الهيموجرام

الهيموجرام(دم هيما اليوناني + تدوين القواعد) – اختبار الدم السريري. يتضمن بيانات عن عدد جميع خلايا الدم، وخصائصها المورفولوجية، وESR، ومحتوى الهيموجلوبين، ومؤشر اللون، وعدد الهيماتوكريت، ونسبة الأنواع المختلفة من كريات الدم البيضاء، وما إلى ذلك.

يتم أخذ الدم للبحث بعد ساعة واحدة من وخز الرئة من الإصبع (شحمة الأذن أو الكعب عند الأطفال حديثي الولادة والأطفال الصغار). تتم معالجة موقع الثقب باستخدام قطعة قطن مبللة بالكحول الإيثيلي بنسبة 70٪. يتم ثقب الجلد باستخدام رمح خدش قياسي يمكن التخلص منه. يجب أن يتدفق الدم بحرية. يمكنك استخدام الدم المأخوذ من الوريد.

مع سماكة الدم، قد تزيد تركيزات الهيموجلوبين، مع زيادة حجم بلازما الدم، قد يحدث انخفاض.

يتم تحديد عدد خلايا الدم في غرفة العد في جوراييف. إن ارتفاع الحجرة ومساحة الشبكة وأقسامها وتخفيف الدم المأخوذ للاختبار يجعل من الممكن تحديد عدد العناصر المتكونة في حجم معين من الدم. يمكن استبدال كاميرا Goryaev بالعدادات التلقائية. يعتمد مبدأ عملها على التوصيل الكهربائي المختلف للجزيئات العالقة في السائل.

العدد الطبيعي لخلايا الدم الحمراء في 1 لتر من الدم

من سمات فقر الدم انخفاض عدد خلايا الدم الحمراء (قلة الكريات الحمر): لوحظت زيادة في نقص الأكسجة وعيوب القلب الخلقية وفشل القلب والأوعية الدموية وإحمرار الدم وما إلى ذلك.

يتم حساب عدد الصفائح الدموية بطرق مختلفة (في مسحات الدم، في غرفة جوراييف، باستخدام عدادات أوتوماتيكية). في البالغين، يكون عدد الصفائح الدموية 180.0–320.0×10 9 /ل.لوحظ زيادة في عدد الصفائح الدموية في الأورام الخبيثة، وسرطان الدم النخاعي المزمن، وتليف العظم والنقي، وما إلى ذلك. يمكن أن يكون انخفاض عدد الصفائح الدموية أحد أعراض أمراض مختلفة، مثل فرفرية نقص الصفيحات. يحدث نقص الصفيحات المناعي في أغلب الأحيان في الممارسة السريرية. يتم حساب عدد الخلايا الشبكية في مسحات الدم أو في غرفة جوراييف. في البالغين، محتواهم هو 2–10 ‰.

يتراوح عدد خلايا الدم البيضاء الطبيعية لدى البالغين من 4,0 قبل 9.0×10 9 /ل. عند الأطفال يكون أكبر قليلاً. عدد الكريات البيض أقل 4.0×10 9 /ليُشار إليه بمصطلح "قلة الكريات البيض"، وأكثر من ذلك 10.0×10 9 /ل– مصطلح “كثرة الكريات البيضاء”. عدد الكريات البيض في الشخص السليم ليس ثابتًا ويمكن أن يتقلب بشكل كبير خلال اليوم (الإيقاع الحيوي اليومي). يعتمد مدى التقلبات على العمر والجنس والخصائص الدستورية والظروف المعيشية والنشاط البدني، وما إلى ذلك. وينجم تطور نقص الكريات البيض عن عدة آليات، على سبيل المثال، انخفاض إنتاج كريات الدم البيضاء عن طريق نخاع العظام، والذي يحدث في نقص التنسج. وفقر الدم بسبب نقص الحديد. عادة ما يرتبط زيادة عدد الكريات البيضاء بزيادة في عدد العدلات، ويرجع ذلك بشكل أكثر شيوعًا إلى زيادة إنتاج كريات الدم البيضاء أو إعادة توزيعها في قاع الأوعية الدموية. لوحظ في العديد من حالات الجسم، على سبيل المثال، مع الإجهاد العاطفي أو الجسدي، مع عدد من الأمراض المعدية، والتسمم، وما إلى ذلك. عادة، يتم تقديم الكريات البيض في دم شخص بالغ في أشكال مختلفة، والتي يتم توزيعها في مستحضرات ملونة في النسب التالية :

تحديد العلاقة الكمية بين الأشكال الفردية للكريات البيض (صيغة الكريات البيض) له أهمية سريرية. غالبًا ما يُلاحظ ما يسمى بالتحول في صيغة الكريات البيض إلى اليسار. ويتميز بظهور أشكال غير ناضجة من الكريات البيض (الخلايا الشريطية، والخلايا النخاعية، والخلايا النقوية، والأرومات، وما إلى ذلك). ويلاحظ في العمليات الالتهابية من مسببات مختلفة، وسرطان الدم.

يتم فحص الصورة المورفولوجية للعناصر المشكلة في مسحات الدم الملطخة تحت المجهر. هناك عدة طرق لصبغ مسحات الدم، بناءً على التقارب الكيميائي لعناصر الخلية مع بعض أصباغ الأنيلين. وبالتالي، يتم تلطيخ شوائب السيتوبلازم بشكل متبدل اللون بالصبغة العضوية اللازوردية باللون الأرجواني الساطع (ألفة اللازوردية). في مسحات الدم الملطخة، حجم الكريات البيض، الخلايا الليمفاوية، كريات الدم الحمراء (الخلايا الصغيرة، الخلايا الكبيرة والخلايا الضخمة)، شكلها، لونها، على سبيل المثال، تشبع كريات الدم الحمراء بالهيموجلوبين (مؤشر اللون)، لون سيتوبلازم كريات الدم البيضاء، الخلايا الليمفاوية ، عازمون. يشير مؤشر اللون المنخفض إلى نقص الصبغيات، ويلاحظ في فقر الدم الناجم عن نقص الحديد في كريات الدم الحمراء أو عدم استخدامه في تخليق الهيموجلوبين. يشير مؤشر اللون المرتفع إلى فرط تصبغ الدم في فقر الدم الناجم عن نقص الفيتامينات في 12 و (أو) حمض الفوليك، انحلال الدم.

يتم تحديد معدل ترسيب كرات الدم الحمراء (ESR) بواسطة طريقة بانشينكوف، التي تعتمد على خاصية استقرار خلايا الدم الحمراء عند وضع الدم غير المتخثر في ماصة عمودية. يعتمد ESR على عدد خلايا الدم الحمراء وحجمها. الحجم والقدرة على تكوين التكتلات، على درجة الحرارة المحيطة، وكمية بروتينات بلازما الدم ونسبة كسورها. يمكن أن تحدث زيادة ESR أثناء العمليات المعدية والباثولوجية المناعية والالتهابية والنخرية والورمية. لوحظت أكبر زيادة في ESR أثناء تخليق البروتين المرضي، وهو أمر نموذجي للورم النقوي، والغلوبولين الضخم في الدم في والدنستروم، وأمراض السلسلة الخفيفة والثقيلة، وكذلك فرط فيبرينوجين الدم. يجب أن يؤخذ في الاعتبار أن انخفاض محتوى الفيبرينوجين في الدم يمكن أن يعوض عن التغير في نسبة الألبومين والجلوبيولين، ونتيجة لذلك يظل معدل ESR طبيعيًا أو يتباطأ. في الأمراض المعدية الحادة (على سبيل المثال، الأنفلونزا، التهاب الحلق)، أعلى ESR ممكن خلال فترة انخفاض درجة حرارة الجسم، مع التطور العكسي للعملية. يعتبر بطء ESR أقل شيوعًا، على سبيل المثال مع كثرة الكريات الحمر، كثرة الكريات الحمر الثانوية، زيادة تركيز الأحماض الصفراوية والأصباغ الصفراوية في الدم، انحلال الدم، النزيف، إلخ.

يعطي رقم الهيماتوكريت - النسبة الحجمية للعناصر المكونة للدم والبلازما - فكرة عن الحجم الإجمالي لخلايا الدم الحمراء.

عدد الهيماتوكريت الطبيعي

ويتم تحديده باستخدام الهيماتوكريت، وهو عبارة عن شعيراتين دمويتين زجاجيتين قصيرتين متدرجتين في فوهة خاصة. يعتمد عدد الهيماتوكريت على حجم خلايا الدم الحمراء في مجرى الدم ولزوجة الدم وسرعة تدفق الدم وعوامل أخرى. يزداد مع الجفاف والتسمم الدرقي ومرض السكري وانسداد الأمعاء والحمل وما إلى ذلك. ويلاحظ انخفاض عدد الهيماتوكريت مع النزيف وفشل القلب والكلى والصيام والإنتان.

عادة ما تسمح مؤشرات الهيموجرام للشخص بالتنقل في خصوصيات العملية المرضية. وبالتالي، فإن زيادة عدد الكريات البيضاء العدلة الطفيفة ممكنة مع مسار خفيف من الأمراض المعدية والعمليات القيحية. يشار إلى تفاقم فرط عدد الكريات البيضاء العدلة. تُستخدم هذه الرسوم البيانية لمراقبة تأثير بعض الأدوية. وبالتالي، فإن التحديد المنتظم لمحتوى الهيموجلوبين في كريات الدم الحمراء ضروري لوضع نظام لتناول مكملات الحديد في المرضى الذين يعانون من فقر الدم بسبب نقص الحديد، وعدد الكريات البيض والصفائح الدموية في علاج سرطان الدم بأدوية تثبيط الخلايا.

هيكل ووظائف الهيموجلوبين

الهيموجلوبين- المكون الرئيسي لكرات الدم الحمراء والصبغة التنفسية الرئيسية، يضمن نقل الأكسجين ( عن 2 ) من الرئتين إلى الأنسجة وثاني أكسيد الكربون ( شركة 2 ) من الأنسجة إلى الرئتين. بالإضافة إلى ذلك، فهو يلعب دورًا مهمًا في الحفاظ على التوازن الحمضي القاعدي في الدم. تشير التقديرات إلى أن خلية الدم الحمراء الواحدة تحتوي على حوالي 340.000.000 جزيء هيموجلوبين، يتكون كل منها من 103 ذرات تقريبًا. في المتوسط، يحتوي دم الإنسان على حوالي 750 جرامًا من الهيموجلوبين.

الهيموجلوبين هو بروتين معقد ينتمي إلى مجموعة بروتينات الهيموبروتين، ويمثل المكون البروتيني فيه بالجلوبين، والمكون غير البروتيني بأربعة مركبات بورفيرين حديدية متطابقة تسمى الهيمات. إن ذرة الحديد (II) الموجودة في مركز الهيم تعطي الدم لونه الأحمر المميز ( انظر الشكل. 1). الخاصية الأكثر تميزًا للهيموجلوبين هي الإضافة العكسية للغازات عن 2 ، شركة 2 وإلخ.

