux physiques pénibles et des traitements médicamenteux.

2. Hémoglobines ayant une affinité altérée pour l'oxygène - leurs remplacements se produisent dans les zones de contact des sous-unités ou dans la poche hémique. Par exemple, HbM - une mutation de la chaîne a affecte le résidu Histidine (résidu 58) - un remplacement se produit par un résidu Tyrosine. En conséquence, MetHb se forme.

La principale protéine des globules rouges est hémoglobine(Hb), il comprend hème avec un cation fer, et sa globine contient 4 chaînes polypeptidiques.

Parmi les acides aminés de la globine, la leucine, la valine et la lysine prédominent (ils représentent jusqu'à 1/3 de tous les monomères). Normalement, le taux d’Hb dans le sang chez les hommes est de 130 à 160 g/l, chez les femmes de 120 à 140 g/l. À différentes périodes de la vie de l'embryon et de l'enfant, divers gènes responsables de la synthèse de plusieurs chaînes polypeptidiques de globine fonctionnent activement. Il existe 6 sous-unités : α, β, γ, δ, ε, ζ (respectivement alpha, bêta, gamma, delta, epsilon, zeta). Le premier et le dernier d’entre eux contiennent 141 résidus d’acides aminés et le reste 146. Ils diffèrent les uns des autres non seulement par le nombre de monomères, mais également par leur composition. Le principe de formation de la structure secondaire est le même pour toutes les chaînes : elles sont fortement (jusqu'à 75 % de la longueur) hélicoïdales du fait des liaisons hydrogène. Le placement compact dans l'espace d'une telle formation conduit à l'émergence d'une structure tertiaire ; De plus, cela crée une poche où l'hème est inséré. Le complexe résultant est maintenu grâce à environ 60 interactions hydrophobes entre la protéine et le groupe prothétique. Un globule similaire se combine avec 3 sous-unités similaires pour former une structure quaternaire. Le résultat est une protéine composée de 4 chaînes polypeptidiques (tétramère hétérogène) en forme de tétraèdre. La haute solubilité de l’Hb n’est maintenue qu’en présence de différentes paires de chaînes. Si des éléments similaires se combinent, une dénaturation rapide s’ensuit, raccourcissant la durée de vie du globule rouge.

Selon la nature des protomères inclus, on distingue : types hémoglobines normales. Au cours des 20 premiers jours de l’existence de l’embryon, des réticulocytes se forment Hb P.(Primitif) sous la forme de deux options : Hb Gower 1, constitué de chaînes zêta et epsilon reliées par paires, et Hb Gower 2 , dans lequel les séquences zêta ont déjà été remplacées par alpha. Le passage de la genèse d'un type de structure à un autre se produit lentement : d'abord, des cellules individuelles apparaissent qui produisent une variante différente. Ils stimulent des clones de nouvelles cellules qui synthétisent un type différent de polypeptide. Plus tard, les érythroblastes commencent à prédominer et remplacent progressivement les anciens. A la 8ème semaine de vie fœtale, la synthèse de l'hémoglobine commence F=α 2 γ 2, à l'approche de l'acte de naissance, apparaissent des réticulocytes contenant HbA=α 2 β 2. Chez les nouveau-nés, elle représente 20 à 30 % et chez un adulte en bonne santé, sa contribution est de 96 à 98 % de la masse totale de cette protéine. De plus, chaque globule rouge contient de l'hémoglobine. HbA2 =α 2 δ 2 (1,5 – 3 %) et fœtal HbF(généralement pas plus de 2 %). Cependant, dans certaines régions, y compris chez les indigènes de Transbaïkalie, la concentration de cette dernière espèce est portée à 4 % (normale).

Formes d'hémoglobine

Les formes suivantes de cette hémoprotéine sont décrites, résultant d'une interaction, tout d'abord, avec des gaz et d'autres composés.

• Désoxyhémoglobine – une forme de protéine sans gaz.

• Oxyhémoglobine - un produit de l'inclusion d'oxygène dans une molécule protéique. Une molécule d'Hb est capable de contenir 4 molécules de gaz.

• Carbhémoglobine élimine le CO 2 des tissus lié à la lysine de cette protéine.

• Le monoxyde de carbone, pénétrant dans les poumons avec l'air atmosphérique, traverse rapidement la membrane alvéolo-capillaire, se dissout dans le plasma sanguin, se diffuse dans les érythrocytes et interagit avec la désoxy- et/ou l'oxy-Hb :

Formé carboxyhémoglobine n'est pas capable de fixer l'oxygène sur lui-même et le monoxyde de carbone peut lier 4 molécules.

Un dérivé important de l'Hb est méthémoglobine , dans la molécule dont l'atome de fer est à l'état d'oxydation 3+. Cette forme d'hémoprotéine se forme sous l'influence de divers agents oxydants (oxydes d'azote, nitrobenzène, nitroglycérine, chlorates, bleu de méthylène), en conséquence, la quantité d'oxyHb fonctionnellement importante dans le sang diminue, ce qui perturbe l'apport d'oxygène au tissus, provoquant le développement d'une hypoxie dans ceux-ci.

Les acides aminés terminaux des chaînes de globine leur permettent de réagir avec les monosaccharides, principalement le glucose. Actuellement, on distingue plusieurs sous-types d'Hb A (de 0 à 1c), dans lesquels des oligosaccharides sont attachés à la valine des chaînes bêta. Le dernier sous-type d'hémoprotéine réagit particulièrement facilement. Sous la forme résultante sans la participation d'une enzyme glycosylé l'hémoglobine change son affinité pour l'oxygène. Normalement, cette forme d’Hb ne représente pas plus de 5 % de son montant total. Dans le diabète sucré, sa concentration augmente de 2 à 3 fois, ce qui favorise la survenue d'une hypoxie tissulaire.

