המוגרם

המוגרם(דם חימה יווני + סימון גרמא) – בדיקת דם קלינית. כולל נתונים על מספר כל תאי הדם, תכונותיהם המורפולוגיות, ESR, תכולת המוגלובין, אינדקס צבע, מספר המטוקריט, היחס בין סוגים שונים של לויקוציטים וכו'.

דם למחקר נלקח שעה אחת לאחר דקירת ריאה מאצבע (תנוך אוזן או עקב ביילודים וילדים צעירים). מקום הדקירה מטופל עם צמר גפן לח ב-70% אלכוהול אתילי. העור מנוקב עם חנית מצלקת חד פעמית סטנדרטית. הדם צריך לזרום בחופשיות. אתה יכול להשתמש בדם שנלקח מוריד.

עם עיבוי דם, ריכוזי ההמוגלובין עלולים לעלות; עם עלייה בנפח הפלזמה בדם, עלולה להתרחש ירידה.

קביעת מספר תאי הדם מתבצעת בתא הספירה של Goryaev. גובה החדר, שטח הרשת וחלוקותיו ודילול הדם הנלקח לבדיקה מאפשרים לקבוע את מספר היסודות שנוצרו בנפח מסוים של דם. ניתן להחליף את המצלמה של Goryaev במונים אוטומטיים. עקרון הפעולה שלהם מבוסס על מוליכות חשמלית שונה של חלקיקים מרחפים בנוזל.

מספר תקין של תאי דם אדומים בליטר דם

ירידה במספר תאי הדם האדומים (אריתרוציטופניה) אופיינית לאנמיה: עלייה נצפית עם היפוקסיה, מומי לב מולדים, אי ספיקת לב וכלי דם, אריתמיה וכו'.

מספר הטסיות נספר בשיטות שונות (במריחות דם, בתא Goryaev, באמצעות מונים אוטומטיים). במבוגרים, ספירת הטסיות היא 180.0–320.0×10 9 /l.עלייה במספר הטסיות נצפית בניאופלזמות ממאירות, לוקמיה מיאלואידית כרונית, אוסטאומילופיברוזיס ועוד. ספירת טסיות נמוכה יכולה להיות סימפטום למחלות שונות, כגון ארגמן טרומבוציטופני. טרומבוציטופניה חיסונית מתרחשת לרוב בפרקטיקה הקלינית. מספר הרטיקולוציטים נספר במריחות דם או בתא Goryaev. אצל מבוגרים, התוכן שלהם הוא 2–10 ‰.

ספירת תאי דם לבנים תקינים אצל מבוגרים נעה בין 4,0 לפני 9.0×10 9 /l. אצל ילדים הוא מעט יותר גדול. ספירת הלויקוציטים נמוכה יותר 4.0×10 9 /lמסומן במונח "לוקופניה", יותר 10.0×10 9 /l- המונח "לויקוציטוזיס". מספר הלויקוציטים באדם בריא אינו קבוע ויכול להשתנות באופן משמעותי במהלך היום (ביו-קצב ביולוגי). משרעת התנודות תלויה בגיל, מגדר, מאפיינים חוקתיים, תנאי חיים, פעילות גופנית וכו'. התפתחות לוקופניה נגרמת על ידי מספר מנגנונים, למשל, ירידה בייצור של לויקוציטים על ידי מח העצם, המתרחשת בהיפופלסטיות. ואנמיה מחוסר ברזל. לויקוציטוזיס קשור בדרך כלל לעלייה במספר הנויטרופילים, לרוב עקב עלייה בייצור של לויקוציטים או חלוקה מחדש שלהם במיטה כלי הדם; נצפה במצבים רבים של הגוף, למשל, עם מתח רגשי או פיזי, עם מספר מחלות זיהומיות, שיכרון וכו'. בדרך כלל, לויקוציטים בדם של מבוגר מוצגים בצורות שונות, המופצים בתכשירים צבעוניים ב היחסים הבאים:

קביעת הקשר הכמותי בין צורות בודדות של לויקוציטים (נוסחת לויקוציטים) היא בעלת חשיבות קלינית. השינוי שנקרא בנוסחת הלויקוציטים שמאלה נצפה לרוב. הוא מאופיין בהופעת צורות לא בשלות של לויקוציטים (תאי פס, מטמיאלוציטים, מיאלוציטים, תקיעות וכו'). זה נצפה בתהליכים דלקתיים של אטיולוגיות שונות, לוקמיה.

התמונה המורפולוגית של היסודות שנוצרו נבדקת במריחות דם מוכתמות במיקרוסקופ. ישנן מספר דרכים להכתים מריחות דם, המבוססות על הזיקה הכימית של יסודות התא לצבעי אנילין מסוימים. לפיכך, תכלילים ציטופלזמיים נצבעים בצורה מטאכרומטית עם הצבע האורגני תכלת בצבע סגול עז (אזרופיליה). במריחות דם מוכתמות, גודלם של לויקוציטים, לימפוציטים, אריתרוציטים (מיקרוציטים, מאקרוציטים ומגלוציטים), צורתם, צבעם, למשל, הרוויה של אריתרוציט עם המוגלובין (אינדיקטור צבע), צבע הציטופלזמה של לויקוציטים, לימפוציטים. , נקבעים. אינדקס צבע נמוך מצביע על היפוכרומיה; הוא נצפה באנמיה הנגרמת על ידי מחסור בברזל באריתרוציטים או אי השימוש בה לסינתזה של המוגלובין. אינדקס צבע גבוה מצביע על היפרכרומיה באנמיה הנגרמת על ידי מחסור בוויטמין IN 12 ו(או) חומצה פולית, המוליזה.

קצב שקיעת אריתרוציטים (ESR) נקבע בשיטת פנצ'נקוב, המבוססת על התכונה של כדוריות דם אדומות לשקוע כאשר שמים דם לא קרוש בפיפטה אנכית. ESR תלוי במספר תאי הדם האדומים ובגודלם. הנפח והיכולת ליצור אגרופים, על טמפרטורת הסביבה, כמות חלבוני הפלזמה בדם ויחס השברים שלהם. ESR מוגבר יכול להתרחש במהלך תהליכים זיהומיים, אימונופתולוגיים, דלקתיים, נמקיים וגידולים. העלייה הגדולה ביותר ב-ESR נצפתה במהלך סינתזה של חלבון פתולוגי, האופייני למיאלומה, מקרוגלובלינמיה של Waldenström, מחלת שרשרת קלה וכבדה, כמו גם היפרפיברינוגנמיה. יש לזכור כי ירידה בתכולת הפיברינוגן בדם יכולה לפצות על שינוי ביחס של אלבומין וגלובולינים, וכתוצאה מכך ה-ESR נשאר תקין או מאט. במחלות זיהומיות חריפות (למשל, שפעת, כאב גרון), ה-ESR הגבוה ביותר אפשרי בתקופה של ירידה בטמפרטורת הגוף, עם התפתחות הפוכה של התהליך. ESR איטי הוא הרבה פחות שכיח, למשל עם אריתרמיה, אריתרוציטוזה משנית, ריכוז מוגבר של חומצות מרה ופיגמנטים מרה בדם, המוליזה, דימום וכו'.

מספר ההמטוקריט - היחס הנפחי של היסודות שנוצרו של דם ופלזמה - נותן מושג לגבי הנפח הכולל של כדוריות הדם האדומות.

מספר המטוקריט תקין

זה נקבע באמצעות המטוקריט, שהוא שני נימי זכוכית קצרים מדורגים בזרבובית מיוחדת. מספר ההמטוקריט תלוי בנפח תאי הדם האדומים בזרם הדם, צמיגות הדם, מהירות זרימת הדם וגורמים נוספים. זה עולה עם התייבשות, תירוטוקסיקוזיס, סוכרת, חסימת מעיים, הריון וכו'. מספר המטוקריט נמוך נצפה עם דימום, אי ספיקת לב וכליות, צום ואלח דם.

מדדי המוגרמה מאפשרים בדרך כלל לנווט בין המוזרויות של התהליך הפתולוגי. לפיכך, לוקוציטוזיס נויטרופילי קל אפשרי עם מהלך קל של מחלות זיהומיות ותהליכים מוגלתיים; החמרה מסומנת על ידי היפרלוקוציטוזיס נויטרופילי. ההמוגרמות הללו משמשות לניטור ההשפעה של תרופות מסוימות. לפיכך, נחוצה קביעה קבועה של תכולת ההמוגלובין של אריתרוציטים כדי לקבוע משטר נטילת תוספי ברזל בחולים עם אנמיה מחוסר ברזל, ומספר הלויקוציטים וטסיות הדם בטיפול בלוקמיה באמצעות תרופות ציטוסטטיות.

מבנה ותפקודי המוגלובין

הֵמוֹגלוֹבִּין- המרכיב העיקרי של אריתרוציט ופיגמנט הנשימה העיקרי, מבטיח העברת חמצן ( על אודות 2 ) מהריאות לרקמה ופחמן דו חמצני ( שיתוף 2 ) מרקמות לריאות. בנוסף, הוא ממלא תפקיד משמעותי בשמירה על איזון חומצה-בסיס בדם. ההערכה היא שתא דם אדום אחד מכיל ~340,000,000 מולקולות המוגלובין, שכל אחת מהן מורכבת מכ-103 אטומים. בממוצע, דם אנושי מכיל ~750 גרם המוגלובין.

המוגלובין הוא חלבון מורכב השייך לקבוצת ההמופרוטאינים, שמרכיב החלבון שבו מיוצג על ידי גלובין, והמרכיב הלא חלבוני על ידי ארבע תרכובות פורפירין ברזל זהות הנקראות hemes. אטום הברזל (II) הממוקם במרכז ההמה נותן לדם את צבעו האדום האופייני לו ( ראה איור. 1). התכונה האופיינית ביותר להמוגלובין היא הוספה הפיכה של גזים על אודות 2 , שיתוף 2 וכו.