أرز. 1. هيكل الهيموجلوبين

وقد وجد أن الهيم يكتسب القدرة على النقل عن 2 فقط إذا كان محاطًا ومحميًا ببروتين معين - الجلوبين (الهيم نفسه لا يربط الأكسجين). عادة عند الاتصال عن 2 بالحديد( الحديد) يتم نقل إلكترون أو أكثر من الذرات بشكل لا رجعة فيه الحديدإلى الذرات عن 2 . وبعبارة أخرى، يحدث تفاعل كيميائي. لقد ثبت تجريبيًا أن الميوجلوبين والهيموجلوبين لهما قدرة فريدة على الارتباط بشكل عكسي يا 2 بدون أكسدة الهيم الحديد 2+ في الحديد 3+ .

وهكذا، فإن عملية التنفس، التي تبدو للوهلة الأولى بسيطة للغاية، تتم في الواقع من خلال تفاعل أنواع عديدة من الذرات في جزيئات عملاقة شديدة التعقيد.

يوجد الهيموجلوبين في الدم في أربعة أشكال على الأقل: أوكسي هيموجلوبين، ديوكسي هيموجلوبين، كربوكسي هيموجلوبين، وميثيموجلوبين. في كريات الدم الحمراء، تكون الأشكال الجزيئية للهيموجلوبين قادرة على التحويل البيني، ويتم تحديد نسبتها من خلال الخصائص الفردية للكائن الحي.

مثل أي بروتين آخر، يمتلك الهيموجلوبين مجموعة معينة من الخصائص التي يمكن من خلالها تمييزه عن المواد البروتينية وغير البروتينية الأخرى الموجودة في المحلول. وتشمل هذه الخصائص الوزن الجزيئي، وتكوين الأحماض الأمينية، والشحنة الكهربائية، والخصائص الكيميائية.

في الممارسة العملية، غالبا ما تستخدم خصائص الهيموجلوبين بالكهرباء (تعتمد الطرق الموصلة لدراستها على هذا) وقدرة الهيم على ربط مجموعات كيميائية مختلفة تؤدي إلى تغيير في التكافؤ الحديدوتلوين المحلول (طرق قياس السعرات الحرارية). ومع ذلك، فقد أظهرت العديد من الدراسات أن نتيجة الطرق التوصيلية لتحديد الهيموجلوبين تعتمد على تكوين المنحل بالكهرباء في الدم، مما يجعل من الصعب استخدام مثل هذه الدراسة في طب الطوارئ.

هيكل ووظائف نخاع العظام

نخاع العظم(medulla ossium) هو العضو المركزي في تكون الدم، ويقع في المادة الإسفنجية للعظام وتجويف نخاع العظم. كما أنه يؤدي وظائف الحماية البيولوجية للجسم وتكوين العظام.

في البشر، يظهر نخاع العظم (BM) لأول مرة في الشهر الثاني من التطور الجنيني في الترقوة، وفي الشهر الثالث - في لوحي الكتف، والأضلاع، والقص، والفقرات، وما إلى ذلك. وفي الشهر الخامس من التطور الجنيني، يعمل نخاع العظم كجهاز العضو الرئيسي المكون للدم، مما يوفر تكوينًا دمويًا متباينًا لنخاع العظم مع عناصر من سلسلة الكريات المحببة وكرات الدم الحمراء وخلايا الكريات الكبيرة.

في جسم الإنسان البالغ، يتم التمييز بين BM الأحمر، الذي يمثله الأنسجة المكونة للدم النشطة، والأصفر، الذي يتكون من الخلايا الدهنية. يملأ CM الأحمر الفراغات بين التربيقات العظمية للمادة الإسفنجية للعظام المسطحة والمشاشات للعظام الطويلة. له لون أحمر غامق واتساق شبه سائل، ويتكون من سدى وخلايا الأنسجة المكونة للدم. تتكون السدى من نسيج شبكي، ويمثلها الخلايا الليفية والخلايا البطانية. يحتوي على عدد كبير من الأوعية الدموية، وخاصة الشعيرات الدموية الجيبية العريضة ذات الجدران الرقيقة. تشارك السدى في تطور وعمل العظام. في الفراغات بين الهياكل السدى توجد خلايا تشارك في عمليات تكون الدم: الخلايا الجذعية، الخلايا السلفية، خلايا الدم الحمراء، الخلايا النقوية، الخلايا الأحادية، الخلايا النقوية الكبيرة، الخلايا النقوية، الخلايا النقوية، الخلايا النخاعية، الخلايا النقوية، الخلايا الكبيرة، الخلايا البلعمية وخلايا الدم الناضجة.

تكون خلايا الدم في منطقة BM الحمراء مرتبة على شكل جزر. في هذه الحالة، تحيط كريات الدم الحمراء بالبلاعم التي تحتوي على الحديد الضروري لبناء الجزء الهيمين من الهيموجلوبين. أثناء عملية النضج، تترسب الكريات البيض الحبيبية (الخلايا المحببة) في BM الأحمر، وبالتالي فإن محتواها أعلى بثلاث مرات من كريات الدم الحمراء. ترتبط الخلايا المكروية ارتباطًا وثيقًا بالشعيرات الدموية الجيبية. جزء من السيتوبلازم يخترق تجويف الأوعية الدموية. تمر الأجزاء المنفصلة من السيتوبلازم على شكل صفائح دموية إلى مجرى الدم. تشكيل الخلايا الليمفاوية تحيط بإحكام الأوعية الدموية. تتطور سلائف الخلايا الليمفاوية والخلايا الليمفاوية البائية في نخاع العظم الأحمر. في الحالة الطبيعية، تخترق خلايا الدم الناضجة فقط جدار الأوعية الدموية لنخاع العظم، وبالتالي فإن ظهور أشكال غير ناضجة في مجرى الدم يشير إلى تغير في الوظيفة أو تلف حاجز نخاع العظم. يحتل CM أحد الأماكن الأولى في الجسم من حيث خصائصه الإنجابية. في المتوسط، ينتج الشخص:

في مرحلة الطفولة (بعد 4 سنوات)، يتم استبدال BM الأحمر تدريجياً بالخلايا الدهنية. بحلول سن 25 عامًا، تمتلئ أغشية العظام الأنبوبية بالكامل بالنخاع الأصفر، وفي العظام المسطحة تشغل حوالي 50٪ من حجم BM. عادة لا يؤدي CM الأصفر وظيفة المكونة للدم، ولكن مع فقدان الدم الكبير، تظهر بؤر تكون الدم فيه. مع التقدم في السن، يتغير حجم وكتلة BM. إذا كان يمثل حوالي 1.4٪ من وزن الجسم عند الأطفال حديثي الولادة، فإنه يمثل 4.6٪ عند البالغين.

ويشارك النخاع العظمي أيضًا في تدمير خلايا الدم الحمراء، وإعادة استخدام الحديد، وتخليق الهيموجلوبين، ويعمل كموقع لتراكم الدهون الاحتياطية. وبما أنه يحتوي على الخلايا الليمفاوية والخلايا البلعمية وحيدة النواة، فإنه يشارك في الاستجابة المناعية.

يتم التحكم في نشاط CM كنظام ذاتي التنظيم من خلال مبدأ التغذية الراجعة (يؤثر عدد خلايا الدم الناضجة على شدة تكوينها). يتم ضمان هذا التنظيم من خلال مجموعة معقدة من التأثيرات بين الخلايا والخلطية (الشعرية والليمفوكينات والمونوكينات). من المفترض أن العامل الرئيسي الذي ينظم التوازن الخلوي هو عدد خلايا الدم. عادة، مع تقدم الخلايا في العمر، تتم إزالتها وتحل محلها خلايا أخرى. في الظروف القاسية (على سبيل المثال، النزيف، انحلال الدم)، يتغير تركيز الخلايا ويتم تحفيز التغذية المرتدة؛ في المستقبل، تعتمد العملية على الاستقرار الديناميكي للنظام وقوة تأثير العوامل الضارة.

تحت تأثير العوامل الداخلية والخارجية، يتم تعطيل وظيفة المكونة للدم من BM. في كثير من الأحيان، التغيرات المرضية التي تحدث في BM، وخاصة في بداية المرض، لا تؤثر على المؤشرات التي تميز حالة الدم. من الممكن حدوث انخفاض في عدد العناصر الخلوية BM (نقص تنسج) أو زيادة (تضخم). مع نقص تنسج BM، يتناقص عدد الخلايا النقوية النقوية، ويلاحظ قلة الكريات، وغالبًا ما تسود الأنسجة الدهنية على الأنسجة النخاعية. يمكن أن يكون نقص تنسج الدم مرضًا مستقلاً (على سبيل المثال، فقر الدم اللاتنسجي). وفي حالات نادرة، يصاحب أمراض مثل التهاب الكبد المزمن، والأورام الخبيثة، ويحدث في بعض أشكال التليف النقوي، ومرض الرخام، وأمراض المناعة الذاتية. في بعض الأمراض، ينخفض ​​عدد الخلايا من سلسلة واحدة، على سبيل المثال الخلايا الحمراء (عدم تنسج الخلايا الحمراء الجزئية)، أو خلايا السلسلة المحببة (ندرة المحببات). في عدد من الحالات المرضية، بالإضافة إلى نقص تنسج الدم، من الممكن تكون الدم غير الفعال، والذي يتميز بضعف النضج وإطلاق الخلايا المكونة للدم في الدم وموتها داخل النخاع.

يحدث تضخم CM في أنواع مختلفة من سرطان الدم. وهكذا، في سرطان الدم الحاد، تظهر الخلايا غير الناضجة (الأنفية)؛ في سرطان الدم المزمن، يزداد عدد الخلايا الناضجة شكليا، على سبيل المثال، الخلايا الليمفاوية في سرطان الدم الليمفاوي، وخلايا الدم الحمراء في خلايا الدم الحمراء، والخلايا المحببة في سرطان الدم النخاعي المزمن. ومن سمات تضخم خلايا الدم الحمراء أيضًا فقر الدم الانحلالي,في 12 - فقر الدم الناجم عن نقص.

الهيموجلوبين غير المرتبط بالأكسجين يسمى: الهيموجلوبين الديوكسي، الهيموجلوبين الحديدي، الهيموجلوبين المخفض (Hb). الهيموجلوبين المرتبط بالأكسجين (المخفض) هو الهيموجلوبين الأوكسي (HbO2). يرتبط أول أكسيد الكربون جيدًا بالهيموجلوبين - كربوكسي هيموجلوبين (HbCO). MetHb هو الهيموجلوبين المؤكسد، ولا يتحد مع الأكسجين أو أول أكسيد الكربون، ولكنه يشكل بسهولة معقدات مع السيانيد (المستخدم في العلاج).