Propriétés de l'hémoglobine

Toutes les hémoprotéines connues (Section I) ont une structure similaire non seulement au groupe prothétique, mais également à l'apoprotéine. Une certaine similitude dans la disposition spatiale détermine également la similitude dans le fonctionnement - interaction avec les gaz, principalement l'oxygène, CO 2, CO, NO. La principale propriété de l'hémoglobine est sa capacité à se lier de manière réversible dans les poumons (jusqu'à 94 %) et à la libérer efficacement dans les tissus. oxygène. Mais la combinaison de la force de liaison de l’oxygène à des tensions partielles élevées et de la facilité de dissociation de ce complexe dans la région des basses pressions est vraiment unique pour cette protéine. De plus, la vitesse de décomposition de l'oxyhémoglobine dépend de la température et du pH de l'environnement. Avec l'accumulation de dioxyde de carbone, de lactate et d'autres produits acides, l'oxygène est libéré plus rapidement ( Effet Bohr). La fièvre fonctionne aussi. Avec l'alcalose et l'hypothermie, un changement inverse s'ensuit, les conditions de saturation de l'Hb en oxygène dans les poumons s'améliorent, mais l'intégralité de la libération de gaz dans les tissus diminue. Un phénomène similaire est observé lors d'hyperventilation, de congélation, etc. Lorsqu'ils sont exposés à des conditions d'hypoxie aiguë, les globules rouges activent la glycolyse, qui s'accompagne d'une augmentation de la teneur en 2,3-DPHA, ce qui réduit l'affinité de l'hémoprotéine pour l'oxygène et active la désoxygénation du sang dans les tissus. Il est intéressant de noter que l’hémoglobine fœtale n’interagit pas avec le DFHA, maintenant ainsi une affinité accrue pour l’oxygène dans le sang artériel et veineux.

Étapes de formation de l'hémoglobine

La synthèse de l'hémoglobine, comme de toute autre protéine, nécessite la présence d'une matrice (ARNm) produite dans le noyau. Comme on le sait, le globule rouge ne possède aucun organite ; par conséquent, la formation de protéines hèmes n'est possible que dans les cellules précurseurs (érythroblastes, se terminant par des réticulocytes). Ce processus chez les embryons s'effectue dans le foie, la rate et chez l'adulte dans la moelle osseuse des os plats, dans laquelle les cellules souches hématopoïétiques se multiplient en permanence et génèrent des précurseurs de tous types de cellules sanguines (érythrocytes, leucocytes, plaquettes). La formation des premiers est réglementée érythropoïétine rein Parallèlement à la genèse de la globine, se forme un hème dont le composant obligatoire est constitué de cations de fer.

Formes physiologiques de l'hémoglobine. Formes pathologiques de l'hémoglobine. Teneur en hémoglobine dans le sang. Niveau d'hémoglobine chez les hommes, chez les femmes après l'accouchement, chez les enfants au cours de la première année de vie. Unités de mesure de l'hémoglobine.

L'hémoglobine est un pigment respiratoire dans le sang, impliqué dans le transport de l'oxygène et du dioxyde de carbone, remplissant des fonctions tampon et maintenant le pH. Contenu dans les érythrocytes (globules rouges - chaque jour, le corps humain produit 200 milliards de globules rouges). Il se compose d'une partie protéique - la globine - et d'une partie porphyrite contenant du fer - l'hème. C'est une protéine à structure quaternaire formée de 4 sous-unités. Le fer dans l’hème est sous forme divalente.

Formes physiologiques de l'hémoglobine: 1) oxyhémoglobine (HbO2) - la combinaison de l'hémoglobine et de l'oxygène se forme principalement dans le sang artériel et lui donne une couleur écarlate ; l'oxygène se lie à l'atome de fer par une liaison de coordination.2) hémoglobine réduite ou désoxyhémoglobine (HbH) - hémoglobine qui a donné de l'oxygène aux tissus.3) carboxyhémoglobine (HbCO2) - un composé d'hémoglobine et de dioxyde de carbone ; se forme principalement dans le sang veineux, qui acquiert ainsi une couleur cerise foncée.

Formes pathologiques de l'hémoglobine: 1) carbhémoglobine (HbCO) - se forme lors d'une intoxication au monoxyde de carbone (CO), tandis que l'hémoglobine perd la capacité de fixer l'oxygène.2) hémoglobine rencontrée - formée sous l'influence de nitrites, de nitrates et de certains médicaments, la transition du fer ferreux en fer trivalent se produit avec la formation d'hémoglobine rencontrée - HbMet.

Teneur en hémoglobine dans le sang légèrement plus élevé chez les hommes que chez les femmes. Chez les enfants de la première année de vie, on observe une diminution physiologique de la concentration en hémoglobine. Une diminution de la teneur en hémoglobine dans le sang (anémie) peut être la conséquence d'une augmentation des pertes d'hémoglobine dues à divers types de saignements ou d'une destruction accrue (hémolyse) des globules rouges. La cause de l'anémie peut être un manque de fer, nécessaire à la synthèse de l'hémoglobine, ou de vitamines impliquées dans la formation des globules rouges (principalement B12, acide folique), ainsi qu'une violation de la formation des cellules sanguines dans des conditions hématologiques spécifiques. maladies. L'anémie peut survenir secondairement à divers types de maladies chroniques non hématologiques.

Unités d'hémoglobine au laboratoire Invitro - g/dal
Unités alternatives : g/l
Facteur de conversion : g/l x 0,1 ==> g/dal

Augmentation des niveaux d'hémoglobine: Maladies accompagnées d'une augmentation du nombre de globules rouges (érythrocytose primaire et secondaire). Causes physiologiques chez les habitants de haute montagne, les pilotes après des vols à haute altitude, les grimpeurs, après une activité physique accrue.
Épaississement du sang ;
Malformations cardiaques congénitales ;
Insuffisance cardiaque pulmonaire ;

L'hémoglobine combine deux composants essentiels :

• la protéine globine, occupant 96 % du composé total ;
• hème contenant du fer, qui représente 4% de la composition.

Ce type de chromoprotéine remplit une fonction vitale dans le corps humain : elle transporte l'oxygène des organes respiratoires vers toutes les cellules et tous les tissus, et de ceux-ci vers le système pulmonaire, transportant le dioxyde de carbone inutile libéré lors du processus d'échange. En plus de la respiration, il participe aux réactions redox et à l'accumulation d'énergie.

L'hémoglobine est le composant principal des globules rouges - les érythrocytes. C'est grâce à lui qu'ils ont reçu leur nom et leur fonction. La matière sèche d'un globule rouge humain contient 95 % d'hémoglobine et seulement 5 % d'autres substances (lipides et protéines).

Quels types d’hémoglobine existe-t-il ?

En fonction de sa teneur en protéines, l’hémoglobine peut être divisée en deux types :

Physiologiques, ils ont tendance à apparaître à certains stades du développement normal du corps humain. Mais les types pathologiques d'hémoglobine se forment à la suite d'un arrangement séquentiel incorrect de la série d'acides aminés dans la globine.

