الأشكال المرضية للهيموجلوبين. أشكال الهيموجلوبين: أنواعه وخصائصه ومركباته ووظائفه

03.03.2020

الهيموجرام

الهيموجرام(دم هيما اليوناني + تدوين القواعد) – اختبار الدم السريري. يتضمن بيانات عن عدد جميع خلايا الدم، وخصائصها المورفولوجية، وESR، ومحتوى الهيموجلوبين، ومؤشر اللون، وعدد الهيماتوكريت، ونسبة الأنواع المختلفة من كريات الدم البيضاء، وما إلى ذلك.

يتم أخذ الدم للبحث بعد ساعة واحدة من وخز الرئة من الإصبع (شحمة الأذن أو الكعب عند الأطفال حديثي الولادة والأطفال الصغار). تتم معالجة موقع الثقب باستخدام قطعة قطن مبللة بالكحول الإيثيلي بنسبة 70٪. يتم ثقب الجلد باستخدام رمح خدش قياسي يمكن التخلص منه. يجب أن يتدفق الدم بحرية. يمكنك استخدام الدم المأخوذ من الوريد.

مع سماكة الدم، قد تزيد تركيزات الهيموجلوبين، مع زيادة حجم بلازما الدم، قد يحدث انخفاض.

يتم تحديد عدد خلايا الدم في غرفة العد في جوراييف. إن ارتفاع الحجرة ومساحة الشبكة وأقسامها وتخفيف الدم المأخوذ للاختبار يجعل من الممكن تحديد عدد العناصر المتكونة في حجم معين من الدم. يمكن استبدال كاميرا Goryaev بالعدادات التلقائية. يعتمد مبدأ عملها على التوصيل الكهربائي المختلف للجزيئات العالقة في السائل.

العدد الطبيعي لخلايا الدم الحمراء في 1 لتر من الدم

	4.0-5.0×10 12
	3.7–4.7×10 12

من سمات فقر الدم انخفاض عدد خلايا الدم الحمراء (قلة الكريات الحمر): لوحظت زيادة في نقص الأكسجة وعيوب القلب الخلقية وفشل القلب والأوعية الدموية وإحمرار الدم وما إلى ذلك.

يتم حساب عدد الصفائح الدموية بطرق مختلفة (في مسحات الدم، في غرفة جوراييف، باستخدام عدادات أوتوماتيكية). في البالغين، يكون عدد الصفائح الدموية 180.0–320.0×10 9 /ل.لوحظ زيادة في عدد الصفائح الدموية في الأورام الخبيثة، وسرطان الدم النخاعي المزمن، وتليف العظم والنقي، وما إلى ذلك. يمكن أن يكون انخفاض عدد الصفائح الدموية أحد أعراض أمراض مختلفة، مثل فرفرية نقص الصفيحات. يحدث نقص الصفيحات المناعي في أغلب الأحيان في الممارسة السريرية. يتم حساب عدد الخلايا الشبكية في مسحات الدم أو في غرفة جوراييف. في البالغين، محتواهم هو 2–10 ‰.

يتراوح عدد خلايا الدم البيضاء الطبيعية لدى البالغين من 4,0 قبل 9.0×10 9 /ل. عند الأطفال يكون أكبر قليلاً. عدد الكريات البيض أقل 4.0×10 9 /ليُشار إليه بمصطلح "قلة الكريات البيض"، وأكثر من ذلك 10.0×10 9 /ل– مصطلح “كثرة الكريات البيضاء”. عدد الكريات البيض في الشخص السليم ليس ثابتًا ويمكن أن يتقلب بشكل كبير خلال اليوم (الإيقاع الحيوي اليومي). يعتمد مدى التقلبات على العمر والجنس والخصائص الدستورية والظروف المعيشية والنشاط البدني، وما إلى ذلك. وينجم تطور نقص الكريات البيض عن عدة آليات، على سبيل المثال، انخفاض إنتاج كريات الدم البيضاء عن طريق نخاع العظام، والذي يحدث في نقص التنسج. وفقر الدم بسبب نقص الحديد. عادة ما يرتبط زيادة عدد الكريات البيضاء بزيادة في عدد العدلات، ويرجع ذلك بشكل أكثر شيوعًا إلى زيادة إنتاج كريات الدم البيضاء أو إعادة توزيعها في قاع الأوعية الدموية. لوحظ في العديد من حالات الجسم، على سبيل المثال، مع الإجهاد العاطفي أو الجسدي، مع عدد من الأمراض المعدية، والتسمم، وما إلى ذلك. عادة، يتم تقديم الكريات البيض في دم شخص بالغ في أشكال مختلفة، والتي يتم توزيعها في مستحضرات ملونة في النسب التالية :

تحديد العلاقة الكمية بين الأشكال الفردية للكريات البيض (صيغة الكريات البيض) له أهمية سريرية. غالبًا ما يُلاحظ ما يسمى بالتحول في صيغة الكريات البيض إلى اليسار. ويتميز بظهور أشكال غير ناضجة من الكريات البيض (الخلايا الشريطية، والخلايا النخاعية، والخلايا النقوية، والأرومات، وما إلى ذلك). ويلاحظ في العمليات الالتهابية من مسببات مختلفة، وسرطان الدم.

يتم فحص الصورة المورفولوجية للعناصر المشكلة في مسحات الدم الملطخة تحت المجهر. هناك عدة طرق لصبغ مسحات الدم، بناءً على التقارب الكيميائي لعناصر الخلية مع بعض أصباغ الأنيلين. وبالتالي، يتم تلطيخ شوائب السيتوبلازم بشكل متبدل اللون بالصبغة العضوية اللازوردية باللون الأرجواني الساطع (ألفة اللازوردية). في مسحات الدم الملطخة، حجم الكريات البيض، الخلايا الليمفاوية، كريات الدم الحمراء (الخلايا الصغيرة، الخلايا الكبيرة والخلايا الضخمة)، شكلها، لونها، على سبيل المثال، تشبع كريات الدم الحمراء بالهيموجلوبين (مؤشر اللون)، لون سيتوبلازم كريات الدم البيضاء، الخلايا الليمفاوية ، عازمون. يشير مؤشر اللون المنخفض إلى نقص الصبغيات، ويلاحظ في فقر الدم الناجم عن نقص الحديد في كريات الدم الحمراء أو عدم استخدامه في تخليق الهيموجلوبين. يشير مؤشر اللون المرتفع إلى فرط تصبغ الدم في فقر الدم الناجم عن نقص الفيتامينات في 12 و (أو) حمض الفوليك، انحلال الدم.

يتم تحديد معدل ترسيب كرات الدم الحمراء (ESR) بواسطة طريقة بانشينكوف، التي تعتمد على خاصية استقرار خلايا الدم الحمراء عند وضع الدم غير المتخثر في ماصة عمودية. يعتمد ESR على عدد خلايا الدم الحمراء وحجمها. الحجم والقدرة على تكوين التكتلات، على درجة الحرارة المحيطة، وكمية بروتينات بلازما الدم ونسبة كسورها. يمكن أن تحدث زيادة ESR أثناء العمليات المعدية والباثولوجية المناعية والالتهابية والنخرية والورمية. لوحظت أكبر زيادة في ESR أثناء تخليق البروتين المرضي، وهو أمر نموذجي للورم النقوي، والغلوبولين الضخم في الدم في والدنستروم، وأمراض السلسلة الخفيفة والثقيلة، وكذلك فرط فيبرينوجين الدم. يجب أن يؤخذ في الاعتبار أن انخفاض محتوى الفيبرينوجين في الدم يمكن أن يعوض عن التغير في نسبة الألبومين والجلوبيولين، ونتيجة لذلك يظل معدل ESR طبيعيًا أو يتباطأ. في الأمراض المعدية الحادة (على سبيل المثال، الأنفلونزا، التهاب الحلق)، أعلى ESR ممكن خلال فترة انخفاض درجة حرارة الجسم، مع التطور العكسي للعملية. يعتبر بطء ESR أقل شيوعًا، على سبيل المثال مع كثرة الكريات الحمر، كثرة الكريات الحمر الثانوية، زيادة تركيز الأحماض الصفراوية والأصباغ الصفراوية في الدم، انحلال الدم، النزيف، إلخ.

يعطي رقم الهيماتوكريت - النسبة الحجمية للعناصر المكونة للدم والبلازما - فكرة عن الحجم الإجمالي لخلايا الدم الحمراء.

عدد الهيماتوكريت الطبيعي

يتم تحديده باستخدام الهيماتوكريت، وهو عبارة عن شعيراتين دمويتين زجاجيتين قصيرتين متدرجتين في فوهة خاصة. يعتمد عدد الهيماتوكريت على حجم خلايا الدم الحمراء في مجرى الدم ولزوجة الدم وسرعة تدفق الدم وعوامل أخرى. يزداد مع الجفاف والتسمم الدرقي ومرض السكري وانسداد الأمعاء والحمل وما إلى ذلك. ويلاحظ انخفاض عدد الهيماتوكريت مع النزيف وفشل القلب والكلى والصيام والإنتان.