الجلوبين البشري البالغ عبارة عن رباعي (سلاسل a2 وb2)، وترتبط السلاسل بالتناوب بواسطة روابط غير تساهمية. هناك 4 سلاسل بولي ببتيد في جزيء الهيموجلوبين وتحتوي كل منها على هيم واحد. وهذا يعني أن كل جزيء هيموجلوبين يرتبط بأربعة جزيئات أكسجين. يتم اتصال الهيموجلوبين بالأكسجين بسبب رابطة التنسيق بين ذرة الحديد وذرات النيتروجين الهيستدين في سلسلة البولي ببتيد. جيب الهيم هو شق بين الحلزونات حيث يتم دمج الهيم. الهستدين القريب في السلسلة A هو البقايا 87، وفي السلسلة b هو البقايا 92. يبلغ عدد بقايا الهستيدين البعيدة في السلسلة A 58، وفي السلسلة b 63. ويحدث الارتباط بالأكسجين فقط مع انخفاض الحديد!

يرتبط عدم تجانس الهيموجلوبين بالاختلافات في بنية الجلوبين:

1. الهيموجلوبين الطبيعي.

2. الهيموجلوبين غير الطبيعي – ويصاحب وجوده بعض الأمراض.

يبدأ تصنيع الهيموجلوبين من الأسبوع السادس من تكوين الجنين. الهيموجلوبين الطبيعي هو تلك الهيموجلوبين التي تظهر في مراحل مختلفة من الحياة:

الهيموجلوبين الجنيني (HbF) – موجود في الفترة الجنينية من حياة الإنسان؛ يحتوي على سلسلتين a وسلسلتين جاما. يمتلك HbF ألفة أكبر للأكسجين من HbA. الهيموجلوبين الطبيعي (HbA) - يحتوي على سلسلتين a وسلسلتين b.

الهيموجلوبين الصغير هو الهيموجلوبين الموجود بكميات ضئيلة عند البالغين. الهيموغلوبين A2 لديه سلسلة وسلسلة دلتا، محتواه في الدم هو 2-3٪؛ يظهر بعد 9-12 أسبوع من الولادة. الهيموجلوبين الصغير الآخر هو Hb1b وHb1c؛ تكوينها: سلسلتان a وسلسلتان b - يتم تعديل هذه السلاسل (تتشكل هذه الهيموجلوبين بسبب الإضافة غير الأنزيمية للسلاسل b من جزيء الجلوكوز 6 فوسفات إلى بقايا فالين الطرفية N - 6% منه). يتكون Hb1c من Hb1b (وهو 1٪).

يتميز الهيموجلوبين غير الطبيعي بنقص وظائف الهيموجلوبين وغالبًا ما يكون عبارة عن طفرات محددة وراثيًا في تسلسلات سلسلة الأحماض الأمينية. اعتمادًا على المظهر، يتم تقسيم هذه الهيموجلوبين إلى:

1. الهيموجلوبين ذو الذوبان المتغير. على سبيل المثال، HbS أو الهيموجلوبين، الذي يسبب فقر الدم المنجلي. في الموضع 6 من السلسلة b، يتم استبدال AK: من الجلوتامين إلى فالين. يؤدي هذا التغيير في تسلسل AK إلى حقيقة أن الهيموجلوبين في شكل الديوكسي يفقد قابلية الذوبان، وتتجمع جزيئاته مع بعضها البعض، وتشكل خيوطًا وتغير شكل الخلية. العلاج: الحظر الصارم على العمل البدني الثقيل والعلاج الدوائي.

2. الهيموجلوبين ذو الألفة المتغيرة للأكسجين - تحدث بدائلها في مناطق اتصال الوحدات الفرعية أو في جيب الهيم. على سبيل المثال، HbM - طفرة في السلسلة A تؤثر على بقايا الهيستيدين (بقايا 58) - يحدث الاستبدال ببقايا تيروزين. ونتيجة لذلك، يتم تشكيل MetHb.

البروتين الرئيسي لخلايا الدم الحمراء هو الهيموجلوبين(خضاب) ويشمل الهيممع كاتيون الحديد، ويحتوي الجلوبين الخاص به على 4 سلاسل بولي ببتيد.

من بين الأحماض الأمينية للجلوبين، يسود الليوسين والفالين والليسين (يمثلون ما يصل إلى ثلث جميع المونومرات). عادة، يكون مستوى خضاب الدم في الدم لدى الرجال 130-160 جم/لتر، وعند النساء 120-140 جم/لتر. في فترات مختلفة من حياة الجنين والطفل، تعمل الجينات المختلفة المسؤولة عن تخليق العديد من سلاسل الببتيد من الجلوبين بنشاط. هناك 6 وحدات فرعية: α، β، γ، δ، ε، ζ (ألفا، بيتا، جاما، دلتا، إبسيلون، زيتا، على التوالي). يحتوي الأول والأخير منها على 141، والباقي 146 بقايا حمض أميني. وهي تختلف عن بعضها البعض ليس فقط في عدد المونومرات، ولكن أيضا في تكوينها. مبدأ تكوين البنية الثانوية هو نفسه بالنسبة لجميع السلاسل: فهي حلزونية بقوة (تصل إلى 75٪ من الطول) بسبب الروابط الهيدروجينية. يؤدي الوضع المدمج في الفضاء لمثل هذا التكوين إلى ظهور هيكل ثلاثي. علاوة على ذلك، يؤدي هذا إلى إنشاء جيب حيث يتم إدخال الهيم. يتم الحفاظ على المركب الناتج من خلال ما يقرب من 60 تفاعلًا كارهًا للماء بين البروتين والمجموعة الاصطناعية. تتحد كرة مماثلة مع 3 وحدات فرعية متشابهة لتشكل بنية رباعية. والنتيجة هي بروتين يتكون من 4 سلاسل بولي ببتيد (رباعي غير متجانس) على شكل رباعي الاسطح. يتم الحفاظ على قابلية ذوبان Hb العالية فقط في وجود أزواج مختلفة من السلاسل. إذا تم دمج تلك المتشابهة، يتبع ذلك تمسخ سريع، مما يؤدي إلى تقصير عمر خلايا الدم الحمراء.

اعتمادًا على طبيعة البروتومرات المتضمنة، يتم تمييز ما يلي: أنواعالهيموجلوبين الطبيعي. في أول 20 يومًا من وجود الجنين، تتشكل الخلايا الشبكية خضاب الدم ص(البدائية) على شكل خيارين: خضاب الدم جاور 1, تتكون من سلاسل زيتا وإبسيلون متصلة في أزواج، و خضاب الدم جاور 2 ، حيث تم بالفعل استبدال تسلسل زيتا بألفا. إن تحويل تكوين نوع واحد من البنية إلى نوع آخر يحدث ببطء: أولاً، تظهر الخلايا الفردية التي تنتج متغيرًا مختلفًا. إنها تحفز استنساخ الخلايا الجديدة التي تصنع نوعًا مختلفًا من البولي ببتيد. في وقت لاحق، تبدأ كريات الدم الحمراء في السيطرة وتحل محل الخلايا القديمة تدريجيًا. في الأسبوع الثامن من عمر الجنين، يبدأ تصنيع الهيموجلوبين F=α 2 γ 2، مع اقتراب موعد الولادة، تظهر الخلايا الشبكية المحتوية HbA=α 2 β 2. في الأطفال حديثي الولادة يمثل 20-30%، وفي البالغين الأصحاء، تبلغ مساهمته 96-98% من الكتلة الإجمالية لهذا البروتين. بالإضافة إلى ذلك، تحتوي خلايا الدم الحمراء الفردية على الهيموجلوبين HbA2 =α 2 δ 2 (1.5 – 3%) والجنين HbF(عادة لا تزيد عن 2%). ومع ذلك، في بعض المناطق، بما في ذلك بين السكان الأصليين في ترانسبايكاليا، يزداد تركيز الأنواع الأخيرة إلى 4٪ (طبيعي).

أشكال الهيموجلوبين

يتم وصف الأشكال التالية من هذا البروتين الهيموبروتين، الناتجة بعد التفاعل، أولاً وقبل كل شيء، مع الغازات والمركبات الأخرى.

• ديوكسي هيموجلوبين – شكل خالي من الغازات من البروتين.

• أوكسي هيموجلوبين - نتاج إدراج الأكسجين في جزيء البروتين. جزيء Hb واحد قادر على حمل 4 جزيئات غازية.

• كاربهيموجلوبين يزيل ثاني أكسيد الكربون من الأنسجة المرتبطة بالليسين الخاص بهذا البروتين.

• أول أكسيد الكربون، الذي يخترق الرئتين مع الهواء الجوي، يتغلب بسرعة على الغشاء الشعري السنخي، ويذوب في بلازما الدم، وينتشر في كريات الدم الحمراء ويتفاعل مع ديوكسي و/أو أوكسي-هب:

شكلت كربوكسي هيموجلوبين غير قادر على ربط الأكسجين بنفسه، ويمكن لأول أكسيد الكربون ربط 4 جزيئات.

مشتق مهم من Hb هو الميثيموجلوبين , في الجزيء الذي تكون فيه ذرة الحديد في حالة الأكسدة 3+. يتكون هذا النوع من بروتين الهيموبروتين تحت تأثير عوامل مؤكسدة مختلفة (أكاسيد النيتروجين، النيتروبنزين، النتروجليسرين، الكلورات، الميثيلين الأزرق)، ونتيجة لذلك، تنخفض كمية الأوكسي هب المهمة وظيفيًا في الدم، مما يعطل توصيل الأكسجين إلى الدم. الأنسجة، مما تسبب في تطور نقص الأكسجة فيها.

تسمح الأحماض الأمينية الطرفية في سلاسل الجلوبين بالتفاعل مع السكريات الأحادية، وخاصة الجلوكوز. حاليًا، يتم تمييز عدة أنواع فرعية من Hb A (من 0 إلى 1c)، حيث ترتبط السكريات قليلة التعدد بحمض أميني أساسي في سلاسل بيتا. يتفاعل النوع الفرعي الأخير من بروتين الهيموبروتين بسهولة خاصة. في الشكل الناتج دون مشاركة الانزيم جليكوزيلاتيدالهيموجلوبين يغير تقاربه للأكسجين. عادةً، لا يمثل هذا الشكل من Hb أكثر من 5% من إجمالي قيمته. في مرض السكري، يزيد تركيزه 2-3 مرات، مما يفضل حدوث نقص الأكسجة في الأنسجة.