Les types d'hémoglobine suivants peuvent être distingués par leur forme :

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1. Oxyhémoglobine ;
2. Carboxyhémoglobine ;
3. Méthémoglobine ;
4. Myoglobine.

Qu’est-ce que l’oxyhémoglobine ?

L'oxyhémoglobine tire son nom de sa capacité à transporter l'oxygène. Mais il ne peut réaliser pleinement le processus respiratoire qu'en combinaison avec la carbohémoglobine.

Ainsi, l'oxyhémoglobine se combine avec l'O2 et fournit de l'oxygène aux tissus, et sur le chemin du retour, elle se transforme en carbohémoglobine, prenant le CO2 - dioxyde de carbone des cellules et le livrant aux organes respiratoires. Grâce à la capacité de l'hémoglobine à attacher et à libérer facilement des produits chimiques sous forme d'oxygène et de dioxyde de carbone, le corps humain est constamment saturé d'oxygène pur et n'est pas empoisonné par ses produits de décomposition.

Introduction à la carboxyhémoglobine

Ce type d'hémoglobine se produit lorsqu'elle se combine avec le COHb – monoxyde de carbone. Dans ce cas, l’hémoglobine acquiert un statut irréversible, ce qui signifie qu’elle devient inutile, car elle ne pourra plus jamais remplir la fonction respiratoire. Il s'ensuit que tous les types d'hémoglobine et ses composés ne peuvent pas être bénéfiques pour l'organisme.

Les composants nocifs sous forme de monoxyde de carbone peuvent provenir à la fois de l’environnement et se former à l’intérieur d’une personne à la suite de troubles corporels.

Le monoxyde de carbone peut pénétrer dans les poumons depuis l'environnement si une personne se trouvait dans une zone d'incendie ou si elle a passé la majeure partie de sa vie sur la route, où elle respirait souvent les gaz d'échappement.

Un certain pourcentage de composés irréversibles se produit chez les fumeurs. Même si une personne a un taux d'hémoglobine élevé, à cause du tabagisme, seule une partie d'elle fonctionnera normalement.

L’auto-empoisonnement se produit lorsque les propres cellules du corps meurent et se nécrose. Ce type est communément appelé « monoxyde de carbone endogène ». De telles situations sont observées très rarement, le plus souvent le monoxyde de carbone provient de l'extérieur.

Le concept de méthémoglobine

La méthémoglobine (metHb) est créée en se combinant avec des produits chimiques, ce qui donne lieu à des liaisons incassables. Ainsi, les types d’hémoglobine qui en résultent et leurs fonctions, comme la carboxyhémoglobine, sont inutiles.

Dans ce cas, des connexions se produisent avec des agents chimiques tels que : nitrate, sulfure d'hydrogène, substances sulfurées. Il s'agit également de substances médicinales sous forme d'analgésiques et de substances chimiothérapeutiques utilisées dans le traitement du cancer.

Semblable à la situation avec le monoxyde de carbone, des liaisons de nature inextricable peuvent se former en raison de leur entrée dans le corps depuis l'extérieur et dans les cas où, s'étant accumulés dans les tissus, des radicaux sont libérés lors de la destruction des cellules.

Parfois, une perturbation du tube digestif peut provoquer la pénétration de radicaux dans le sang. Lorsque le système digestif ne peut pas faire face à sa fonction et permet à ces types d’hémoglobine de pénétrer dans la circulation sanguine.

Qu’est-ce que la myoglobine ?

La myoglobine est considérée comme un analogue absolu de l'hémoglobine présente dans les globules rouges. La seule différence est que cette protéine contenant du fer se trouve dans les muscles du squelette et du cœur. Si, d’une manière ou d’une autre, elles sont soudainement endommagées, la myoglobine entrera naturellement dans la circulation sanguine puis sera excrétée du corps en raison de la filtration par les reins.

Mais il existe une possibilité de blocage du tubule rénal et de sa nécrose ultérieure. Dans ce cas, une insuffisance rénale et un manque d'oxygène des tissus peuvent survenir.

Autres types d'hémoglobine existants

En plus de la liste principale des variations, il existe également d'autres types d'hémoglobine dans le sang.

À partir de diverses sources d'informations, vous pouvez entendre des variations telles que :

• hémoglobine fœtale;
• dyshémoglobine;
• hémoglobine glyquée.

Hémoglobine fœtale

La forme fœtale de l'hémoglobine se retrouve dans le sang du fœtus pendant la grossesse, ainsi que chez les nouveau-nés au cours des trois premières semaines de vie. La seule différence avec l’hémoglobine adulte est que le type fœtal a une meilleure capacité à transporter l’oxygène. Mais avec les changements d'acidité au cours de la vie, l'hémoglobine fœtale disparaît pratiquement. Dans le corps d'un adulte, cela ne représente qu'un pour cent.

La dyshémoglobine se forme à la suite de telles liaisons qui la privent définitivement de sa capacité à exercer ses propriétés bénéfiques caractéristiques. Cela signifie que cette hémoglobine voyagera avec le sang, mais en tant qu'attribut auxiliaire incapable. Au fil du temps, il sera éliminé par la rate comme un matériau usé.

Normalement, la déshémoglobine est présente dans le corps de toute personne en bonne santé. Si les cas de tels ligaments deviennent plus fréquents, les organes circulatoires doivent travailler avec plus d'intensité et ils s'épuisent et s'usent rapidement.

Hémoglobine glyquée

Lorsque la protéine hème et le glucose se lient, de l’hémoglobine glyquée se forme. C'est aussi un composé irréversible. Sa quantité augmente lorsque la glycémie augmente. Elle survient principalement chez les personnes souffrant de diabète. Etant donné que l'hémoglobine vit environ 100 jours, des tests de laboratoire peuvent déterminer l'efficacité d'un traitement thérapeutique, en poursuivre ou en prescrire un nouveau.

Vous ne devriez pas inventer et vous effrayer avec des pensées, en essayant toutes les maladies possibles. Si vous travaillez dans une zone à risque ou si vous risquez de tomber malade d'origine héréditaire, il est préférable de contacter un spécialiste et d'effectuer une série de tests de laboratoire. Essayez de vous débarrasser des mauvaises habitudes et marchez plus souvent au grand air.