אורז. 1. מבנה המוגלובין

נמצא כי heme רוכש את היכולת להעביר על אודות 2 רק אם הוא מוקף ומוגן בחלבון ספציפי - גלובין (הם עצמו אינו קושר חמצן). בדרך כלל בעת חיבור על אודות 2 עם ברזל ( Fe) אלקטרונים אחד או יותר מועברים באופן בלתי הפיך מהאטומים Feלאטומים על אודות 2 . במילים אחרות, מתרחשת תגובה כימית. הוכח בניסוי כי למיוגלובין ולהמוגלובין יש יכולת ייחודית להיקשר באופן הפיך O 2 ללא חמצון heme Fe 2+ בפה 3+ .

לפיכך, תהליך הנשימה, שבמבט ראשון נראה כה פשוט, מתבצע למעשה באמצעות אינטראקציה של סוגים רבים של אטומים במולקולות ענק בעלות מורכבות קיצונית.

בדם, המוגלובין קיים לפחות בארבע צורות: אוקסיהמוגלובין, דאוקסיהמוגלובין, קרבוקסיהמוגלובין ומתמוגלובין. באריתרוציטים, הצורות המולקולריות של המוגלובין מסוגלות להמרה הדדית; היחס שלהן נקבע על פי המאפיינים האישיים של האורגניזם.

כמו כל חלבון אחר, להמוגלובין יש קבוצה מסוימת של מאפיינים שבאמצעותם ניתן להבחין בין חלבונים אחרים וחומרים שאינם חלבונים בתמיסה. מאפיינים כאלה כוללים משקל מולקולרי, הרכב חומצות אמינו, מטען חשמלי ותכונות כימיות.

בפועל, לרוב נעשה שימוש בתכונות האלקטרוליטים של המוגלובין (השיטות המוליכות של המחקר שלו מבוססות על זה) והיכולת של heme לצרף קבוצות כימיות שונות המובילות לשינוי בערכיות Feוצביעת תמיסה (שיטות קלורימטריות). עם זאת, מחקרים רבים הראו כי התוצאה של שיטות מוליכות לקביעת המוגלובין תלויה בהרכב האלקטרוליטים של הדם, מה שמקשה על השימוש במחקר כזה ברפואת חירום.

מבנה ותפקודי מח העצם

מח עצם(medulla ossium) הוא האיבר המרכזי של hematopoiesis, הממוקם בחומר הספוגי של העצמות וחללי מח העצם. זה גם מבצע את הפונקציות של הגנה ביולוגית של הגוף ויצירת עצם.

בבני אדם, מח עצם (BM) מופיע לראשונה בחודש ה-2 לעובר בעצם הבריח, בחודש ה-3 - בשכמות, בצלעות, בעצם החזה, בחוליות וכו'. בחודש ה-5 לעובר, מח העצם מתפקד כ- איבר hematopoietic עיקרי, המספק hematopoiesis מובחן של מח עצם עם אלמנטים מהסדרה הגרנולוציטית, אריתרוציטים ומגה-קרציוציטים.

בגוף האדם הבוגר, מבחינים בין BM אדום, המיוצג על ידי רקמה המטופואטית פעילה, לבין צהוב, המורכב מתאי שומן. CM אדום ממלא את המרווחים בין טרבקולות העצם של החומר הספוגי של עצמות שטוחות לבין האפיפיסות של עצמות ארוכות. יש לו צבע אדום כהה ועקביות נוזלית למחצה, מורכב מסטרומה ותאי רקמה המטופואטית. הסטרומה נוצרת על ידי רקמה רשתית, היא מיוצגת על ידי פיברובלסטים ותאי אנדותל; מכיל מספר רב של כלי דם, בעיקר נימים סינוסואידיים רחבי דופן. הסטרומה לוקחת חלק בהתפתחות ובתפקוד העצם. ברווחים שבין מבני הסטרומה ישנם תאים המעורבים בתהליכי ההמטופואזה: תאי גזע, תאי אבות, אריטרובלסטים, מיאלובלסטים, מונובלסטים, מגהקריובלסטים, פרומיאלוציטים, מיאלוציטים, מטמיאלוציטים, מגהקריוציטים, מקרופאגים ותאי דם בוגרים.

יצירת תאי דם ב-BM האדומה מסודרים בצורה של איים. במקרה זה, האריתרובלסטים מקיפים את המקרופאג, המכיל ברזל, הדרוש לבניית חלק ההמין של ההמוגלובין. במהלך תהליך ההתבגרות מופקדים לויקוציטים גרנוריים (גרנולוציטים) ב-BM האדום, כך שתכולתם גבוהה פי 3 מאריתרוקריוציטים. מגהקריוציטים קשורים קשר הדוק לנימים סינוסואידיים; חלק מהציטופלזמה שלהם חודר לומן של כלי הדם. השברים המופרדים של הציטופלזמה בצורת טסיות עוברים לזרם הדם. יצירת לימפוציטים מקיפים בחוזקה את כלי הדם. מבשרי לימפוציטים ולימפוציטים B מתפתחים במח העצם האדום. בדרך כלל, רק תאי דם בוגרים חודרים לדופן כלי הדם של מח העצם, ולכן הופעת צורות לא בשלות בזרם הדם מעידה על שינוי בתפקוד או על פגיעה במחסום מח העצם. CM תופסת את אחד המקומות הראשונים בגוף מבחינת תכונות הרבייה שלו. בממוצע, אדם מייצר:

בילדות (לאחר 4 שנים), BM אדום מוחלף בהדרגה בתאי שומן. עד גיל 25, הדיאפיזות של עצמות צינוריות מלאות לחלוטין במח צהוב; בעצמות שטוחות היא תופסת כ-50% מנפח מח העצם. CM צהוב בדרך כלל אינו מבצע פונקציה hematopoietic, אבל עם אובדן דם גדול, מוקדי hematopoiesis מופיעים בו. עם הגיל, הנפח והמסה של BM משתנים. אם ביילודים זה מהווה כ-1.4% ממשקל הגוף, אז אצל מבוגר זה 4.6%.

מח העצם מעורב גם בהרס של תאי דם אדומים, ניצול מחדש של ברזל, סינתזה של המוגלובין, ומשמש כאתר להצטברות שומני רזרבה. מכיוון שהוא מכיל לימפוציטים ופגוציטים חד-גרעיניים, הוא לוקח חלק בתגובה החיסונית.

הפעילות של CM כמערכת מווסתת עצמית נשלטת על ידי עקרון המשוב (מספר תאי הדם הבוגרים משפיע על עוצמת היווצרותם). ויסות זה מובטח על ידי מערך מורכב של השפעות בין-תאיות והומורליות (פואטינים, לימפוקינים ומונוקין). ההנחה היא שהגורם העיקרי המווסת את ההומאוסטזיס הסלולרי הוא מספר תאי הדם. בדרך כלל, כשהתאים מתבגרים, הם מוסרים ואחרים תופסים את מקומם. במצבים קיצוניים (לדוגמה, דימום, המוליזה), ריכוז התאים משתנה ומשוב מופעל; בעתיד, התהליך תלוי ביציבות הדינמית של המערכת ובעוצמת ההשפעה של גורמים מזיקים.

בהשפעת גורמים אנדוגניים ואקסוגניים, התפקוד ההמטופואטי של BM מופרע. לעתים קרובות, שינויים פתולוגיים המתרחשים ב-BM, במיוחד בתחילת מחלה, אינם משפיעים על האינדיקטורים המאפיינים את מצב הדם. תיתכן ירידה במספר האלמנטים התאיים של BM (היפופלזיה) או עלייה (היפרפלזיה). עם היפופלזיה של BM, מספר המיאלוקרוציטים יורד, ציטופניה מצוינת, ולעתים קרובות רקמת השומן שולטת על רקמת המיאלואידית. היפופלזיה של hematopoiesis יכולה להיות מחלה עצמאית (לדוגמה, אנמיה אפלסטית). במקרים נדירים, הוא מלווה במחלות כמו דלקת כבד כרונית, ניאופלזמות ממאירות, ומופיע בצורות מסוימות של מיאלופיברוזיס, מחלת שיש ומחלות אוטואימוניות. במחלות מסוימות יורד מספר התאים מסדרה אחת, למשל אדום (אפלסיה חלקית של תאים אדומים), או תאים מסדרה גרנולוציטית (אגרנולוציטוזיס). במספר מצבים פתולוגיים, בנוסף להיפופלזיה של hematopoiesis, תיתכן hematopoiesis לא יעיל, המתאפיין בהתבגרות ושחרור של תאים hematopoietic לדם ומוות תוך-medullary שלהם.

היפרפלזיה של CM מתרחשת בלוקמיות שונות. כך, בלוקמיה חריפה, מופיעים תאים לא בשלים (פיצוץ); בלוקמיה כרונית, מספר התאים הבוגרים מורפולוגית גדל, למשל, לימפוציטים בלוקמיה לימפוציטית, אריתרוציטים באריתרמיה, גרנולוציטים בלוקמיה מיאלואידית כרונית. היפרפלזיה של תאי אריתרוציטים אופיינית גם ל אנמיה המוליטית,IN 12 -אנמיה של מחסור.

המוגלובין שאינו קשור לחמצן נקרא: דאוקסי-המוגלובין, פרו-המוגלובין, המוגלובין מופחת (Hb). המוגלובין הקשור לחמצן (מופחת) הוא אוקסי-המוגלובין (HbO2). פחמן חד חמצני קושר היטב את המוגלובין - carboxyhemoglobin (HbCO). MetHb הוא המוגלובין מחומצן, אינו מתחבר עם חמצן או פחמן חד חמצני, אך יוצר בקלות קומפלקסים עם ציאנידים (המשמשים בטיפול).