عادة ما تسمح مؤشرات الهيموجرام للشخص بالتنقل في خصوصيات العملية المرضية. وبالتالي، فإن زيادة عدد الكريات البيضاء العدلة الطفيفة ممكنة مع مسار خفيف من الأمراض المعدية والعمليات القيحية. يشار إلى تفاقم فرط عدد الكريات البيضاء العدلة. تُستخدم هذه الرسوم البيانية لمراقبة تأثير بعض الأدوية. وبالتالي، فإن التحديد المنتظم لمحتوى الهيموجلوبين في كريات الدم الحمراء ضروري لوضع نظام لتناول مكملات الحديد في المرضى الذين يعانون من فقر الدم بسبب نقص الحديد، وعدد الكريات البيض والصفائح الدموية في علاج سرطان الدم بأدوية تثبيط الخلايا.

هيكل ووظائف الهيموجلوبين

الهيموجلوبين- المكون الرئيسي لكرات الدم الحمراء والصبغة التنفسية الرئيسية، يضمن نقل الأكسجين ( عن 2 ) من الرئتين إلى الأنسجة وثاني أكسيد الكربون ( شركة 2 ) من الأنسجة إلى الرئتين. بالإضافة إلى ذلك، فهو يلعب دورًا مهمًا في الحفاظ على التوازن الحمضي القاعدي في الدم. تشير التقديرات إلى أن خلية الدم الحمراء الواحدة تحتوي على حوالي 340.000.000 جزيء هيموجلوبين، يتكون كل منها من 103 ذرات تقريبًا. في المتوسط، يحتوي دم الإنسان على حوالي 750 جرامًا من الهيموجلوبين.

الهيموجلوبين هو بروتين معقد ينتمي إلى مجموعة بروتينات الهيموبروتين، ويمثل المكون البروتيني فيه بالجلوبين، والمكون غير البروتيني بأربعة مركبات بورفيرين حديدية متطابقة تسمى الهيمات. إن ذرة الحديد (II) الموجودة في مركز الهيم تعطي الدم لونه الأحمر المميز ( انظر الشكل. 1). الخاصية الأكثر تميزًا للهيموجلوبين هي الإضافة العكسية للغازات عن 2 ، شركة 2 وإلخ.

أرز. 1. هيكل الهيموجلوبين

وقد وجد أن الهيم يكتسب القدرة على النقل عن 2 فقط إذا كان محاطًا ومحميًا ببروتين معين - الجلوبين (الهيم نفسه لا يربط الأكسجين). عادة عند الاتصال عن 2 بالحديد( الحديد) يتم نقل إلكترون أو أكثر من الذرات بشكل لا رجعة فيه الحديدإلى الذرات عن 2 . وبعبارة أخرى، يحدث تفاعل كيميائي. لقد ثبت تجريبيًا أن الميوجلوبين والهيموجلوبين لهما قدرة فريدة على الارتباط بشكل عكسي يا 2 بدون أكسدة الهيم الحديد 2+ في الحديد 3+ .

وهكذا، فإن عملية التنفس، التي تبدو للوهلة الأولى بسيطة للغاية، تتم في الواقع من خلال تفاعل أنواع عديدة من الذرات في جزيئات عملاقة شديدة التعقيد.

يوجد الهيموجلوبين في الدم في أربعة أشكال على الأقل: أوكسي هيموجلوبين، ديوكسي هيموجلوبين، كربوكسي هيموجلوبين، وميثيموجلوبين. في كريات الدم الحمراء، تكون الأشكال الجزيئية للهيموجلوبين قادرة على التحويل البيني، ويتم تحديد نسبتها من خلال الخصائص الفردية للكائن الحي.

مثل أي بروتين آخر، يمتلك الهيموجلوبين مجموعة معينة من الخصائص التي يمكن من خلالها تمييزه عن المواد البروتينية وغير البروتينية الأخرى الموجودة في المحلول. وتشمل هذه الخصائص الوزن الجزيئي، وتكوين الأحماض الأمينية، والشحنة الكهربائية، والخصائص الكيميائية.

في الممارسة العملية، غالبا ما تستخدم خصائص الهيموجلوبين بالكهرباء (تعتمد الطرق الموصلة لدراستها على هذا) وقدرة الهيم على ربط مجموعات كيميائية مختلفة تؤدي إلى تغيير في التكافؤ الحديدوتلوين المحلول (طرق قياس السعرات الحرارية). ومع ذلك، فقد أظهرت العديد من الدراسات أن نتيجة الطرق التوصيلية لتحديد الهيموجلوبين تعتمد على تكوين المنحل بالكهرباء في الدم، مما يجعل من الصعب استخدام مثل هذه الدراسة في طب الطوارئ.

هيكل ووظائف نخاع العظام

نخاع العظم(medulla ossium) هو العضو المركزي في تكون الدم، ويقع في المادة الإسفنجية للعظام وتجويف نخاع العظم. كما أنه يؤدي وظائف الحماية البيولوجية للجسم وتكوين العظام.

في البشر، يظهر نخاع العظم (BM) لأول مرة في الشهر الثاني من التطور الجنيني في الترقوة، وفي الشهر الثالث - في لوحي الكتف، والأضلاع، والقص، والفقرات، وما إلى ذلك. وفي الشهر الخامس من التطور الجنيني، يعمل نخاع العظم كجهاز العضو الرئيسي المكون للدم، مما يوفر تكوينًا دمويًا متباينًا لنخاع العظم مع عناصر من سلسلة الكريات المحببة وكرات الدم الحمراء وخلايا الكريات الكبيرة.

في جسم الإنسان البالغ، يتم التمييز بين BM الأحمر، الذي يمثله الأنسجة المكونة للدم النشطة، والأصفر، الذي يتكون من الخلايا الدهنية. يملأ CM الأحمر الفراغات بين التربيقات العظمية للمادة الإسفنجية للعظام المسطحة والمشاشات للعظام الطويلة. له لون أحمر غامق واتساق شبه سائل، ويتكون من سدى وخلايا الأنسجة المكونة للدم. تتكون السدى من نسيج شبكي، ويمثلها الخلايا الليفية والخلايا البطانية. يحتوي على عدد كبير من الأوعية الدموية، وخاصة الشعيرات الدموية الجيبية العريضة ذات الجدران الرقيقة. تشارك السدى في تطور وعمل العظام. في الفراغات بين الهياكل السدى توجد خلايا تشارك في عمليات تكون الدم: الخلايا الجذعية، الخلايا السلفية، خلايا الدم الحمراء، الخلايا النقوية، الخلايا الأحادية، الخلايا النقوية الكبيرة، الخلايا النقوية، الخلايا النقوية، الخلايا النخاعية، الخلايا النقوية الكبيرة، الخلايا البلعمية وخلايا الدم الناضجة.

تكون خلايا الدم في منطقة BM الحمراء مرتبة على شكل جزر. في هذه الحالة، تحيط كريات الدم الحمراء بالبلاعم التي تحتوي على الحديد الضروري لبناء الجزء الهيمين من الهيموجلوبين. أثناء عملية النضج، تترسب الكريات البيض الحبيبية (الخلايا المحببة) في BM الأحمر، وبالتالي فإن محتواها أعلى بثلاث مرات من كريات الدم الحمراء. ترتبط الخلايا المكروية ارتباطًا وثيقًا بالشعيرات الدموية الجيبية. جزء من السيتوبلازم يخترق تجويف الأوعية الدموية. تمر الأجزاء المنفصلة من السيتوبلازم على شكل صفائح دموية إلى مجرى الدم. تشكيل الخلايا الليمفاوية تحيط بإحكام الأوعية الدموية. تتطور سلائف الخلايا الليمفاوية والخلايا الليمفاوية البائية في نخاع العظم الأحمر. في الحالة الطبيعية، تخترق خلايا الدم الناضجة فقط جدار الأوعية الدموية لنخاع العظم، وبالتالي فإن ظهور أشكال غير ناضجة في مجرى الدم يشير إلى تغير في الوظيفة أو تلف حاجز نخاع العظم. يحتل CM أحد الأماكن الأولى في الجسم من حيث خصائصه الإنجابية. في المتوسط، ينتج الشخص:

في مرحلة الطفولة (بعد 4 سنوات)، يتم استبدال BM الأحمر تدريجياً بالخلايا الدهنية. بحلول سن 25 عامًا، تمتلئ أغشية العظام الأنبوبية بالكامل بالنخاع الأصفر، وفي العظام المسطحة، تشغل حوالي 50٪ من حجم نخاع العظم. عادة لا يؤدي CM الأصفر وظيفة المكونة للدم، ولكن مع فقدان الدم الكبير، تظهر بؤر تكون الدم فيه. مع التقدم في السن، يتغير حجم وكتلة BM. إذا كان يمثل حوالي 1.4٪ من وزن الجسم عند الأطفال حديثي الولادة، فإنه يمثل 4.6٪ عند البالغين.

ويشارك النخاع العظمي أيضًا في تدمير خلايا الدم الحمراء، وإعادة استخدام الحديد، وتخليق الهيموجلوبين، ويعمل كموقع لتراكم الدهون الاحتياطية. وبما أنه يحتوي على الخلايا الليمفاوية والخلايا البلعمية وحيدة النواة، فإنه يشارك في الاستجابة المناعية.