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Structure et formes de l'hémoglobine

L'hémoglobine (en abrégé Hb) est une métalloprotéine transportant l'oxygène contenant du fer et présente dans les globules rouges des vertébrés.

L'hémoglobine fait partie du groupe des protéines hémoprotéines, qui sont elles-mêmes un sous-type de chromoprotéines et sont divisées en protéines non enzymatiques (hémoglobine, myoglobine) et enzymes (cytochromes, catalase, peroxydase). Leur partie non protéique est la structure hème, qui comprend un cycle porphyrine (constitué de 4 cycles pyrrole) et un ion Fe 2+. Le fer se lie à l’anneau porphyrine avec deux liaisons de coordination et deux liaisons covalentes.

La structure de l'hémoglobine

Les sous-unités protéiques de l'hémoglobine normale peuvent être représentées par différents types de chaînes polypeptidiques : α, β, γ, δ, ε, ξ (respectivement grec - alpha, bêta, gamma, delta, epsilon, xi). La molécule d'hémoglobine contient deux chaînes de deux types différents.

L'hème est connecté à la sous-unité protéique, d'une part, par l'intermédiaire d'un résidu histidine par une liaison de coordination en fer, et d'autre part, par des liaisons hydrophobes de cycles pyrrole et d'acides aminés hydrophobes. L'hème se trouve en quelque sorte « dans une poche » de sa chaîne et un protomère contenant de l'hème se forme.

Formes normales d'hémoglobine

• HbP - hémoglobine primitive, contient 2 chaînes ξ et 2 chaînes ε, trouvées dans l'embryon entre 7 et 12 semaines de vie ;
• HbF - l'hémoglobine fœtale, contient 2 chaînes α et 2 chaînes γ, apparaît après 12 semaines de développement intra-utérin et est la principale après 3 mois ;
• HbA - hémoglobine adulte, la proportion est de 98 %, contient 2 chaînes α et 2 chaînes β, apparaît chez le fœtus après 3 mois de vie et représente à la naissance 80 % de toute l'hémoglobine ;
• HbA 2 - hémoglobine adulte, la proportion est de 2%, contient 2 chaînes α et 2 chaînes δ ;
• HbO 2 - oxyhémoglobine, se forme lorsque l'oxygène se lie dans les poumons, dans les veines pulmonaires, il représente % de la quantité totale d'hémoglobine ;
• HbCO 2 - carbohémoglobine, est formée par la liaison du dioxyde de carbone dans les tissus, dans le sang veineux, elle représente % de la quantité totale d'hémoglobine.

Hémoglobine. Teneur en hémoglobine dans le sang, niveau, mesure de l'hémoglobine.

L'hémoglobine est un pigment respiratoire dans le sang, impliqué dans le transport de l'oxygène et du dioxyde de carbone, remplissant des fonctions tampon et maintenant le pH. Contenu dans les érythrocytes (globules rouges - chaque jour, le corps humain produit 200 milliards de globules rouges). Il se compose d'une partie protéique - la globine - et d'une partie porphyrite contenant du fer - l'hème. C'est une protéine à structure quaternaire formée de 4 sous-unités. Le fer dans l’hème est sous forme divalente.

La teneur en hémoglobine du sang des hommes est légèrement supérieure à celle des femmes. Chez les enfants de la première année de vie, on observe une diminution physiologique de la concentration en hémoglobine. Une diminution de la teneur en hémoglobine dans le sang (anémie) peut être la conséquence d'une augmentation des pertes d'hémoglobine dues à divers types de saignements ou d'une destruction accrue (hémolyse) des globules rouges. La cause de l'anémie peut être un manque de fer, nécessaire à la synthèse de l'hémoglobine, ou de vitamines impliquées dans la formation des globules rouges (principalement B12, acide folique), ainsi qu'une violation de la formation des cellules sanguines dans des conditions hématologiques spécifiques. maladies. L'anémie peut survenir secondairement à divers types de maladies chroniques non hématologiques.

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Formes normales d'hémoglobine

Il existe plusieurs variantes normales de l'hémoglobine :

HbР – hémoglobine primitive, contient des chaînes 2ξ et 2ε, se trouve dans l'embryon entre 7 et 12 semaines de vie,

HbF – hémoglobine fœtale, contient des chaînes 2α et 2γ, apparaît après 12 semaines de développement intra-utérin et est la principale après 3 mois,

HbA – hémoglobine adulte, la proportion est de 98 %, contient des chaînes 2α et 2β, apparaît chez le fœtus après 3 mois de vie et représente à la naissance 80 % de toute l'hémoglobine,

HbA 2 – hémoglobine des adultes, la proportion est de 2%, contient des chaînes 2α et 2δ,

HbO 2 - oxyhémoglobine, se forme lorsque l'oxygène se lie dans les poumons ; dans les veines pulmonaires, il représente 94 à 98 % de la quantité totale d'hémoglobine,

L'HbCO 2 – carbohémoglobine, est formée par la liaison du dioxyde de carbone dans les tissus ; dans le sang veineux, elle représente 15 à 20 % de la quantité totale d'hémoglobine.

La myoglobine est une chaîne polypeptidique unique, composée de 153 acides aminés d'un poids moléculaire de 17 kDa et dont la structure est similaire à la chaîne β de l'hémoglobine. La protéine est localisée dans le tissu musculaire. La myoglobine a une affinité plus élevée pour l'oxygène que l'hémoglobine. Cette propriété détermine la fonction de la myoglobine - dépôt d'oxygène dans la cellule musculaire et son utilisation uniquement avec une diminution significative de la pression partielle d'O 2 dans le muscle (jusqu'à 1-2 mm Hg).

la même saturation de 50 % est obtenue à des concentrations d'oxygène complètement différentes - environ 26 mm Hg. pour l'hémoglobine et 5 mm Hg. pour la myoglobine,

à une pression partielle physiologique d'oxygène de 26 à 40 mm Hg. l'hémoglobine est saturée à 50-80 %, tandis que la myoglobine est presque à 100 %.

Ainsi, la myoglobine reste oxygénée jusqu'à ce que la quantité d'oxygène dans la cellule diminue jusqu'à sa limite. Ce n’est qu’après que commence la libération d’oxygène pour les réactions métaboliques.