خصائص الهيموجلوبين

جميع البروتينات الدموية المعروفة (القسم الأول) تتشابه في البنية ليس فقط مع المجموعة الاصطناعية، ولكن أيضًا مع البروتين الصميم. يحدد تشابه معين في الترتيب المكاني أيضًا التشابه في الأداء - التفاعل مع الغازات، وخاصة الأكسجين، CO 2، CO، NO. الخاصية الرئيسية للهيموجلوبين هي القدرة على الارتباط بشكل عكسي في الرئتين (ما يصل إلى 94٪) وإطلاقه بشكل فعال إلى الأنسجة الأكسجين. ولكن ما يميز هذا البروتين حقًا هو الجمع بين قوة ارتباط الأكسجين عند التوترات الجزئية العالية وسهولة تفكك هذا المركب في منطقة الضغط المنخفض. بالإضافة إلى ذلك، يعتمد معدل تحلل الأوكسي هيموجلوبين على درجة الحرارة ودرجة الحموضة في البيئة. مع تراكم ثاني أكسيد الكربون واللاكتات والمنتجات الحمضية الأخرى، يتم إطلاق الأكسجين بسرعة أكبر ( تأثير بور). تعمل الحمى أيضًا. مع القلاء وانخفاض حرارة الجسم، يتبع التحول العكسي، وظروف تشبع HB بالأكسجين في الرئتين، ولكن اكتمال إطلاق الغاز في الأنسجة يتناقص. لوحظت ظاهرة مماثلة أثناء فرط التنفس والتجميد وما إلى ذلك. عند التعرض لظروف نقص الأكسجة الحاد، تقوم خلايا الدم الحمراء بتنشيط تحلل السكر، والذي يصاحبه زيادة في محتوى 2,3-DPHA، مما يقلل من تقارب بروتين الهيموبروتين للأكسجين وينشط إزالة الأكسجين من الدم في الأنسجة. ومن المثير للاهتمام أن الهيموجلوبين الجنيني لا يتفاعل مع DFHA، وبالتالي يحافظ على تقارب متزايد للأكسجين في كل من الدم الشرياني والوريدي.

مراحل تكوين الهيموجلوبين

يتطلب تركيب الهيموجلوبين، مثل أي بروتين آخر، وجود مصفوفة (mRNA) يتم إنتاجها في النواة. وكما هو معروف فإن خلية الدم الحمراء لا تحتوي على أي عضيات؛ لذلك، فإن تكوين بروتينات الهيم ممكن فقط في الخلايا السليفة (كرات الدم الحمراء، التي تنتهي بالخلايا الشبكية). يتم تنفيذ هذه العملية في الأجنة في الكبد والطحال وفي البالغين في نخاع العظام للعظام المسطحة، حيث تتكاثر الخلايا الجذعية المكونة للدم بشكل مستمر وتولد سلائف لجميع أنواع خلايا الدم (كريات الدم الحمراء، كريات الدم البيضاء، الصفائح الدموية). يتم تنظيم تشكيل السابق إريثروبويتينكلية بالتوازي مع نشأة الجلوبين، يتم تشكيل الهيم، والمكون الإلزامي الذي هو كاتيونات الحديد.

الأشكال الفسيولوجية للهيموجلوبين. الأشكال المرضية للهيموجلوبين. محتوى الهيموجلوبين في الدم. مستوى الهيموجلوبين عند الرجال، عند النساء بعد الولادة، عند الأطفال في السنة الأولى من العمر. وحدات قياس الهيموجلوبين.

الهيموجلوبين هو صبغة تنفسية في الدم، تشارك في نقل الأكسجين وثاني أكسيد الكربون، وتؤدي وظائف عازلة وتحافظ على درجة الحموضة. تحتوي على كريات الدم الحمراء (خلايا الدم الحمراء - ينتج جسم الإنسان 200 مليار خلية دم حمراء كل يوم). ويتكون من جزء بروتيني - الجلوبين - وجزء من البورفيريت يحتوي على الحديد - الهيم. وهو بروتين ذو بنية رباعية تتكون من 4 وحدات فرعية. الحديد في الهيم في شكل ثنائي التكافؤ.

الأشكال الفسيولوجية للهيموجلوبين: 1) أوكسي هيموجلوبين (HbO2) - يتشكل اتحاد الهيموجلوبين مع الأكسجين بشكل رئيسي في الدم الشرياني ويعطيه لونًا قرمزيًا، ويرتبط الأكسجين بذرة الحديد من خلال رابطة تنسيق.2) انخفاض الهيموجلوبين أو ديوكسي هيموجلوبين (HbH) - الهيموجلوبين الذي يعطي الأكسجين للأنسجة.3) كربوكسي هيموغلوبين (HbCO2) - مركب الهيموجلوبين مع ثاني أكسيد الكربون. يتشكل بشكل رئيسي في الدم الوريدي، والذي يكتسب نتيجة لذلك لون الكرز الداكن.

الأشكال المرضية للهيموجلوبين: 1) الكارهيموجلوبين (HbCO) - يتشكل أثناء التسمم بأول أكسيد الكربون (CO)، بينما يفقد الهيموجلوبين القدرة على ربط الأكسجين.2) الهيموجلوبين المتقابل – يتشكل تحت تأثير النتريت والنترات وبعض الأدوية، ويحدث تحول حديد الحديدوز إلى حديد ثلاثي التكافؤ مع تكوين الهيموجلوبين المتقابل – HbMet.

محتوى الهيموجلوبين في الدمأعلى قليلاً عند الرجال منه عند النساء. عند الأطفال في السنة الأولى من العمر، يلاحظ انخفاض فسيولوجي في تركيز الهيموجلوبين. قد يكون انخفاض محتوى الهيموجلوبين في الدم (فقر الدم) نتيجة لزيادة فقدان الهيموجلوبين بسبب أنواع مختلفة من النزيف أو زيادة تدمير (انحلال الدم) لخلايا الدم الحمراء. قد يكون سبب فقر الدم هو نقص الحديد اللازم لتخليق الهيموجلوبين، أو الفيتامينات المشاركة في تكوين خلايا الدم الحمراء (أساسا B12، وحمض الفوليك)، فضلا عن انتهاك تكوين خلايا الدم في أمراض دم معينة. الأمراض. يمكن أن يحدث فقر الدم بشكل ثانوي لأنواع مختلفة من الأمراض المزمنة غير الدموية.

وحدات الهيموجلوبينفي مختبر Invitro - g/dal
الوحدات البديلة: جم/لتر
عامل التحويل: جم/لتر × 0.1 ==> جم/دال

زيادة مستويات الهيموجلوبين: الأمراض المصحوبة بزيادة في عدد خلايا الدم الحمراء (كثرة كريات الدم الحمراء الأولية والثانوية). أسباب فسيولوجية لدى سكان الجبال العالية، الطيارين بعد الرحلات الجوية على ارتفاعات عالية، المتسلقين، بعد زيادة النشاط البدني.
سماكة الدم
عيوب القلب الخلقية.
قصور القلب الرئوي.

يجمع الهيموجلوبين بين عنصرين أساسيين:

• بروتين الجلوبين، ويحتل 96% من إجمالي المركب؛
• الهيم المحتوي على الحديد والذي يشكل 4% من التركيبة.

يؤدي هذا النوع من الكروموبروتين وظيفة حيوية في جسم الإنسان: فهو ينقل الأكسجين من أعضاء الجهاز التنفسي إلى جميع الخلايا والأنسجة، ومنها إلى الجهاز الرئوي، حاملاً معه ثاني أكسيد الكربون غير الضروري الذي يتم إطلاقه أثناء عملية التبادل. بالإضافة إلى التنفس، فإنه يشارك في تفاعلات الأكسدة والاختزال وتراكم الطاقة.

الهيموجلوبين هو المكون الرئيسي لخلايا الدم الحمراء - كريات الدم الحمراء. وبفضله حصلوا على اسمهم والغرض الوظيفي. تحتوي المادة الجافة في خلية الدم الحمراء البشرية على 95% هيموجلوبين، و5% فقط مواد أخرى (الدهون والبروتينات).

ما هي أنواع الهيموجلوبين الموجودة؟

بناءً على محتوى البروتين، يمكن تقسيم الهيموجلوبين إلى نوعين:

من الناحية الفسيولوجية، فإنها تميل إلى الظهور في مراحل معينة من التطور الطبيعي لجسم الإنسان. لكن الأنواع المرضية من الهيموجلوبين تتشكل نتيجة الترتيب التسلسلي غير الصحيح لسلسلة الأحماض الأمينية في الجلوبين.

يمكن تمييز الأنواع التالية من الهيموجلوبين حسب الشكل:

للوقاية من الأمراض وعلاج مظاهر الدوالي في الساقين، يوصي قراؤنا بالجل المضاد للدوالي “VariStop”، المليء بالمستخلصات النباتية والزيوت، فهو يقضي بلطف وفعالية على مظاهر المرض، ويخفف الأعراض، ويقوي، ويقوي الدورة الدموية. الأوعية الدموية.

1. أوكسي هيموجلوبين؛
2. كربوكسي هيموغلوبين.
3. الميثيموجلوبين.
4. الميوجلوبين.

ما هو أوكسي هيموجلوبين؟

حصل الأوكسيهيموجلوبين على اسمه من قدرته على حمل الأكسجين. لكن لا يمكنها تنفيذ عملية التنفس بشكل كامل إلا بالاشتراك مع الكاربوهيموجلوبين.

لذلك، يتحد أوكسي هيموغلوبين مع O2 ويسلم الأكسجين إلى الأنسجة، وفي طريق العودة يتحول إلى كاربوهيموغلوبين، ويأخذ ثاني أكسيد الكربون من الخلايا، ويسلمه إلى أعضاء الجهاز التنفسي. بفضل قدرة الهيموجلوبين على ربط وإطلاق المواد الكيميائية بسهولة في شكل أكسجين وثاني أكسيد الكربون، فإن جسم الإنسان مشبع باستمرار بالأكسجين النقي، ولا يتسمم بمنتجات اضمحلاله.

مقدمة إلى كربوكسي هيموجلوبين

يحدث هذا النوع من الهيموجلوبين عندما يتحد مع COHb - أول أكسيد الكربون. في هذه الحالة، يكتسب الهيموجلوبين حالة لا رجعة فيها، مما يعني أنه يصبح عديم الفائدة، لأنه لن يتمكن مرة أخرى من أداء وظيفة الجهاز التنفسي. ويترتب على ذلك أنه ليس كل أنواع الهيموجلوبين ومركباته يمكن أن تكون مفيدة للجسم.

يمكن أن تأتي المكونات الضارة في شكل أول أكسيد الكربون من البيئة وتتشكل داخل الشخص نتيجة لاضطرابات جسدية.

يمكن أن يدخل أول أكسيد الكربون إلى الرئتين من البيئة إذا كان الشخص في منطقة حريق أو قضى معظم حياته على الطريق، حيث غالبًا ما يستنشق أبخرة العادم.

تحدث نسبة معينة من المركب الذي لا رجعة فيه عند المدخنين. حتى لو كان لدى الشخص مستوى مرتفع من الهيموجلوبين، فبسبب التدخين، سيعمل جزء منه فقط بشكل طبيعي.

ويحدث التسمم الذاتي عندما تموت خلايا الجسم نفسها وتنخر. ويسمى هذا النوع عادة "أول أكسيد الكربون الداخلي". نادرا ما يتم ملاحظة مثل هذه الحالات، في كثير من الأحيان يأتي أول أكسيد الكربون من الخارج.

مفهوم الميثيموجلوبين

يتم إنشاء الميثيموغلوبين (metHb) عن طريق الاتحاد مع المواد الكيميائية، مما يؤدي إلى روابط غير قابلة للكسر. وبالتالي فإن أنواع الهيموجلوبين الناتجة ووظائفها، مثل كربوكسي هيموجلوبين، تصبح عديمة الفائدة.