يتم التحكم في نشاط CM كنظام ذاتي التنظيم من خلال مبدأ التغذية الراجعة (يؤثر عدد خلايا الدم الناضجة على شدة تكوينها). يتم ضمان هذا التنظيم من خلال مجموعة معقدة من التأثيرات بين الخلايا والخلطية (الشعرية والليمفوكينات والمونوكينات). من المفترض أن العامل الرئيسي الذي ينظم التوازن الخلوي هو عدد خلايا الدم. عادة، مع تقدم الخلايا في العمر، تتم إزالتها وتحل محلها خلايا أخرى. في الظروف القاسية (على سبيل المثال، النزيف، انحلال الدم)، يتغير تركيز الخلايا ويتم تحفيز التغذية المرتدة؛ في المستقبل، تعتمد العملية على الاستقرار الديناميكي للنظام وقوة تأثير العوامل الضارة.

تحت تأثير العوامل الداخلية والخارجية، يتم تعطيل وظيفة المكونة للدم من BM. في كثير من الأحيان، التغيرات المرضية التي تحدث في BM، وخاصة في بداية المرض، لا تؤثر على المؤشرات التي تميز حالة الدم. من الممكن حدوث انخفاض في عدد العناصر الخلوية BM (نقص تنسج) أو زيادة (تضخم). مع نقص تنسج BM، يتناقص عدد الخلايا النقوية النقوية، ويلاحظ قلة الكريات، وغالبًا ما تسود الأنسجة الدهنية على الأنسجة النخاعية. يمكن أن يكون نقص تنسج الدم مرضًا مستقلاً (على سبيل المثال، فقر الدم اللاتنسجي). وفي حالات نادرة، يصاحب أمراض مثل التهاب الكبد المزمن، والأورام الخبيثة، ويحدث في بعض أشكال التليف النقوي، ومرض الرخام، وأمراض المناعة الذاتية. في بعض الأمراض، ينخفض عدد الخلايا من سلسلة واحدة، على سبيل المثال الخلايا الحمراء (عدم تنسج الخلايا الحمراء الجزئية)، أو خلايا السلسلة المحببة (ندرة المحببات). في عدد من الحالات المرضية، بالإضافة إلى نقص تنسج الدم، من الممكن تكون الدم غير الفعال، والذي يتميز بضعف النضج وإطلاق الخلايا المكونة للدم في الدم وموتها داخل النخاع.

يحدث تضخم CM في أنواع مختلفة من سرطان الدم. وهكذا، في سرطان الدم الحاد، تظهر الخلايا غير الناضجة (الأنفية)؛ في سرطان الدم المزمن، يزداد عدد الخلايا الناضجة شكليا، على سبيل المثال، الخلايا الليمفاوية في سرطان الدم الليمفاوي، وخلايا الدم الحمراء في خلايا الدم الحمراء، والخلايا المحببة في سرطان الدم النخاعي المزمن. ومن سمات تضخم خلايا الدم الحمراء أيضًا فقر الدم الانحلالي,في 12 - فقر الدم الناجم عن نقص.

الجزء غير البروتيني هو الهيم - وهو هيكل يتضمن حلقة البورفيرين (تتكون من 4 حلقات بيرول) وأيون الحديد 2+. يرتبط الحديد بحلقة البورفيرين بتنسيقين ورابطتين تساهميتين.

هيكل الهيموجلوبين

هيكل الهيموجلوبين أ

يمكن تمثيل وحدات البروتين الفرعية في الهيموجلوبين الطبيعي بأنواع مختلفة من سلاسل البولي ببتيد: α، β، γ، δ، ε، ξ (على التوالي، اليونانية - ألفا، بيتا، جاما، دلتا، إبسيلون، الحادي عشر). يحتوي جزيء الهيموجلوبين على سلسلتين من نوعين مختلفين.

يرتبط الهيم بالوحدة الفرعية للبروتين، أولاً، من خلال بقايا الهيستيدين بواسطة رابطة تنسيق حديدية، وثانيًا، من خلال روابط كارهة للماء من حلقات البيرول والأحماض الأمينية الكارهة للماء. يقع الهيم، كما كان، "في جيب" سلسلته ويتكون بروتومر يحتوي على الهيم.

الأشكال الطبيعية للهيموجلوبين

HbР – الهيموجلوبين البدائي، يحتوي على سلسلتين 2ξ و 2ε، ويوجد في الجنين بين 7-12 أسبوعًا من الحياة،
HbF – الهيموجلوبين الجنيني، يحتوي على سلسلتين 2α و2γ، ويظهر بعد 12 أسبوعًا من التطور داخل الرحم وهو الهيموغلوبين الرئيسي بعد 3 أشهر.
HbA – الهيموجلوبين البالغ، نسبة 98%، يحتوي على سلسلتين 2α و 2β، يظهر في الجنين بعد 3 أشهر من الحياة ويشكل عند الولادة 80% من إجمالي الهيموجلوبين،
HbA 2 – الهيموجلوبين لدى البالغين، النسبة 2%، ويحتوي على سلسلتين 2α و2δ،
HbO 2 - أوكسي هيموجلوبين، يتشكل عندما يرتبط الأكسجين بالرئتين، ويشكل في الأوردة الرئوية 94-98% من إجمالي كمية الهيموجلوبين،
HbCO 2 - الكاربوهيموجلوبين، يتكون من ارتباط ثاني أكسيد الكربون بالأنسجة؛ في الدم الوريدي يشكل 15-20٪ من إجمالي كمية الهيموجلوبين.

يمكنك أن تسأل أو تترك رأيك.

أنواع الهيموجلوبين وتشخيصها وتفسير نتائج الأبحاث

الهيموجلوبين هو بروتين حيوي للجسم يقوم بعدة وظائف، لكن أهمها هو نقل الأكسجين إلى الأنسجة والخلايا. يمكن أن يؤدي نقص الهيموجلوبين إلى عواقب وخيمة. وهذا البروتين هو الذي يعطي الدم لونه الأحمر الغني بسبب محتوى الحديد فيه. يوجد الهيموجلوبين في خلايا الدم الحمراء ويتكون من مركبات الحديد والجلوبين (البروتين).

الهيموجلوبين - أنواعه ووظائفه

معنى وأنواع الهيموجلوبين في الدم

يجب أن يكون الهيموجلوبين موجودًا في دم الشخص بكميات كافية حتى تتلقى الأنسجة كمية الأكسجين التي تحتاجها. يحتوي كل جزيء هيموجلوبين على ذرات الحديد التي تربط الأكسجين.

هناك ثلاث وظائف رئيسية للهيموجلوبين:

نقل الأكسجين. الوظيفة الأكثر شهرة. يستنشق الإنسان الهواء، وتدخل جزيئات الأكسجين إلى الرئتين، ومن هناك يتم نقلها إلى الخلايا والأنسجة الأخرى. يربط الهيموجلوبين جزيئات الأكسجين وينقلها. إذا تعطلت هذه الوظيفة، يبدأ تجويع الأكسجين، وهو أمر خطير بشكل خاص على الدماغ.
نقل ثاني أكسيد الكربون. بالإضافة إلى الأكسجين، يمكن للهيموجلوبين ربط ونقل جزيئات ثاني أكسيد الكربون، وهو أمر مهم أيضًا.
الحفاظ على مستوى الرقم الهيدروجيني. ويؤدي تراكم ثاني أكسيد الكربون في الدم إلى تحمضه. من المستحيل السماح بذلك، يجب إزالة جزيئات ثاني أكسيد الكربون باستمرار.

يوجد البروتين في دم الإنسان في عدة أنواع. تتميز الأنواع التالية من الهيموجلوبين:

أوكسي هيموجلوبين. هذا هو الهيموجلوبين مع جزيئات الأكسجين المرتبطة. يوجد في الدم الشرياني ولهذا لونه قرمزي لامع.
كربوكسي هيموجلوبين. الهيموجلوبين مع جزيئات ثاني أكسيد الكربون المرتبطة. يتم نقلها إلى الرئتين، حيث يتم التخلص من ثاني أكسيد الكربون ويتم تشبع الهيموجلوبين بالأكسجين مرة أخرى. يتم الاحتفاظ بهذا النوع من البروتين في الدم الوريدي الداكن والأكثر سمكًا.
الهيموجلوبين السكري. هذا مزيج لا ينفصل من البروتين والجلوكوز. يمكن لهذا النوع من الجلوكوز أن يدور في الدم لفترة طويلة، لذلك يتم استخدامه لتحديد مستويات السكر في الدم.
الهيموجلوبين الجنيني. يمكن العثور على هذا الهيموجلوبين في دم الجنين أو المولود الجديد في الأسابيع القليلة الأولى من الحياة. هذا هو الهيموجلوبين، وهو أكثر نشاطا من حيث نقل الأكسجين، ولكن يتم تدميره بسرعة تحت تأثير العوامل البيئية.
الميثيموجلوبين. هذا هو الهيموجلوبين المرتبط بالعوامل الكيميائية المختلفة. قد يشير نموها إلى تسمم الجسم. الروابط بين البروتين والعوامل قوية جدًا. عندما يرتفع مستوى هذا النوع من الهيموجلوبين، ينتهك تشبع الأنسجة بالأكسجين.
السلفيموجلوبين. ويظهر هذا النوع من البروتين في الدم عند تناول الأدوية المختلفة. محتواه عادة لا يتجاوز 10٪.