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Formes pathologiques de l'hémoglobine

Formes normales d'hémoglobine

L'hémoglobine est la principale protéine du sang

L'hémoglobine fait partie du groupe des protéines hémoprotéines, qui sont elles-mêmes un sous-type de chromoprotéines et sont divisées en protéines non enzymatiques (hémoglobine, myoglobine) et enzymes (cytochromes, catalase, peroxydase). Leur partie non protéique est l'hème - une structure qui comprend un cycle porphyrine (constitué de 4 cycles pyrrole) et un ion Fe 2+. Le fer se lie à l’anneau porphyrine avec deux liaisons de coordination et deux liaisons covalentes.

L'hémoglobine est une protéine constituée de 4 sous-unités protéiques contenant de l'hème. Les protomères sont reliés entre eux par des liaisons hydrophobes, ioniques et hydrogène selon le principe de complémentarité. De plus, ils n'interagissent pas de manière arbitraire, mais avec une certaine zone - la surface de contact. Ce processus est très spécifique : le contact s'effectue simultanément en des dizaines de points selon le principe de complémentarité. L'interaction est réalisée par des groupes de charges opposées, des régions hydrophobes et des irrégularités à la surface de la protéine.

Les sous-unités protéiques de l'hémoglobine normale peuvent être représentées par différents types de chaînes polypeptidiques : α, β, γ, δ, ε, ξ (respectivement grec - alpha, bêta, gamma, delta, epsilon, xi). La molécule d'hémoglobine contient deux chaînes de deux types différents.

L'hème est connecté à la sous-unité protéique, d'une part, par l'intermédiaire d'un résidu histidine par une liaison de coordination en fer, et d'autre part, par des liaisons hydrophobes de cycles pyrrole et d'acides aminés hydrophobes. L'hème se trouve en quelque sorte « dans une poche » de sa chaîne et un protomère contenant de l'hème se forme.

Il existe plusieurs variantes normales de l'hémoglobine :

· HbР – hémoglobine primitive, contient des chaînes 2ξ et 2ε, se produit dans l'embryon entre 7 et 12 semaines de vie,

· HbF – hémoglobine fœtale, contient des chaînes 2α et 2γ, apparaît après 12 semaines de développement intra-utérin et est la principale après 3 mois,

· HbA – hémoglobine adulte, la proportion est de 98 %, contient des chaînes 2α et 2β, apparaît chez le fœtus après 3 mois de vie et représente à la naissance 80 % de toute l'hémoglobine,

· HbA 2 – hémoglobine des adultes, la proportion est de 2%, contient des chaînes 2α et 2δ,

· HbO 2 – oxyhémoglobine, formée par la liaison de l'oxygène dans les poumons, dans les veines pulmonaires, elle représente 94 à 98 % de la quantité totale d'hémoglobine,

· HbCO 2 – carbohémoglobine, formée par la liaison du dioxyde de carbone dans les tissus, dans le sang veineux, elle représente 15 à 20 % de la quantité totale d'hémoglobine.

HbS – hémoglobine drépanocytaire.

MetHb est la méthémoglobine, une forme d'hémoglobine qui comprend un ion ferrique au lieu d'un ion ferreux. Cette forme se forme généralement spontanément ; dans ce cas, la capacité enzymatique de la cellule est suffisante pour la restaurer. Lors de l'utilisation de sulfamides, de la consommation de nitrite de sodium et de nitrates alimentaires, ainsi qu'en cas de carence en acide ascorbique, la transition de Fe 2+ à Fe 3+ est accélérée. La metHb qui en résulte n’est pas capable de lier l’oxygène et une hypoxie tissulaire se produit. Pour restaurer les ions fer, la clinique utilise de l'acide ascorbique et du bleu de méthylène.

L'Hb-CO – carboxyhémoglobine, se forme en présence de CO (monoxyde de carbone) dans l'air inhalé. Il est constamment présent dans le sang en petites concentrations, mais sa proportion peut varier en fonction des conditions et du mode de vie.

Le monoxyde de carbone est un inhibiteur actif des enzymes contenant de l'hème, en particulier du complexe cytochrome oxydase 4 de la chaîne respiratoire.

HbA 1C – hémoglobine glycosylée. Sa concentration augmente avec l'hyperglycémie chronique et constitue un bon indicateur de dépistage de la glycémie sur une longue période.

La myoglobine est également capable de lier l'oxygène

La myoglobine est une chaîne polypeptidique unique, composée de 153 acides aminés d'un poids moléculaire de 17 kDa et dont la structure est similaire à la chaîne β de l'hémoglobine. La protéine est localisée dans le tissu musculaire. La myoglobine a une affinité plus élevée pour l'oxygène que l'hémoglobine. Cette propriété détermine la fonction de la myoglobine - dépôt d'oxygène dans la cellule musculaire et son utilisation uniquement avec une diminution significative de la pression partielle d'O 2 dans le muscle (jusqu'à 1-2 mm Hg).

Les courbes de saturation en oxygène montrent les différences entre la myoglobine et l'hémoglobine :

· le même 50 % de saturation est atteint à des concentrations d'oxygène complètement différentes - environ 26 mm Hg. pour l'hémoglobine et 5 mm Hg. pour la myoglobine,

· à une pression partielle physiologique d'oxygène de 26 à 40 mm Hg. l'hémoglobine est saturée à 50-80 %, tandis que la myoglobine est presque à 100 %.

Ainsi, la myoglobine reste oxygénée jusqu'à ce que la quantité d'oxygène dans la cellule diminue jusqu'à des niveaux extrêmes. Ce n’est qu’après que commence la libération d’oxygène pour les réactions métaboliques.

Classification des types d'hémoglobine, raisons de l'augmentation ou de la diminution des indicateurs

L'analyse sanguine clinique est un élément important du diagnostic clinique général des patients présentant des pathologies de divers types. Ce test comprend l'analyse des niveaux de globules rouges et de protéines contenant du fer dans le sérum sanguin. Cet indicateur est très sensible à divers changements dans le fonctionnement des organes internes.

Qu’est-ce que l’hémoglobine ?

L'hémoglobine est un composé peptidique contenant du fer qui transporte l'oxygène vers tous les tissus du corps humain. Chez tous les vertébrés, ce composé protéique est contenu dans les globules rouges et chez les invertébrés - dans le plasma. Comme mentionné ci-dessus, la fonction principale de ce composé peptidique est d’éliminer le dioxyde de carbone et de fournir de l’oxygène aux organes.