גלובין אנושי בוגר הוא טטרמר (שרשרות a2 ו-b2), השרשראות מחוברות לסירוגין בקשרים לא קוולנטיים. במולקולת ההמוגלובין יש 4 שרשראות פוליפפטידים וכל אחת מהן מכילה heme אחד. המשמעות היא שכל מולקולת המוגלובין קושרת 4 מולקולות חמצן. חיבור ההמוגלובין עם חמצן מתבצע עקב קשר התיאום בין אטום הברזל לאטומי החנקן-היסטדין בשרשרת הפוליפפטידים. כיס ההמה הוא שסע בין הסלילים שבו מוטבע ההמה. ההיסטדין הפרוקסימלי בשרשרת a הוא שייר 87, בשרשרת b זה שייר 92. שארית ההיסטדין הדיסטלית בשרשרת a היא 58, בשרשרת b היא 63. קשירת חמצן מתרחשת רק עם ברזל מופחת!

הטרוגניות של המוגלובין קשורה להבדלים במבנה של גלובין:

1. המוגלובינים תקינים.

2. המוגלובינים לא תקינים - נוכחותם מלווה במחלה כלשהי.

המוגלובינים מתחילים להיות מסונתזים מהשבוע ה-6 של העובר. המוגלובינים רגילים הם אותם המוגלובינים המופיעים בשלבים שונים של החיים:

המוגלובין עוברי (HbF) - קיים בתקופה העוברית של חיי האדם; יש 2 שרשראות a ו-2 שרשראות גמא. ל-HbF זיקה גדולה יותר לחמצן מאשר ל-HbA. המוגלובין תקין (HbA) - בעל 2 שרשרות a ו-2 שרשרות b.

המוגלובינים קלים הם המוגלובינים שנמצאים בכמויות עקבות אצל מבוגרים. להמוגלובין A2 יש שרשרת a ושרשרת דלתא, התוכן שלו בדם הוא 2-3%; מופיע 9-12 שבועות לאחר הלידה. המוגלובינים מינוריים אחרים הם Hb1b ו-Hb1c; הרכבם: 2 שרשראות a ו-2 שרשראות b - שרשראות אלו משתנות (המוגלובינים אלו נוצרים עקב הוספה לא אנזימטית של שרשראות ה-b של מולקולת הגלוקוז-6-פוספט לשאריות ה-N-terminal Valine - 6% ממנו). Hb1c נוצר מ-Hb1b (הוא 1%).

המוגלובינים לא תקינים מאופיינים במחסור בתפקודי המוגלובין ולרוב הם מוטציות שנקבעו גנטית של רצפי שרשרת חומצות אמינו. בהתאם לביטוי, המוגלובינים אלה מחולקים:

1. המוגלובינים עם מסיסות שונה. לדוגמה, HbS או המוגלובין, הגורם לאנמיה חרמשית. בעמדה 6 של שרשרת b, AK מוחלף: מגלוטמין ל-Valine. שינוי זה ברצף AK מוביל לכך שבצורת הדאוקסי המוגלובין מאבד מסיסות, המולקולות שלו מתקבצות זו בזו, יוצרות חוטים ומשנות את צורת התא. טיפול: איסור חמור על עבודה פיזית כבדה וטיפול תרופתי.

2. המוגלובינים עם זיקה שונה לחמצן - ההחלפות שלהם מתרחשות באזורים של מגעים של תת-יחידות או בכיס ההמה. לדוגמה, HbM - מוטציה של שרשרת a משפיעה על שארית היסטידין (שייר 58) - מתרחשת החלפה בשארית טירוזין. כתוצאה מכך נוצר MetHb.

החלבון העיקרי של תאי הדם האדומים הוא הֵמוֹגלוֹבִּין(Hb), זה כולל hemeעם קטיון ברזל, והגלובין שלו מכיל 4 שרשראות פוליפפטידים.

בין חומצות האמינו של גלובין שולטים לאוצין, ולין וליזין (הן מהוות עד 1/3 מכלל המונומרים). בדרך כלל, רמת Hb בדם אצל גברים היא 130-160 גרם/ליטר, בנשים - 120-140 גרם/ליטר. בתקופות שונות של חיי העובר והילד, פועלים באופן פעיל גנים שונים האחראים לסינתזה של מספר שרשראות פוליפפטידים של גלובין. ישנן 6 יחידות משנה: α, β, γ, δ, ε, ζ (אלפא, בטא, גמא, דלתא, אפסילון, זטה, בהתאמה). הראשון והאחרון שבהם מכילים 141, והשאר 146 שאריות חומצות אמינו. הם נבדלים זה מזה לא רק במספר המונומרים, אלא גם בהרכבם. עקרון היווצרות המבנה המשני זהה עבור כל השרשראות: הן סליליות חזקות (עד 75% מהאורך) עקב קשרי מימן. מיקום קומפקטי בחלל של תצורה כזו מוביל להופעתו של מבנה שלישוני; יתר על כן, זה יוצר כיס שבו מוחדר ה-heme. הקומפלקס המתקבל נשמר באמצעות כ-60 אינטראקציות הידרופוביות בין החלבון לקבוצת התותבת. כדור דומה מתחבר עם 3 יחידות משנה דומות ויוצר מבנה רבעוני. התוצאה היא חלבון המורכב מ-4 שרשראות פוליפפטידיות (טטמר הטרוגני) בצורת טטרהדרון. המסיסות הגבוהה של Hb נשמרת רק בנוכחות זוגות שונים של שרשראות. אם דומים משתלבים, נוצר דנטורציה מהירה, ומקצר את חיי כדוריות הדם האדומות.

בהתאם לאופי הפרוטומרים הכלולים, נבדלים הבאים: סוגיםהמוגלובין רגיל. ב-20 הימים הראשונים לקיומו של העובר נוצרים רטיקולוציטים חֲצִי פֶּנסיוֹן פ(פרימיטיבי) בצורה של שתי אפשרויות: חֲצִי פֶּנסיוֹן גואר 1, המורכב משרשראות זטה ואפסילון המחוברות בזוגות, ו חֲצִי פֶּנסיוֹן גואר 2 , שבו רצפי זטה כבר הוחלפו באלפא. החלפת היצירה של סוג אחד של מבנה לאחר מתרחשת באיטיות: ראשית, מופיעים תאים בודדים המייצרים וריאנט שונה. הם מעוררים שיבוטים של תאים חדשים המסנתזים סוג אחר של פוליפפטיד. מאוחר יותר, אריתרובלסטים מתחילים לשלוט ולהחליף בהדרגה את הישנים. בשבוע ה-8 לחיי העובר, מתחילה סינתזה של המוגלובין ו=α 2 γ 2, כאשר פעולת הלידה מתקרבת, מופיעים רטיקולוציטים המכילים HbA=α 2 β 2. ביילודים הוא מהווה 20-30%, באדם מבוגר בריא, התרומה שלו היא 96-98% מסך המסה של חלבון זה. בנוסף, תאי דם אדומים בודדים מכילים המוגלובינים HbA2 =α 2 δ 2 (1.5 – 3%) ועוברי HbF(בדרך כלל לא יותר מ-2%). עם זאת, באזורים מסוימים, כולל בקרב ילידי טרנסבאיקליה, ריכוז המינים האחרונים גדל ל-4% (רגיל).

צורות של המוגלובין

הצורות הבאות של המופרוטואין זה מתוארות, הנובעות לאחר אינטראקציה, קודם כל, עם גזים ותרכובות אחרות.

• דיאוקסיהמוגלובין - צורה נטולת גזים של חלבון.

• אוקסיהמוגלובין - תוצר של הכללת חמצן במולקולת חלבון. מולקולת Hb אחת מסוגלת להחזיק 4 מולקולות גז.

• קרב המוגלובין מסיר CO 2 מרקמות הקשורות לליזין של חלבון זה.

• פחמן חד חמצני, החודר לתוך הריאות עם אוויר אטמוספרי, מתגבר במהירות על הממברנה המכתשית-נימית, מתמוסס בפלסמת הדם, מתפזר לאדוציטים ומקיים אינטראקציה עם deoxy- ו/או oxy-Hb:

נוצר קרבוקסיהמוגלובין אינו מסוגל לחבר חמצן לעצמו, ופחמן חד חמצני יכול לקשור 4 מולקולות.

נגזרת חשובה של Hb היא מתמוגלובין , במולקולה שבה אטום הברזל נמצא במצב חמצון 3+. צורה זו של המופרוטאינים נוצרת בהשפעת חומרי חמצון שונים (תחמוצות חנקן, ניטרובנזן, ניטרוגליצרין, כלורטים, מתילן כחול), כתוצאה מכך, כמות ה-oxyHb החשובה לתפקוד בדם פוחתת, מה שמשבש את אספקת החמצן לגוף. רקמות, מה שגורם להתפתחות היפוקסיה בהן.

חומצות האמינו הסופיות בשרשרות הגלובין מאפשרות להן להגיב עם חד-סוכרים, בעיקר גלוקוז. נכון לעכשיו, נבדלים מספר תת-סוגים של Hb A (מ-0 עד 1c), בהם אוליגוסכרידים מחוברים לוואלין של שרשראות הבטא. תת-הסוג האחרון של המופרוטאינים מגיב בקלות במיוחד. בצורה המתקבלת ללא השתתפות של אנזים מסוכררהמוגלובין משנה את הזיקה שלו לחמצן. בדרך כלל, צורה זו של Hb מהווה לא יותר מ-5% מהסכום הכולל שלה. בסוכרת, ריכוזו עולה פי 2-3, מה שמעדיף את התרחשות היפוקסיה של רקמות.