تشخيص مستوى الهيموجلوبين

اختبار مستوى الهيموجلوبين: الغرض والتحضير والإجراء

يتم تضمين الهيموجلوبين في اختبار الدم السريري. لذلك، غالبا ما يتم وصف فحص الدم الكامل ويتم تقييم جميع المؤشرات ككل، حتى لو كان الهيموجلوبين فقط هو المهم.

في حالة الاشتباه في مرض السكري، يتم إجراء اختبار منفصل للهيموجلوبين السكري. في هذه الحالة يعاني المريض من زيادة العطش وكثرة التبول ويتعب بسرعة وغالبا ما يعاني من أمراض فيروسية.

وفي كل الأحوال يتم التبرع بالدم في الصباح على معدة فارغة. ومن المستحسن أن تمر 8 ساعات على الأقل بعد الوجبة الأخيرة. عشية التحليل، لا ينصح بممارسة النشاط البدني أو التدخين أو شرب الكحول أو تناول أي أدوية. إذا لم يكن من الممكن إيقاف بعض الأدوية، فيجب عليك إبلاغ طبيبك عن استخدامها. ليس من الضروري الالتزام بنظام غذائي، لكن ينصح بتجنب الأطعمة الدهنية والمقلية، إذ قد تتغير المؤشرات. أثناء الحمل، يتم إجراء اختبار الهيموجلوبين (والمؤشرات الأخرى بشكل عام) بشكل متكرر، مرة كل بضعة أسابيع، وإذا لزم الأمر كل أسبوع.

قد يشك الطبيب في نقص الهيموجلوبين ويطلب إجراء فحص دم للتأكد مما إذا كان المريض يعاني من انخفاض ضغط الدم والتعب والضعف والصداع والدوخة والإغماء وكذلك تساقط الشعر وهشاشة الأظافر.

في المختبرات المختلفة، يتم إجراء اختبارات الدم للهيموجلوبين بشكل مختلف اعتمادًا على المعدات المتاحة. إما أن يتم قياس محتوى الحديد في الهيموجلوبين، أو يتم تقييم تشبع لون محلول الدم.

فيديو مفيد - زيادة الهيموجلوبين السكري.

الطريقة الأكثر شيوعًا المستخدمة لقياس مستويات الهيموجلوبين هي حمض الهيدروكلوريك. هذه الطريقة تسمى طريقة سالي. يتم خلط المادة الناتجة مع الحمض بكمية معينة ثم تعديلها إلى اللون القياسي باستخدام الماء المقطر. يتم تحديد كمية الهيموجلوبين من خلال ربط الحجم الناتج بالمعايير المقبولة. تم استخدام طريقة سالي لفترة طويلة، وهي طويلة إلى حد ما وذاتية، وتعتمد إلى حد كبير على العامل البشري. ومع ذلك، فإن الطب الحديث يجعل من الممكن تحديد مستويات الهيموجلوبين بطرق أكثر دقة وآلية، وذلك باستخدام جهاز يسمى مقياس الدم. هذه الطريقة أسرع، ولكنها يمكن أن تنتج أيضًا اختلافات تصل إلى 3 جرام لكل لتر.

نص التحليل

الهيموجلوبين: القاعدة وأسباب الانحراف

يجب على الطبيب فقط فك نتيجة الاختبار. على الرغم من بساطته الواضحة (فقط اكتشف القاعدة وقارن النتيجة)، فقد تكون هناك اختلافات. بالإضافة إلى ذلك، سيقوم الطبيب بتقييم المؤشرات الأخرى وسيكون قادرًا على تحديد الفحوصات الأخرى التي يجب إجراؤها.

الرجال لديهم مستوى الهيموجلوبين أعلى من النساء. هو جم / لتر، عند النساء - جم / لتر.
خلال فترة الحمل، يمكن أن ينخفض الهيموجلوبين إلى 90 جم / لتر بسبب زيادة حجم الدم.
في طفل صغير القاعدة أعلى من ذلك. إذا كان هذا طفلاً حديث الولادة، فقد يتجاوز الهيموجلوبين لديه 200 جم/لتر. مع التقدم في السن، ينخفض المستوى بسبب انهيار الهيموجلوبين الجنيني.

يتم تحديد الهيموجلوبين السكري حسب المستوى الكلي. عادة لا يزيد عن 6.5%. عند النساء ينخفض الهيموجلوبين أثناء فترة الحيض، ويعتبر هذا أمرا طبيعيا بسبب فقدان كمية معينة من الدم. في هذا الوقت، لا يعتبر مؤشر hg/l انحرافًا. عند فك التشفير، يجب على الطبيب أن يأخذ في الاعتبار العوامل التي تؤثر على مستوى الهيموجلوبين لدى المريض: وهي العمليات والنزيف (الحيض والبواسير وحتى نزيف اللثة).

يعتبر الهيموجلوبين الأقل من جم / لتر منخفضًا.

إذا وصلت هذه العلامة إلى جرام/لتر، فهذا انخفاض خطير في الهيموجلوبين، مما يتطلب دخول المستشفى والمراقبة. مع فقر الدم هذا تعاني جميع أعضاء وأنظمة الجسم. لا يمكن أن تكون أسباب انخفاض مستويات الهيموجلوبين هي النزيف المتنوع فحسب، بل أيضًا أمراض الجهاز التناسلي والالتهابات وأمراض المناعة الذاتية والأمراض الوراثية والسرطان. لذلك، في حالة انخفاض الهيموجلوبين بشكل مزمن، فمن المستحسن إجراء فحص إضافي.

إن زيادة مستوى الهيموجلوبين (المزيد من الهيموجلوبين) ليس علامة جيدة على الإطلاق ولا يشير إلى وجود كمية كافية من الأكسجين في الأنسجة. وهذا أمر طبيعي فقط عند العمل في ظروف لا تحتوي على مستويات كافية من الأكسجين، كما هو الحال عند العمل على ارتفاعات عالية. قد يشير ارتفاع مستوى الهيموجلوبين إلى وجود خلل في الأعضاء الداخلية والسرطان والربو القصبي وأمراض القلب والرئة الخطيرة والسل وما إلى ذلك.

هل لاحظت خطأ؟ حدده واضغط على Ctrl+Enter لإعلامنا بذلك.

تعليقات

فقط مقالتك ساعدتني في التعامل مع انخفاض الهيموجلوبين الذي لاحظته. كل ما قرأته من قبل كان خارج أي نطاق من حيث معرفته. شكرًا لك!

أضف تعليق إلغاء الرد

استمرارا للمقال

نحن على وسائل التواصل الاجتماعي الشبكات

تعليقات

المنحة - 25/09/2017
تاتيانا - 25/09/2017
إيلونا - 24/09/2017
لارا – 22.09.2017
تاتيانا - 22.09.2017
ميلة – 21.09.2017

موضوعات الأسئلة

يحلل

الموجات فوق الصوتية/التصوير بالرنين المغناطيسي

فيسبوك

أسئلة وأجوبة جديدة

محتوى هذه الصفحة مخصص للأغراض التعليمية والإعلامية فقط ولا يمكن أن يشكل عرضًا عامًا، وهو ما تحدده المادة. رقم 437 من القانون المدني للاتحاد الروسي. المعلومات المقدمة هي لأغراض إعلامية فقط ولا تحل محل الفحص واستشارة الطبيب. هناك موانع وآثار جانبية محتملة، استشارة أخصائي

الأشكال المرضية للهيموجلوبين

حتى الآن، من المعروف أن أكثر من 200 شكل من أشكال الهيموجلوبين المرضي، تختلف عن الأشكال الطبيعية في بنية سلسلة عديد الببتيد الجلوبين، عندما يتم استبدال واحد أو أكثر من الأحماض الأمينية بأخرى أو يكون مفقودًا.