• Désoxyhémoglobine (ou hémoglobine libre) ;
• Carboxyhémoglobine (colore le sang en bleuâtre) ;
• Méthémoglobine ;
• Protéine fœtale contenant du fer (présente chez le fœtus et disparaissant au cours de l'ontogenèse) ;
• Oxyhémoglobine (colore le sang en rouge clair) ;
• Myoglobine.

La désoxyhémoglobine est l'hémoglobine libre présente dans le sang humain. Sous cette forme, ce composé peptidique est capable de lier diverses molécules sur lui-même - dioxyde de carbone/monoxyde de carbone, oxygène.

Lorsque la désoxyhémoglobine se combine avec l’oxygène, de l’oxyhémoglobine se forme. Ce type de protéine fournit de l'oxygène à tous les tissus. En présence de divers oxydants, le fer contenu dans les protéines contenant du fer passe d'un état divalent à un état trivalent. Ce composé peptidique est généralement appelé méthémoglobine ; il joue un rôle important dans la physiologie des organes.

Si l'hémoglobine réduite se lie au monoxyde de carbone, un composé toxique se forme - la carboxyhémoglobine. Il convient de noter que le monoxyde de carbone se lie à l’hémoglobine 250 fois plus efficacement que le dioxyde de carbone. La carboxyhémoglobine a une longue demi-vie et peut donc provoquer de graves intoxications.

La vitamine C aide à restaurer les protéines contenant du fer, c'est pourquoi elle est utilisée librement en médecine pour traiter l'intoxication au monoxyde de carbone. En règle générale, l'intoxication au monoxyde de carbone se manifeste par une cyanose.

La myoglobine a une structure similaire à l'hémoglobine et se trouve en grande quantité dans les myocytes, en particulier les cardiomyocytes. Il lie les molécules O₂ « pour un jour de pluie », qui sont ensuite utilisées par le corps dans des conditions provoquant une hypoxie. La myoglobine fournit de l'oxygène aux muscles qui travaillent.

Tous les types ci-dessus sont vitaux dans le corps humain, cependant, il existe des formes pathologiques de ce composé peptidique.

Quels types dangereux d’hémoglobine existe-t-il ?

Types pathologiques d'hémoglobine chez l'homme, qui conduisent à diverses maladies :

• Hémoglobine D-Punjab ;
• L'hémoglobine S est la forme que l'on retrouve chez les personnes atteintes de drépanocytose ;
• Hémoglobine C - cette forme provoque une anémie hémolytique chronique ;
• L'hémoglobine H est un type d'hémoglobine formé par un tétramère de chaînes β qui peut être présent dans l'α-thalassémie.

La protéine D-Punjab contenant du fer est l'une des variantes de l'hémoglobine. Il est ainsi nommé en raison de sa forte prévalence dans la région du Pendjab en Inde et au Pakistan. Il s’agit également de la variante anormale de protéine de fer la plus courante dans la région autonome ouïgoure du Xinjiang en Chine. Des études montrent que la protéine D-Punjab, contenant du fer, représente plus de 55 % du total des formes pathologiques de l'hémoglobine.

Il a été découvert pour la première fois au début des années 1950 dans une famille mixte britannique et amérindienne de la région de Los Angeles et est donc parfois appelé D Los Angeles. La protéine D contenant du fer est la variante la plus courante de cette substance. Il est apparu en raison de la prévalence du paludisme dans différentes régions d'Asie.

L'hémoglobine S est originaire d'Afrique de l'Ouest, où elle est la plus courante. Elle est présente dans une moindre mesure en Inde et dans la région méditerranéenne. Le polymorphisme du gène bêta S indique qu'il est issu de cinq mutations distinctes : quatre en Afrique et une en Inde et au Moyen-Orient. L'allèle le plus courant se trouve au Bénin en Afrique de l'Ouest. D'autres haplotypes se trouvent au Sénégal et en Bantou.

Important! Le gène HbS, présent sous forme homozygote, est une mutation indésirable. Le paludisme peut être un facteur de sélection, car il existe une nette corrélation entre la prévalence de cette maladie et la drépanocytose. Les enfants présentant des caractéristiques drépanocytaires Hb SA souffrent beaucoup plus facilement du paludisme et se rétablissent plus souvent.

La protéine C (Hb C) contenant du fer est l’une des variantes structurelles les plus courantes de l’hémoglobine. Les individus présentant une protéine C (Hb C) contenant du fer « saine » sont phénotypiquement normaux, tandis que ceux présentant la forme pathologique (Hb CC) peuvent souffrir d'anémie hémolytique. Bien que les complications cliniques associées à une protéine C anormale en fer ne soient pas graves.

L'hémoglobine H provoque une maladie grave : l'alpha thalassémie. L'α-thalassémie entraîne une diminution de la production d'alpha-globine, de sorte que moins de chaînes d'alpha-globine sont produites, ce qui entraîne un excès de chaînes β chez les adultes et les nouveau-nés. Les chaînes bêta en excès forment des tétramères instables appelés hémoglobine H ou quatre chaînes bêta de HbH. Les chaînes γ en excès forment des tétramères qui se lient faiblement à l'oxygène car leur affinité pour l'O2 est trop élevée et ne se dissocie pas en périphérie.

Comment diagnostique-t-on les formes pathologiques de protéines contenant du fer dans le sang ?

Comme mentionné ci-dessus, le test d'hémoglobine est inclus dans l'examen clinique du sérum sanguin. Dans certains cas, la biochimie sanguine est indiquée pour déterminer avec précision les formes pathologiques d'un composé peptidique donné.

Le sang est prélevé pour analyse à jeun et le matin. Il est recommandé de ne pas manger de nourriture 12 heures avant le prélèvement de matériel biologique (selles, urines, sang) afin de ne pas fausser les résultats des tests d'examen. Il est particulièrement déconseillé de pratiquer une activité physique, de consommer des substances psychotropes ou d'autres médicaments. Il n'est pas nécessaire de suivre un régime, mais vous devez vous abstenir de manger des aliments gras ou frits afin de ne pas affecter divers paramètres des selles.

Niveaux normaux de protéines contenant du fer

Seul un médecin doit déchiffrer l'analyse d'une étude clinique générale du sérum sanguin. Cependant, il existe certaines normes générales d’hémoglobine qui sont communes à tous. Le niveau de ce composé peptidique est mesuré en g/L (grammes par litre). Les méthodes de test peuvent varier selon le laboratoire.