في هذه الحالة، تحدث اتصالات مع عوامل كيميائية مثل: النترات، كبريتيد الهيدروجين، مواد كبريتيد. وتشمل هذه أيضًا المواد الطبية على شكل مسكنات ومواد علاج كيميائي أثناء علاج السرطان.

على غرار الوضع مع أول أكسيد الكربون، يمكن تشكيل روابط ذات طبيعة لا تنفصم بسبب دخولها إلى الجسم من الخارج، وفي الحالات التي تتراكم فيها الجذور في الأنسجة، يتم إطلاق سراحها أثناء تدمير الخلايا.

في بعض الأحيان قد يؤدي اضطراب الجهاز الهضمي إلى دخول الجذور إلى الدم. عندما لا يستطيع الجهاز الهضمي التعامل مع وظيفته ويسمح لهذه الأنواع من الهيموجلوبين بالدخول إلى مجرى الدم.

ما هو الميوجلوبين؟

يعتبر الميوجلوبين نظيرًا مطلقًا للهيموجلوبين في خلايا الدم الحمراء. والفرق الوحيد هو أن موقع هذا البروتين المحتوي على الحديد هو عضلات الهيكل العظمي والقلب. إذا تعرضت للتلف فجأة بطريقة ما، فسوف يدخل الميوجلوبين بشكل طبيعي إلى مجرى الدم ثم يتم إخراجه من الجسم عن طريق الترشيح عن طريق الكلى.

ولكن هناك احتمال انسداد النبيبات الكلوية، ومزيد من نخرها. في هذه الحالة، قد يحدث الفشل الكلوي وتجويع الأكسجين في الأنسجة.

أنواع أخرى موجودة من الهيموجلوبين

بالإضافة إلى القائمة الرئيسية للاختلافات، هناك أيضًا أنواع أخرى من الهيموجلوبين في الدم.

من مصادر المعلومات المختلفة يمكنك سماع الاختلافات مثل:

• الهيموجلوبين الجنيني
• ديسيموجلوبين.
• الهيموجلوبين السكري.

الهيموجلوبين الجنيني

يوجد الشكل الجنيني للهيموجلوبين في دم الجنين أثناء الحمل، وكذلك عند الأطفال حديثي الولادة خلال الأسابيع الثلاثة الأولى من الحياة. والفرق الوحيد عن الهيموجلوبين البالغ هو أن النوع الجنيني لديه قدرة أفضل على نقل الأكسجين. لكن التغيرات في الحموضة أثناء الحياة، يختفي الهيموجلوبين الجنيني عمليا. في جسم شخص بالغ، يشكل واحدا في المئة فقط.

يتشكل ديشيموغلوبين نتيجة لهذه الروابط التي تحرمه بشكل دائم من قدرته على أداء خصائصه المفيدة المميزة. وهذا يعني أن هذا الهيموجلوبين سوف ينتقل مع الدم، ولكن كسمة مساعدة عاجزة. مع مرور الوقت، سيتم التخلص منها عن طريق الطحال كمادة بالية.

عادة، يوجد الديهيموجلوبين في جسم كل شخص سليم. إذا أصبحت حالات مثل هذه الأربطة أكثر تكرارا، يجب على أعضاء الدورة الدموية أن تعمل بكثافة أكبر، وسرعان ما يتم استنفادها وتهالكها.

الهيموجلوبين السكري

عندما يرتبط بروتين الهيم بالجلوكوز، يتكون الهيموجلوبين السكري. وهو أيضًا مركب لا رجعة فيه. وتزداد كميته عندما ترتفع مستويات السكر في الدم. ويحدث بشكل رئيسي في الأشخاص الذين يعانون من مرض السكري. ونظرًا لحقيقة أن الهيموجلوبين يعيش لمدة 100 يوم تقريبًا، فيمكن للاختبارات المعملية تحديد فعالية العلاج العلاجي أو الاستمرار فيه أو وصف علاج جديد.

لا يجب أن تخترع وتخيف نفسك بالأفكار وتجرب كل الأمراض المحتملة. إذا كنت تعمل في منطقة خطرة أو قد تصاب بالمرض من خلال خط وراثي، فمن الأفضل الاتصال بأخصائي وإجراء سلسلة من الاختبارات المعملية. حاول التخلص من العادات السيئة والمشي في الهواء الطلق كثيرًا.

مقالات ذات صلة:

1. ما هو دور الهيموجلوبين في جسم الإنسان وعواقب نقصه؟
2. أسباب انخفاض الهيموجلوبين لدى النساء: سمات وأشكال حالات فقر الدم
3. وظائف الهيموجلوبين – كمركب كيميائي أساسي في جسم الإنسان
4. المستوى الطبيعي للهيموجلوبين الغليكوزيلاتي لمرضى السكر

تعليقات

لا ينبغي استخدام المعلومات المقدمة على الموقع للتشخيص الذاتي والعلاج. مطلوب استشارة متخصصة

هيكل وأشكال الهيموجلوبين

الهيموجلوبين (يختصر Hb) هو بروتين معدني يحتوي على الحديد ويحمل الأكسجين ويوجد في خلايا الدم الحمراء للفقاريات.

الهيموجلوبين هو جزء من مجموعة بروتينات الهيموبروتينات، والتي هي في حد ذاتها نوع فرعي من البروتينات الكرومية وتنقسم إلى بروتينات غير إنزيمية (الهيموجلوبين، الميوجلوبين) والإنزيمات (السيتوكروم، الكاتلاز، البيروكسيديز). الجزء غير البروتيني هو هيكل الهيم، والذي يتضمن حلقة البورفيرين (تتكون من 4 حلقات بيرول) وأيون الحديد 2+. يرتبط الحديد بحلقة البورفيرين بتنسيقين ورابطتين تساهميتين.

هيكل الهيموجلوبين

يمكن تمثيل وحدات البروتين الفرعية في الهيموجلوبين الطبيعي بأنواع مختلفة من سلاسل البولي ببتيد: α، β، γ، δ، ε، ξ (على التوالي، اليونانية - ألفا، بيتا، جاما، دلتا، إبسيلون، الحادي عشر). يحتوي جزيء الهيموجلوبين على سلسلتين من نوعين مختلفين.

يرتبط الهيم بالوحدة الفرعية للبروتين، أولاً، من خلال بقايا الهيستيدين بواسطة رابطة تنسيق حديدية، وثانيًا، من خلال روابط كارهة للماء من حلقات البيرول والأحماض الأمينية الكارهة للماء. يقع الهيم، كما كان، "في جيب" سلسلته ويتكون بروتومر يحتوي على الهيم.

الأشكال الطبيعية للهيموجلوبين

• HbP - الهيموجلوبين البدائي، يحتوي على سلسلتين ξ و 2 ε، يوجد في الجنين بين 7-12 أسبوعًا من الحياة؛
• HbF - الهيموجلوبين الجنيني، يحتوي على سلسلتين α و 2 γ، ويظهر بعد 12 أسبوعًا من التطور داخل الرحم وهو الرئيسي بعد 3 أشهر؛
• HbA - الهيموجلوبين البالغ، النسبة 98٪، ويحتوي على سلسلتين α و 2 β، ويظهر في الجنين بعد 3 أشهر من الحياة ويشكل عند الولادة 80٪ من إجمالي الهيموجلوبين؛
• HbA 2 - الهيموجلوبين البالغ، النسبة 2٪، ويحتوي على سلسلتين α و 2 δ؛
• HbO 2 - أوكسي هيموغلوبين، يتكون عندما يرتبط الأكسجين بالرئتين، في الأوردة الرئوية يمثل٪ من إجمالي كمية الهيموجلوبين؛
• HbCO 2 - الكربوهيموجلوبين، يتشكل عن طريق ربط ثاني أكسيد الكربون في الأنسجة، في الدم الوريدي يشكل٪ من إجمالي كمية الهيموجلوبين.

الهيموجلوبين. محتوى الهيموجلوبين في الدم، مستواه، قياس الهيموجلوبين.

الهيموجلوبين هو صبغة تنفسية في الدم، تشارك في نقل الأكسجين وثاني أكسيد الكربون، وتؤدي وظائف عازلة وتحافظ على درجة الحموضة. تحتوي على كريات الدم الحمراء (خلايا الدم الحمراء - ينتج جسم الإنسان 200 مليار خلية دم حمراء كل يوم). ويتكون من جزء بروتيني - الجلوبين - وجزء من البورفيريت يحتوي على الحديد - الهيم. وهو بروتين ذو بنية رباعية تتكون من 4 وحدات فرعية. الحديد في الهيم في شكل ثنائي التكافؤ.

محتوى الهيموجلوبين في دم الرجال أعلى قليلاً من محتوى النساء. عند الأطفال في السنة الأولى من العمر، يلاحظ انخفاض فسيولوجي في تركيز الهيموجلوبين. قد يكون انخفاض محتوى الهيموجلوبين في الدم (فقر الدم) نتيجة لزيادة فقدان الهيموجلوبين بسبب أنواع مختلفة من النزيف أو زيادة تدمير (انحلال الدم) لخلايا الدم الحمراء. قد يكون سبب فقر الدم هو نقص الحديد اللازم لتخليق الهيموجلوبين، أو الفيتامينات المشاركة في تكوين خلايا الدم الحمراء (أساسا B12، وحمض الفوليك)، فضلا عن انتهاك تكوين خلايا الدم في أمراض دم معينة. الأمراض. يمكن أن يحدث فقر الدم بشكل ثانوي لأنواع مختلفة من الأمراض المزمنة غير الدموية.

الوحدات البديلة: جم/لتر

عامل التحويل: جم/لتر × 0.1 ==> جم/دال

الأشكال الطبيعية للهيموجلوبين

هناك العديد من المتغيرات الطبيعية للهيموجلوبين:

HbР – الهيموجلوبين البدائي، يحتوي على سلسلتين 2ξ و 2ε، ويوجد في الجنين بين 7-12 أسبوعًا من الحياة،

HbF – الهيموجلوبين الجنيني، يحتوي على سلسلتين 2α و2γ، ويظهر بعد 12 أسبوعًا من التطور داخل الرحم وهو الهيموغلوبين الرئيسي بعد 3 أشهر.

HbA – الهيموجلوبين البالغ، نسبة 98%، يحتوي على سلسلتين 2α و 2β، يظهر في الجنين بعد 3 أشهر من الحياة ويشكل عند الولادة 80% من إجمالي الهيموجلوبين،

HbA 2 – الهيموجلوبين لدى البالغين، النسبة 2%، ويحتوي على سلسلتين 2α و2δ،

HbO 2 - أوكسي هيموجلوبين، يتشكل عندما يرتبط الأكسجين بالرئتين، ويشكل في الأوردة الرئوية 94-98% من إجمالي كمية الهيموجلوبين،

HbCO 2 - الكاربوهيموجلوبين، يتكون من ارتباط ثاني أكسيد الكربون بالأنسجة؛ في الدم الوريدي يشكل 15-20٪ من إجمالي كمية الهيموجلوبين.