الاضطراب الوراثي الأكثر شيوعًا هو اعتلال الهيموجلوبين S (فقر الدم المنجلي)، والذي يمكن تأكيده عن طريق اختبارات المنجل (انظر 3.3.2). دراسة الهيموجلوبين المرضي تشمل المشتقات المرضية للهيموجلوبين ما يلي:

كربوكسي هيموجلوبين(HbCO)- يتكون عندما يتحد الهيموجلوبين مع أول أكسيد الكربون (CO). هذه العملية ممكنة بنسبة 2-4% في الظروف العادية. يتشكل ثاني أكسيد الكربون عادة أثناء تحلل الهيموجلوبين، عندما يتكون فيردوجلوبين، أثناء انقسام جسر الميثين. مجموعة CH (مجموعة الميثين) لا تضيع، بل تتحول إلى CO. يمكن لثاني أكسيد الكربون تنشيط إنزيم جوانيلات الحلقي، مما يسبب أحداثًا لاحقة في الخلية المستهدفة. كاربوكسي هيموجلوبين مركب قوي، ضعيف التفكك، غير قادر على ربط الأكسجين. بالإضافة إلى ذلك، في وجود كربوكسي هيموجلوبين، يتم إعاقة إزالة الأكسجين من الهيموجلوبين المؤكسج (تأثير هولدن). عندما يكون تركيز أول أكسيد الكربون في الهواء المستنشق حوالي 0.1%، فإن 50% من الهيموجلوبين يرتبط به في 1/130 من الثانية (الهيموجلوبين لديه ألفة أعلى لأول أكسيد الكربون مقارنة بالأكسجين). هناك ثلاث درجات من التسمم بأول أكسيد الكربون. الأول يتجلى في الصداع الشديد وضيق التنفس والغثيان. والثاني، بالإضافة إلى مظاهر الأول، يتميز بالإضافة إلى ذلك بضعف العضلات ووجود بقع قرمزية على الوجه. الدرجة الثالثة - غيبوبة (وجه قرمزي مشرق، زرقة الأطراف، درجة الحرارة 38-40C، المضبوطات). هناك أشكال غير نمطية - مداهم، عندما ينخفض ضغط الدم بشكل حاد، شحوب (الاختناق الأبيض). التسمم المزمن بأول أكسيد الكربون ممكن. إذا ارتبط حوالي 70% من الهيموجلوبين بأول أكسيد الكربون، يموت الجسم بسبب نقص الأكسجة. الدم له لون أرجواني ("لون عصير عنب الثور"). طيف امتصاص كربوكسي هيموغلوبين يشبه إلى حد كبير طيف امتصاص أوكسي هيموغلوبين - خطان رفيعان داكنان في الجزء الأصفر والأخضر من الطيف، لكنهما منزاحان بعض الشيء نحو النهاية البنفسجية. للتعرف بشكل أكثر دقة على الأوكسي هيموغلوبين والكربوكسي هيموغلوبين، يجب إضافة كاشف ستوكس (محلول الأمونيا من حديد الطرطريك) إلى محلول الاختبار. نظرًا لأن هذا الكاشف هو عامل اختزال قوي، فعند إضافته إلى محلول الأوكسي هيموجلوبين، يتم اختزال الأخير إلى الهيموجلوبين، الذي يكون طيف الامتصاص له خطًا داكنًا واحدًا. لا يتغير طيف امتصاص كربوكسي هيموجلوبين عند إضافة كاشف ستوكس، لأن ليس له أي تأثير على هذا الاتصال. يتم استخدامه في ممارسة الطب الشرعي لتشخيص الفرق بين الوفاة الناجمة عن الاختناق الميكانيكي (الاختناق) والتسمم بأول أكسيد الكربون.

الميثيموجلوبين(HbOH)– يمكن أن يتكون في الظروف العادية (1-2%) أثناء الاستفادة من أكسيد النيتريك. في ظل الظروف الفسيولوجية، لا يشارك الميثيموغلوبين في استخدام أكسيد النيتريك فحسب، بل إنه قادر أيضًا على ربط السيانيد، وإعادة تنشيط إنزيمات الجهاز التنفسي. تتشكل السيانيدات باستمرار في ظل ظروف فسيولوجية (نتيجة لتفاعل الألدهيدات والكيتونات وأحماض ألفا هيدروكسي مع السيانهيدرين، وكذلك نتيجة لاستقلاب النتريل). كما يشارك إنزيم الرودوناز (الكبد والكلى والغدد الكظرية) في التخلص من السيانيد. يحفز هذا الإنزيم إضافة سيانيد الكبريت، مما يؤدي إلى تكوين الثيوسيانات - مواد أقل سمية بمقدار 200 مرة. الميثيموغلوبين قادر على ربط كبريتيد الهيدروجين وأزيت الصوديوم والثيوسيانات وفلوريد الصوديوم والفورمات وحمض الزرنيخ والسموم الأخرى. ويشارك الميثيموغلوبين في التخلص من بيروكسيد الهيدروجين الزائد، حيث يدمره إلى ماء وأكسجين ذري ويحوله إلى أوكسي هيموغلوبين. عادة، لا يتراكم الميثيموغلوبين في خلايا الدم الحمراء، وذلك لأنه لديهم نظام لاستعادته - إنزيمي (NADP reductase، أو diaphorase - 75٪)، غير إنزيمي (فيتامين C - 12-16٪ وانخفاض GLT - 9-12٪).

إنها عملية كثيفة العمالة ويتم إجراؤها في مختبرات متخصصة.

المعايير البيوكيميائية لتشخيص فقر الدم

وهي تشمل: UAC (Nb، Er، Cv. p.، reticul.)، MSN، MCNS، المصل. الحديد، PVSS، LVSS، مستوى الفيريتين. يكشف اختبار الدم عن انخفاض في مستوى HB وانخفاض في تركيز HB في Er. يتم تقليل عدد Ers إلى حد أقل.

رئيسيالعلامة الدموية للمؤسسة الدولية للتنمية حادة ناقص الصباغ: لون ص.< 0,85 – 0,4-0,6. В N- цв. п. – 0,85-1,05. ЖДА دائما ناقص الصباغعلى الرغم من أنه ليس كل فقر الدم الناقص الصباغ هو نقص الحديد.

تم الكشف عن كثرة الكريات الصغيرة (قطر Er< 6,8 мкм), анизо- и пойкилоцитоз. Количество ретикулоцитов, как правило нормальное, за исключением случаев кровопотери или на фоне лечения препаратами Fe.

مع المؤسسة الدولية للتنمية فإنه يتناقص متوسط تركيز الهيموجلوبين في كريات الدم الحمراء(MCNS). يعكس هذا المؤشر درجة تشبع كريات الدم الحمراء بالهيموجلوبين وتساوي 30-38٪ في N. هذا هو تركيز Hb بالجرام لكل 100 مل من الدم.

متوسط نسبة الهيموجلوبين في كريات الدم الحمراء(MSN) هو مؤشر يعكس المحتوى المطلق لـ HB في كريات الدم الحمراء الواحدة (في N يساوي بيكوجرام (pg)). وهذا المؤشر مستقر نسبيا ولا يتغير بشكل كبير مع المؤسسة الدولية للتنمية.

فهي حاسمة في تشخيص IDA. وتشمل هذه: مستوى الحديد في الدم، THC، LVSS، معامل تشبع الترانسفيرين بالحديد. ولدراسة هذه المؤشرات، يتم أخذ الدم في أنابيب اختبار خاصة، وغسله مرتين بالماء المقطر. يجب ألا يتلقى المريض مكملات الحديد قبل 5 أيام من الدراسة.

مصل الحديد هو كمية الحديد غير الهيم الموجود في المصل (ترانسفيرين الحديد، الفيريتين). في N – 40.6-62.5 ميكرومول/لتر. LVSS هو الفرق بين PVSS ومستوى الحديد في الدم (يجب أن يكون N على الأقل 47 ميكرومول/لتر).

معامل تشبع الترانسفيرينيعكس الثقل النوعي للمصل Fe من THC. في N لا تقل عن 17%.

في المرضى الذين يعانون من IDA، هناك انخفاض في مستوى الحديد في الدم، وزيادة في CVSS وLVSS، وانخفاض في معامل تشبع الترانسفيرين بالحديد.

نظرًا لاستنفاد احتياطيات الحديد في IDA، هناك انخفاض في مستويات المصل. فيريتين (<мкг/л). Этот показатель является наиболее специфичным признаком дефицита Fe.

يمكن أيضًا تقدير احتياطيات الحديد باستخدام com.desferalovaعينات. بعد إعطاء IM أو IV، يتم إفراز 0.6-1.3 مجم/يوم من الحديد في البول عادةً، ومع IDA، تنخفض كمية الحديد المفرزة إلى 0.4-0.2 مجم/يوم.

في نخاع العظم، لوحظ تضخم الكريات الحمر مع انخفاض في عدد الأرومات الحديدي.

الهيموجلوبين. محتوى الهيموجلوبين في الدم، مستواه، قياس الهيموجلوبين.

الهيموجلوبين هو صبغة تنفسية في الدم، تشارك في نقل الأكسجين وثاني أكسيد الكربون، وتؤدي وظائف عازلة وتحافظ على درجة الحموضة. تحتوي على كريات الدم الحمراء (خلايا الدم الحمراء - ينتج جسم الإنسان 200 مليار خلية دم حمراء كل يوم). ويتكون من جزء بروتيني - الجلوبين - وجزء من البورفيريت يحتوي على الحديد - الهيم. وهو بروتين ذو بنية رباعية تتكون من 4 وحدات فرعية. الحديد في الهيم في شكل ثنائي التكافؤ.

محتوى الهيموجلوبين في دم الرجال أعلى قليلاً من محتوى النساء. عند الأطفال في السنة الأولى من العمر، يلاحظ انخفاض فسيولوجي في تركيز الهيموجلوبين. قد يكون انخفاض محتوى الهيموجلوبين في الدم (فقر الدم) نتيجة لزيادة فقدان الهيموجلوبين بسبب أنواع مختلفة من النزيف أو زيادة تدمير (انحلال الدم) لخلايا الدم الحمراء. قد يكون سبب فقر الدم هو نقص الحديد اللازم لتخليق الهيموجلوبين، أو الفيتامينات المشاركة في تكوين خلايا الدم الحمراء (أساسا B12، وحمض الفوليك)، فضلا عن انتهاك تكوين خلايا الدم في أمراض دم معينة. الأمراض. يمكن أن يحدث فقر الدم بشكل ثانوي لأنواع مختلفة من الأمراض المزمنة غير الدموية.