La norme d'hémoglobine libre dans le sang dans différents groupes d'âge :

• Hommes de plus de 18 ans – g/l ;
• Femmes de plus de 18 ans – ;
• Petit enfant – 200 ;

Une augmentation ou une diminution du taux d'hémoglobine libre peut entraîner des pathologies. L'hémoglobinopathie primaire est causée par des causes héréditaires et ne peut donc être traitée à aucun stade de développement. Cependant, il existe des méthodes pour stabiliser les patients, vous devez donc dans tous les cas consulter un médecin. Si le niveau de ce composé peptidique dans le sang est sérieusement réduit, un substitut sanguin artificiel est indiqué.

Conseil! Le composé synthétique « perftoran » peut améliorer la qualité de vie des patients souffrant d’anémie. L'augmentation artificielle du taux d'hémoglobine doit être effectuée avec prudence, car dans certains cas, les substituts sanguins peuvent provoquer des effets secondaires graves.

Types d'hémoglobine, méthodes de détermination de la quantité dans le sang

Structure, types, fonctions de l'hémoglobine

Chimiquement, l'hémoglobine appartient au groupe des chromoprotéines. Son groupe prothétique, comprenant le fer, est appelé hème et son composant protéique est appelé globine. La molécule d'hémoglobine contient 4 hèmes et 1 globine.

L'hème est une métalloporphyrine - un complexe de fer et de protoporphyrine. La protoporphyrine est basée sur 4 cycles pyrrole reliés via des ponts CH méthane pour former un cycle porphyrine. L'hème est identique pour tous les types d'hémoglobine.

La globine appartient au groupe des protéines soufrées - les histones. On pense que le lien entre la globine et l’hème est l’histidine, un acide aminé. La molécule de globine est constituée de 2 paires de chaînes polypeptidiques. En fonction de la composition en acides aminés, les chaînes ά, β, γ et δ sont déterminées. La synthèse des protéines se produit au stade le plus précoce de l'érythropoïèse (les érythroblastes basophiles sont riches en ARN) et diminue par la suite. La synthèse de l'hème et sa combinaison avec la globine, c'est-à-dire la formation de l'hémoglobine, se produit aux stades ultérieurs de l'érythropoïèse, pendant la période de transformation du normoblaste basophile en normoblaste polychromatophile. À mesure que les normoblastes mûrissent, la quantité d'hémoglobine qu'ils contiennent augmente et atteint un maximum dans les érythrocytes.

En plus des hémoglobines physiologiques, il existe plusieurs variétés d'hémoglobine plus pathologiques, différant les unes des autres par leurs qualités physico-chimiques, en particulier une mobilité électrophorétique différente et une attitude différente envers les alcalis. Actuellement, l'existence des types d'hémoglobine pathologique suivants est reconnue comme fiable : B(S), C, D, E, G, H, I, Y, K, L, M, N, O, P et Q.

Les hémoglobines pathologiques résultent d'un défaut congénital et héréditaire de la formation de l'hémoglobine. Les modifications de la structure moléculaire de l'hémoglobine (sa composition en acides aminés) sont à la base du développement des hémoglobinopathies, classées comme « maladies moléculaires ». Les hémoglobinopathies (hémoglobinoses) peuvent provoquer le développement d'une anémie hémolytique sévère. Dans les globules rouges du sang circulant, l’hémoglobine est dans un état de réaction continue et réversible. Il est

fixe une molécule d'oxygène (dans les capillaires pulmonaires), puis la libère (dans les capillaires tissulaires). L'hémoglobine du sang veineux à faible pression partielle d'oxygène est liée à 1 molécule d'eau. Une telle hémoglobine est appelée hémoglobine réduite (réduite). Dans le sang artériel avec une pression partielle d'oxygène élevée, l'hémoglobine est combinée à 1 molécule d'oxygène et est appelée oxyhémoglobine. En convertissant continuellement l'oxyhémoglobine en hémoglobine réduite et inversement, l'oxygène est transféré des poumons vers les tissus. La perception du dioxyde de carbone dans les capillaires tissulaires et son acheminement vers les poumons sont également fonction de l'hémoglobine. Dans les tissus, l'oxyhémoglobine, cédant de l'oxygène, se transforme en hémoglobine réduite. Les propriétés acides de l'hémoglobine réduite sont 70 fois plus faibles que les propriétés de l'oxyhémoglobine, de sorte que ses valences libres lient le dioxyde de carbone. Ainsi, le dioxyde de carbone est délivré des tissus aux poumons grâce à l'hémoglobine. Dans les poumons, l'oxyhémoglobine résultante, en raison de ses propriétés acides élevées, entre en contact avec les valences alcalines de la carbohémoglobine, déplaçant le dioxyde de carbone. Étant donné que la fonction principale de l'hémoglobine est de fournir de l'oxygène aux tissus, une hypoxie tissulaire se développe dans toutes les conditions, accompagnée d'une diminution de la concentration d'hémoglobine dans le sang ou de modifications qualitatives de celle-ci. L'hémoglobine a la capacité d'entrer dans des composés dissociés non seulement avec l'oxygène et le dioxyde de carbone, mais également avec d'autres gaz. En conséquence, de la carboxyhémoglobine, de l'hémoglobine oxyazotée et de la sulfhémoglobine sont formées.

La carboxyhémoglobine (oxycarbone) se dissocie plusieurs centaines de fois plus lentement que l'oxyhémoglobine, de sorte que même une faible concentration (0,07 %) de monoxyde de carbone (CO) dans l'air lie environ 50 % de l'hémoglobine présente dans l'organisme et la prive de la capacité de transporter l'oxygène, est mortel.

La méthémoglobine est un composé plus stable de l'hémoglobine avec l'oxygène que l'oxyhémoglobine, résultant d'une intoxication par certains médicaments - phénacétine, antipyrine, sulfamides. Dans ce cas, le fer divalent du groupe prothétique, oxydant, se transforme en fer trivalent. Le danger de la méthémoglobinémie pour le corps réside dans une forte perturbation de l'apport d'oxygène aux tissus, à la suite de laquelle l'anoxie se développe.

La sulfhémoglobine est parfois retrouvée dans le sang lors de la prise de médicaments (sulfamides). La teneur en sulfhémoglobine dépasse rarement 10 %. La sulfhémoglobinémie est un processus irréversible. Puisque les globules rouges affectés

sont détruits dans le même laps de temps que les normaux, aucune hémolyse n'est observée et la sulfhémoglobine peut rester dans le sang pendant plusieurs mois. La méthode permettant de déterminer le temps de séjour des globules rouges normaux dans le sang périphérique est basée sur cette propriété de la sulfhémoglobine.