الميوجلوبين عبارة عن سلسلة بولي ببتيد واحدة، تتكون من 153 حمضًا أمينيًا بوزن جزيئي قدره 17 كيلو دالتون، وهي تشبه من الناحية الهيكلية سلسلة بيتا من الهيموجلوبين. يتم توطين البروتين في الأنسجة العضلية. الميوجلوبين لديه تقارب أعلى للأكسجين مقارنة بالهيموجلوبين. تحدد هذه الخاصية وظيفة الميوجلوبين - ترسيب الأكسجين في الخلية العضلية واستخدامه فقط مع انخفاض كبير في الضغط الجزئي لـ O 2 في العضلات (حتى 1-2 مم زئبق).

يتم تحقيق نفس التشبع بنسبة 50٪ بتركيزات أكسجين مختلفة تمامًا - حوالي 26 ملم زئبق. للهيموجلوبين و 5 ملم زئبق. للميوجلوبين,

عند الضغط الجزئي الفسيولوجي للأكسجين من 26 إلى 40 ملم زئبق. الهيموجلوبين مشبع بنسبة 50-80٪، في حين أن الميوجلوبين ما يقرب من 100٪.

وهكذا يظل الميوجلوبين مؤكسجًا حتى تنخفض كمية الأكسجين في الخلية إلى الحد الأقصى. فقط بعد ذلك يبدأ إطلاق الأكسجين للتفاعلات الأيضية.

لمواصلة التنزيل، تحتاج إلى جمع الصورة:

الأشكال المرضية للهيموجلوبين

الأشكال الطبيعية للهيموجلوبين

الهيموجلوبين هو بروتين الدم الرئيسي

الهيموجلوبين هو جزء من مجموعة بروتينات الهيموبروتينات، والتي هي في حد ذاتها نوع فرعي من البروتينات الكرومية وتنقسم إلى بروتينات غير إنزيمية (الهيموجلوبين، الميوجلوبين) والإنزيمات (السيتوكروم، الكاتلاز، البيروكسيديز). الجزء غير البروتيني هو الهيم - وهو هيكل يتضمن حلقة البورفيرين (تتكون من 4 حلقات بيرول) وأيون الحديد 2+. يرتبط الحديد بحلقة البورفيرين بتنسيقين ورابطتين تساهميتين.

الهيموجلوبين هو بروتين يتكون من 4 وحدات فرعية من البروتين تحتوي على الهيم. ترتبط البروتومرات ببعضها البعض بواسطة روابط هيدروجينية وأيونية كارهة للماء وفقا لمبدأ التكامل. علاوة على ذلك، فإنها تتفاعل بشكل غير تعسفي، ولكن مع منطقة معينة - سطح الاتصال. وهذه العملية محددة للغاية، حيث يحدث الاتصال في وقت واحد في عشرات النقاط وفقًا لمبدأ التكامل. يتم التفاعل عن طريق مجموعات مشحونة بشكل معاكس، ومناطق كارهة للماء، ومخالفات على سطح البروتين.

يمكن تمثيل وحدات البروتين الفرعية في الهيموجلوبين الطبيعي بأنواع مختلفة من سلاسل البولي ببتيد: α، β، γ، δ، ε، ξ (على التوالي، اليونانية - ألفا، بيتا، جاما، دلتا، إبسيلون، الحادي عشر). يحتوي جزيء الهيموجلوبين على سلسلتين من نوعين مختلفين.

يرتبط الهيم بالوحدة الفرعية للبروتين، أولاً، من خلال بقايا الهيستيدين بواسطة رابطة تنسيق حديدية، وثانيًا، من خلال روابط كارهة للماء من حلقات البيرول والأحماض الأمينية الكارهة للماء. يقع الهيم، كما كان، "في جيب" سلسلته ويتكون بروتومر يحتوي على الهيم.

هناك العديد من المتغيرات الطبيعية للهيموجلوبين:

· HbР – الهيموجلوبين البدائي، يحتوي على سلسلتين 2ξ و 2ε، ويحدث في الجنين بين 7-12 أسبوعًا من الحياة،

· HbF - الهيموجلوبين الجنيني، يحتوي على سلسلتين 2α و 2γ، ويظهر بعد 12 أسبوعًا من التطور داخل الرحم وهو الهيموغلوبين الرئيسي بعد 3 أشهر.

· HbA – الهيموجلوبين البالغ، النسبة 98%، يحتوي على سلسلتين 2α و 2β، يظهر في الجنين بعد 3 أشهر من الحياة ويشكل عند الولادة 80% من إجمالي الهيموجلوبين.

· HbA 2 - الهيموجلوبين لدى البالغين، النسبة 2%، ويحتوي على سلسلتين 2α و2δ،

· HbO 2 - أوكسي هيموجلوبين، يتكون من ارتباط الأكسجين بالرئتين، ويشكل في الأوردة الرئوية 94-98% من إجمالي كمية الهيموجلوبين،

· HbCO 2 - الكاربوهيموجلوبين، الذي يتكون من ارتباط ثاني أكسيد الكربون بالأنسجة، ويشكل في الدم الوريدي 15-20% من إجمالي كمية الهيموجلوبين.

HbS - هيموجلوبين الخلية المنجلية.

MetHb هو الميثيموجلوبين، وهو شكل من أشكال الهيموجلوبين الذي يتضمن أيون الحديديك بدلاً من الحديدوز. عادة ما يتشكل هذا الشكل تلقائيا، وفي هذه الحالة تكون القدرة الأنزيمية للخلية كافية لاستعادته. عند استخدام السلفوناميدات، واستخدام نتريت الصوديوم ونترات الطعام، ومع نقص حمض الأسكوربيك، يتم تسريع انتقال Fe 2+ إلى Fe 3+. إن metHb الناتج غير قادر على ربط الأكسجين ويحدث نقص الأكسجة في الأنسجة. لاستعادة أيونات الحديد، تستخدم العيادة حمض الأسكوربيك وأزرق الميثيلين.

Hb-CO - كربوكسي هيموغلوبين، يتشكل في وجود أول أكسيد الكربون (أول أكسيد الكربون) في الهواء المستنشق. وهو موجود باستمرار في الدم بتركيزات صغيرة، ولكن يمكن أن تختلف نسبته حسب الظروف ونمط الحياة.

أول أكسيد الكربون هو مثبط نشط للإنزيمات المحتوية على الهيم، وخاصة مركب السيتوكروم أوكسيديز 4 من السلسلة التنفسية.

HbA 1C - الهيموجلوبين الغليكوزيلاتي. يزداد تركيزه مع ارتفاع السكر في الدم المزمن ويعتبر مؤشر فحص جيد لمستويات السكر في الدم على مدى فترة طويلة من الزمن.

الميوجلوبين قادر أيضًا على ربط الأكسجين

الميوجلوبين عبارة عن سلسلة بولي ببتيد واحدة، تتكون من 153 حمضًا أمينيًا بوزن جزيئي قدره 17 كيلو دالتون، وهي تشبه من الناحية الهيكلية سلسلة بيتا من الهيموجلوبين. يتم توطين البروتين في الأنسجة العضلية. الميوجلوبين لديه تقارب أعلى للأكسجين مقارنة بالهيموجلوبين. تحدد هذه الخاصية وظيفة الميوجلوبين - ترسيب الأكسجين في الخلية العضلية واستخدامه فقط مع انخفاض كبير في الضغط الجزئي لـ O 2 في العضلات (حتى 1-2 مم زئبق).

توضح منحنيات تشبع الأكسجين الاختلافات بين الميوجلوبين والهيموجلوبين:

· يتم تحقيق نفس التشبع بنسبة 50% عند تركيزات مختلفة تمامًا من الأكسجين - حوالي 26 ملم زئبق. للهيموجلوبين و 5 ملم زئبق. للميوجلوبين,

· عند ضغط جزئي فسيولوجي للأكسجين من 26 إلى 40 ملم زئبق. الهيموجلوبين مشبع بنسبة 50-80٪، في حين أن الميوجلوبين ما يقرب من 100٪.

وهكذا، يظل الميوجلوبين مؤكسجًا حتى تنخفض كمية الأكسجين في الخلية إلى مستويات قصوى. فقط بعد ذلك يبدأ إطلاق الأكسجين للتفاعلات الأيضية.

تصنيف أنواع الهيموجلوبين وأسباب زيادة أو نقصان مؤشراته

يعد اختبار الدم السريري عنصرًا مهمًا في التشخيص السريري العام للمرضى الذين يعانون من أمراض من أنواع مختلفة. يتضمن هذا الاختبار تحليل مستويات خلايا الدم الحمراء والبروتين المحتوي على الحديد في مصل الدم. هذا المؤشر حساس للغاية للتغيرات المختلفة في عمل الأعضاء الداخلية.

ما هو الهيموجلوبين؟

الهيموجلوبين هو مركب ببتيدي يحتوي على الحديد الذي ينقل الأكسجين إلى جميع أنسجة الجسم البشري. في جميع الفقاريات، يوجد مركب البروتين هذا في خلايا الدم الحمراء، وفي اللافقاريات - في البلازما. كما ذكر أعلاه، فإن الوظيفة الرئيسية لمركب الببتيد هذا هي إزالة ثاني أكسيد الكربون وتزويد الأعضاء بالأكسجين.

• ديوكسي هيموجلوبين (أو الهيموجلوبين الحر) ؛
• كربوكسي هيموجلوبين (يلون الدم باللون الأزرق)
• الميثيموجلوبين.
• البروتين الجنيني المحتوي على الحديد (موجود في الجنين ويختفي أثناء تكوين الجنين)؛
• أوكسي هيموجلوبين (يلون لون الدم باللون الأحمر الفاتح)؛
• الميوجلوبين.

ديوكسي هيموجلوبين هو الهيموجلوبين الحر في دم الإنسان. في هذا الشكل، يكون مركب الببتيد هذا قادرًا على ربط جزيئات مختلفة بنفسه - ثاني أكسيد الكربون/أول أكسيد الكربون، والأكسجين.

عندما يتحد ديوكسي هيموغلوبين مع الأكسجين، يتكون أوكسي هيموغلوبين. هذا النوع من البروتين يزود الأكسجين لجميع الأنسجة. في وجود مؤكسدات مختلفة، يتغير الحديد الموجود في البروتين المحتوي على الحديد من حالة ثنائية التكافؤ إلى حالة ثلاثية التكافؤ. يُطلق على مركب الببتيد هذا عادةً اسم الميثيموغلوبين، وهو يلعب دورًا مهمًا في فسيولوجيا الأعضاء.

إذا ارتبط الهيموجلوبين المخفض بأول أكسيد الكربون، يتكون مركب سام - كربوكسي هيموجلوبين. تجدر الإشارة إلى أن أول أكسيد الكربون يرتبط بالهيموجلوبين بكفاءة أكبر 250 مرة من ثاني أكسيد الكربون. يتمتع كربوكسي هيموغلوبين بنصف عمر طويل، لذا يمكن أن يسبب تسممًا حادًا.