الوحدات البديلة: جم/لتر

عامل التحويل: جم/لتر × 0.1 ==> جم/دال

الأشكال المرضية للهيموجلوبين

الأشكال الطبيعية للهيموجلوبين

الهيموجلوبين هو بروتين الدم الرئيسي

الهيموجلوبين هو جزء من مجموعة بروتينات الهيموبروتينات، والتي هي في حد ذاتها نوع فرعي من البروتينات الكرومية وتنقسم إلى بروتينات غير إنزيمية (الهيموجلوبين، الميوجلوبين) والإنزيمات (السيتوكروم، الكاتلاز، البيروكسيديز). الجزء غير البروتيني هو الهيم - وهو هيكل يتضمن حلقة البورفيرين (تتكون من 4 حلقات بيرول) وأيون الحديد 2+. يرتبط الحديد بحلقة البورفيرين بتنسيقين ورابطتين تساهميتين.

الهيموجلوبين هو بروتين يتكون من 4 وحدات فرعية من البروتين تحتوي على الهيم. ترتبط البروتومرات ببعضها البعض بواسطة روابط هيدروجينية وأيونية كارهة للماء وفقا لمبدأ التكامل. علاوة على ذلك، فإنها تتفاعل بشكل غير تعسفي، ولكن مع منطقة معينة - سطح الاتصال. وهذه العملية محددة للغاية، حيث يحدث الاتصال في وقت واحد في عشرات النقاط وفقًا لمبدأ التكامل. يتم التفاعل عن طريق مجموعات مشحونة بشكل معاكس، ومناطق كارهة للماء، ومخالفات على سطح البروتين.

هناك العديد من المتغيرات الطبيعية للهيموجلوبين:

· HbР – الهيموجلوبين البدائي، يحتوي على سلسلتين 2ξ و 2ε، ويحدث في الجنين بين 7-12 أسبوعًا من الحياة،

· HbF - الهيموجلوبين الجنيني، يحتوي على سلسلتين 2α و 2γ، ويظهر بعد 12 أسبوعًا من التطور داخل الرحم وهو الهيموغلوبين الرئيسي بعد 3 أشهر.

· HbA – الهيموجلوبين البالغ، النسبة 98%، يحتوي على سلسلتين 2α و 2β، يظهر في الجنين بعد 3 أشهر من الحياة ويشكل عند الولادة 80% من إجمالي الهيموجلوبين.

· HbA 2 - الهيموجلوبين لدى البالغين، النسبة 2%، ويحتوي على سلسلتين 2α و2δ،

· HbO 2 - أوكسي هيموجلوبين، يتكون من ارتباط الأكسجين بالرئتين، ويشكل في الأوردة الرئوية 94-98% من إجمالي كمية الهيموجلوبين،

· HbCO 2 - الكاربوهيموجلوبين، الذي يتكون من ارتباط ثاني أكسيد الكربون بالأنسجة، ويشكل في الدم الوريدي 15-20% من إجمالي كمية الهيموجلوبين.

HbS - هيموجلوبين الخلية المنجلية.

MetHb هو الميثيموجلوبين، وهو شكل من أشكال الهيموجلوبين الذي يتضمن أيون الحديديك بدلاً من الحديدوز. عادة ما يتشكل هذا الشكل تلقائيا، وفي هذه الحالة تكون القدرة الأنزيمية للخلية كافية لاستعادته. عند استخدام السلفوناميدات، واستخدام نتريت الصوديوم ونترات الطعام، ومع نقص حمض الأسكوربيك، يتم تسريع انتقال Fe 2+ إلى Fe 3+. إن metHb الناتج غير قادر على ربط الأكسجين ويحدث نقص الأكسجة في الأنسجة. لاستعادة أيونات الحديد، تستخدم العيادة حمض الأسكوربيك وأزرق الميثيلين.

Hb-CO - كربوكسي هيموغلوبين، يتشكل في وجود أول أكسيد الكربون (أول أكسيد الكربون) في الهواء المستنشق. وهو موجود باستمرار في الدم بتركيزات صغيرة، ولكن يمكن أن تختلف نسبته حسب الظروف ونمط الحياة.

أول أكسيد الكربون هو مثبط نشط للإنزيمات المحتوية على الهيم، وخاصة مركب السيتوكروم أوكسيديز 4 من السلسلة التنفسية.

HbA 1C - الهيموجلوبين الغليكوزيلاتي. يزداد تركيزه مع ارتفاع السكر في الدم المزمن وهو مؤشر فحص جيد لمستويات السكر في الدم على مدى فترة طويلة من الزمن.

الميوجلوبين قادر أيضًا على ربط الأكسجين

الميوجلوبين عبارة عن سلسلة بولي ببتيد واحدة، تتكون من 153 حمضًا أمينيًا بوزن جزيئي قدره 17 كيلو دالتون، وهي تشبه من الناحية الهيكلية سلسلة بيتا من الهيموجلوبين. يتم توطين البروتين في الأنسجة العضلية. الميوجلوبين لديه تقارب أعلى للأكسجين مقارنة بالهيموجلوبين. تحدد هذه الخاصية وظيفة الميوجلوبين - ترسيب الأكسجين في الخلية العضلية واستخدامه فقط مع انخفاض كبير في الضغط الجزئي لـ O 2 في العضلات (حتى 1-2 مم زئبق).

توضح منحنيات تشبع الأكسجين الاختلافات بين الميوجلوبين والهيموجلوبين:

· يتم تحقيق نفس التشبع بنسبة 50% عند تركيزات مختلفة تمامًا من الأكسجين - حوالي 26 ملم زئبق. للهيموجلوبين و 5 ملم زئبق. للميوجلوبين,

· عند ضغط جزئي فسيولوجي للأكسجين من 26 إلى 40 ملم زئبق. الهيموجلوبين مشبع بنسبة 50-80٪، في حين أن الميوجلوبين ما يقرب من 100٪.

وهكذا، يظل الميوجلوبين مؤكسجًا حتى تنخفض كمية الأكسجين في الخلية إلى مستويات قصوى. فقط بعد ذلك يبدأ إطلاق الأكسجين للتفاعلات الأيضية.

الهيموجلوبين

الهيموجلوبين هو بروتين ذو بنية رباعية تتكون من أربع وحدات فرعية. الحديد في الهيم في شكل ثنائي التكافؤ. هناك الأشكال الفسيولوجية التالية للهيموجلوبين:

أوكسي هيموغلوبين (H b O 2) - مركب الهيموجلوبين مع الأكسجين يتشكل بشكل رئيسي في الدم الشرياني ويعطيه لونًا قرمزيًا (يرتبط الأكسجين بذرة الحديد من خلال رابطة التنسيق) ؛

الهيموجلوبين المنخفض، أو ديوكسي هيموجلوبين (H b H)، هو الهيموجلوبين الذي يعطي الأكسجين للأنسجة؛

Carboxyhemoglobin (H bC O 2) - مركب الهيموجلوبين مع ثاني أكسيد الكربون يتشكل بشكل رئيسي في الدم الوريدي، ونتيجة لذلك يكتسب الدم لون الكرز الداكن.

الأشكال المرضية للهيموجلوبين:

يتكون الكاربوهيموجلوبين (H bC O) أثناء التسمم بأول أكسيد الكربون (CO)، بينما يفقد الهيموجلوبين قدرته على دمج الأكسجين؛

يتشكل الميثيموغلوبين تحت تأثير النتريت والنترات وبعض الأدوية (يخضع الحديدوز للتحول إلى الحديديك مع تكوين الميثيموغلوبين - HbMet).

تحدد طريقة السيانميثيموجلوبين القياسية جميع أشكال الهيموجلوبين دون التمايز بينها.

يحدث انخفاض في محتوى الهيموجلوبين في الدم (فقر الدم) نتيجة لفقد الهيموجلوبين أثناء أنواع مختلفة من النزيف أو زيادة تدمير (انحلال الدم) لخلايا الدم الحمراء. قد يكون سبب فقر الدم هو نقص الحديد اللازم لتخليق الهيموجلوبين، أو الفيتامينات المشاركة في تكوين خلايا الدم الحمراء (أساسا B12 وحمض الفوليك)، فضلا عن انتهاك تكوين خلايا الدم في أمراض دم معينة. الأمراض. يمكن أن يحدث فقر الدم بشكل ثانوي للأمراض الجسدية المزمنة.

وحدات القياس: جرام لكل لتر (جم/لتر).

القيم المرجعية: انظر الجدول. 2-2.