תכונות המוגלובין

כל ההמופרוטאינים הידועים (סעיף I) דומים במבנה לא רק לקבוצת התותבות, אלא גם לאפופרוטאינים. דמיון מסוים בסידור המרחבי קובע גם את הדמיון בתפקוד - אינטראקציה עם גזים, בעיקר חמצן, CO 2, CO, NO. המאפיין העיקרי של ההמוגלובין הוא היכולת להיקשר באופן הפיך בריאות (עד 94%) ולשחרר אותו ביעילות לרקמות חַמצָן. אבל באמת ייחודי לחלבון זה השילוב של חוזק קשירת החמצן במתח חלקי גבוה וקלות הניתוק של הקומפלקס הזה באזור של לחצים נמוכים. בנוסף, קצב הפירוק של אוקסיהמוגלובין תלוי בטמפרטורה וב-pH של הסביבה. עם הצטברות של פחמן דו חמצני, לקטט ומוצרים חומציים אחרים, החמצן משתחרר מהר יותר ( אפקט בוהר). חום גם עובד. עם אלקלוזה והיפותרמיה, מתרחש שינוי הפוך, התנאים לרוויה של Hb עם חמצן בריאות משתפרים, אך השלמות של שחרור הגז לרקמה פוחתת. תופעה דומה נצפית בזמן היפרונטילציה, הקפאה וכו'. בחשיפה למצבים של היפוקסיה חריפה, תאי דם אדומים מפעילים גליקוליזה, המלווה בעלייה בתכולת 2,3-DPHA, המפחיתה את הזיקה של ההמופרוטאין לחמצן ומפעילה דה-חמצן של הדם ברקמות. מעניין שהמוגלובין עוברי אינו מקיים אינטראקציה עם DFHA, ולכן שומר על זיקה מוגברת לחמצן בדם עורקי ורידי כאחד.

שלבים של יצירת המוגלובין

סינתזה של המוגלובין, כמו כל חלבון אחר, מחייבת נוכחות של מטריצה ​​(mRNA), המיוצרת בגרעין. לתא הדם האדום, כידוע, אין אברונים; לכן, היווצרות חלבוני heme אפשרית רק בתאי מבשר (אריתרובלסטים, המסתיימים ברטיקולוציטים). תהליך זה בעוברים מתבצע בכבד, בטחול ובמבוגרים במח העצם של עצמות שטוחות, שבו תאי גזע המטופואטיים מתרבים באופן רציף ומייצרים מבשרים של כל סוגי תאי הדם (אריתרוציטים, לויקוציטים, טסיות דם). היווצרותם של הראשונים מוסדרת אריתרופויאטיןכִּליָה במקביל להיווצרותו של גלובין, נוצר heme, שהמרכיב המחייב בו הוא קטיוני ברזל.

צורות פיזיולוגיות של המוגלובין. צורות פתולוגיות של המוגלובין. תכולת המוגלובין בדם. רמת המוגלובין בגברים, בנשים לאחר לידה, בילדים בשנה הראשונה לחיים. יחידות מדידת המוגלובין.

המוגלובין הוא פיגמנט נשימתי בדם, המעורב בהובלת חמצן ופחמן דו חמצני, ביצוע פונקציות חיץ ושמירה על pH. מצוי באריתרוציטים (תאי דם אדומים - בכל יום גוף האדם מייצר 200 מיליארד תאי דם אדומים). הוא מורכב מחלק חלבוני - גלובין - וחלק פורפיריט המכיל ברזל - heme. זהו חלבון בעל מבנה רבעוני הנוצר מ-4 יחידות משנה. ברזל בהמה הוא בצורה דו ערכית.

צורות פיזיולוגיות של המוגלובין: 1) אוקסיהמוגלובין (HbO2) - השילוב של המוגלובין עם חמצן נוצר בעיקר בדם עורקי ונותן לו צבע ארגמן; חמצן נקשר לאטום הברזל באמצעות קשר קואורדינציה.2) המוגלובין מופחת או דאוקסיהמוגלובין (HbH) - המוגלובין שנתן חמצן לרקמות.3) carboxyhemoglobin (HbCO2) - תרכובת של המוגלובין עם פחמן דו חמצני; נוצר בעיקר בדם ורידי, שכתוצאה מכך מקבל צבע דובדבן כהה.

צורות פתולוגיות של המוגלובין: 1) פחמן המוגלובין (HbCO) - נוצר במהלך הרעלת פחמן חד חמצני (CO), בעוד המוגלובין מאבד את היכולת לצרף חמצן.2) met hemoglobin - נוצר בהשפעת ניטריטים, חנקות ותרופות מסוימות, המעבר של ברזל ברזל לברזל תלת ערכי מתרחש עם היווצרות met המוגלובין - HbMet.

תכולת המוגלובין בדםמעט גבוה יותר אצל גברים מאשר אצל נשים. בילדים של שנת החיים הראשונה, נצפית ירידה פיזיולוגית בריכוז ההמוגלובין. ירידה בתכולת ההמוגלובין בדם (אנמיה) עלולה להיות תוצאה של איבוד מוגלובין מוגבר עקב סוגים שונים של דימומים או הרס מוגבר (המוליזה) של תאי דם אדומים. הגורם לאנמיה עשוי להיות חוסר בברזל, הכרחי לסינתזה של המוגלובין, או ויטמינים המעורבים ביצירת תאי דם אדומים (בעיקר B12, חומצה פולית), כמו גם הפרה של היווצרות תאי דם בהמטולוגיים ספציפיים. מחלות. אנמיה יכולה להתרחש משנית לסוגים שונים של מחלות כרוניות לא המטולוגיות.

יחידות המוגלוביןבמעבדת אינביטרו - g/dal
יחידות חלופיות: g/l
מקדם המרה: g/l x 0.1 ==> g/dal

עלייה ברמות המוגלובין: מחלות המלוות בעלייה במספר תאי הדם האדומים (אריתרוציטוזה ראשונית ומשנית). סיבות פיזיולוגיות בתושבי הרים גבוהים, טייסים לאחר טיסות בגובה רב, מטפסים, לאחר פעילות גופנית מוגברת.
עיבוי דם;
מומי לב מולדים;
אי ספיקת לב ריאתית;

המוגלובין משלב שני מרכיבים חיוניים:

• חלבון גלובין, תופס 96% מכלל התרכובת;
• Hem המכיל ברזל, שהוא 4% מההרכב.

סוג זה של כרומופרוטאינים מבצע תפקיד חיוני בגוף האדם: הוא מעביר חמצן מאיברי הנשימה לכל התאים והרקמות, ומהם למערכת הריאה, נושא פחמן דו חמצני מיותר המשתחרר בתהליך ההחלפה. בנוסף לנשימה, הוא לוקח חלק בתגובות חיזור ובצבירת אנרגיה.

המוגלובין הוא המרכיב העיקרי של תאי הדם האדומים - אריתרוציטים. בזכותו הם קיבלו את שמם ומטרתם הפונקציונלית. החומר היבש של כדורית דם אדומה אנושית מכיל 95% המוגלובין, ורק 5% חומרים אחרים (ליפידים וחלבונים).

אילו סוגי המוגלובין קיימים?

בהתבסס על תכולת חלבון, ניתן לחלק את המוגלובין לשני סוגים:

פיזיולוגיים, הם נוטים להופיע בשלבים מסוימים של התפתחות תקינה של גוף האדם. אבל סוגים פתולוגיים של המוגלובין נוצרים כתוצאה מסידור רציף לא נכון של סדרת חומצות האמינו בגלובין.

ניתן להבחין בין הסוגים הבאים של המוגלובין לפי צורה:

למניעת מחלות ולטפל בביטויים של דליות ברגליים, הקוראים שלנו ממליצים על ג'ל אנטי דליות "VariStop", במילוי תמציות צמחים ושמנים; הוא מבטל בעדינות וביעילות את ביטויי המחלה, מקל על תסמינים, גוונים ומחזק כלי דם.

1. אוקסיהמוגלובין;
2. קרבוקסיהמוגלובין;
3. מתמוגלובין;
4. מיוגלובין.

מהו אוקסיהמוגלובין?

אוקסיהמוגלובין מקבל את שמו מיכולתו לשאת חמצן. אבל זה יכול לבצע באופן מלא את תהליך הנשימה רק בשילוב עם פחמימוגלובין.

אז, אוקסיהמוגלובין מתחבר עם O2 ומעביר חמצן לרקמות, ובדרך חזרה הוא הופך לקרבוהמוגלובין, לוקח CO2 - פחמן דו חמצני מהתאים, מעביר אותו לאיברי הנשימה. הודות ליכולתו של ההמוגלובין להצמיד ולשחרר בקלות כימיקלים בצורה של חמצן ופחמן דו חמצני, גוף האדם רווי כל הזמן בחמצן טהור, ואינו מורעל מתוצרי הריקבון שלו.

מבוא לקרבוקסיהמוגלובין

סוג זה של המוגלובין מתרחש כאשר הוא משתלב עם COHb - פחמן חד חמצני. במקרה זה, המוגלובין מקבל מעמד בלתי הפיך, מה שאומר שהוא הופך חסר תועלת, מכיוון שהוא לעולם לא יוכל לבצע שוב את פעולת הנשימה. מכאן נובע שלא כל סוגי ההמוגלובין ותרכובותיו יכולים להועיל לגוף.

רכיבים מזיקים בצורת פחמן חד חמצני יכולים להגיע הן מהסביבה והן להיווצר בתוך אדם כתוצאה מהפרעות בגוף.

פחמן חד חמצני יכול לחדור לריאות מהסביבה אם אדם היה באזור שריפה או בילה את רוב חייו בכביש, שם הוא נשם לעתים קרובות אדי פליטה.

אחוז מסוים של תרכובת בלתי הפיכה מתרחש אצל מעשנים. גם אם לאדם יש רמת המוגלובין גבוהה, אז עקב עישון, רק חלק מהם יתפקד כרגיל.

הרעלה עצמית מתרחשת כאשר התאים של הגוף עצמו מתים ונמק. סוג זה נקרא בדרך כלל "פחמן חד חמצני אנדוגני". מצבים כאלה נצפים לעתים רחוקות מאוד; לעתים קרובות יותר פחמן חד חמצני מגיע מבחוץ.