يساعد فيتامين C على استعادة البروتين المحتوي على الحديد، ولهذا السبب يتم استخدامه بحرية في الطب لعلاج التسمم بأول أكسيد الكربون. كقاعدة عامة، يتجلى التسمم بأول أكسيد الكربون في شكل زرقة.

يشبه الميوجلوبين في تركيبه الهيموجلوبين ويوجد بكميات كبيرة في الخلايا العضلية، وخاصة الخلايا العضلية القلبية. فهو يربط جزيئات O₂ "في يوم ممطر"، والذي يستخدمه الجسم لاحقًا في الحالات التي تسبب نقص الأكسجة. يوفر الميوجلوبين الأكسجين للعضلات العاملة.

جميع الأنواع المذكورة أعلاه حيوية في جسم الإنسان، ولكن هناك أشكال مرضية لهذا المركب الببتيد.

ما هي أنواع الهيموجلوبين الخطيرة الموجودة؟

أنواع الهيموجلوبين المرضية لدى الإنسان والتي تؤدي إلى الإصابة بأمراض مختلفة:

• الهيموجلوبين د-البنجاب.
• الهيموجلوبين S هو الشكل الموجود لدى الأشخاص المصابين بمرض فقر الدم المنجلي.
• الهيموجلوبين C - يسبب هذا الشكل فقر الدم الانحلالي المزمن.
• الهيموجلوبين H هو نوع من الهيموجلوبين يتكون من رباعي سلاسل بيتا التي قد تكون موجودة في الثلاسيميا ألفا.

يعد البروتين المحتوي على الحديد D-Punjab أحد أنواع الهيموجلوبين. سمي بهذا الاسم بسبب انتشاره المرتفع في منطقة البنجاب في الهند وباكستان. وهو أيضًا متغير بروتين الحديد غير الطبيعي الأكثر شيوعًا في منطقة شينجيانغ الويغورية ذاتية الحكم في الصين. تشير الدراسات إلى أن البروتين المحتوي على الحديد D-Punjab يمثل أكثر من 55٪ من إجمالي الأشكال المرضية للهيموجلوبين.

تم اكتشافه لأول مرة في أوائل الخمسينيات من القرن الماضي في عائلة بريطانية وأمريكية هندية مختلطة في منطقة لوس أنجلوس، ولذلك يطلق عليه أحيانًا اسم D Los Angeles. البروتين D المحتوي على الحديد هو النوع الأكثر شيوعًا لهذه المادة. وقد ظهر نتيجة لانتشار مرض الملاريا في مناطق مختلفة من آسيا.

الهيموجلوبين S نشأ في غرب أفريقيا، حيث هو الأكثر شيوعا. وهو موجود بدرجة أقل في الهند ومنطقة البحر الأبيض المتوسط. ويشير تعدد أشكال جين بيتا إس إلى أنه نشأ من خمس طفرات منفصلة: أربعة في أفريقيا وواحدة في الهند والشرق الأوسط. تم العثور على الأليل الأكثر شيوعا في بنين في غرب أفريقيا. تم العثور على أنماط فردية أخرى في السنغال والبانتو.

مهم! إن جين HbS، الموجود في شكل متماثل الزيجوت، هو طفرة غير مرغوب فيها. قد تكون الملاريا أحد عوامل الاختيار، حيث أن هناك علاقة واضحة بين انتشار هذا المرض ومرض فقر الدم المنجلي. الأطفال الذين يعانون من خصائص الخلايا المنجلية Hb SA يعانون من الملاريا بسهولة أكبر ويتعافون بشكل أكبر.

يعد البروتين C المحتوي على الحديد (Hb C) أحد أكثر المتغيرات الهيكلية شيوعًا للهيموجلوبين. الأفراد الذين لديهم بروتين C (Hb C) "صحي" يحتوي على الحديد يكونون طبيعيين ظاهريًا، في حين أن أولئك الذين لديهم الشكل المرضي (Hb CC) قد يعانون من فقر الدم الانحلالي. على الرغم من أن المضاعفات السريرية المرتبطة ببروتين الحديد C غير الطبيعي ليست خطيرة.

يسبب الهيموجلوبين H مرضًا خطيرًا - الثلاسيميا ألفا. يؤدي ثلاسيميا ألفا إلى انخفاض إنتاج ألفا جلوبين، وبالتالي يتم إنتاج عدد أقل من سلاسل ألفا جلوبين، مما يؤدي إلى زيادة سلاسل بيتا عند البالغين والأطفال حديثي الولادة. تشكل سلاسل بيتا الزائدة رباعيات غير مستقرة تسمى الهيموجلوبين H أو HbH أربع سلاسل بيتا. تشكل سلاسل γ الزائدة رباعيات ترتبط بشكل ضعيف بالأكسجين لأن تقاربها مع O2 مرتفع جدًا بحيث لا تنفصل في المحيط.

كيف يتم تشخيص الأشكال المرضية للبروتين المحتوي على الحديد في الدم؟

كما ذكرنا أعلاه، يتم تضمين اختبار الهيموجلوبين في الفحص السريري لمصل الدم. في بعض الحالات، تتم الإشارة إلى الكيمياء الحيوية في الدم لتحديد الأشكال المرضية لمركب الببتيد المحدد بدقة.

يتم أخذ الدم للتحليل على معدة فارغة وفي الصباح. ينصح بعدم تناول الطعام قبل 12 ساعة من جمع المواد البيولوجية (البراز، البول، الدم) حتى لا يتم تشويه نتائج فحوصات الفحص. من غير المرغوب فيه بشكل خاص ممارسة النشاط البدني أو استخدام المؤثرات العقلية أو الأدوية الأخرى. ليست هناك حاجة للالتزام بنظام غذائي، ولكن يجب الامتناع عن الأطعمة الدهنية أو المقلية حتى لا تؤثر على مختلف العوامل في البراز.

المستويات الطبيعية للبروتين المحتوي على الحديد

يجب على الطبيب فقط فك تحليل الدراسة السريرية العامة لمصل الدم. ومع ذلك، هناك بعض معايير الهيموجلوبين العامة المشتركة بين جميع الناس. يتم قياس مستوى مركب الببتيد هذا بوحدة جرام/لتر (جرام لكل لتر). قد تختلف طرق الاختبار حسب المختبر.

معدل الهيموجلوبين الحر في الدم في مختلف الفئات العمرية:

• الرجال فوق 18 سنة – جرام/ لتر؛
• النساء فوق 18 سنة -؛
• طفل صغير – 200;

يمكن أن تؤدي الزيادة أو النقصان في مستوى الهيموجلوبين الحر إلى حدوث أمراض. يحدث اعتلال الهيموجلوبين الأولي لأسباب وراثية، وبالتالي لا يمكن علاجه في أي مرحلة من مراحل التطور. ومع ذلك، هناك طرق لتحقيق استقرار المرضى، لذلك في أي حال يجب عليك استشارة الطبيب. إذا انخفض مستوى مركب الببتيد هذا في مجرى الدم بشكل خطير، تتم الإشارة إلى بديل الدم الاصطناعي.

نصيحة! يمكن للمركب الاصطناعي “البيرفوران” أن يحسن نوعية حياة المرضى الذين يعانون من فقر الدم. يجب أن يتم إجراء زيادة الهيموجلوبين بشكل مصطنع بحذر، لأنه في بعض الحالات يمكن أن تسبب بدائل الدم آثارًا جانبية خطيرة.

أنواع الهيموجلوبين وطرق تحديد كميته في الدم

هيكل وأنواع ووظائف الهيموجلوبين

كيميائيا، ينتمي الهيموجلوبين إلى مجموعة البروتينات الكروموبروتينية. وتسمى مجموعته الاصطناعية، بما في ذلك الحديد، الهيم، ويسمى المكون البروتيني فيه الجلوبين. يحتوي جزيء الهيموجلوبين على 4 هيم و1 جلوبين.

الهيم هو ميتالوبورفيرين - مركب من الحديد مع بروتوبرفيرين. يعتمد البروتوبورفيرين على 4 حلقات بيرول متصلة عبر جسور الميثان CH لتشكيل حلقة البورفيرين. الهيم مطابق لجميع أنواع الهيموجلوبين.

ينتمي Globin إلى مجموعة البروتينات المحتوية على الكبريت - الهستونات. ويعتقد أن الرابط بين الجلوبين والهيم هو الحمض الأميني الهيستيدين. يتكون جزيء الجلوبين من زوجين من سلاسل البولي ببتيد. اعتمادا على تكوين الأحماض الأمينية، يتم تحديد السلاسل ά، β، γ و δ. يحدث تخليق البروتين في المرحلة الأولى من تكون الكريات الحمر (كرات الدم الحمراء القاعدية غنية بالحمض النووي الريبي) ثم يتناقص لاحقًا. يحدث تخليق الهيم ودمجه مع الجلوبين، أي تكوين الهيموجلوبين، في مراحل لاحقة من تكون الكريات الحمر، خلال فترة تحول الأرومة السوية القاعدية إلى أرومة طبيعية متعددة الألوان. مع نضوج الأرومات الطبيعية، تزداد كمية الهيموجلوبين فيها وتصل إلى الحد الأقصى في كريات الدم الحمراء.

بالإضافة إلى الهيموجلوبين الفسيولوجي، هناك عدة أنواع مرضية أخرى من الهيموجلوبين، تختلف عن بعضها البعض في الصفات الفيزيائية والكيميائية، ولا سيما التنقل الكهربي المختلف والمواقف المختلفة تجاه القلويات. حاليًا، يتم التعرف على وجود الأنواع التالية من الهيموجلوبين المرضي على أنها موثوقة: B(S)، C، D، E، G، H، I، Y، K، L، M، N، O، P و Q.