الجدول 2-2. القيم الطبيعية لمحتوى الهيموجلوبين

يزداد محتوى الهيموجلوبين في الأمراض المصحوبة بزيادة في عدد خلايا الدم الحمراء (كثرة كريات الدم الحمراء الأولية والثانوية)، وتركيز الدم، وعيوب القلب الخلقية، وفشل القلب الرئوي، وكذلك لأسباب فسيولوجية (في سكان الجبال العالية، والطيارين بعد ارتفاع - رحلات الارتفاع، المتسلقون بعد زيادة النشاط البدني).

ويلاحظ انخفاض محتوى الهيموجلوبين في فقر الدم من مسببات مختلفة (الأعراض الرئيسية).

هل أنت هنا:
بيت
علم الأعصاب
التشخيص المختبري
الهيموجلوبين

علم الأعصاب

مقالات محدثة عن علم الأعصاب

أنواع الهيموجلوبين ومركباته وأهميتها الفسيولوجية

هناك ثلاثة أنواع من الهيموجلوبين. في البداية، يحتوي الجنين على الهيموجلوبين البدائي (HbP) - لمدة تصل إلى 4-5 أشهر. الحياة داخل الرحم، ثم يبدأ ظهور الهيموجلوبين الجنيني (HbF)، والذي تزداد كميته حتى 6-7 أشهر. الحياة داخل الرحم. من هذه الفترة هناك زيادة في الهيموجلوبين أ (للبالغين) والتي تصل قيمتها القصوى إلى 9 أشهر. الحياة داخل الرحم (90٪). تعد كمية الهيموجلوبين الجنيني عند الولادة إحدى علامات فترة الحمل الكاملة: فكلما ارتفع مستوى HbF، قلت فترة ولادة الطفل. تجدر الإشارة إلى أن HbF في وجود 2,3 ثنائي فسفوغليسيرات (DPG هو منتج أيضي لغشاء كرات الدم الحمراء أثناء نقص الأكسجين) لا يغير تقاربه للأكسجين، على عكس HbA، الذي يتناقص تقاربه للأكسجين.

تختلف أنواع Hb عن بعضها البعض في درجة الألفة الكيميائية لـ O2. وهكذا، فإن HbF في ظل الظروف الفسيولوجية لديه تقارب أعلى لـ O2 من HbA. هذه الميزة الأكثر أهمية لـ HbF تخلق الظروف المثالية لنقل الأكسجين عن طريق دم الجنين.

الهيموجلوبين هو صبغة دم دورها نقل الأكسجين إلى الأعضاء والأنسجة، ونقل ثاني أكسيد الكربون من الأنسجة إلى الرئتين، بالإضافة إلى ذلك، فهو مخزن مؤقت داخل الخلايا يحافظ على درجة الحموضة المثالية لعملية التمثيل الغذائي. يوجد الهيموجلوبين في خلايا الدم الحمراء ويشكل 90% من كتلتها الجافة. خارج خلايا الدم الحمراء، لا يمكن اكتشاف الهيموجلوبين عمليا.

كيميائيا، ينتمي الهيموجلوبين إلى مجموعة البروتينات الكروموبروتينية. وتسمى مجموعته الاصطناعية، بما في ذلك الحديد، الهيم، ويسمى المكون البروتيني فيه الجلوبين. يحتوي جزيء الهيموجلوبين على 4 هيم و1 جلوبين.

تشمل الهيموجلوبين الفسيولوجية HbA (الهيموجلوبين البالغ) وHbF (الهيموجلوبين الجنيني، الذي يشكل الجزء الأكبر من الهيموجلوبين الجنيني ويختفي تمامًا تقريبًا بحلول السنة الثانية من حياة الطفل). أثبتت الدراسات الكهربية الحديثة وجود نوعين على الأقل من الهيموجلوبين الطبيعي A: A1 (رئيسي) وA2 (بطيء). الجزء الأكبر من الهيموجلوبين البالغ (96-99٪) هو HbAl، ولا يتجاوز محتوى الأجزاء الأخرى (A2 F) 1 - 4٪. يتميز كل نوع من أنواع الهيموجلوبين، أو بالأحرى جزء الجلوبين الخاص به، بـ "صيغة البولي ببتيد" الخاصة به. وبالتالي، تم تعيين HbAl على أنه ά2 β2، أي أنه يتكون من سلسلتين ά وسلسلتين β (إجمالي 574 من بقايا الأحماض الأمينية مرتبة بترتيب محدد بدقة). الأنواع الأخرى من الهيموجلوبين الطبيعي - F، A2 - لها سلسلة ببتيد مشتركة مع HbAl، ولكنها تختلف في بنية سلسلة البولي ببتيد الثانية (على سبيل المثال، الصيغة الهيكلية لـ HbF هي ά2γ2).

بالإضافة إلى الهيموجلوبين الفسيولوجي، هناك العديد من أنواع الهيموجلوبين المرضية. ينشأ الهيموجلوبين المرضي نتيجة خلل خلقي وراثي في تكوين الهيموجلوبين.

في خلايا الدم الحمراء في الدم، يكون الهيموجلوبين في حالة تفاعل عكسي مستمر. هو

يربط جزيء الأكسجين (في الشعيرات الدموية الرئوية)، ثم يطلقه (في الشعيرات الدموية في الأنسجة).

تشمل المركبات الرئيسية للهيموجلوبين ما يلي: HHb - الهيموجلوبين المخفض وHbCO2 - مركب يحتوي على ثاني أكسيد الكربون (الكربوهيموجلوبين). توجد بشكل رئيسي في الدم الوريدي وتعطيه لون الكرز الداكن.

يوجد HbO2 - أوكسي هيموجلوبين - بشكل رئيسي في الدم الشرياني، مما يمنحه اللون القرمزي. HbO2 مركب غير مستقر للغاية، ويتم تحديد تركيزه من خلال الضغط الجزئي لـ O2 (pO2): كلما زاد pO2، زاد تكوين HbO2 والعكس صحيح. جميع مركبات الهيموجلوبين المذكورة أعلاه هي فسيولوجية.

يرتبط الهيموجلوبين في الدم الوريدي مع انخفاض الضغط الجزئي للأكسجين بجزيء واحد من الماء. يسمى هذا الهيموجلوبين بالهيموجلوبين المخفض (المخفض). في الدم الشرياني مع ارتفاع الضغط الجزئي للأكسجين، يتحد الهيموجلوبين مع جزيء واحد من الأكسجين ويسمى أوكسي هيموجلوبين. من خلال تحويل أوكسي هيموجلوبين بشكل مستمر إلى هيموجلوبين مخفض والعودة، يتم نقل الأكسجين من الرئتين إلى الأنسجة. إن إدراك ثاني أكسيد الكربون في الشعيرات الدموية في الأنسجة وإيصاله إلى الرئتين هو أيضًا وظيفة للهيموجلوبين. في الأنسجة، يتحول أوكسي هيموغلوبين، الذي يتخلى عن الأكسجين، إلى هيموغلوبين مخفض. إن الخواص الحمضية للهيموجلوبين المنخفض أضعف بـ 70 مرة من خواص الأوكسيهيموجلوبين، لذا فإن تكافؤاته الحرة تربط ثاني أكسيد الكربون. وهكذا، يتم توصيل ثاني أكسيد الكربون من الأنسجة إلى الرئتين باستخدام الهيموجلوبين. في الرئتين، يتلامس الأوكسي هيموغلوبين الناتج، بسبب خصائصه الحمضية العالية، مع التكافؤ القلوي للكاربوهيموغلوبين، مما يؤدي إلى إزاحة ثاني أكسيد الكربون. وبما أن الوظيفة الرئيسية للهيموجلوبين هي تزويد الأنسجة بالأكسجين، فإن نقص الأكسجة في الأنسجة يتطور في جميع الحالات مصحوبًا بانخفاض في تركيز الهيموجلوبين في الدم، أو مع تغيرات نوعية فيه.

ومع ذلك، هناك أيضًا أشكال مرضية للهيموجلوبين.

يمتلك الهيموجلوبين القدرة على الدخول في مركبات منفصلة ليس فقط مع الأكسجين وثاني أكسيد الكربون، ولكن أيضًا مع الغازات الأخرى. ونتيجة لذلك، يتم تشكيل كربوكسي هيموغلوبين وهيموغلوبين أوكسينيتروجين وسلفهيموغلوبين.

ينفصل الكربوكسي هيموغلوبين (أوكسي كربون) بشكل أبطأ بعدة مئات المرات من الأوكسي هيموجلوبين، لذا فإن تركيز صغير (0.07%) من أول أكسيد الكربون (CO) في الهواء، يربط حوالي 50% من الهيموجلوبين الموجود في الجسم ويحرمه من القدرة على الحمل. الأكسجين، قاتل. يعتبر كربوكسي هيموغلوبين (HbCO) مركبًا قويًا جدًا مع أول أكسيد الكربون، وذلك بسبب الخواص الكيميائية لأول أكسيد الكربون بالنسبة إلى Hb. اتضح أن تقاربه لـ Hb أكبر بعدة مرات من تقارب O2 لـ Hb. ولذلك، مع زيادة طفيفة في تركيز ثاني أكسيد الكربون في البيئة، يتم تشكيل كمية كبيرة جدًا من HbCO. إذا كان هناك الكثير من H2CO في الجسم، يحدث مجاعة الأكسجين. في الواقع، يوجد الكثير من O2 في الدم، لكن خلايا الأنسجة لا تستقبله، لأنه HbCO مركب قوي يحتوي على O2.