1. Méthodes colorimétriques. Le plus souvent, les dérivés colorés de l'hémoglobine sont colorimétriques : chlorhydrate d'hématine, carboxyhémoglobine, cyanméthémoglobine. Les méthodes colorimétriques sont largement utilisées dans la pratique en raison de leur simplicité et de leur accessibilité. La méthode la plus précise et la plus fiable est la méthode à la cyanméthémoglobine.

2. Méthodes gazométriques. L'hémoglobine est saturée de gaz, par exemple

l'oxygène ou le monoxyde de carbone. La quantité d'hémoglobine est déterminée par la quantité de gaz absorbée.

3. Méthodes basées sur le dosage du fer dans la molécule d'hémoglobine. Étant donné que l'hémoglobine contient une quantité de fer strictement définie (0,374 %), la quantité d'hémoglobine est déterminée par sa teneur.

Les deux derniers groupes sont précis, mais nécessitent beaucoup de temps, sont techniquement plus complexes et n'ont donc pas été largement utilisés dans la pratique.

Signification clinique. Normes d'hémoglobine : pour les femmes g% (g/l), pour les hommes g% (g/l). Une diminution de la concentration d'hémoglobine dans le sang (oligochromémie) est observée avec une anémie d'étiologies diverses (en raison d'une perte de sang, d'une carence en fer, en vitamine B12 et en acide folique, d'une hémolyse accrue des globules rouges). Une augmentation de la concentration d'hémoglobine dans le sang (hyperchromémie) se produit en cas d'érythrémie, d'insuffisance cardiaque pulmonaire et de certaines malformations cardiaques congénitales et est généralement associée à une augmentation du nombre de globules rouges. Lorsque le sang s’épaissit, une augmentation relative de la concentration en hémoglobine peut se produire.

Les sources d'erreurs avec cette méthode sont les suivantes :

1) l'influence de facteurs étrangers sur la couleur du chlorhydrate d'hématine, notamment la quantité et la qualité des protéines plasmatiques ;

2) la décoloration des étalons de couleur des hémomètres au fil du temps, ce qui conduit à des chiffres gonflés et nécessite donc une vérification périodique des hémomètres avec l'introduction de corrections appropriées ;

3) respect de l'heure exacte. L'erreur est de 0,3 g% (3 g/l).

2. Méthode photométrique au cyanméthémoglobine. Le principe de la méthode : le sang est mélangé à un réactif qui transforme l'hémoglobine en cyanméthémoglobine dont la concentration est mesurée photométriquement. La solution de Drabkin est utilisée comme réactif (NaHCO3 - 1 g, KCN - 0,05 g, K3(Fe(CN)6) - 0,2 g, eau distillée - jusqu'à 1 l). Sous l'influence du sulfure de fer et de potassium, l'hémoglobine est oxydée en méthémoglobine (hémiglobine), qui est ensuite transformée à l'aide du cyanure de potassium en cyanméthémoglobine (cyanure d'hémiglobine). La dilution sanguine la plus courante dans le réactif de Drabkin est de 1:250 (0,02 ml de sang et 5 ml de réactif). Après 20 minutes, l'extinction est mesurée à une longueur d'onde de 540 nm et une épaisseur de couche de 1 cm contre de l'eau sur un spectrophotomètre SF-4 ou sur FEK-M et photoélectrocolorimètres similaires. La reproductibilité est de 0,1 g% (1 g/l).

La valeur relative du rapport entre la concentration d'hémoglobine et le nombre de globules rouges sera appelée indice de couleur du sang (BI). Si nous prenons 33 pg comme I, alors le SGE chez une personne particulière sera une valeur exprimant le CP. Par exemple, 33 -1 ; 30,6 -x, alors CPU = 30,6*1/33 = 0,93. En pratique, la CP se calcule à l'aide de la formule : 3xHb en g/l : les trois premiers chiffres du nombre de globules rouges en millions.

Signification clinique. L'ampleur du SGE et du CP dépend du volume des globules rouges et de leur degré de saturation en hémoglobine. Normalement, CP varie de 0,86 à 1,1 et SGE - de 27 dl 33 pg. Les indices sanguins rouges sont importants pour juger de la normo-, de l'hyper- et de l'hypochromie des érythrocytes.

L'hyperchromie, c'est-à-dire une teneur accrue en SGE, donnant un CP supérieur à 1, dépend uniquement d'une augmentation du volume des globules rouges, et non de leur teneur accrue en hémoglobine. Cela s'explique par le fait que la concentration d'hémoglobine dans un érythrocyte a une valeur limite ne dépassant pas 0,33 pg pour 1 μm³ de masse érythrocytaire. Dans des conditions de saturation maximale en hémoglobine, les globules rouges de taille moyenne d'un volume de 90 µm³ contiennent pg d'hémoglobine. Ainsi, une augmentation de la teneur en hémoglobine dans les érythrocytes est toujours associée à une macrocytose. L'hyperchromie (CP 1,2-1,5) est caractéristique de l'anémie par déficit en vitamine B12, en particulier de l'anémie pernicieuse, dans laquelle des globules rouges « géants » - des mégacytes - se trouvent dans le sang (le SGE augmente dans ces cas jusqu'à 50 pg). Une hyperchromie avec macrocytose peut également être observée dans un certain nombre d'autres anémies (certaines hémolytiques et myélotoxiques chroniques), notamment dans leur phase dégénérative ou lorsqu'elles s'accompagnent d'une carence en vitamine B12.

L'hypochromie est une diminution de l'indice de couleur en dessous de 0,8. Cela peut être la conséquence soit d'une diminution du volume des globules rouges (microcytose), soit de l'insaturation des globules rouges normaux en hémoglobine. L'hypochromie est un véritable indicateur ou

carence en fer dans l'organisme, ou caractère réfractaire du fer, c'est-à-dire incapacité à absorber le fer par les érythroblastes, entraînant une perturbation de la synthèse de l'hème. Dans ce cas, la teneur moyenne en hémoglobine d'un globule rouge est réduite à 20 %.

La normochromie, habituellement observée chez les personnes saines, peut également être observée dans certaines anémies.