מושג המתמוגלובין

Methemoglobin (metHb) נוצר על ידי שילוב עם כימיקלים, וכתוצאה מכך קשרים בלתי שבירים. לפיכך, סוגי ההמוגלובין המתקבלים ותפקודיהם, כמו קרבוקסיהמוגלובין, חסרי תועלת.

במקרה זה מתרחשים קשרים עם חומרים כימיים כגון: חנקה, מימן גופרתי, חומרים גופרתיים. אלה כוללים גם חומרים רפואיים בצורת משככי כאבים וחומרים כימותרפיים במהלך הטיפול בסרטן.

בדומה למצב עם פחמן חד חמצני, קשרים בעלי אופי בלתי ניתן להפרדה יכולים להיווצר עקב כניסתם לגוף מבחוץ, ובמקרים שבהם, לאחר שהצטברו ברקמות, משתחררים רדיקלים במהלך הרס התאים.

לפעמים שיבוש במערכת העיכול עלול לגרום לחדירת רדיקלים לדם. כאשר מערכת העיכול אינה יכולה להתמודד עם תפקידה ומאפשרת להמוגלובין מסוגים אלו להיכנס לזרם הדם.

מהו מיוגלובין?

מיוגלובין נחשב לאנלוג מוחלט של המוגלובין בתאי דם אדומים. ההבדל היחיד הוא שמיקומו של חלבון זה המכיל ברזל הוא שרירי השלד והלב. אם בדרך כלשהי הם נפגעים פתאום, אז מיוגלובין יכנס באופן טבעי לזרם הדם ואז יופרש מהגוף עקב סינון על ידי הכליות.

אבל קיימת אפשרות של חסימה של צינור הכליה, ונמק נוסף שלה. במקרה זה, עלולים להתרחש אי ספיקת כליות ורעב חמצן של רקמות.

סוגים קיימים אחרים של המוגלובין

בנוסף לרשימה הראשית של וריאציות, ישנם גם סוגים אחרים של המוגלובין בדם.

ממקורות מידע שונים ניתן לשמוע וריאציות כגון:

• המוגלובין עוברי;
• דיסמוגלובין;
• המוגלובין מסוכרר.

המוגלובין עוברי

הצורה העוברית של המוגלובין נמצאת בדם העובר במהלך ההיריון, כמו גם בילודים במהלך שלושת השבועות הראשונים לחייהם. ההבדל היחיד מהמוגלובין למבוגרים הוא שלסוג העובר יש יכולת טובה יותר להעביר חמצן. אבל שינויים בחומציות במהלך החיים, המוגלובין עוברי כמעט נעלם. בגופו של מבוגר זה מהווה אחוז אחד בלבד.

דישמוגלובין נוצר כתוצאה מקשרים כאלה המונעים ממנו לצמיתות את יכולתו לבצע את התכונות המועילות האופייניות לו. משמעות הדבר היא שהמוגלובין כזה יעבור עם הדם, אך כתכונה עזר חסרת יכולת. עם הזמן, הוא ייפטר על ידי הטחול כחומר שחוק.

בדרך כלל, דיהמוגלובין קיים בגוף של כל אדם בריא. אם מקרים של רצועות כאלה הופכים תכופים יותר, איברי מחזור הדם צריכים לעבוד בעוצמה רבה יותר, והם מתרוקנים במהירות ונשחקים.

המוגלובין מסוכרר

כאשר חלבון heme וגלוקוז נקשרים, נוצר המוגלובין מסוכרר. זה גם תרכובת בלתי הפיכה. הכמות שלו עולה כאשר רמות הסוכר בדם עולות. זה מופיע בעיקר אצל אנשים הסובלים מסוכרת. בשל העובדה שההמוגלובין חי כ-100 ימים, בדיקות מעבדה יכולות לקבוע את יעילות הטיפול הטיפולי, להמשיך או לרשום טיפול חדש.

אתה לא צריך להמציא ולהפחיד את עצמך עם מחשבות, לנסות על כל המחלות האפשריות. אם אתה עובד באזור סיכון או עלול לחלות דרך קו תורשתי, עדיף לפנות למומחה ולערוך סדרה של בדיקות מעבדה. נסה להיפטר מהרגלים רעים ולטייל באוויר הצח לעתים קרובות יותר.

מאמרים קשורים:

1. מה תפקידו של המוגלובין בגוף האדם וההשלכות של המחסור בו?
2. גורמים להמוגלובין נמוך בנשים: תכונות וצורות של מצבים אנמיים
3. פונקציות של המוגלובין - כתרכובת כימית בסיסית בגוף האדם
4. רמה תקינה של המוגלובין מסוכרר לחולי סוכרת

הערות

אין להשתמש במידע המוצג באתר לצורך אבחון וטיפול עצמי. נדרשת ייעוץ מומחה

מבנה וצורות של המוגלובין

המוגלובין (בקיצור Hb) הוא מטלופרוטאין נושא חמצן המכיל ברזל המצוי בתאי הדם האדומים של בעלי חוליות.

המוגלובין הוא חלק מקבוצת החלבונים המופרוטאינים, שהם בעצמם תת-סוג של כרומופרוטאינים ומחולקים לחלבונים לא אנזימטיים (המוגלובין, מיוגלובין) ולאנזימים (ציטוכרומים, קטלאז, פרוקסידאז). החלק הלא חלבוני שלהם הוא מבנה ההמה, הכולל טבעת פורפירין (המורכבת מ-4 טבעות פירול) ויון Fe 2+. ברזל נקשר לטבעת הפורפירין עם שני קשרים קואורדינציה ושני קשרים קוולנטיים.

מבנה ההמוגלובין

תת-יחידות חלבון בהמוגלובין תקין יכולות להיות מיוצגות על ידי סוגים שונים של שרשראות פוליפפטידים: α, β, γ, δ, ε, ξ (בהתאמה, יוונית - אלפא, בטא, גמא, דלתא, אפסילון, xi). מולקולת ההמוגלובין מכילה שתי שרשראות משני סוגים שונים.

Heme מחובר לתת-יחידת החלבון, ראשית, דרך שארית היסטידין על ידי קשר תיאום ברזל, ושנית, באמצעות קשרים הידרופוביים של טבעות פירול וחומצות אמינו הידרופוביות. Hem ממוקם, כביכול, "בכיס" של השרשרת שלו ונוצר פרוטומר המכיל heme.

צורות נורמליות של המוגלובין

• HbP - המוגלובין פרימיטיבי, מכיל 2 שרשראות ξ ו-2 ε, המצויות בעובר בין 7-12 שבועות לחיים;
• HbF - המוגלובין עוברי, מכיל 2 שרשראות α ו-2 γ, מופיע לאחר 12 שבועות של התפתחות תוך רחמית והוא העיקרי לאחר 3 חודשים;
• HbA - המוגלובין בוגר, השיעור הוא 98%, מכיל 2 שרשראות α ו-2 β, מופיע בעובר לאחר 3 חודשי חיים ובלידה מהווה 80% מכלל ההמוגלובין;
• HbA 2 - המוגלובין למבוגרים, השיעור הוא 2%, מכיל 2 α- ו-2 שרשראות δ;
• HbO 2 - אוקסיהמוגלובין, נוצר כאשר חמצן נקשר בריאות, בוורידים הריאתיים זה% מהכמות הכוללת של המוגלובין;
• HbCO 2 - פחמן המוגלובין, נוצר מקשירת פחמן דו חמצני ברקמות, בדם ורידי הוא מהווה% מכמות ההמוגלובין הכוללת.

הֵמוֹגלוֹבִּין. תכולת המוגלובין בדם, רמה, מדידת המוגלובין.

המוגלובין הוא פיגמנט נשימתי בדם, המעורב בהובלת חמצן ופחמן דו חמצני, ביצוע פונקציות חיץ ושמירה על pH. מצוי באריתרוציטים (תאי דם אדומים - בכל יום גוף האדם מייצר 200 מיליארד תאי דם אדומים). הוא מורכב מחלק חלבוני - גלובין - וחלק פורפיריט המכיל ברזל - heme. זהו חלבון בעל מבנה רבעוני הנוצר מ-4 יחידות משנה. ברזל בהמה הוא בצורה דו ערכית.

תכולת ההמוגלובין בדם של גברים גבוהה מעט מזו של נשים. בילדים של שנת החיים הראשונה, נצפית ירידה פיזיולוגית בריכוז ההמוגלובין. ירידה בתכולת ההמוגלובין בדם (אנמיה) עלולה להיות תוצאה של איבוד מוגלובין מוגבר עקב סוגים שונים של דימומים או הרס מוגבר (המוליזה) של תאי דם אדומים. הגורם לאנמיה עשוי להיות חוסר בברזל, הכרחי לסינתזה של המוגלובין, או ויטמינים המעורבים ביצירת תאי דם אדומים (בעיקר B12, חומצה פולית), כמו גם הפרה של היווצרות תאי דם בהמטולוגיים ספציפיים. מחלות. אנמיה יכולה להתרחש משנית לסוגים שונים של מחלות כרוניות לא המטולוגיות.

יחידות חלופיות: g/l

מקדם המרה: g/l x 0.1 ==> g/dal

צורות נורמליות של המוגלובין

ישנן מספר גרסאות נורמליות של המוגלובין:

HbР – המוגלובין פרימיטיבי, מכיל שרשראות 2ξ ו-2ε, נמצא בעובר בין 7-12 שבועות לחיים,

HbF – המוגלובין עוברי, מכיל שרשראות 2α ו-2γ, מופיע לאחר 12 שבועות של התפתחות תוך רחמית והוא העיקרי לאחר 3 חודשים,

HbA – המוגלובין בוגר, השיעור הוא 98%, מכיל שרשראות 2α ו- 2β, מופיע בעובר לאחר 3 חודשי חיים ובלידה מהווה 80% מכלל ההמוגלובין,

HbA 2 - המוגלובין של מבוגרים, השיעור הוא 2%, מכיל שרשראות 2α ו- 2δ,

HbO 2 - אוקסיהמוגלובין, נוצר כאשר חמצן נקשר בריאות; בוורידים הריאתיים זה 94-98% מכמות ההמוגלובין הכוללת,

HbCO 2 - פחמן המוגלובין, נוצר מקשירת פחמן דו חמצני ברקמות; בדם ורידי הוא מהווה 15-20% מכמות ההמוגלובין הכוללת.

מיוגלובין הוא שרשרת פוליפפטידית אחת, מורכבת מ-153 חומצות אמינו במשקל מולקולרי של 17 kDa והיא דומה מבחינה מבנית לשרשרת ה-β של המוגלובין. החלבון ממוקם ברקמת השריר. למיוגלובין יש זיקה גבוהה יותר לחמצן בהשוואה להמוגלובין. תכונה זו קובעת את תפקוד המיוגלובין - שקיעת החמצן בתא השריר והשימוש בו רק עם ירידה משמעותית בלחץ החלקי של O 2 בשריר (עד 1-2 מ"מ כספית).

אותה רוויה של 50% מושגת בריכוזי חמצן שונים לחלוטין - כ-26 מ"מ כספית. עבור המוגלובין ו-5 מ"מ כספית. עבור מיוגלובין,

בלחץ חלקי פיזיולוגי של חמצן בין 26 ל-40 מ"מ כספית. המוגלובין רווי ב-50-80%, בעוד המיוגלובין הוא כמעט 100%.

כך, המיוגלובין נשאר מחומצן עד שכמות החמצן בתא יורדת עד לקצה גבול היכולת. רק לאחר מכן מתחיל שחרור חמצן לתגובות מטבוליות.

כדי להמשיך להוריד, עליך לאסוף את התמונה:

צורות פתולוגיות של המוגלובין

צורות נורמליות של המוגלובין

המוגלובין הוא חלבון הדם העיקרי

המוגלובין הוא חלק מקבוצת החלבונים המופרוטאינים, שהם בעצמם תת-סוג של כרומופרוטאינים ומחולקים לחלבונים לא אנזימטיים (המוגלובין, מיוגלובין) ולאנזימים (ציטוכרומים, קטלאז, פרוקסידאז). החלק הלא חלבוני שלהם הוא ה-heme - מבנה הכולל טבעת פורפירין (המורכבת מ-4 טבעות פירול) ויון Fe 2+. ברזל נקשר לטבעת הפורפירין עם שני קשרים קואורדינציה ושני קשרים קוולנטיים.

המוגלובין הוא חלבון המורכב מ-4 תת-יחידות חלבון המכילות Hem. פרוטומרים מחוברים זה לזה בקשרים הידרופוביים, יוניים ומימן על פי עקרון ההשלמה. יתר על כן, הם מקיימים אינטראקציה לא שרירותית, אלא עם אזור מסוים - משטח המגע. תהליך זה הוא מאוד ספציפי, מגע מתרחש בו זמנית בעשרות נקודות על פי עקרון ההשלמה. האינטראקציה מתבצעת על ידי קבוצות טעונות הפוך, אזורים הידרופוביים ואי-סדירות על פני החלבון.

תת-יחידות חלבון בהמוגלובין תקין יכולות להיות מיוצגות על ידי סוגים שונים של שרשראות פוליפפטידים: α, β, γ, δ, ε, ξ (בהתאמה, יוונית - אלפא, בטא, גמא, דלתא, אפסילון, xi). מולקולת ההמוגלובין מכילה שתי שרשראות משני סוגים שונים.

Heme מחובר לתת-יחידת החלבון, ראשית, דרך שארית היסטידין על ידי קשר תיאום ברזל, ושנית, באמצעות קשרים הידרופוביים של טבעות פירול וחומצות אמינו הידרופוביות. Hem ממוקם, כביכול, "בכיס" של השרשרת שלו ונוצר פרוטומר המכיל heme.

ישנן מספר גרסאות נורמליות של המוגלובין:

· HbР – המוגלובין פרימיטיבי, מכיל שרשראות 2ξ ו-2ε, מופיע בעובר בין 7-12 שבועות לחיים,

· HbF – המוגלובין עוברי, מכיל שרשראות 2α ו-2γ, מופיע לאחר 12 שבועות של התפתחות תוך רחמית והוא העיקרי לאחר 3 חודשים,

· HbA – המוגלובין בוגר, השיעור הוא 98%, מכיל שרשראות 2α ו-2β, מופיע בעובר לאחר 3 חודשי חיים ובלידה מהווה 80% מכלל ההמוגלובין,

· HbA 2 – המוגלובין של מבוגרים, השיעור הוא 2%, מכיל שרשראות 2α ו- 2δ,

· HbO 2 – אוקסיהמוגלובין, הנוצר מקשירת חמצן בריאות, בורידי הריאה הוא 94-98% מכמות ההמוגלובין הכוללת,

· HbCO 2 – פחמן המוגלובין, הנוצר מקשירת פחמן דו חמצני ברקמות, בדם ורידי הוא מהווה 15-20% מכמות ההמוגלובין הכוללת.

HbS - המוגלובין חרמשי.

MetHb הוא מתמוגלובין, צורה של המוגלובין הכוללת יון ברזל במקום יון ברזל. צורה זו נוצרת בדרך כלל באופן ספונטני; במקרה זה, היכולת האנזימטית של התא מספיקה כדי לשחזר אותה. בעת שימוש בסולפנאמידים, צריכת נתרן ניטריט וחנקות מזון, ועם מחסור בחומצה אסקורבית, המעבר של Fe 2+ ל- Fe 3+ מואץ. ה-metHb המתקבל אינו מסוגל לקשור חמצן ומתרחשת היפוקסיה של רקמות. לשיקום יוני ברזל משתמשים במרפאה בחומצה אסקורבית ומתילן כחול.

Hb-CO - carboxyhemoglobin, נוצר בנוכחות CO (פחמן חד חמצני) באוויר הנשאף. הוא קיים כל הזמן בדם בריכוזים קטנים, אך שיעורו יכול להשתנות בהתאם לתנאים ולאורח החיים.

פחמן חד חמצני הוא מעכב פעיל של אנזימים המכילים heme, בפרט ציטוכרום אוקסידאז 4 קומפלקס של שרשרת הנשימה.

HbA 1C - המוגלובין מסוכר. ריכוזו עולה עם היפרגליקמיה כרונית ומהווה אינדיקטור סקר טוב לרמות הגלוקוז בדם לאורך תקופה ארוכה.

מיוגלובין מסוגל גם לקשור חמצן

מיוגלובין הוא שרשרת פוליפפטידית אחת, מורכבת מ-153 חומצות אמינו במשקל מולקולרי של 17 kDa והיא דומה מבחינה מבנית לשרשרת ה-β של המוגלובין. החלבון ממוקם ברקמת השריר. למיוגלובין יש זיקה גבוהה יותר לחמצן בהשוואה להמוגלובין. תכונה זו קובעת את תפקודו של המיוגלובין - שקיעת החמצן בתא השריר והשימוש בו רק עם ירידה משמעותית בלחץ החלקי של O 2 בשריר (עד 1-2 מ"מ כספית).

עקומות רוויון חמצן מציגות את ההבדלים בין מיוגלובין להמוגלובין:

· אותה רוויה של 50% מושגת בריכוזי חמצן שונים לחלוטין - כ-26 מ"מ כספית. עבור המוגלובין ו-5 מ"מ כספית. עבור מיוגלובין,

· בלחץ חלקי פיזיולוגי של חמצן מ-26 עד 40 מ"מ כספית. המוגלובין רווי ב-50-80%, בעוד המיוגלובין הוא כמעט 100%.

כך, המיוגלובין נשאר מחומצן עד שכמות החמצן בתא יורדת לרמות קיצוניות. רק לאחר מכן מתחיל שחרור חמצן לתגובות מטבוליות.

סיווג סוגי המוגלובין, סיבות להגדלת או ירידה באינדיקטורים

בדיקת דם קלינית היא מרכיב חשוב באבחון קליני כללי של חולים עם פתולוגיות מסוגים שונים. בדיקה זו כוללת ניתוח של רמות תאי הדם האדומים וחלבון המכיל ברזל בסרום הדם. אינדיקטור זה רגיש מאוד לשינויים שונים בתפקוד האיברים הפנימיים.

מהו המוגלובין?

המוגלובין הוא תרכובת פפטידים המכילה ברזל המעביר חמצן לכל רקמות הגוף האנושי. בכל בעלי החוליות, תרכובת חלבון זו מצויה בתאי דם אדומים, ובחסרי חוליות - בפלזמה. כפי שהוזכר לעיל, תפקידה העיקרי של תרכובת פפטיד זו הוא להסיר פחמן דו חמצני ואספקת חמצן לאיברים.

• Deoxyhemoglobin (או המוגלובין חופשי);
• קרבוקסיהמוגלובין (צובע את הדם לכחלחל);
• מתמוגלובין;
• חלבון המכיל ברזל עוברי (נוכח בעובר ונעלם במהלך האנטוגנזה);
• אוקסיהמוגלובין (צובע את הדם באור אדום);
• מיוגלובין.

Deoxyhemoglobin הוא המוגלובין חופשי בדם אנושי. בצורה זו, תרכובת פפטיד זו מסוגלת לחבר מולקולות שונות לעצמה - פחמן דו חמצני/ חד חמצני, חמצן.

כאשר deoxyhemoglobin מתחבר עם חמצן, נוצר אוקסיהמוגלובין. סוג זה של חלבון מספק חמצן לכל הרקמות. בנוכחות חומרים מחמצנים שונים, ברזל בחלבון המכיל ברזל משתנה ממצב דו ערכי למצב תלת ערכי. תרכובת פפטיד זו נקראת בדרך כלל מתמוגלובין; היא ממלאת תפקיד חשוב בפיזיולוגיה של איברים.

אם המוגלובין מופחת נקשר עם פחמן חד חמצני, נוצרת תרכובת רעילה - קרבוקסיהמוגלובין. יש לציין שפחמן חד חמצני נקשר להמוגלובין ביעילות פי 250 מפחמן דו חמצני. ל-carboxyhemoglobin יש זמן מחצית חיים ארוך, כך שהוא יכול לגרום להרעלה חמורה.

ויטמין C מסייע בשיקום חלבון המכיל ברזל, וזו הסיבה שהוא משמש באופן חופשי ברפואה לטיפול בהרעלת פחמן חד חמצני. ככלל, שיכרון חד תחמוצת הפחמן מתבטא כציאנוזה.

המיוגלובין דומה במבנה להמוגלובין ונמצא בכמויות גדולות במיוציטים, במיוחד בקרדיומיוציטים. הוא קושר מולקולות O₂ "ליום גשום", אשר משמש לאחר מכן את הגוף במצבים הגורמים להיפוקסיה. מיוגלובין מספק חמצן לשרירים הפועלים.

כל הסוגים לעיל חיוניים בגוף האדם, עם זאת, יש צורות פתולוגיות של תרכובת פפטיד זו.

אילו סוגים מסוכנים של המוגלובין קיימים?

סוגים פתולוגיים של המוגלובין בבני אדם, המובילים למחלות שונות:

• המוגלובין D-Punjab;
• המוגלובין S הוא הצורה שנמצאת אצל אנשים עם מחלת תאי חרמש;
• המוגלובין C - צורה זו גורמת לאנמיה המוליטית כרונית;
• המוגלובין H הוא סוג של המוגלובין שנוצר על ידי טטרמר של שרשראות β שעשויות להיות קיים ב-α-תלסמיה.

חלבון המכיל ברזל D-Punjab הוא אחד הגרסאות של המוגלובין. זה נקרא כך בגלל השכיחות הגבוהה שלו באזור פנג'אב של הודו ופקיסטן. זהו גם וריאנט חלבון הברזל הבלתי נורמלי הנפוץ ביותר באזור האוטונומי שינג'יאנג אויגור בסין. מחקרים מראים כי חלבון D-Punjab המכיל ברזל מהווה יותר מ-55% מסך כל הצורות הפתולוגיות של המוגלובין.

הוא התגלה לראשונה בתחילת שנות ה-50 במשפחה מעורבת בריטית והודית אמריקאית באזור לוס אנג'לס ולכן נקרא לפעמים D Los Angeles. חלבון D המכיל ברזל הוא הגרסה הנפוצה ביותר של חומר זה. זה הופיע כתוצאה משכיחות המלריה בחלקים שונים של אסיה.

מקורו של המוגלובין S במערב אפריקה, שם הוא נפוץ ביותר. הוא קיים במידה פחותה בהודו ובאזור הים התיכון. הפולימורפיזם של הגן בטא S מצביע על כך שהוא נוצר מחמש מוטציות נפרדות: ארבע באפריקה ואחת בהודו ובמזרח התיכון. האלל הנפוץ ביותר נמצא בבנין שבמערב אפריקה. הפלוטיפים אחרים נמצאים בסנגל ובבאנטו.

חָשׁוּב! הגן HbS, הקיים בצורה הומוזיגוטית, הוא מוטציה לא רצויה. מלריה עשויה להיות גורם סלקציה, שכן יש מתאם ברור בין שכיחות מחלה זו לבין מחלת תאי חרמש. ילדים עם מאפיינים חרמשיים Hb SA סובלים ממלריה הרבה יותר בקלות ומחלימים לעתים קרובות יותר.

חלבון C המכיל ברזל (Hb C) הוא אחד הגרסאות המבניות הנפוצות ביותר של המוגלובין. אנשים עם חלבון C המכיל ברזל "בריא" (Hb C) הם נורמליים באופן פנוטיפי, בעוד שבעלי הצורה הפתולוגית (Hb CC) עלולים לסבול מאנמיה המוליטית. למרות שהסיבוכים הקליניים הקשורים לחלבון C לא תקין של ברזל אינם רציניים.

המוגלובין H גורם למחלה קשה - אלפא תלסמיה. אלפא-תלסמיה גורמת לירידה בייצור אלפא-גלובין, כך שפחות שרשראות אלפא-גלובין נוצרות, וכתוצאה מכך לעודף שרשראות β במבוגרים ובילודים. שרשרות בטא עודפות יוצרות טטרמרים לא יציבים הנקראים המוגלובין H או HbH ארבע שרשראות בטא. עודף שרשראות γ יוצרות טטרמרים הנקשרים בצורה חלשה לחמצן מכיוון שהזיקה שלהם ל-O2 גבוהה מדי ולכן הוא אינו מתנתק בפריפריה.

כיצד מאבחנים צורות פתולוגיות של חלבון המכיל ברזל בדם?

כאמור, בדיקת המוגלובין כלולה בבדיקה הקלינית של סרום הדם. במקרים מסוימים, ביוכימיה של הדם מסומנת כדי לקבוע במדויק את הצורות הפתולוגיות של תרכובת פפטיד נתונה.

דם נלקח לניתוח על בטן ריקה ובבוקר. מומלץ לא לאכול מזון 12 שעות לפני איסוף חומר ביולוגי (צואה, שתן, דם) כדי לא לעוות את תוצאות בדיקות הבדיקה. במיוחד לא רצוי לעסוק בפעילות גופנית, להשתמש בחומרים פסיכוטרופיים או בתרופות אחרות. אין צורך להקפיד על דיאטה, אך יש להימנע ממזונות שומניים או מטוגנים כדי לא להשפיע על פרמטרים שונים בצואה.

רמות תקינות של חלבון המכיל ברזל

רק רופא צריך לפענח את הניתוח של מחקר קליני כללי של סרום דם. עם זאת, ישנם כמה תקני המוגלובין כלליים המשותפים לכל האנשים. רמת התרכובת הפפטידית הזו נמדדת בגר' לליטר (גרם לליטר). שיטות הבדיקה עשויות להשתנות בהתאם למעבדה.

הנורמה של המוגלובין חופשי בדם בקבוצות גיל שונות:

• גברים מעל גיל 18 -g/l;
• נשים מעל גיל 18 -;
• ילד קטן - 200;

עלייה או ירידה ברמת ההמוגלובין החופשי יכולה להוביל לפתולוגיות. המוגלובינופתיה ראשונית נגרמת מסיבות תורשתיות ולכן לא ניתן לטפל בה בכל שלב של התפתחות. עם זאת, ישנן שיטות לייצוב חולים ולכן בכל מקרה כדאי להתייעץ עם רופא. אם רמת התרכובת הפפטידית הזו בזרם הדם מופחתת באופן רציני, יש לציין תחליף דם מלאכותי.

עֵצָה! התרכובת הסינטטית "פרפטוראן" יכולה לשפר את איכות החיים של חולי אנמיה. הגדלת המוגלובין באופן מלאכותי צריכה להיעשות בזהירות, שכן במקרים מסוימים תחליפי דם עלולים לגרום לתופעות לוואי חמורות.

סוגי המוגלובין, שיטות לקביעת הכמות בדם

מבנה, סוגים, פונקציות של המוגלובין

מבחינה כימית, המוגלובין שייך לקבוצת הכרומופרוטאינים. הקבוצה התותבת שלו, כולל ברזל, נקראת heme, ומרכיב החלבון שלה נקרא גלובין. מולקולת ההמוגלובין מכילה 4 hemes ו-1 גלובין.

Heme הוא מטלופורפירין - קומפלקס של ברזל עם פרוטופורפירין. פרוטופורפירין מבוסס על 4 טבעות פירול המחוברות באמצעות גשרי מתאן CH ליצירת טבעת פורפירין. Hem זהה לכל סוגי ההמוגלובין.

גלובין שייך לקבוצת החלבונים המכילים גופרית - היסטונים. מאמינים שהקשר בין גלובין להם הוא חומצת האמינו היסטידין. מולקולת הגלובין מורכבת מ-2 זוגות של שרשראות פוליפפטידים. בהתאם להרכב חומצות האמינו, נקבעות שרשראות ά, β, γ ו-δ. סינתזת חלבון מתרחשת בשלב המוקדם ביותר של אריתרופואזה (אריתרובלסטים בזופילים עשירים ב-RNA) ולאחר מכן פוחתת. הסינתזה של heme ושילובו עם גלובין, כלומר, היווצרות המוגלובין, מתרחשת בשלבים מאוחרים יותר של אריתרופואיזיס, במהלך תקופת ההפיכה של הנורמובלסט הבזופילי לנורמובלסט פוליכרומטופילי. ככל שהנורמובלסטים מתבגרים, כמות ההמוגלובין בהם עולה ומגיעה למקסימום באדרציטים.

בנוסף להמוגלובין הפיזיולוגי, ישנם עוד כמה זנים פתולוגיים של המוגלובין, הנבדלים זה מזה באיכויות פיזיקוכימיות, בפרט ניידות אלקטרופורטית שונה ויחס שונה כלפי אלקליות. כיום, קיומם של הסוגים הבאים של המוגלובין פתולוגי מוכר כאמין: B(S), C, D, E, G, H, I, Y, K, L, M, N, O, P ו-Q.

המוגלובינים פתולוגיים נוצרים כתוצאה מפגם מולד תורשתי ביצירת המוגלובין. שינויים במבנה המולקולרי של המוגלובין (הרכב חומצות האמינו שלו) הם הבסיס להתפתחות המוגלובינופתיות, המסווגות כ"מחלות מולקולריות". המוגלובינופתיות (המוגלובינוזות) עלולות לגרום להתפתחות של אנמיה המוליטית חמורה. בתאי הדם האדומים של הדם במחזור הדם, המוגלובין נמצא במצב של תגובה הפיכה מתמשכת. הוא

מחבר מולקולת חמצן (בנימי הריאה), ואז משחרר אותה (בנימי הרקמה). המוגלובין בדם ורידי עם לחץ חלקי נמוך של חמצן קשור למולקולה אחת של מים. המוגלובין כזה נקרא המוגלובין מופחת (מופחת). בדם עורקי עם לחץ חלקי גבוה של חמצן, המוגלובין משולב עם מולקולה אחת של חמצן ונקרא אוקסיהמוגלובין. על ידי המרה מתמשכת של אוקסיהמוגלובין להמוגלובין מופחת ובחזרה, החמצן מועבר מהריאות לרקמות. התפיסה של פחמן דו חמצני בנימי הרקמה והמשלוח שלו לריאות היא גם פונקציה של המוגלובין. ברקמות, אוקסיהמוגלובין, מוותר על חמצן, הופך להמוגלובין מופחת. התכונות החומציות של המוגלובין מופחת חלשות פי 70 מתכונות האוקסיהמוגלובין, ולכן הערך החופשי שלו קושר פחמן דו חמצני. לפיכך, פחמן דו חמצני מועבר מרקמות לריאות באמצעות המוגלובין. בריאות, האוקסיהמוגלובין המתקבל, בשל תכונותיו החומציות הגבוהות, בא במגע עם הערכיות האלקליות של פחמן-המוגלובין, ומחליף פחמן דו חמצני. מאחר שתפקידו העיקרי של ההמוגלובין הוא לספק לרקמות חמצן, מתפתחת היפוקסיה של רקמות בכל המצבים המלווה בירידה בריכוז ההמוגלובין בדם, או בשינויים איכותיים בו. להמוגלובין יש את היכולת להיכנס לתרכובות מתנתקות לא רק עם חמצן ופחמן דו חמצני, אלא גם עם גזים אחרים. כתוצאה מכך נוצרים carboxyhemoglobin, oxynitrogen המוגלובין ו sulfhemoglobin.

קרבוקסיהמוגלובין (אוקסיקרבון) מתנתק פי כמה מאות יותר איטי מאוקסיהמוגלובין, כך שאפילו ריכוז קטן (0.07%) של פחמן חד חמצני (CO) באוויר, קושר כ-50% מההמוגלובין הקיים בגוף ומונע ממנו את היכולת לשאת. חמצן, הוא קטלני.

Methemoglobin הוא תרכובת יציבה יותר של המוגלובין עם חמצן מאשר אוקסיהמוגלובין, הנובעת מהרעלת תרופות מסוימות - פנאצטין, אנטיפירין, סולפונאמידים. במקרה זה, ברזל דו ערכי מקבוצת התותבות, מחמצן, הופך לברזל תלת ערכי. הסכנה של מתמוגלובינמיה לגוף טמונה בהפרעה חדה באספקת החמצן לרקמות, עקב כך מתפתחת אנוקסיה.

סולפהמוגלובין נמצא לפעמים בדם בעת שימוש בתרופות (סולפנאמידים). תכולת הסולפמוגלובין עולה רק לעתים רחוקות על 10%. סולפמוגלובינמיה היא תהליך בלתי הפיך. מאז תאי הדם האדומים המושפעים

נהרסים באותו מסגרת זמן כמו אלה רגילים, המוליזה לא נצפה וסולפהמוגלובין יכול להישאר בדם למשך מספר חודשים. השיטה לקביעת זמן השהייה של תאי דם אדומים תקינים בדם היקפי מבוססת על תכונה זו של סולפמוגלובין.

1. שיטות קולורימטריות. לעתים קרובות יותר, נגזרות המוגלובין צבעוניות עוברות צבע: המטין הידרוכלוריד, קרבוקסיהמוגלובין, ציאנמתמוגלובין. שיטות קולורימטריות נמצאות בשימוש נרחב בפועל בשל פשטותן ונגישותן. המדויק והאמין שבהם הוא שיטת הציאנמתמוגלובין.

2. שיטות גאומטריות. המוגלובין רווי בגז, למשל

חמצן או פחמן חד חמצני. כמות ההמוגלובין נקבעת לפי כמות הגז הנספגת.

3. שיטות המבוססות על קביעת ברזל במולקולת ההמוגלובין. מכיוון שהמוגלובין מכיל כמות מוגדרת בהחלט של ברזל (0.374%), כמות ההמוגלובין נקבעת לפי תכולתו.

שתי הקבוצות האחרונות מדויקות, אך דורשות זמן רב, מורכבות יותר מבחינה טכנית ולכן לא נעשה בהן שימוש נרחב בפועל.

משמעות קלינית. תקני המוגלובין: לנשים g% (g/l), לגברים g% (g/l). ירידה בריכוז ההמוגלובין בדם (oligochromemia) נצפית עם אנמיה של אטיולוגיות שונות (כתוצאה מאיבוד דם, מחסור בברזל, ויטמין B12 וחומצה פולית, המוליזה מוגברת של תאי דם אדומים). עלייה בריכוז ההמוגלובין בדם (היפרכרוממיה) מתרחשת עם אריתמיה, אי ספיקת לב ריאתית, וכמה מומי לב מולדים ובדרך כלל משולבת עם עלייה במספר כדוריות הדם האדומות. כאשר הדם מתעבה, עלולה להתרחש עלייה יחסית בריכוז ההמוגלובין.

מקורות הטעויות בשיטה זו הם כדלקמן:

1) השפעת גורמים זרים על צבע המטין הידרוכלוריד, במיוחד כמות ואיכות חלבוני הפלזמה;

2) דהייה של תקני צבע של המומטרים לאורך זמן, מה שמוביל לנתונים מנופחים ולכן מצריך בדיקה תקופתית של המומטרים עם הכנסת תיקונים מתאימים;

3) הקפדה על זמן מדויק. השגיאה היא 0.3 גרם% (3 גרם/ליטר).

2. שיטה פוטומטרית ציאנמתמוגלובין. עיקרון השיטה: דם מעורבב עם מגיב ההופך המוגלובין לציאנמתמוגלובין, שריכוזו נמדד באופן פוטומטרי. הפתרון של דרבקין משמש כמגיב (NaHCO3 - 1 גרם, KCN - 0.05 גרם, K3(Fe(CN)6) - 0.2 גרם, מים מזוקקים - עד 1 ליטר). בהשפעת אשלגן ברזל גופרתי, ההמוגלובין מתחמצן למתמוגלובין (המגלובין), אשר הופך לאחר מכן בעזרת אשלגן ציאניד לציאנמתמוגלובין (המגלובין ציאניד). דילול הדם הנפוץ ביותר בריאגנט של דרבקין הוא 1:250 (0.02 מ"ל דם ו-5 מ"ל מגיב). לאחר 20 דקות, הכחדה נמדדת באורך גל של 540 ננומטר ובעובי שכבה של 1 ס"מ מול מים בספקטרופוטומטר SF-4 או ב-FEK-M ובפוטו-אלקטרו-קולורימטרים דומים. יכולת השחזור היא 0.1 גרם% (1 גרם/ליטר).

הערך היחסי של היחס בין ריכוז ההמוגלובין ומספר כדוריות הדם האדומות ייקרא אינדקס צבע הדם (BI). אם ניקח 33 pg כמו I, אז ה-SGE באדם מסוים יהיה ערך המבטא את ה-CP. לדוגמה, 33 -1; 30.6 -x, ואז CPU = 30.6*1/33 = 0.93. בפועל, CP מחושב באמצעות הנוסחה: 3xHb in g/l: שלוש הספרות הראשונות של מספר תאי הדם האדומים במיליונים.

משמעות קלינית. גודל ה-SGE וה-CP תלוי בנפח תאי הדם האדומים ובמידת הרוויה שלהם בהמוגלובין. בדרך כלל, CP נע בין 0.86 ל-1.1, ו-SGE - מ-27 ד"ל 33 עמודים. מדדי הדם האדומים חשובים לשיפוט הנורמה, היפר והיפוכרומיה של אריתרוציטים.

היפרכרומיה, כלומר תכולה מוגברת של SGE, הנותנת CP מעל 1, תלויה אך ורק בעלייה בנפח תאי הדם האדומים, ולא בתכולה המוגברת של המוגלובין בהם. זה מוסבר על ידי העובדה שלריכוז המוגלובין באריתרוציט יש ערך גבול שאינו עולה על 0.33 pg לכל 1 מיקרומטר של מסת אריתרוציטים. בתנאי של רוויה מקסימלית עם המוגלובין, תאי דם אדומים בגודל בינוני בנפח של 90 מיקרומטר מכילים pg של המוגלובין. לפיכך, עלייה בתכולת ההמוגלובין באריתרוציט תמיד משולבת עם מקרוציטוזיס. היפרכרומיה (CP 1.2-1.5) אופיינית לאנמיה מחוסר B12, במיוחד אנמיה מזיקה, שבה כדוריות דם אדומות "ענקיות" - מגלוציטים - נמצאות בדם (SGE במקרים אלו עולה ל-50 pg). היפרכרומיה עם מקרוציטוזיס יכולה להופיע גם במספר אנמיות אחרות (חלקן המוליטיות ומיאלוטוקסיות כרוניות), במיוחד בשלב הניווני שלהן או כשהן מלווה במחסור בוויטמין B12.

היפוכרומיה היא ירידה במדד הצבע מתחת ל-0.8. זה יכול להיות תוצאה של ירידה בנפח תאי הדם האדומים (מיקרוציטוזיס) או אי רוויה של תאי דם אדומים תקינים עם המוגלובין. היפוכרומיה היא אינדיקטור אמיתי או

מחסור בברזל בגוף, או עמידה בברזל, כלומר אי ספיגת ברזל על ידי אריתרובלסטים, מה שמוביל להפרעה בסינתזת ההם. תכולת ההמוגלובין הממוצעת בתא דם אדום אחד במקרה זה מופחתת ל-20 pc.

נורמכרומיה, הנצפית בדרך כלל אצל אנשים בריאים, יכולה להיראות גם באנמיות מסוימות.