ينشأ الهيموجلوبين المرضي نتيجة خلل خلقي وراثي في ​​تكوين الهيموجلوبين. التغيرات في التركيب الجزيئي للهيموجلوبين (تكوين الأحماض الأمينية) هي الأساس لتطور اعتلالات الهيموجلوبين، المصنفة على أنها "أمراض جزيئية". يمكن أن يسبب اعتلال الهيموجلوبين (الهيموجلوبين) تطور فقر الدم الانحلالي الوخيم. في خلايا الدم الحمراء في الدم، يكون الهيموجلوبين في حالة تفاعل عكسي مستمر. هو

يربط جزيء الأكسجين (في الشعيرات الدموية الرئوية)، ثم يطلقه (في الشعيرات الدموية في الأنسجة). يرتبط الهيموجلوبين في الدم الوريدي مع انخفاض الضغط الجزئي للأكسجين بجزيء واحد من الماء. يسمى هذا الهيموجلوبين بالهيموجلوبين المخفض (المخفض). في الدم الشرياني مع ارتفاع الضغط الجزئي للأكسجين، يتحد الهيموجلوبين مع جزيء واحد من الأكسجين ويسمى أوكسي هيموجلوبين. من خلال تحويل أوكسي هيموجلوبين بشكل مستمر إلى هيموجلوبين مخفض والعودة، يتم نقل الأكسجين من الرئتين إلى الأنسجة. إن إدراك ثاني أكسيد الكربون في الشعيرات الدموية في الأنسجة وإيصاله إلى الرئتين هو أيضًا وظيفة للهيموجلوبين. في الأنسجة، يتحول أوكسي هيموغلوبين، الذي يتخلى عن الأكسجين، إلى هيموغلوبين مخفض. إن الخواص الحمضية للهيموجلوبين المنخفض أضعف بـ 70 مرة من خواص الأوكسيهيموجلوبين، لذا فإن تكافؤاته الحرة تربط ثاني أكسيد الكربون. وهكذا، يتم توصيل ثاني أكسيد الكربون من الأنسجة إلى الرئتين باستخدام الهيموجلوبين. في الرئتين، يتلامس الأوكسي هيموغلوبين الناتج، بسبب خصائصه الحمضية العالية، مع التكافؤ القلوي للكاربوهيموغلوبين، مما يؤدي إلى إزاحة ثاني أكسيد الكربون. وبما أن الوظيفة الرئيسية للهيموجلوبين هي تزويد الأنسجة بالأكسجين، فإن نقص الأكسجة في الأنسجة يتطور في جميع الحالات مصحوبًا بانخفاض في تركيز الهيموجلوبين في الدم، أو مع تغيرات نوعية فيه. الهيموجلوبين لديه القدرة على الدخول في مركبات منفصلة ليس فقط مع الأكسجين وثاني أكسيد الكربون، ولكن أيضًا مع الغازات الأخرى. ونتيجة لذلك، يتم تشكيل كربوكسي هيموغلوبين وهيموغلوبين أوكسينيتروجين وسلفهيموغلوبين.

ينفصل الكربوكسي هيموغلوبين (أوكسي كربون) بشكل أبطأ بعدة مئات المرات من الأوكسي هيموجلوبين، لذا فإن تركيز صغير (0.07%) من أول أكسيد الكربون (CO) في الهواء، يربط حوالي 50% من الهيموجلوبين الموجود في الجسم ويحرمه من القدرة على الحمل. الأكسجين، قاتل.

الميثيموجلوبين هو مركب الهيموجلوبين مع الأكسجين أكثر استقرارًا من أوكسي هيموجلوبين، وينتج عن التسمم ببعض الأدوية - الفيناسيتين، أنتيبيرين، السلفوناميدات. في هذه الحالة، يتحول الحديد ثنائي التكافؤ من المجموعة الاصطناعية، المؤكسد، إلى حديد ثلاثي التكافؤ. يكمن خطر ميتهيموغلوبينية الدم على الجسم في انقطاع حاد في توصيل الأكسجين إلى الأنسجة، مما يؤدي إلى تطور نقص الأكسجة.

يوجد السلفهيموجلوبين في بعض الأحيان في الدم عند استخدام الأدوية (السلفوناميدات). نادرا ما يتجاوز محتوى السلفيموجلوبين 10٪. سلفهيموغلوبينية الدم هي عملية لا رجعة فيها. منذ أن تتأثر خلايا الدم الحمراء

يتم تدميرها في نفس الإطار الزمني كالطبيعي، ولا يتم ملاحظة انحلال الدم ويمكن أن يبقى السلفيموجلوبين في الدم لعدة أشهر. تعتمد طريقة تحديد وقت بقاء خلايا الدم الحمراء الطبيعية في الدم المحيطي على خاصية السلفيموغلوبين.

1. الطرق اللونية. في كثير من الأحيان، يتم قياس لون مشتقات الهيموغلوبين الملونة: هيدروكلوريد الهيماتين، كربوكسي هيموغلوبين، سيانميثيموغلوبين. تُستخدم الأساليب اللونية على نطاق واسع في الممارسة العملية نظرًا لبساطتها وسهولة الوصول إليها. الأكثر دقة وموثوقية منها هي طريقة السيانميثيموجلوبين.

2. طرق قياس الغازات. على سبيل المثال، يكون الهيموجلوبين مشبعًا بالغاز

الأكسجين أو أول أكسيد الكربون. يتم تحديد كمية الهيموجلوبين من خلال كمية الغاز الممتص.

3. الطرق المعتمدة على تحديد الحديد في جزيء الهيموجلوبين. بما أن الهيموجلوبين يحتوي على كمية محددة بدقة من الحديد (0.374%)، فإن كمية الهيموجلوبين تتحدد حسب محتواه.

المجموعتان الأخيرتان دقيقتان، لكنهما تتطلبان الكثير من الوقت، وهما أكثر تعقيدًا من الناحية الفنية، وبالتالي لم يتم استخدامهما على نطاق واسع في الممارسة العملية.

الأهمية السريرية. معايير الهيموجلوبين: للنساء جم% (جم/لتر)، للرجال جم% (جم/لتر). لوحظ انخفاض في تركيز الهيموجلوبين في الدم (قلة كروم الدم) في فقر الدم من مسببات مختلفة (نتيجة فقدان الدم ونقص الحديد وفيتامين ب 12 وحمض الفوليك وزيادة انحلال الدم في خلايا الدم الحمراء). تحدث زيادة في تركيز الهيموجلوبين في الدم (فرط كروميا الدم) مع كثرة الكريات الحمراء وفشل القلب الرئوي وبعض عيوب القلب الخلقية وعادة ما تكون مصحوبة بزيادة في عدد خلايا الدم الحمراء. عندما يثخن الدم، قد تحدث زيادة نسبية في تركيز الهيموجلوبين.

مصادر الأخطاء في هذه الطريقة هي كما يلي:

1) تأثير العوامل الخارجية على لون هيدروكلوريد الهيماتين، وخاصة كمية ونوعية بروتينات البلازما؛

2) تلاشي معايير ألوان أجهزة قياس الدم بمرور الوقت، مما يؤدي إلى تضخيم الأرقام وبالتالي يتطلب فحصًا دوريًا لأجهزة قياس الدم مع إدخال التصحيحات المناسبة؛

3) الالتزام بالوقت المحدد. الخطأ هو 0.3 جم% (3 جم/لتر).

2. طريقة القياس الضوئي للسيانميثيموجلوبين. مبدأ الطريقة: يتم خلط الدم بكاشف يحول الهيموجلوبين إلى سيانميتيموجلوبين، ويتم قياس تركيزه ضوئيًا. يستخدم محلول درابكين ككاشف (NaHCO3 - 1 جم، KCN - 0.05 جم، K3(Fe(CN)6) - 0.2 جم، ماء مقطر - حتى 1 لتر). تحت تأثير كبريتيد حديد البوتاسيوم، يتأكسد الهيموجلوبين إلى ميتهيموجلوبين (هيميجلوبين)، والذي يتحول بعد ذلك بمساعدة سيانيد البوتاسيوم إلى سيانميثيموجلوبين (سيانيد هيميجلوبين). تخفيف الدم الأكثر شيوعا في كاشف درابكين هو 1:250 (0.02 مل من الدم و 5 مل من الكاشف). بعد 20 دقيقة، يتم قياس الانقراض عند طول موجي قدره 540 نانومتر وسمك طبقة يبلغ 1 سم مقابل الماء على مقياس الطيف الضوئي SF-4 أو على FEK-M ومقاييس الألوان الكهروضوئية المماثلة. التكاثر هو 0.1 جم٪ (1 جم / لتر).

سيتم تسمية القيمة النسبية لنسبة تركيز الهيموجلوبين وعدد خلايا الدم الحمراء بمؤشر لون الدم (BI). إذا أخذنا 33 صفحة كما أنا، فإن SGE في شخص معين ستكون قيمة تعبر عن CP. على سبيل المثال، 33 -1؛ 30.6 -x، ثم وحدة المعالجة المركزية = 30.6*1/33 = 0.93. عملياً، يتم حساب CP باستخدام الصيغة: 3xHb في الجرام/لتر: الأرقام الثلاثة الأولى من عدد خلايا الدم الحمراء بالملايين.

الأهمية السريرية. يعتمد حجم SGE و CP على حجم خلايا الدم الحمراء ودرجة تشبعها بالهيموجلوبين. عادة، يتراوح CP من 0.86 إلى 1.1، وSGE - من 27 ديسيلتر إلى 33 بيكوغرام. تعتبر مؤشرات الدم الحمراء مهمة للحكم على مستويات كريات الدم الحمراء الطبيعية وفرط ونقص صبغة الدم.

Hyperchromia، أي زيادة محتوى SGE، مما يعطي CP أعلى من 1، يعتمد فقط على زيادة حجم خلايا الدم الحمراء، وليس على زيادة محتوى الهيموجلوبين فيها. ويفسر ذلك حقيقة أن تركيز الهيموجلوبين في كريات الدم الحمراء له قيمة حدية لا تتجاوز 0.33 بيكوغرام لكل 1 ميكرومتر مكعب من كتلة كريات الدم الحمراء. في حالة الحد الأقصى للتشبع بالهيموجلوبين، تحتوي خلايا الدم الحمراء متوسطة الحجم بحجم 90 ميكرومتر مكعب على جزء من الهيموجلوبين. وبالتالي، فإن الزيادة في محتوى الهيموجلوبين في كريات الدم الحمراء يتم دمجها دائمًا مع كثرة الكريات البيضاء. فرط التصبغ (CP 1.2-1.5) هو سمة من سمات فقر الدم الناجم عن نقص B12، وخاصة فقر الدم الخبيث، حيث توجد خلايا الدم الحمراء "العملاقة" - الخلايا الضخمة - في الدم (يزيد SGE في هذه الحالات إلى 50 بيكوغرام). يمكن أيضًا ملاحظة فرط تصبغ الدم مع كثرة الكريات الكبيرة في عدد من أنواع فقر الدم الأخرى (بعض حالات انحلال الدم المزمنة والتسمم النقوي)، خاصة في مرحلتها التنكسية أو عندما تكون مصحوبة بنقص فيتامين ب 12.

نقص اللون هو انخفاض في مؤشر اللون أقل من 0.8. يمكن أن يكون نتيجة إما لانخفاض حجم خلايا الدم الحمراء (صغر الخلايا) أو عدم تشبع خلايا الدم الحمراء الطبيعية بالهيموجلوبين. نقص اللون هو مؤشر حقيقي أو

نقص الحديد في الجسم، أو صهر الحديد، أي عدم امتصاص الحديد بواسطة كرات الدم الحمراء، مما يؤدي إلى تعطيل تخليق الهيم. يتم تقليل متوسط ​​​​محتوى الهيموجلوبين في خلية دم حمراء واحدة في هذه الحالة إلى 20 جهاز كمبيوتر.

يمكن أيضًا ملاحظة نورموكروميا، الذي يتم ملاحظته عادةً عند الأشخاص الأصحاء، في بعض حالات فقر الدم.