الميثيموجلوبين هو مركب الهيموجلوبين مع الأكسجين أكثر استقرارًا من أوكسي هيموجلوبين، وينتج عن التسمم ببعض الأدوية - الفيناسيتين، أنتيبيرين، السلفوناميدات. في هذه الحالة، يتحول الحديد ثنائي التكافؤ من المجموعة الاصطناعية، المؤكسد، إلى حديد ثلاثي التكافؤ. الميثيموغلوبين (MetHb) هو شكل مؤكسد من Hb الذي يعطي الدم اللون البني. يتشكل MetHb عندما يتعرض Hb لأي عوامل مؤكسدة: النترات، البيروكسيدات، برمنجنات البوتاسيوم، ملح الدم الأحمر، إلخ. وهذا مركب مستقر لأن الحديد من الشكل الحديدي (Fe+++) يذهب إلى الشكل الحديدي (Fe+++)، الذي يربط O2 بشكل لا رجعة فيه. عندما تتشكل كميات كبيرة من MetHb في الجسم، يحدث نقص الأكسجين (نقص الأكسجة) أيضًا.

يوجد السلفهيموجلوبين في بعض الأحيان في الدم عند استخدام الأدوية (السلفوناميدات). نادرا ما يتجاوز محتوى السلفيموجلوبين 10٪. سلفهيموغلوبينية الدم هي عملية لا رجعة فيها. منذ أن تتأثر خلايا الدم الحمراء

يتم تدميرها في نفس الإطار الزمني كالطبيعي، ولا يتم ملاحظة انحلال الدم ويمكن أن يبقى السلفيموجلوبين في الدم لعدة أشهر. تعتمد طريقة تحديد وقت بقاء خلايا الدم الحمراء الطبيعية في الدم المحيطي على خاصية السلفيموغلوبين.

الهيموجلوبين(يُختصر بـ Hb) عبارة عن مادة حاملة للأكسجين تحتوي على الحديد البروتين المعدنيالموجودة في خلايا الدم الحمراء للفقاريات.

الهيموجلوبين هو بروتين الدم الرئيسي

الأشكال الطبيعية للهيموجلوبين

هناك العديد من المتغيرات الطبيعية للهيموجلوبين:

HbP - الهيموجلوبين البدائي، يحتوي على سلسلتين ξ و 2 ε، يوجد في الجنين بين 7-12 أسبوعًا من الحياة؛
HbF - الهيموجلوبين الجنيني، يحتوي على سلسلتين α و 2 γ، ويظهر بعد 12 أسبوعًا من التطور داخل الرحم وهو الرئيسي بعد 3 أشهر؛
HbA - الهيموجلوبين البالغ، النسبة 98٪، ويحتوي على سلسلتين α و 2 β، ويظهر في الجنين بعد 3 أشهر من الحياة ويشكل عند الولادة 80٪ من إجمالي الهيموجلوبين؛
HbA 2 - الهيموجلوبين البالغ، النسبة 2٪، ويحتوي على سلسلتين α و 2 δ؛
HbO 2 - أوكسي هيموغلوبين، يتكون عندما يرتبط الأكسجين بالرئتين، ويشكل 94-98% من إجمالي كمية الهيموجلوبين في الأوردة الرئوية.
HbCO 2 - الكاربوهيموجلوبين، يتكون من ارتباط ثاني أكسيد الكربون بالأنسجة، ويشكل في الدم الوريدي 15-20% من إجمالي كمية الهيموجلوبين.

الأشكال المرضية للهيموجلوبين

HbS - الهيموجلوبين المنجلي.
MetHb هو الميثيموجلوبين، وهو شكل من أشكال الهيموجلوبين الذي يتضمن أيون الحديديك بدلاً من الحديدوز. وعادة ما يتشكل هذا النموذج تلقائيا، وفي هذه الحالة القوة الأنزيمية الخلايايكفي لاستعادته. عند استخدام السلفوناميدات، يتم تناول نتريت الصوديوم والنترات في المنتجات الغذائية، في حالة النقص حمض الاسكوربيكيتم تسريع انتقال Fe 2+ إلى Fe 3+. إن metHb الناتج غير قادر على ربط الأكسجين ويحدث نقص الأكسجة في الأنسجة. لاستعادة أيونات الحديد، تستخدم العيادة حمض الأسكوربيك وأزرق الميثيلين؛
Hb-CO - كربوكسي هيموجلوبين، يتشكل في وجود أول أكسيد الكربون (أول أكسيد الكربون) في الهواء المستنشق. وهو موجود باستمرار في الدم بتركيزات صغيرة، ولكن يمكن أن تختلف نسبته حسب الظروف ونمط الحياة. أول أكسيد الكربون هو مثبط نشط للإنزيمات المحتوية على الهيم، على وجه الخصوص أوكسيديز السيتوكروم، المجمع الرابع من السلسلة التنفسية؛
نسبة HbA 1C -

الهيموجلوبين هو جزء من مجموعة بروتينات الهيموبروتينات، والتي هي في حد ذاتها نوع فرعي من البروتينات الكرومية وتنقسم إلى غير الأنزيميةالبروتينات (الهيموجلوبين، الميوجلوبين) والإنزيمات (السيتوكروم، الكاتلاز، البيروكسيديز). الجزء غير البروتيني هو الهيم - وهو هيكل يتضمن حلقة البورفيرين (تتكون من 4 حلقات بيرول) وأيون الحديد 2+. يرتبط الحديد بحلقة البورفيرين بتنسيقين ورابطتين تساهميتين.

هيكل الهيموجلوبين

هيكل الهيموجلوبين أ

الهيموجلوبين هو بروتين يتكون من 4 وحدات فرعية من البروتين تحتوي على الهيم. ترتبط البروتومرات ببعضها البعض عن طريق روابط هيدروجينية وأيونية كارهة للماء، ولا تتفاعل بشكل اعتباطي، ولكن من خلال منطقة محددة - سطح الاتصال. هذه العملية محددة للغاية، ويحدث الاتصال في وقت واحد في عشرات النقاط وفقا لمبدأ التكامل. يتم التفاعل عن طريق مجموعات مشحونة بشكل معاكس، ومناطق كارهة للماء، ومخالفات على سطح البروتين.

يرتبط الهيم بالوحدة الفرعية للبروتين، أولاً، من خلال البقايا الهستيدينرابطة التنسيق من الحديد، ثانيا، من خلال روابط مسعورحلقات البيرول والأحماض الأمينية الكارهة للماء. يقع الهيم، كما كان، "في جيب" سلسلته ويتكون بروتومر يحتوي على الهيم.

الأشكال الطبيعية للهيموجلوبين

هناك العديد من المتغيرات الطبيعية للهيموجلوبين:

HbР ( بدائية) - الهيموجلوبين البدائي، الذي يحتوي على سلسلتين 2ξ و 2ε، يحدث في الجنين بين 7-12 أسبوعًا من الحياة،
HbF ( الجنين) - الهيموجلوبين الجنيني، الذي يحتوي على سلسلتين 2α و2γ، يظهر بعد 12 أسبوعًا من التطور داخل الرحم وهو الهيموغلوبين الرئيسي بعد 3 أشهر،
HbA ( بالغ) – الهيموجلوبين البالغ نسبته 98% ويحتوي على سلسلتين 2α و 2β ويظهر في الجنين بعد 3 أشهر من الحياة ويشكل عند الولادة 80% من إجمالي الهيموجلوبين.
HbA 2 – الهيموجلوبين لدى البالغين، النسبة 2%، ويحتوي على سلسلتين 2α و2δ،
HbO 2 - أوكسي هيموجلوبين، يتشكل عندما يرتبط الأكسجين بالرئتين، ويشكل في الأوردة الرئوية 94-98% من إجمالي كمية الهيموجلوبين،
HbCO 2 - الكاربوهيموجلوبين، يتكون من ارتباط ثاني أكسيد الكربون بالأنسجة؛ في الدم الوريدي يشكل 15-20٪ من إجمالي كمية الهيموجلوبين.

الأشكال المرضية للهيموجلوبين

HbS - هيموجلوبين الخلية المنجلية.

الميثب – الميثيموجلوبين، أحد أشكال الهيموجلوبين الذي يحتوي على أيون الحديديك بدلاً من الحديدوز. يتشكل هذا النموذج تلقائيًا، أثناء تفاعل جزيء O 2 مع الهيم Fe 2+، ولكن عادةً ما تكون القوة الأنزيمية للخلية كافية لاستعادتها. عند استخدام السلفوناميدات، واستخدام نتريت الصوديوم ونترات الطعام، ومع نقص حمض الأسكوربيك، يتم تسريع انتقال Fe 2+ إلى Fe 3+. المستجدة metHbغير قادر على ربط الأكسجين ويحدث نقص الأكسجة في الأنسجة. لتقليل Fe 3+ إلى Fe 2+، تستخدم العيادة حمض الأسكوربيك وأزرق الميثيلين.

مقالات مماثلة: