Нарушение соотношения различных фракций белков крови называется. Белковые фракции, общий белок

Что такое белковые фракции (Serum Protein Electrophoresis, SPE)?

Общий белок сыворотки крови состоит из смеси белков с разной структурой и функциями. Разделение на фракции основано на разной подвижности белков под действием электрического поля. Обычно методом электрофореза выделяют несколько стандартных фракций:

• альбумины;
• альфа1-глобулины;
• альфа2-глобулины;
• бета-глобулины;
• гамма-глобулины;
• бета-1-глобулины;
• бета-2-глобулины.

Фракция альбуминов в норме составляет 40-60% от общего количества белка. Альбумин - основной белок плазмы крови. Альбумин плазмы быстро обновляется. В течение суток синтезируется и распадается 10-16 г белка этой фракции. Синтез альбумина происходит в печени, зависит от доступа аминокислот и, следовательно, скорость синтеза снижается в период белковой недостаточности.

Основные функции альбумина:

поддержание коллоидно-осмотического (онкотического) давления плазмы и объема циркулирующей крови;

транспортная функция: связываясь с билирубином, холестерином, желчными кислотами, ионами металлов (в частности с кальцием), гормонами (тироксином, трийодтиронином, кортизолом, альдостероном), свободными жирными кислотами и лекарствами, поступающими в организм извне (антибиотиками, салицилатами). Таким образом альбумин участвует в минеральном, пигментном, гормональном и некоторых других видах обмена, регулируя содержание свободных (не связанных с белком фракций) биологически важных веществ, обладающих более высокой активностью. Благодаря этой функции, альбумин играет значительную роль в осуществлении процессов детоксикации организма.

Фракция альфа1-глобулина включает в себя острофазные белки:

• альфа1-антитрипсин (основной компонент этой фракции) - ингибитор многих протеолитических ферментов - трипсина, химотрипсина, плазмина и.т.д.;
• альфа1-кислый гликопротеин (орозомукоид) - обладает широким спектром функций, в зоне воспаления способствует фибриллогенезу.

К глобулинам относятся транспортные белки:

тироксинсвязывающий глобулин, транкортин - связывает и транспортирует кортизол и тироксин соответственно;

альфа1-липопротеин (ЛПВП) - участвует в транспорте липидов.

Фракция альфа2-глобулинов преимущественно включает острофазные белки:

• альфа2-макроглобулин - участвует в развитии инфекционных и воспалительных реакций;
• гаптоглобин - образует комплекс с гемоглобином, высвобождающимся из эритроцитов при внутрисосудистом гемолизе, утилизирующийся затем клетками ретикулоэндотелиальной системы;
• церулоплазмин - специфически связывает ионы меди, а также является оксидазой аскорбиновой кислоты, адреналина, диоксифенилаланина (ДОФА), способен инактивировать свободные радикалы
• аполипопротеин В.

Альфа-липопротеиды участвуют в транспорте липидов.

Фракция бета-глобулинов содержит:

• трансферрин - переносит железо;
• гемопексин - связывает гем, что предотвращает его выведение почками и потерю железа;
• компоненты комплемента - участвуют в реакциях иммунитета;
• бета-липопротеиды - участвуют в транспорте холестерина и фосфолипидов;
• часть иммуноглобулинов.

Фракция гамма-глобулинов состоит из:

• иммуноглобулинов (в порядке количественного убывания - IgG, IgA, IgM, IgE) - обеспечивают гуморальную иммунную защиту организма от инфекций и чужеродных веществ.
• При многих заболеваниях встречается нарушение соотношения фракций белков плазмы (диспротеинемия). Диспротеинемии наблюдаются чаще, чем изменение общего количества белка и при наблюдении в динамике могут характеризовать стадию заболевания, его длительность, эффективность проводимых лечебных мероприятий.

Показания к назначению анализа:

• острые и хронические воспалительные заболевания (инфекции, коллагенозы);
• онкологические заболевания;
• нарушения питания и синдром мальабсорбции.

Когда значения повышены?

Альбумин :

• дегидратация;

• патология паренхимы печени;
• острые и хронические воспалительные процессы (инфекции и ревматические заболевания);
• опухоли;
• травма и хирургические вмешательства;
• беременность (3 триместр);
• прием андрогенов;

Фракция альфа2-глобулина:

повышение альфа2-макроглобулина (нефротический синдром, гепатит, цирроз печени, прием эстрогенов и оральных контрацептивов, хронический воспалительный процесс, беременность);

повышение гаптоглобина (воспаление, злокачественные опухоли, некроз тканей).

Фракция бета-глобулина:

• первичные и вторичные гиперлипопротеинемии;
• моноклональные гаммапатии;
• прием эстрогенов, железодефицитная анемия (повышение трансферрина);
• беременность;
• механическая желтуха;
• миелома (IgA-тип).

Фракция гамма-глобулина:

Когда значения понижены?

Альбумин:

• нарушения питания;
• синдром мальабсорбции;
• болезни печени и почек;
• опухоли;
• коллагенозы;
• ожоги;
• гипергидратация;
• кровотечения;
• анальбуминемия;
• беременность.

Фракция альфа1- глобулина(повышение альфа1-антитрипсина):

• наследственный дефицит альфа1 -антитрипсина;
• болезнь Tangier.

Фракция альфа2-глобулина:

• снижение альфа2-макроглобулина (панкреатит, ожоги, травмы);
• снижение гаптоглобина (гемолиз различной этиологии, панкреатит, саркоидоз).
• Фракция бета-глобулина:
• гипо-b-липопротеинемии;
• гефицит IgA.

Фракция гамма-глобулина:

• иммунодефицитные состояния;
• прием глюкокортикоидов;
• плазмаферез;
• беременность.

Строго натощак – необходимо воздержаться от приема пищи в течение 8-12 часов, перед сдачей исключить пищу, содержащую много белка.

Биохимический анализ крови относится к тем видам исследований, точность результата которых во многом зависит от правильной подготовки пациента перед забором материала. Последняя начинается за несколько дней до забора крови:

• за три-четыре дня до сдачи крови на анализ необходимо исключить из рациона алкоголь, жирные и жареные продукты, а также свести к минимуму количество употребляемого чая и кофе. Эти меры позволят получить правдивые сведения о работе печени;
• переходить на полный отказ пищи за сутки-двое до исследования не рекомендуется. Подобные действия могут вызвать искажение результатов, в частности, уровня билирубина, сахара и мочевой кислоты;
• процедуры, назначенные физиотерапевтом, необходимо отменить за двое суток до сдачи крови. Физические факторы, лежащие в основе лечебного действия методик, могут повлиять на уровень биохимических показателей. К таковым относится и рентгенологическое исследование;
• уровень выполняемой физической нагрузки также влияет на биохимический обмен в скелетной мышечной ткани. За двое суток до сдачи крови необходимо снизить физическую активность;
• сдача крови происходит натощак. Принимать пищу необходимо не позднее 12 часов до предполагаемого срока забора материала для биохимического исследования;
• приём жидкости в день забора крови ограничивается небольшим количеством негазированной воды;
• обо всех принимаемых лекарственных препаратах необходимо уведомить лечащего врача. Эти сведения помогут специалисту правильно трактовать выявленные изменения. В особенности это обстоятельство касается больных сахарным диабетом и пациентов, получающих препараты для снижения уровня холестерина в крови.

Электрофорез белков

Ацетатцеллюлозная пленка, гель, специальная бумага (носитель) помещается на рамку, при этом противоположные края носителя свисают в кюветы с буферным раствором. На линию старта наносится сыворотка крови. Метод заключается в движении заряженых молекул белка по поверхности носителя под влиянием электрического поля. Молекулы с наибольшим отрицательным зарядом и наименьшим размером, т.е. альбумины, двигаются быстрее остальных. Наиболее крупные и нейтральные (γ-глобулины) оказываются последними.

На ход электрофореза влияет подвижность разделяемых веществ, находящаяся в зависимости от ряда факторов: заряд белков, величина электрического поля, состав растворителя (буферной смеси), тип носителя (бумага, пленка, гель).

Общий вид электрофореза

Количество выделяемых фракций определяется условиями проведения электрофореза. При электрофорезе на бумаге и пленках ацетата целлюлозы в клинико-диагностических лабораториях выделяют 5 фракций (альбумины, α 1 -, α 2 -, β- и γ-глобулины), в то время как в полиакриламидном геле – до 20 и более фракций. При использовании более совершенных методов (радиальная иммунодиффузия, иммуноэлектрофорез и других) в составе глобулиновых фракций выявляются многочисленные индивидуальные белки.

Электрофореграмма (вверху) и графический результат ее обработки (внизу)

На вид протеинограммы оказывают влияние только те белки, концентрация которых достаточно высока.

Нормальные величины белковых фракций плазмы крови

Нормальные величины фракций белков в ликворе и моче можно посмотреть.

Особенности содержания белков в крови у детей

У новорожденных содержание общего белка в сыворотке крови значительно ниже, чем у взрослых, и становится минимальным к концу первого месяца жизни (до 48 г/л). Ко второму-третьему годам жизни общий белок повышается до уровня взрослых.

В течение первых месяцев жизни концентрация глобулиновых фракций низка, что приводит к относительной гиперальбуминемии до 66-76%. В периоде между 2-м и 12-м месяцами концентрация α 2 -глобулинов временно превышает взрослый уровень.

Количество фибриногена при рождении гораздо ниже, чем у взрослых (около 2,0 г/л), но к концу первого месяца достигает обычной нормы (4,0 г/л).

Типы протеинограмм

В клинической практике для сыворотки выделяют 10 типов электрофореграмм (протеинограмм), соответствующих различным патологическим состояниям.

Тип протеинограммы	Альбумины	Фракции глобулинов	Примеры заболеваний
α1	α2	β	γ
Острые воспаления	↓↓			-		Начальные стадии пневмоний, острые полиартриты, экссудативный туберкулез легких, острые инфекционные заболевания, сепсис, инфаркт миокарда
Хронические воспаления	↓	-		-		Поздние стадии пневмоний, хронический туберкулез легких, хронический эндокардит, холецистит, цистит и пиелит
Нарушения почечного фильтра		-			↓	Генуинный, липоидный или амилоидный нефроз, нефрит, нефросклероз, токсикоз беременности, терминальные стадии туберкулеза легких, кахексии
Злокачественные опухоли						Метастатические новообразования с различной локализацией первичной опухоли
Гепатиты	↓	-	-			Последствия токсического повреждения печени, гепатиты, гемолитические процессы, лейкемии, злокачественные новообразования кроветворного и лимфатического аппарата, некоторые формы полиартрита, дерматозы
Некроз печени	↓↓	-	↓			Цирроз печени, тяжелые формы индуративного туберкулеза легких, некоторые формы хронического полиартрита и коллагенозов
Механические желтухи	↓	-				Обтурационная желтуха, желтухи, вызванные развитием рака желчевыводящих путей и головки поджелудочной железы
α 2 -глобулиновые плазмоцитомы	↓	↓		↓	↓	α 2 -Плазмоцитомы
β-глобулиновые плазмоцитомы	↓	↓	↓		↓	β 1 -Плазмоцитомы, β 1 -плазмоклеточная лейкемия и макроглобулинемия Вальденштрема
γ-глобулиновые плазмоцитомы	↓	↓	↓	↓		γ-Плазмоцитомы, макроглобулинемия и некоторые ретикулезы

Бета глобулины наряду со связыванием и переносом иммунный ответ

Фракция β-глобулинов (β 1 + β 2) включает белки, которые также не остаются в стороне при решении значимых задач:

• Переноса железа (Fe) – этим занимается трансферрин;
• Связывания гема Hb (гемопексин) и предупреждения его удаления из организма посредством выделительной системы (уход железа через почки);
• Участия в иммунологических реакциях (компонент комплемента), из-за чего часть бета-глобулинов, наряду с гамма-глобулинами, относят к иммуноглобулинам;
• Транспорта холестеринов и фосфолипидов (β-липопротеины), что увеличивает значимость данных белков в осуществлении холестеринового обмена вообще и в развитии атеросклероза – в частности.

Возрастание концентрации бета-глобулинов в крови (плазма, сыворотка) нередко отмечается при беременности, а также, помимо атерогенной гиперлипопротеинемии, всегда сопровождает нижеперечисленную патологию:

1. Злокачественные онкологические заболевания;
2. Далеко зашедший туберкулезный процесс, локализованный в легких;
3. Инфекционный гепатит;
4. Механическую желтуху;
5. ЖДА (железодефицитную анемию);
6. Моноклональные гаммапатии, миелому;
7. Использование стероидных женских гормонов (эстрогенов).

Краткие выводы

Общий белок в крови не всегда является достоверным показателем патологических изменений в организме, поэтому в клинической лабораторной диагностике важно не только его количественное содержание. Не менее значимым параметром считают соотношение плазменных белков, изменение которого (диспротеинемия) более красноречиво может свидетельствовать о тех или иных нарушениях, а также их стадии, продолжительности во времени и эффективности используемой терапии

Например:

• Развитие в организме острой воспалительной реакции с некрозом тканей незамедлительно активирует ответ белков острой фазы – α 1 и α 2 -глобулинов, а также других острофазных протеинов. Повышение значений данных показателей характерно для острых инфекций, вызванных вирусами, многих острых воспалительных процессов, локализованных в бронхах, легких, почках, сердце (инфаркт миокарда), а также для опухолей и травматических повреждений тканей, в том числе, полученных при хирургических операциях;
• γ-глобулины повышены, наоборот, при хроническом течении заболеваний (хронический активный гепатит, цирроз печени, ревматоидный артрит).

Вывести все публикации с меткой:

Перейти в раздел:

Заболевания крови, анализы, лимфатическая система

Кровь состоит из жидкой части и форменных элементов - клеток крови. Если выпустить кровь из сосуда в сухую пробирку, то через несколько минут в ней образуется сгусток темно-красного цвета, состоящий из нитей фибрина. Светло-желтая жидкость над сгустком - сыворотка.

Если кровь смешать с консервирующим раствором и дать отстояться или подвергнуть центрифугированию, то она разделится на два основных слоя: нижний - красного цвета - осадок из форменных элементов (эритроцитов, лейкоцитов, тромбоцитов) и верхний - прозрачная желтоватая жидкость - плазма. Сыворотка отличается от плазмы отсутствием в ней белка фибриногена, перешедшего в сгусток крови.

Кровь на 55% состоит из плазмы и на 45% - из форменных элементов, которые находятся в ней во взвешенном состоянии.

Плазма - это сложная биологическая среда, содержащая 92% воды, 7% белка и 1% жиров, углеводов и минеральных солей.

Белки плазмы (сыворотки) крови представляют собой высокомолекулярные азотсодержащие соединения. Они имеют сложное строение, в их состав входит более 20 аминокислот. Последние получили свое название благодаря наличию аминных групп (NH2) и карбоксильных (кислотных) групп (СООН). Аминокислоты обладают свойствами как кислот, так и оснований и могут вступать во взаимодействие с различными соединениями.

Аминокислоты, соединяясь друг с другом, образуют крупные молекулы различных белков. Человеческий организм содержит более 100 тысяч видов различных белковых молекул. По форме они могут быть разделены на фибриллярные и глобулярные.

Фибриллярные белки имеют удлиненную, нитевидную форму; длина молекул в десятки и сотни раз превышает их диаметр. Молекулы глобулярных белков имеют форму шара (комочка), длина их превышает диаметр не более чем в 3-10 раз. Имеются и переходные формы.

В состав белков входят углерод (50,6-54,6%), кислород (21,5-23,5%), водород (6,5-7,3%), азот (15-16%). Кроме того, в состав белков входят в небольшом количестве сера, фосфор, железо, медь и некоторые другие элементы.

Химические свойства белков во многом подобны аминокислотам. Молекула белка, так же как и молекула аминокислоты, содержит по меньшей мере одну свободную аминогруппу и одну карбоксильную группу.

Поскольку в молекулу белка входит огромное количество аминокислот, то таких "свободных групп" очень много. Благодаря наличию свойств кислот и оснований белки могут вступать в самые разнообразные химические реакции с самыми различными веществами, выполняя свои многочисленные функции в организме.

Белки условно делят на простые и сложные. Простыми называют белки, которые состоят только из аминокислот. К ним относят протамин, гистоны, альбумины, глобулины и ряд других.

При распаде сложных белков наряду с аминокислотами образуются и другие соединения: нуклеиновые кислоты, фосфорная кислота, углеводы и т. д. К группе сложных белков относят нуклеопротеиды, хромопротеиды, фосфопротеиды, глюкопротеиды, липопротеиды и ряд белков - ферментов, содержащих различные простетические (небелковые) группы.

Белки способны отдавать или получать электрический заряд, становясь заряженными положительно или отрицательно. Если это происходит одновременно, молекула белка становится электронейтральной.

Физико-химические свойства белков определяют их гидрофилъностъ - способность удерживать воду, создавая коллоидный раствор. Одна кислотная группа (СООН) способна связать четыре, а аминная (NH2) - три молекулы воды.

Каждая белковая молекула окружена достаточно плотной собственной водной оболочкой, прочно фиксированной на ее поверхности. Сила, с которой белки плазмы притягивают к себе воду, называется коллоидно-осмотическим, или онкотическим давлением. Оно равно 23-28 мм рт. ст.

При уменьшении количества белков или снижении их гидрофильности в плазме образуется избыток "свободной" воды, повышается гидростатическое давление в мельчайших сосудах (капиллярах) и вода начинает просачиваться сквозь стенки капилляров в ткани. Образуются онкотические (т. е. зависящие от количества и свойств белков) отеки. Возникновение отеков связано и со многими другими причинами.

Кроме активного участия в водном обмене белки плазмы крови выполняют еще ряд важнейших функций. Они участвуют в процессе свертывания крови.

Обладая множеством полярных диссоциирующих боковых цепей, белки способны связывать и транспортировать различные биологические вещества. Являясь одной из важнейших буферных систем крови, белки поддерживают постоянство гомеостаза - кислотно-основное состояние (КОС) крови. Белки плазмы защищают организм от проникновения чужеродных элементов, в том числе чужеродных белков.

В клинической практике определяют общее содержание белка в плазме крови и его фракции.

Общее количество белка в плазме крови составляет 65-85 г/л. В сыворотке крови белка на 2-4 г/л меньше, чем в плазме из-за отсутствия фибриногена.

Общее количество белка может быть пониженным (гипопротеинемия) или повышенным (гиперпротеинемия).

Гипопротеинемия возникает вследствие:

• недостаточного поступления белка в организм;
• повышенной потери белка;
• нарушения образования белка.

Недостаточное поступление белка может быть следствием длительного голодания, безбелковой диеты, нарушения деятельности желудочно-кишечного тракта. Значительная потеря белка происходит при острых и хронических кровотечениях, злокачественных новообразованиях.

Выраженная гипопротеинемия - постоянный симптом нефротического синдрома, наблюдающегося при многих заболеваниях почек и связанного с выделением с мочой большого количества белка.

Нарушение образования белка возможно при недостаточности функции печени (гепатиты, циррозы, дистрофии печени).

Гиперпротеинемия развивается вследствие дегидратации (обезвоживания) - потери части внутрисосудистой жидкости. Это происходит при перегревании организма, обширных ожогах, тяжелых травмах, некоторых заболеваниях (холере). Гиперпротеинемия наблюдается при миеломной болезни - тяжелом страдании с разрастанием плазматических клеток, продуцирующих парапротеины.

Состав белков плазмы крови чрезвычайно разнообразен. Современными методами исследования удалось идентифицировать более 100 различных белков плазмы, большинство из них выделено в чистом виде и охарактеризовано.

Наиболее простые белки - альбумины, глобулины и фибриноген - находятся в плазме в больших количествах, остальные - в ничтожно малых.

Различия белков по аминокислотному составу, физико-химическим свойствам позволили разделить их на отдельные фракции, обладающие специфическими биологическими свойствами.

Наиболее точно разделение можно осуществить в электрическом поле при электрофорезе. Метод основан на том, что белки с различным электрическим зарядом перемещаются с разной скоростью.

Электрофорез белков плазмы впервые осуществил шведский ученый А. Тизелиус (1930).

В плазме крови здорового человека при электрофорезе на бумаге можно обнаружить пять фракций.

При использовании других сред (агаровый гель, полиакриламидный гель) или иммуноэлектрофореза можно получить большее число фракций.

Альбумины составляют большую часть белков плазмы. Они хорошо удерживают воду, на их долю приходится до 80% коллоидно-осмотического давления крови.

Гипоалъбуминемия (пониженное содержание альбуминов в плазме крови) возникает вследствие тех же причин, что и снижение общего количества белка (малое поступление с пищей, большие потери белка, нарушение его синтеза, повышение распада). Гипоальбуминемия вызывает снижение онкотического давления крови, что приводит к возникновению отеков. Гидрофильность белков понижают различные отравляющие вещества, алкоголь.

Гипералъбуминемия наблюдается при обезвоживании организма.

Глобулины. Увеличение содержания альфа-глобулинов наблюдается при воспалительных процессах, стрессовых воздействиях на организм (травмы, ожоги, инфаркт миокарда и др.).

Это белки так называемой острой фазы. Степень увеличения альфа-глобулинов отражает интенсивность процесса.

Преимущественное увеличение альфа-2-глобулинов отмечается при острых гнойных заболеваниях, вовлечении в патологический процесс соединительной ткани (ревматизм, системная красная волчанка и др.).

Уменьшение альфа-глобулинов отмечается при угнетении их синтеза в печени, гипотиреозе - пониженной функции щитовидной железы.

Бета-глобулины. В этой фракции присутствуют липопротеиды, поэтому количество бета-глобулинов увеличивается при гиперлипопротеидемиях. Это наблюдается при атеросклерозе, сахарном диабете, гипотиреозе, нефротическом синдроме.

Значительная гипергаммаглобулинемия характерна для хронических активных гепатитов, циррозов печени.

При некоторых заболеваниях (миеломная болезнь, заболевания крови, злокачественные новообразования) появляются особые патологические белки - па-рапротеины - иммуноглобулины, лишенные свойств антител. В этих случаях также наблюдается гипергаммаглобулинемия.

Уменьшение гамма-глобулинов отмечается при заболеваниях и состояниях, связанных с истощением, угнетением иммунной системы (хронические воспалительные процессы, аллергия, злокачественные заболевания в терминальной стадии, длительная терапия стероидными гормонами, СПИД).

Белковые фракции – количественное соотношение фракций общего белка сыворотки крови: альбуминов, ?-1- глобулинов, ?-2-глобулинов, ?-глобулинов и?-глобулинов.

Фракция альбуминов однородна, в норме составляет 50-65% от общего количества белка.
Глобулиновые фракции по составу более разнородны.

Фракция?-1-глобулинов включает в себя альфа-1-антитрипсин (основной компонент этой фракции) – ингибитор протеолитических ферментов, альфа-1-кислый гликопротеин (орозомукоид) – обладает широким спектром функций, в зоне воспаления способствует фибриллогенезу, альфа-1-липопротеины(функция – участие в транспорте липидов), протромбин и транспортные белки: тироксинсвязывающий глобулин, транкортин (функция – связывание и транспорт кортизола и тироксина соответственно).

Фракция?-2-глобулинов преимущественно включает белки острой фазы – альфа-2 макроглобулин, гаптоглобин, церулоплазмин, а также аполипопротеин В. Альфа-2-макроглобулин, являющийся основным компонентом фракции, участвует в развитии инфекционных и воспалительных реакций. Гаптоглобин – это гликопротеин, который образует комплекс с гемоглобином, высвобождающемся из эритроцитов при внутрисосудистом гемолизе. Церулоплазмин специфически связывает ионы меди, а также является оксидазой аскорбиновой кислоты, адреналина, диоксифенилаланина (ДОФА), способен инактивировать свободные радикалы. Альфа-липопротеины участвуют в транспорте липидов.

Фракция?-глобулинов содержит трансферрин (главный плазменный белок – переносчик железа), гемопексин (связывает гемм/метгем, вследствие чего предотвращает выведение его почками и потерю железа), компоненты комплемента (которые учавствуют в реакциях иммунитета), бета-липопротеины (принимают участие в транспорте холестерина и фосфолипидов) и часть иммуноглобулинов.

Фракция?-глобулинов состоит из иммуноглобулинов (соответственно порядку количественного убывания – IgG, IgA, IgM, IgE). Функционально иммуноглобулины представляют собой антитела, обеспечивающие гуморальный иммунитет.

Изменение соотношения белковых фракций плазмы крови наблюдается при многих заболеваниях при нормальном содержании общего белка (диспротеинемии). Диспротеинемии отмечаются чаще, чем изменение общего количества белка. При наблюдении в динамике могут характеризовать стадию заболевания, его длительность, эффективность проводимых лечебных мероприятий.

Характерные варианты сдвигов содержания белковых фракций.

Острофазный ответ (изменения, связанные с воспалением и некрозом тканей) – повышение содержания?-1- и?-2-глобулинов. Наблюдается при острой вирусной инфекции , острой пневмонии, остром бронхите, остром пиелонефрите, инфаркте миокарда, травмах (включая хирургические), новообразованиях.

Хроническое воспаление – увеличение содержания?-глобулинов (ревматоидный артрит, хронический гепатит).

Нефротический синдром – повышение концентрации в крови?-2-глобулинов (происходит за счет накопления альфа-2-макроглобулина на фоне потери альбумина и других белков при фильтрации в почечных клубочках).

Цирроз печени – значительное увеличение белков гамма-фракции.

Показания к назначению анализа - белковые вракции:

1. Острые и хронические воспалительные заболевания (инфекции, диффузные заболевания соединительной ткани, коллагенозы, аутоиммунные заболевания).
2. Подозрение на миеломную болезнь и другие моноклональные гаммапатии.
3. Нарушения питания и синдром мальабсорбции.
4. Скрининговые обследования.

Подготовка к исследованию: взятие крови натощак.

Материал для исследования: сыворотка крови.

Единицы измерения: % (проценты).

Референтные значения белковых фракций (норма взрослые):

альбумины 52 – 65%
?1-глобулины 2,5 – 5%
?2-глобулины 6 – 11%
?-глобулины 8 – 14%
?-глобулины 15 – 22%

1. Нарушения питания. 2. Синдром мальабсорбции. 3. Болезни печени и почек. 4. Опухоли. 5. Коллагенозы. 6. Ожоги. 7. гипергидратация. 8. Кровотечения. 9. Анальбуминемия. 10. Беременность. 11.Тяжелые воспалительные заболевания.

Фракция?-1-глобулинов.

1. Наследственный дефицит альфа-1-антитрипсина. 2. Дефицит альфа-1-липопротеина.

Фракция?-2-глобулинов.

1. Снижение альфа-2-макроглобулина (панкреатит, ожоги, травмы). 2. Снижение гаптоглобина (гемолиз различной этиологии, пакреатит, саркоидоз).

Фракция?-глобулинов.

1. Гипобеталипопротеинемии. 2. Дефицит IgA.

Фракция?-глобулинов

1. Иммунодефицитные состояния. 2. Прием глюкокортикоидов.3. Плазмаферез. 4. Беременность.

Отзывы

В настоящее время я житель Крыма, узнал о уникальных методах лечения в Клинике приехал сюда с проблемными...

В настоящее время я житель Крыма, узнал о уникальных методах лечения в Клинике приехал сюда с проблемными вопросами своего здоровья. Я прошел диагностику, лабораторные исследования и затем курс лечения. Самочувствие заметно улучшилось, уезжаю с хорошим потенциалом здоровья. Спасибо Валентине Дмитриевне, Валерию Ивановичу, медсестре Натальи Лавриненко за чуткое отношение ко мне

окулисту Ольге Валентиновне оргромадное спасибо за консультацию - очень хороший врач - посоветую всем!

Я пришла в КДК с болью в суставах, выраженным варикозом, жалобами на работу желудка.
После проведения...

Я пришла в КДК с болью в суставах, выраженным варикозом, жалобами на работу желудка. После проведения сеансов ушла острая боль в коленном суставе. Прошла отечность нижних конечностей, вены уменьшились вразмерах, стабилизировалась работа желудка, нормализовалось давление. Никогда в жизни за все время хождения по больницам за столь короткий период мне не делали диагностику, кроме того все исследования безболезнены и необременительны для организма. Сотрудники доброжилательны, видно, что каждый из них профессионал с большой буквы. Теперь я знаю, что в дальнейшем и я и члены моей семьи забудут про другие клиники и больницы.

У меня так получилось, что я уже падала с ног. У меня были проблемы со щитовидной железой, сильно болели кости,...

У меня так получилось, что я уже падала с ног. У меня были проблемы со щитовидной железой, сильно болели кости, очень отекала. После прохождения курса лечения в клинике меня можно сказать поставили на ноги. Я уже порекомендовала всем своим друзьям и знакомым решать проблемы со здоровьем в этой клинике, особенно учитывая стоимость лекарств, какие выписывают сейчас в поликлиниках.

Болею я давно. Сильно болят суставы, беспокоит щитовидная железа. Суставы болят и при нагрузке и в состоянии...

Болею я давно. Сильно болят суставы, беспокоит щитовидная железа. Суставы болят и при нагрузке и в состоянии покоя. Медикаментозное лечение я периодически прохожу с 98 года. Лечилась в Москве в Артроцентре, проходила санаторное лечение в Пятигорске. Однако мое состояние только усугублялось, было видно, что нету толку от такого лечения. О клинике Куликовича я узнала случайно от попутчицы в поезде. Больше всего в ее рассказе мне понравилось, что здесь лечат организм в целом, а не конкретную косточку. Т.е. причину из-за чего все получается. Через три месяца я созрела на приезд в Днепропетровск. Здесь я оперативно прошла комплексную диагностику. Атмосфера в клинике вселила в меня оптимизм. Замечательно когда всю диагностику можно пройти в одном месте. Мне здесь настолько понравилось, хочется еще сюда приехать, жаль, что живу я далеко.

Я 35 лет проработала преподавателем медицинской академии, более 10 лет страдаю ревматоидным артритом....

Я 35 лет проработала преподавателем медицинской академии, более 10 лет страдаю ревматоидным артритом. Перепробовала различные лекарства и стероидные и противоспалительные. Сейчас я пришла к выводу, что более эффективным и щадящим является лечение в клинике доктора Куликовича. Это лечение позволяет не принимать лекарства с сильными побочными эффектами и, в тоже время, лечебный эффект продолжительный и позволяет предотвратить воспаление сустава.

Попал я в клинику с проблемами поджелудочной железы. Пройдя диагностику и курс лечения остался доволен и...

Попал я в клинику с проблемами поджелудочной железы. Пройдя диагностику и курс лечения остался доволен и отношением персонала и конечным результатом. После прохождения курса лечебных сеансов болезненные ощущения не наблюдаются, самочувствие хорошее. Единственные не приятные воспоминания связаны с иглотератией, для меня это было немного болезненно. Остальные процедуры проходили комфортно. Я считаю, что в этой клинике оптимальное соотношение цена-качество.

хочу выразить сердечную благодарность Юрию Николаевичу Куликовичу за создание такой клиники, за доброе...

хочу выразить сердечную благодарность Юрию Николаевичу Куликовичу за создание такой клиники, за доброе чуткое отношение персонала начиная с администраторов: Татьяны Анатольевны и Ирины Александровны, которые всегда терпеливо расскажут о времени исследований, всему первому этажу сотрудников за диагностические исследования и лечебному отделению второго этажа. Хочу пожелать всем сотрудникам здоровья, успехов, счастья.

Мы приехали из далека, и очень тронуты заботой и вниманием которыми нас окружили в Клинике. Большое спасибо,...

Мы приехали из далека, и очень тронуты заботой и вниманием которыми нас окружили в Клинике. Большое спасибо, Тане из регистратуры, которая помогла нам устроиться. Моя доченька с удовольствием ходила на занятия к логопеду Светлане Николаевне, очень грамотному и очень чуткому врачу. Которая своей требовательностью заставляла дочку серьёзно работать. Я Вам очень благодарна за все, Светлане Николаевне. Спасибо за чуткость, внимание и профессиональность неврологу Валерию Ивановичу. Мы очень довольны результатами лечения. Желаем счастья Оксанке (каб.№1). Большое спасибо за её внимание, любовь и заботу к моему ребенку. Побольше бы таких врачей и хороших людей как у Вас в Клинике.

Обратиться в клинику меня заставили жалобы на опорно двигательный аппарат, болели коленные, тазобедренные...

Обратиться в клинику меня заставили жалобы на опорно двигательный аппарат, болели коленные, тазобедренные суставы, косточки на ногах. После обследования выяснилось, что у меня проблемы со многими внутренними органами, о некоторых я даже не догадывалась. Так раньше меня беспокоила поясница, я думала, что это радикулит, а оказались почки. После лечения в клинике жалоб нет. Улучшилась подвижность в суставах, они перестали болеть. Нормализовались анализы, моча, кровь. Здесь мне очень понравилось, особенно внимательное и добросовестное отношение ко мне. Ранее после лечения в других местах мне было не ясно, помогло лечение или нет, в этой клинике чувствую результат лечения.

Хочу высказать благодарность всему коллективу Клиники Куликовича, за оказанную мне помощь в лечении, в...

Хочу высказать благодарность всему коллективу Клиники Куликовича, за оказанную мне помощь в лечении, в особенности очень внимательным мед.сестрам. Не знаю сколько бы ёще пришлось болеть, если бы не Ваша Клиника. Большое спасибо, за всё!

Первое, что впечатлило - это фешенебельность, но ведь это оболочка. Самое главное, что в процессе лечения я...

Первое, что впечатлило - это фешенебельность, но ведь это оболочка. Самое главное, что в процессе лечения я встретила теплоту, доброжелательность и внимание персонала. Особая благодарность лечащему врачу Юрию Владимировичу и всем его коллегам. Анализы покажут каковы результаты лечения, но общее состояние, эмоциональный подъем и всплеск энергии - это результат как лечебных процедур, так и приятного время препровождения и интересного общения.

Очень благодарна людям, которые здесь работают за доброту и тепло, что они излучают, за отношение, которое...

Очень благодарна людям, которые здесь работают за доброту и тепло, что они излучают, за отношение, которое так дорого в нашей жизни, и именно сейчас. Большое спасибо врачам и медицинским сестрам, всему персоналу. Здесь чувствуешь себя спокойно и приходит уверенность, что с тобой все будет хорошо!

Сердечно выражаю благодарность всему персоналу клиники за теплое профессиональное отношение к пациенту, за...

Сердечно выражаю благодарность всему персоналу клиники за теплое профессиональное отношение к пациенту, за полное и, что самое важное для пенсионера - бесплатное лечение, дающее положительный результат (по остеопорозу). Огромное Вам спасибо за консультации и важные рекомендации. Здоровья Вам всем, творческих успехов в медицинской нелегкой работе, всего самого прекрасного!

Я, медработник с 17ти летним стажем работы. Работаю в ЦРБ г.Верхнеднепровска. До сегодняшнего дня в частных...

Я, медработник с 17ти летним стажем работы. Работаю в ЦРБ г.Верхнеднепровска. До сегодняшнего дня в частных клиниках не была и очень жалею, после этого, как посетила вашу клинику. С таким внимательным и профессиональным отношением к своему делу я столкнулась впервые. А сама обстановка в Клинике дает отличное настроение и веру в то, что все болезни излечимы. Огромная благодарность Куликовичу Ю.Н. за то, что он создал такую Клинику с прекрасным коллективом.

В биохимическом анализе фракции белков крови отражают состояние белкового обмена.

Такая диагностика важна при многих заболеваниях, поэтому стоит разобраться, что представляют собой белковые фракции и какие значения считаются нормой.

Плазма крови человека включает около сотни различных белковых компонентов (фракций). Большую часть из них (до 90 %) представляют альбумины, иммуноглобулины, липопротеины, фибриноген.

В оставшуюся часть входят другие протеиновые компоненты, присутствующие в плазме в малых количествах.

В сыворотке крови содержится примерно 7 % всех протеинов, и их концентрация достигает 60 – 80 г/л. Значение фракций в крови огромно.

Протеины обеспечивают идеальный кислотно-щелочной баланс крови, отвечают за транспортировку веществ, контролируют вязкость крови. Белки играют важнейшую роль в циркуляции крови по сосудам.

В основном белковые фракции крови производятся печенью (фибриноген, альбумины, часть глобулинов). Остальные глобулины (иммуноглобулины) синтезируются клетками РЭС костного мозга и лимфы.

В состав общего протеина плазмы крови входят альбумины и глобулины, находящиеся в установленной качественной и количественной пропорции. В соответствии с методом исследования выделяют разное количество и тип фракций белка.

Анализ крови на белковые фракции чаще всего проводят методом электрофоретического фракционирования. Различают несколько видов электрофореза в зависимости от поддерживающей среды.

Так, при анализе на пленке или геле выделяются следующие белковые фракции плазмы крови: альбумин (55 – 65 %), α 1 -глобулин (2 – 4 %), α 2 -глобулин (6 – 12 %), β-глобулин (8 – 12 %), γ-глобулин (12 – 22%).

Суть метода состоит в оценке интенсивности полос фракций в общем количестве белка. Белковые фракции представлены в виде полос разной ширины и специфичного расположения.

В клинико-диагностических лабораториях чаще всего проводится именно такое исследование.

Большее число фракций белков крови обнаруживается при использовании других сред для электрофоретического исследования.

Например, анализ в геле на основе крахмала позволяет выделить до 20 фракций белка. В ходе современных обследований (радиальной иммунодиффузии, иммуноэлектрофореза и др.) в составе глобулиновых фракций обнаруживается множество отдельных белков.

При некоторых патологиях при электрофоретическом исследовании меняется соотношение фракций белка по сравнению с нормальными значениями. Такие изменения называются диспротеинемией.

Независимо от наличия стандартных отклонений в подобных анализах, которые позволяют достаточно часто уверенно диагностировать патологию, обычно результат электрофореза протеина не принимается в качестве однозначного основания для постановки диагноза и подбора схемы лечения.

Поэтому интерпретацию анализа проводят в комплексе с другими дополнительными клиническими и лабораторными исследованиями.

Фракции альбуминов и глобулинов

Альбумины – простые растворимые в воде белки. Наиболее известный вид альбумина – сывороточный альбумин. Фракция производится печенью и составляет около 55 % от всех белков, содержащихся в плазме крови.

Нормальный уровень сывороточного альбумина у взрослых находится в пределах 35 – 50 г/л. Для детей в возрасте до трех лет нормальные значения составляют от 25 до 55 г/л.

Альбумин производится печенью и зависит от поступления аминокислот. Основными функциями белка считаются поддержание онкотического давления плазмы и контроль ОЦК.

Помимо этого, альбумин в связке с билирубином, холестерином, кислотами и другими веществами участвует в обмене минералов и гормонов.

Фракция управляет содержанием свободных веществ, не связанных с белком фракций. Такая функция альбумина позволяет ему включаться в процесс детоксикации организма.

Глобулины – белковые фракции сыворотки крови, которые имеют более высокую массу молекул и меньшую растворимость в воде, в отличие от альбуминов. Фракции производятся печенью и иммунной системой.

Альфа1-глобулины (протромбин, транскортин и др.) отвечают за транспортировку холестерола, кортизола, прогестерона и других веществ.

Кроме того, фракции принимают участие в процессе свертываемости крови (вторая фаза). Нормальное содержание альфа1-глобулинов в сыворотке крови составляет от 3,5 до 6,5 % (от 1 до 3 г/л).

При этом у детей концентрация фракций белков плазмы крови немного отличается: до 6 месяцев нормой считаются значения от 3,2 до 11,7 %, с возрастом верхняя граница опускается и к 7 годам доходит до нормы у взрослых.

Альфа2-глобулины (антитромбин, витамин D, связывающий белок, и др.) выполняют транспортировку ионов меди, ретинола, кальциферола.

Нормальное значение белковых фракций плазмы крови у взрослых находится в пределах 9 – 15 % (от 6 до 10 г/л). У детей до 18 лет нормой считается концентрация от 10,6 до 13 %.

Бета-глобулины (трансферрин, фибриноген, глобулин, связывающий белок, и др.) отвечают за транспорт холестерола, ионов железа, витамина B 12 , тестостерона.

Бета-глобулины участвуют в первой фазе процесса сворачивания крови. У взрослых принятая норма концентрации фракций в плазме составляет от 8 до 18 % (от 7 до 11 г/л). Для детского возраста характерно понижение уровня белка в крови до 4,8 – 7,9 %.

Гамма-глобулины (IgA, IgG, IgM, IgD, IgE) представляют собой антитела и рецепторы B-лимфоцитов, обеспечивающие гуморальный иммунитет.

Нормальным значением для взрослых считается концентрация гамма-глобулинов в крови от 15 до 25 % (от 8 до 16 г/л). У детей допустимо снижение уровня фракций белка до 3,5 % (в возрасте до полугода) и до 9,8 % (в возрасте до 18 лет).

Что означает отклонение от нормы?

Исследование белковых фракций важно при диагностике множества заболеваний. Недостаток или избыток одного из видов белка нарушает баланс плазмы крови. В лабораториях существует 10 видов электрофореграмм, которые соответствуют определенным патологиям.

Первый тип – острые воспаления . Для этих патологий (пневмоний, туберкулеза легких, сепсиса, инфаркта миокарда) характерны значительное снижение уровня альбумина и увеличение концентрации альфа1-, альфа2- и гамма-глобулинов.

Второй тип электрофореграмм – хронические воспаления (например, эндокардит, холецистит и цистит). В анализе будут заметны снижение уровня альбумина и значительное увеличение числа альфа2- и гамма-глобулинов. Уровень альфа1- и бета-глобулинов останется в пределах нормы.

Третий тип отвечает за нарушения почечного фильтра (падают показатели альбумина и гамма-глобулина на фоне роста концентрации альфа2- и бета-глобулинов).

Четвертый тип – наиболее яркий маркер наличия злокачественных опухолей и метастатических новообразований.

При такой патологии анализ демонстрирует заметное снижение уровня альбумина и одновременный рост всех глобулиновых компонентов белка. Расположение первичной опухоли не влияет на показатели анализа.

Пятый и шестой типы указывают на наличие гепатитов, некрозов печени и некоторых форм полиартрита. На фоне снижения концентрации альбумина заметны рост гамма-глобулина и незначительные отклонения от нормы бета-глобулина.

Седьмой тип протеинограммы сигнализирует о развитии желтухи различного генеза. Падение уровня альбумина происходит при одновременном росте числа альфа2-, бета- и гамма-глобулинов.

Восьмой, девятый и десятый типы отвечают за миеломную болезнь различного генеза. При снижении концентрации альбумина отмечается рост показателей глобулина (для каждого типа свой).

Расшифровка показателей протеинограмм проводится только специалистом. Множество особенностей интерпретации анализа в зависимости от состояния больного и данных других обследований не позволяет использовать электрофореграмму в качестве непосредственного диагноза.

Анализ на протеиновый состав крови назначается при воспалительных процессах в острой или хронической форме (любых инфекциях, патологиях иммунной системы, коллагенозах и т. д.).

Исследование плазмы проводится пациентам, у которых подозреваются множественная миелома и различные парапротеинемии.

Нарушения обмена веществ с синдромом мальабсорбции – прямое показание к проведению анализа. Беременные женщины сдают кровь на состав белка в комплексе скрининговой диагностики.

Демонстрирует соотношение компонентов белка в плазме. Если баланс количества фракций нарушен, то у пациента нередко диагностируется воспалительный процесс или заболевание в острой или хронической форме.

Однако толкование результатов исследования должно происходить в комплексе с показателями других обследований и не может быть единственным основанием для постановки диагноза и подбора схемы лечения.

Организм человека имеет специальные системы, которые осуществляют непрерывную связь между органами и тканями и обмен организма продуктами жизнедеятельности с окружающей средой. Одной из таких систем, наряду с интерстициальной жидкостью и лимфой, является кровь.

Функции крови следующие.

Питание тканей и выделение продуктов метаболизма.

Дыхание тканей и поддержание кислотно-щелочного баланса и водно-минерального баланса.

Транспорт гормонов и других метаболитов.

Защита от чужеродных агентов.

Регуляция температуры тела путем перераспределения тепла в организме.

Клеточные элементы крови находятся в жидкой среде - плазме крови.

Если свежевзятую кровь оставить в стеклянной посуде при комнатной температуре (20 °С), то через некоторое время образуется кровяной сгусток (тромб), после формирования которого останется жидкость желтого цвета - сыворотка крови. Она отличается от плазмы крови тем, что в ней нет фибриногена и некоторых белков (факторов) системы свертывания крови. В основе свертывания крови лежит превращение фибриногена в нерастворимый фибрин. В нитях фибрина запутываются эритроциты. Нити фибрина можно получить путем длительного перемешивания свежевзятой крови, наматывая на палочку образующийся фибрин. Так можно получить дефибринированную кровь.

Для получения цельной крови, пригодной для переливания больному, способной храниться длительное время, в емкость для взятия крови необходимо добавить антикоагулянты (вещества, препятствующие свертыванию крови).

Масса крови в сосудах человека составляет примерно 20 % от массы тела. 55 % массы крови составляет плазма, остальная часть приходится - форменные элементы плазмы крови (эритроциты, лейкоциты, лимфоциты, тромбоциты).

Состав плазмы крови:

90 % - вода;

6-8 % - белки;

2 % - органические небелковые соединения;

1 % - неорганические соли.

Белковые компоненты плазмы крови.

Методом высаливания можно получить три фракции белков плазмы крови: альбумины, глобулины, фибриноген. Электрофорез на бумаге позволяет разделить белки плазмы крови на 6 фракций.

Альбумины - 54-62 %.

Глобулины: 1-глобулины 2,5-5 %.

v2-глобулины 8,5-10 %.

глобулины 12-15 %.

глобулины 15,5-21 %..

фибриноген (остается на старте) - от 2 до 4 %

Современные методы позволяют получить свыше 60 индивидуальных белков плазмы крови.

Количественные соотношения между белковыми фракциями постоянны у здорового человека. Иногда нарушаются количественные соотношения между различными фракциями плазмы крови. Это явление называется диспротеинемия. Бывает, что содержание общего белка плазмы при этом не нарушается.

при длительном голодании;

когда есть патология почек (потеря белка с мочой).

Реже, но иногда встречается гиперпротеинемия - повышение содержания белка в плазме выше, чем 80 г/л. Такое явление характерно для состояний, при которых происходит значительные потери жидкости организмом: неукротимая рвота, профузный понос (при некоторых тяжелых инфекционных заболеваниях : холера, тяжелая форма дизентeрии).

Характеристика отдельных белковых фракций.

Альбумины - простые низкомолекулярные гидрофильные белки. В молекуле альбумина содержится 600 аминокислот. Молекулярная масса 67 кДа. Альбумины, как и большинство других белков плазмы крови, синтезируются в печени. Примерно 40 % альбуминов находится в плазме крови, остальное количество - в интерстициальной жидкости и в лимфе.

Функции альбуминов.

Определяются их высокой гидрофильностью и высокой концентрацией в плазме крови.

Поддержание онкотического давления плазмы крови. Поэтому при уменьшении содержания альбуминов в плазме падает онкотическое давление, и жидкость выходит из кровяного русла в ткани. Развиваются "голодные" отеки. Альбумины обеспечивают около 80 % онкотического давления плазмы. Именно альбумины легко теряются с мочой при заболеваниях почек. Поэтому они играют большую роль в падении онкотического давления при таких заболеваниях, что приводит к развитию "почечных" отеков.

Альбумины - это резерв свободных аминокислот в организме, образующихся в результате протеолитического расщепления этих белков.

Транспортная функция. Альбумины транспортируют в крови многие вещества, особенно такие, которые плохо растворимы в воде: свободные жирные кислоты, жирорастворимые витамины, стероиды, некоторые ионы (Ca2+, Mg2+). Для связывания кальция в молекуле альбумина имеются специальные кальцийсвязывающие центры. В комплексе с альбуминами транспортируются многие лекарственные препараты, например, ацетилсалициловая кислота, пенициллин.

Глобулины .

В отличие от альбуминов глобулины не растворимы в воде, а растворимы в слабых солевых растворах.

1-глобулины

В эту фракцию входят разнообразные белки. 1-глобулины имеют высокую гидрофильность и низкую молекулярную массу - поэтому при патологии почек легко теряются с мочой. Однако их потеря не оказывает существенного влияния на онкотическое давление крови, потому что их содержание в плазме крови невелико.

Функции v1-глобулинов.

Транспортная. Транспортируют липиды, при этом образуют с ними комплексы - липопротеины. Среди белков этой фракции есть специальный белок, предназначенный для транспорта гормона щитовидной железы тироксина - тироксин-связывающий белок.

Участие в функционировании системы свертывания крови и системы комплемента - в составе этой фракции находятся также некоторые факторы свертывания крови и компоненты системы комплемента.

Регуляторная функция. Некоторые белки фракции 1-глобулинов яляются эндогенными ингибиторами протеолитических ферментов. Наиболее высока в плазме концентрация 1-антитрипсина. Содержание его в плазме от 2 до 4 г/л (очень высокое), молекулярная масса - 58-59 кДа. Главная его функция - угнетение эластазы - фермента, гидролизующего эластин (один из основных белков соединительной ткани). 1-антитрипсин также является ингибитором протеаз: тромбина, плазмина, трипсина, химотрипсина и некоторых ферментов системы свертывания крови. Количество этого белка увеличивается при воспалительных заболеваниях, при процессах клеточного распада, уменьшается при тяжелых заболеваниях печени. Это уменьшение - результат нарушения синтеза 1-антитрипсина, и связано оно с избыточным расщеплением эластина. Существует врожденная недостаточность (1-антитрипсина. Считают, что недостаток этого белка способствует переходу острых заболеваний в хронические.

К фракции 1-глобулинов относят также 1-антихимотрипсин. Он угнетает химотрипсин и некоторые протеиназы форменных элементов крови.

2-глобулины

Высокомолекулярные белки. Эта фракция содержит регуляторные белки, факторы свертывания крови, компоненты системы компемента, транспортные белки. Сюда относится и церулоплазмин. Этот белок имеет 8 участков связывания меди. Он является переносчиком меди, а также обеспечивает постоянство содержания меди в различных тканях, особенно в печени. При наследственном заболевании - болезни Вильсона - уровень церулоплазмина понижается. Вследствие этого повышается концентрация меди в мозге и печени. Это проявляется развитием неврологической симптоматики, а также циррозом печени.

Гаптоглобины.

Комплексы гемоглобина с гаптоглобином разрушаются клетками ретикуло-эндотелиальной системы (клетки системы мононуклеарных фагоцитов), после чего глобин расщепляется до аминокислот, гем разрушается до билирубина и экскретируется желчью, а железо остается в организме, и может быть реутилизировано. К этой же фракции относится и 2-макроглобулин. Молекулярная масса этого белка 720 кДа, концентрация в плазме крови 1,5-3 г/л. Он является эндогенным ингибитором протеиназ всех классов, а также связывает гормон инсулин. Время полужизни 2-макроглобулина очень малое - 5 мин. Это универсальный "чистильщик" крови, комплексы "2-макроглобулин-фермент" способны сорбировать на себе иммунные пептиды, например, интерлейкины, факторы роста, фактор некроза опухолей, и выводить их из кровотока. С 1 -ингибитор - гликопротеид, является основным регуляторным звеном в классическом пути активации комплемента (КПК), способен угнетать плазмин, калликреин. При недостатке С 1 -ингибитора развивается ангионевротический отек.

Глобулины

К этой фракции относятся некоторые белки системы свертывания крови и подавляющее большинство компонентов системы активации комплемента (от С 2 до С 7).

Основу фракции -глобулинов составляют Липопротеины Низкой Плотности (ЛПНП) (Подробнее о липопротеинах: смотрите лекции "Метаболизм липидов").

C-реактивный белок. Содержится в крови здоровых людей в очень низких концентрациях, менее 10 мг/л. Его функция неизвестна. Концентрация С-реактивного белка значительно увеличивается при острых воспалительных заболеваниях. Поэтому С-реактивный белок называют белком "острой фазы" (к белкам острой фазы относятся также -1-антитрипсин, гаптоглобин).

Гамма-глобулины

В этой фракции содержатся в основном антитела - белки, синтезируемые в лимфоидной ткани и в клетках РЭС, а также некоторые компоненты системы комплемента.

Функция антител - защита организма от чужеродных агентов (бактерии, вирусы, чужеродные белки), которые называются антигенами.

Главные классы антител в крови:

иммуноглобулины G (IgG);

иммуноглобулины M (IgM);

иммуноглобулины A (IgA), к которым относятся IgD и IgE.

Только IgG и IgM способны активировать систему комплемента. С-реактивный белок также способен связывать и активировать С1-компонент комплемента, но эта активация непродуктивна и приводит к накоплению анафилотоксинов. Накопившиеся анафилотоксины вызывают аллергические реакции.

К группе гамма-глобулинов относится также криоглобулины. Это белки, которые способны выпадать в осадок при охлаждении сыворотки. У здоровых людей их в сыворотке нет. Они появляются у больных с ревматическим артритом, миеломной болезнью.

Среди криоглобулинов существует белок фибронектин. Это высокомолекулярный гликопротеин (молекулярная масса 220 кДа). Он присутствует в плазме крови и на поверхности многих клеток (макрофагов, эндотелиальных клеток, тромбоцитов, фибробластов).

Функции фибронектина:

обеспечивает взаимодействие клеток друг с другом;

способствует адгезии тромбоцитов;

предотвращает метастазирование опухолей.

Плазменный фибронектин является опсонином - усиливает фагоцитоз. Играет важную роль в очищении крови от продуктов распада белков, например, распада коллагена. Вступая в связь с гепарином, участвует в регуляции процессов свертывания крови. В настоящее время этот белок широко изучается и используется для диагностики особенно при состояниях, сопровождающихся угнетением системы макрофагов (сепсис и др.).

Интерферон - это гликопротеин. Имеет молекулярную массу около 26 кДа. Обладает видовой специфичностью. Вырабатывается в клетках в ответ на внедрение в них вирусов. У здорового человека его концентрация в плазме мала. Но при вирусных заболеваниях его концентрация увеличивается.

Строение молекулы иммуноглобулина.

Молекулы всех классов иммуноглобулинов имеют сходное строение. Разберем их строение на примере молекулы IgG. Это сложные белки, которые являются гликопротеинами и обладают четвертичной структурой.

В состав белковой части иммуноглобулина входят всего 4 полипептидные цепи: 2 одинаковые легкие и 2 одинаковые тяжелые цепи. Молекулярная масса легкой цепи составляет 23 кДа, а тяжелой - от 53 до 75 кДа. С помощью дисульфидных (-S-S-) связей (мостиков) тяжелые цепи соединены между собой и легкие цепи также удерживаются около тяжелых цепей.

Если раствор иммуноглобулина обработать протеолитическим ферментом папаином, то молекула иммуноглобулина гидролизуется с образованием 2-х вариабельных участков и одной константной части.

Легкая цепь, начиная с N-конца, и такой же по длине участок Н-цепи формируют вариабельный участок - Fab-фрагмент. Аминокислотный состав Fab-фрагмента очень сильно различается у разных иммуноглобулинов. Fab - фрагмент может связываться с соответствующим антигеном слабыми типами связей. Именно этот участок обеспечивает специфичность связи иммуноглобулина со своим антигеном. В пределах молекулы иммуноглобулина выделяют также Fc-фрагмент - константная (одинаковая) для всех иммуноглобулинов часть молекулы. Формируется за счет Н-цепей. Есть участки, взаимодействующие с первым компонентом системы комплемента (или с рецепторами на поверхности определенного типа клеток). Кроме того, Fc - фрагмент обеспечивает иногда прохождение иммуноглобулина через биологическую мембрану, например, через плаценту. Взаимодействие Fab-фрагмента со своим антигеном приводит к значительному изменению конформации всей молекулы иммуноглобулина. При этом становится доступным тот или иной участок в пределах Fc-фрагмента. Взаимодействие этого открывшегося центра с первым компонентом системы комплемента или с рецепторами клетки, что приводит к образованию иммунного комплекса "антиген-антитело".

Синтез иммуноглобулинов значительно отличается от синтеза других белков. Каждая из L-цепей кодируется группой из 3-х различных генов, а Н-цепь - четырьмя генами. Таким образом обеспечивается огромное разнообразие структуры антител, их специфичность к различным антигенам. В организме человека потенциально возможен синтез приблизительно 1 миллиона различных антител.

Фибриноген.

Это белок, на который направлено действие системы свертывания крови. При свертывании крови фибриноген превращается в фибрин, который нерастворим в воде и выпадает в виде нитей. В этих нитях запутываются форменные элементы крови и, таким образом, формируется кровяной сгусток (тромб).

Белки-ферменты плазмы крови

По функции белки-ферменты плазмы крови делят на:

собственно ферменты плазмы - выполняют специфичные метаболические функции в плазме. К собственно ферментам плазмы относятся такие протеолитические системы, как система комплемента, система регуляции сосудистого тонуса и некоторые другие;

ферменты, поступающие в плазму в результате повреждения того или иного органа, той или иной ткани в результате разрушения клеток. Обычно не выполняют в плазме метаболическую функцию. Однако для медицины представляет интерес определение активности некоторых из них в плазме крови в диагностических целях (трансаминазы, лактатдегидрогеназа, креатинфосфокиназа и др.).

Органические небелковые соединения плазмы делятся на две группы.

I группа - азотсодержащие небелковые компоненты.

В состав небелкового азота крови входит азот промежуточных и конечных продуктов обмена простых и сложных белков.

Раньше небелковый азот называли остаточный азот (остается после осаждения белков):

азот мочевины (50 %);

азот аминокислот (25 %);

низкомолекулярные пептиды;

креатинин;

билирубин;

некоторые другие азотсодержащие вещества.

При некоторых заболеваниях почек, а также при патологии, сопровождающейся массивным разрушением белков (например, тяжелые ожоги), может повышаться небелковый азот крови, т. е. наблюдается азотемия. Однако наиболее часто нарушается не общее содержание небелкового азота в крови, а соотношение между отдельными компонентами небелкового азота. Поэтому сейчас в плазме определяют азот отдельных компонентов.

В понятие "остаточный азот" включают и низкомолекулярные пептиды. Среди низкомолекулярных пептидов есть много пептидов, обладающих высокой биологической активностью (например, гормоны пептидной природы).

II группа - безазотистые органические вещества.

К безазотистым (не содержат азот) органическим веществам плазмы крови относятся:

углеводы, липиды и продукты их метаболизма (глюкоза, ПВК, лактат, кетоновые тела, жирные кислоты, холестерин и его эфиры и др.);

минеральные вещества кров.

Клетки крови и особенности их метаболизма

Эритроциты.

Главная функция - транспорт газов: перенос О 2 и СО 2 . Он возможен благодаря большому содержанию гемоглобина и высокой активности фермента карбоангидразы.

Зрелые эритроциты не имеют ядер, рибосом, митохондрий, лизосом. Поэтому обмен эритроцитов имеет ряд особенностей.

В зрелых эритроцитах не идут реакции биосинтеза белков.

Образование энергии - только путем гликолиза, субстрат - только глюкоза.

В эритроцитах существуют механизмы предохранения гемоглобина от окисления.

Активно протекает ГМФ-путь распада глюкозы, дающий НАДФ.H 2 .

Высока концентрация глютатиона - пептида, содержащего SH-группы.

Лейкоциты.

Клетки, выполняющие защитные функции - способны к фагоцитозу. В лейкоцитах много активных протеаз, расщепляющих чужеродные белки. В момент фагоцитоза увеличивается выработка перекиси водорода и увеличивается активность пероксидазы, что способствует окислению чужеродных частиц (антибактериальное действие). Лейкоциты богаты внутриклеточными низкоспецифичными протеиназами - катепсинами, локализованными в лизосомах. Катепсины способны к практически тотальному протеолизу белковых молекул. В лизосомах лейкоцитов в значительных количествах содержатся и другие ферменты: например, рибонуклеазы и фосфатазы.

Биология и генетика

Почти все белки плазмы, за исключением альбумина, являются гликопротеинами. Олигосахариды присоединяются к белкам, образуя гликозидные связи с гидроксильной группой серина или треонина, или взаимодействуя с карбоксильной группой аспарагина. Концевой остаток олигосахаридов в большинстве случаев представляет собой N-ацетилнейраминовую кислоту, соединённую с галактозой

Основные белковые фракции плазмы крови и их функции. Значение их определения для диагностики заболеваний. Энзимодиагностика.

В плазме крови содержится 7% всех белков организма при концентрации 60 - 80 г/л. Белки плазмы крови выполняют множество функций. Одна из них заключается в поддержании осмотического давления, так как белки связывают воду и удерживают её в кровеносном русле. Белки плазмы образуют важнейшую буферную систему крови и поддерживают рН крови в пределах 7,37 - 7,43. Альбумин, транстиретин, транскортин, трансферрин и некоторые другие белки выполняют транспортную функцию. Белки плазмы определяют вязкость крови и, следовательно, играют важную роль в гемодинамике кровеносной системы. Белки плазмы крови являются резервом аминокислот для организма. Иммуноглобулины, белки свёртывающей системы крови, α1-антитрипсин и белки системы комплемента осуществляют защитную функцию. Методом электрофореза на ацетилцеллюлозе или геле агарозы белки плазмы крови можно разделить на альбумины (55-65%), α1-глобулины (2- 4%), α2 -глобулины (6-12%), β-глобулины (8-12%) и γ-глобулины (12-22%). Применение других сред для электрофоретического разделения белков позволяет обнаружить большее количество фракций. Например, при электрофорезе в полиакриламидном или крахмальном гелях в плазме крови выделяют 16-17 белковых фракций. Метод иммуноэлектрофореза, сочетающий электрофоретический и иммунологический способы анализа, позволяет разделить белки плазмы крови более чем на 30 фракций. Большинство сывороточных белков синтезируется в печени, однако некоторые образуются и в других тканях. Например, γ-глобулины синтезируются В-лимфоцитами, пептидные гормоны в основном секретируют клетки эндокринных желёз, а пептидный гормон эритропоэтин - клетки почки. Для многих белков плазмы, например альбумина, α1-антитрипсина, гаптоглобина, транс-феррина, церулоплазмина, α2-макроглобулина и иммуноглобулинов, характерен полиморфизм.

Почти все белки плазмы, за исключением альбумина, являются гликопротеинами. Олигосахариды присоединяются к белкам, образуя гликозидные связи с гидроксильной группой серина или треонина, или взаимодействуя с карбоксильной группой аспарагина. Концевой остаток олигосахаридов в большинстве случаев представляет собой N-ацетилнейраминовую кислоту, соединённую с галактозой. Фермент эндотелия сосудов нейраминидаза гидролизует связь между ними, и галактоза становится доступной для специфических рецепторов гепатоцитов. Путём эвддцитоза "состарившиеся" белки поступают в клетки печени, где разрушаются. Т 1/2 белков плазмы крови составляет от нескольких часов до нескольких недель. При ряде заболеваний происходит изменение соотношения распределения белковых фракций при электрофорезе по сравнению с нормой. Такие изменения называют диспротеинемиями, однако их интерпретация часто имеет относительную диагностическую ценность. Например, характерное для нефротического синдрома снижение альбуминов, α1- и γ-глобулинов и увеличение α2- и β-глобулинов отмечают и при некоторых других заболеваниях, сопровождающихся потерей белков. При снижении гуморального иммунитета уменьшение фракции γ-глобулинов свидетельствует об уменьшении содержания основного компонента иммуноглобулинов - IgG, но не отражает динамику изменений IgA и IgM. Содержание некоторых белков в плазме крови может резко увеличиваться при острых воспалительных процессах и некоторых других патологических состояниях (травмы, ожоги, инфаркт миокарда). Такие белки называют белками острой фазы , так как они принимают участие в развитии воспалительной реакции организма. Основной индуктор синтеза большинства белков острой фазы в гепатоцитах - полипептид интерлейкин-1, освобождающийся из мононуклеарных фагоцитов. К белкам острой фазы относят С-реактивный белок , называемый так, потому что он взаимодействует с С-полисахаридом пневмококков, α1-антитрипсин, гаптоглобин, кислый гликопротеин, фибриноген. Известно, что С-реактивный белок может стимулироватьсистему комплемента, и его концентрация в крови, например, при обострении ревматоидного артрита может возрастать в 30 раз по сравнению с нормой. Белок плазмы крови α1-антитрипсин может инактивировать некоторые протеазы, освобождающиеся в острой фазе воспаления.

Альбумин. Концентрация альбумина в крови составляет 40-50 г/л. В сутки в печени синтезируется около 12 г альбумина, Т1/2 этого белка - примерно 20 дней. Альбумин состоит из 585 аминокислотных остатков, имеет 17 дисульфидных связей и обладает молекулярной массой 69 кД. Молекула альбумина содержит много дикарбоновых аминокислот, поэтому может удерживать в крови катионы Са2+, Cu2+, Zn2+. Около 40% альбумина содержится в крови и остальные 60% в межклеточной жидкости, однако его концентрация в плазме выше, чем в межклеточной жидкости, поскольку объём последней превышает объём плазмы в 4 раза. Благодаря относительно небольшой молекулярной массе и высокой концентрации альбумин обеспечивает до 80% осмотического давления плазмы. При гипоальбуминемии осмотическое давление плазмы крови снижается. Это приводит к нарушению равновесия в распределении внеклеточной жидкости между сосудистым руслом и межклеточным пространством. Клинически это проявляется как отёк. Относительное снижение объёма плазмы крови сопровождается снижением почечного кровотока, что вызывает стимуляцию системы ренинангиотензинальдрстерон, обеспечивающей восстановление объёма крови. Однако при недостатке альбумина, который должен удерживать Na+, другие катионы и воду, вода уходит в межклеточное пространство, усиливая отёки. Гипоальбуминемия может наблюдаться и в результате снижения синтеза альбуминов при заболеваниях печени (цирроз), при повышении проницаемости капилляров, при потерях белка из-за обширных ожогов или катаболических состояний (тяжёлый сепсис, злокачественные новообразования), при нефротическом синдроме, сопровождающемся альбуминурией, и голодании. Нарушения кровообращения, характеризующиеся замедлением кровотока, приводят к увеличению поступления альбумина в межклеточное пространство и появлению отёков. Быстрое увеличение проницаемости капилляров сопровождается резким уменьшением объёма крови, что приводит к падению АД и клинически проявляется как шок. Альбумин - важнейший транспортный белок. Он транспортирует свободные жирные кислоты, неконъюгированный билирубин Са2+, Сu2+, триптофан, тироксин и трийодтиронин. Многие лекарства (аспирин, дикумарол, сульфаниламиды) связываются в крови с альбумином. Этот факт необходимо учитывать при лечении заболеваний, сопровождающихся гипоальбуминемией, так как в этих случаях повышается концентрация свободного лекарства в крови. Кроме того, следует помнить, что некоторые лекарства могут конкурировать за центры связывания в молекуле альбумина с билирубином и между собой.

Транстиретин (преальбумин ) называют тироксинсвязывающим преальбумином. Это белок острой фазы . Транстиретин относят к фракции альбуминов, он имеет тетрамерную молекулу. Он способен присоединять в одном центре связывания ретинолсвязывающий белок, а в другом - до двух молекул тироксина и трийодтиронина.

Соединение с этими лигандами происходит независимо друг от друга. В транспорте последних транстиретин играет существенно меНbшую роль по сравнению с тироксинсвязывающим глобулином.

α1 - Антитрипсин относят к α1-глобулинам. Он ингибирует ряд протеаз, в том числе фермент эластазу, освобождающийся из нейтрофилов и разрушающий эластин альвеол лёгких. При недостаточности α1-антитрипсина могут возникнуть эмфизема лёгких и гепатит, приводящий к циррозу печени. Существует несколько полиморфных форм α1-антитрипсина, одна из которых является патологической. У людей, гомозиготных по двум дефектным аллелям гена антитрипсина, в печени синтезируется α1-антитрипсин, который образует агрегаты, разрушающие гепатоциты. Это приводит к нарушению секреции такого белка гепатоцитами и к снижению содержания α1-антитрипсина в крови.

Гаптоглобин составляет примерно четверть всех α2-глобулинов. Гаптоглобин при внутрисосудистом гемолизе эритроцитов образует комплекс с гемоглобином, который разрушается в клетках РЭС. Если свободный гемоглобин, имеющий молекулярную массу 65 кД, может фильтроваться через почечные клубочки или агрегировать в них, то комплекс гемоглобин-гаптоглобин имеет слишком большую молекулярную массу (155 кД), чтобы пройти через гломерулы. Следовательно, образование такого комплекса предотвращает потери организмом железа, содержащегося в гемоглобине. Определение содержания гаптоглобина имеет диагностическое значение, например, снижение концентрации гаптоглобина в крови наблюдают при гемолитической анемии. Это объясняют тем, что при Т1/2 гаптоглобина, составляющем 5 дней, и Т1/2 комплекса гемоглобин - гаптоглобин (около 90 мин) увеличение поступления свободного гемоглобина в кровь при гемолизе эритроцитов вызовет резкое снижение содержания свободного гаптоглобина в крови. Гаптоглобин относят к белкам острой фазы , его содержание в крови повышается при острых воспалительных заболеваниях.

		Концентрация в сыворотке крови, г/л
Альбумины	Транстиретин
	Альбумин		Поддержание осмотического давления, транспорт жирных кислот, билирубина, жёлчных кислот, стероидных гормонов, лекарств, неорганических ионов, резерв аминокислот
α1-Глобулины	α1 -Антитрипсин		Ингибитор протеиназ
			Транспорт холестерола
	Протромбин		Фактор II свёртывания крови
	Транскортин		Транспорт кортизола, кортикостерона, прогестерона
	Кислый α1-гликопротеин		Транспорт прогестерона
	Тироксинсвязывающий глобулин		Транспорт тироксина и трийодтиронина
α2-Глобулины	Церулоплазмин		Транспорт ионов меди, оксидоредуктаза
	Антитромбин III		Ингибитор плазменных протеаз
	Гаптоглобин		Связывание гемоглобина
	α2-Макроглобулин		Ингибитор плазменных протеиназ, транспорт цинка
	Ретинолсвязыва-ющий белок		Транспорт ретинола
	Витамин D связывающий белок		Транспорт кальциферола
β-Глобулины			Транспорт холестерола
	Трансферрин		Транспорт ионов железа
	Фибриноген		Фактор I свёртывания крови
	Транскобаламин		Транспорт витамина B12
	Глобулин связывающий белок		Транспорт тестостерона и эстрадиола
	С-реактивный белок		Активация комплемента
γ-Глобулины			Поздние антитела
			Антитела, защищающие слизистые оболочки
			Ранние антитела
			Рецепторы В-лимфоцитов

Энзимодиагностика - методы диагностики болезней, патологических состояний и процессов, основанные на определении активности энзимов (ферментов) в биологических жидкостях. В особую группу выделяются иммуноферментные диагностические методы, состоящие в применении антител, химически связанных с каким-либо ферментом, для определения в жидкостях веществ, образующих с данными антителами комплексы антиген — антитело. Использование энзимных тестов является важным критерием в распознавании врожденных энзимопатий, характеризующихся специфическими нарушениями обмена веществ и жизнедеятельности в связи с отсутствием или недостатком того или иного фермента. Ферменты представляют собой специфические высокомолекулярные белковые молекулы, являющиеся биологическими катализаторами, т.е. ускоряющими химические реакции, протекающие в живых организмах. Проникновение ферментов из клеток во внеклеточную жидкость, а затем в кровь, в мочу или другие биологические жидкости служит чрезвычайно чувствительным показателем повреждения плазматических мембран или повышения их проницаемости (например, вследствие гипоксии, гипогликемии, воздействия некоторых фармакологических веществ, инфекционных агентов, токсинов). Это обстоятельство лежит в основе диагностики повреждения клеток органов и тканей по феномену сопровождающей его гиперферментемии, причем выявляемое повышение активности фермента или его изоформы может иметь разную степень специфичности для поврежденного органа. Распределение отдельных изоферментов в тканях более специфично для определенной ткани, чем суммарная ферментативная активность, поэтому исследование некоторых изоферментов приобрело важное значение для ранней диагностики поражения отдельных органов и тканей. Так, например широко используется определение активности в крови изоферментов креатинфосфокиназы для диагностики острого инфаркта миокарда , лактатдегидрогеназы — для диагностики поражений печени и сердца, кислой фосфатазы — ираспознавании рака предстательной железы Диагностическая ценность энзимных тестов достаточно высока; она зависит как от специфичности данного вида гиперферментемии для определенных болезней, так и от степени чувствительности теста, т.е. кратности возрастания активности фермента при данном заболевании относительно нормальных значений. Однако большое значение имеет время постановки теста, т.к. появление и продолжительность гиперферментемии после повреждения органа различны и определяются соотношением скорости поступления фермента в кровоток и скорости его инактивации. При отдельных заболеваниях надежность их диагностики может быть повышена исследованием не одного, а нескольких изоферментов. Так, например, достоверность диагноза острого инфаркта миокарда возрастает, если в определенные сроки отмечено повышение активности креатинфосфокиназы, лактатдегидрогеназы и аспарагиновой аминотрансферазы. Степень выявляемой гиперферментемии объективно отражает тяжесть и распространенность повреждения органа, что позволяет прогнозировать течение заболевания.

А также другие работы, которые могут Вас заинтересовать
75693.		Основные причины аварий на производстве	14.55 KB
	Основные причины аварий на производстве Основные причины аварий и несчастных случаев: отступление от требований проектной и технологической документации; нарушение регламента ремонтных работ; неудовлетворительное техническое состояние оборудования; неэффективность производственного контроля; неосторожные или несанкционированные действия исполнителей работ; неправильная организация производства работ. Причины производственного травматизма и профзаболеваний Технические причины. Это причины не зависящие от уровня организации...
75694.		Правовые, нормативно – технические и организационные основы обеспечения БЖД	12.7 KB
	Закон содержит свод правил охраны окружающей природной среды в новых условиях хозяйственного развития и регулирует природоохранительные отношения в сфере всей природной среды не выделяя ее отдельные объекты охране которых посвящено специальное законодательство. Задачами природоохранительного законодательства являются: охрана природной среды а через нее и здоровья человека; предупреждение вредного воздействия хозяйственной или иной деятельности; оздоровление окружающей природной среды улучшение ее качества. Эти задачи реализуются через три...
75695.		Концепция приемлимого (допустимого) риска	94.13 KB
	Концепция приемлимого допустимого риска Традиционная техника безопасности базировалась на категорическом требовании обеспечить полную безопасность не допустить никаких аварии.В современных условиях от тезиса абсолютной безопасности перешли к концепции допустимого приемлемого риска суть которой в стремлении к такой малой безопасности которую приемлет общество в данный период времени.9 показан упрощенный пример определения приемлемого риска. Определение приемлемого риска Суммарный риск имеет минимум при определённом соотношении между...
75696.		Система стандартов безопасности труда (ССБТ)	13.63 KB
	Система стандартов безопасности труда ССБТ Система стандартов безопасности труда комплекс взаимосвязанных стандартов содержащих требования нормы и правила организационнотехнического метрологического санитарногигиенического характера направленные на обеспечение безопасных условий труда сохранение жизни и здоровья и работников в процессе трудовой деятельности. Структура системы стандартов безопасности трудаССБТ включает группы приведенные в таблице. Шифр группы Наименование группы 0 Организационнометодические стандарты 1 Стандарты...
75697.		Стандарт организации	13.06 KB
	Организации могут самостоятельно устанавливать порядок разработки своих стандартов принять документально оформленное решение путем подготовки и утверждения соответствующего организационнораспорядительного документа о признании и применении разработанных ранее и действующих на текущий момент стандартов предприятия или стандартов общественного объединения в качестве стандартов данной организации. Одновременно может быть решен вопрос о целесообразности постепенного поэтапного или одномоментного переоформления стандартов предприятия...
75698.		Основные принципы государственной политики в области безопасности (охраны) труда	13.71 KB
	Основные принципы государственной политики в области безопасности охраны труда. Государственная политика в области охраны труда предусматривает совместные действия органов законодательной и исполнительной власти Российской Федерации и республик в составе Российской Федерации объединений работодателей профессиональных союзов в лице их соответствующих органов и иных уполномоченных работниками представительных органов по улучшению условий и охраны труда предупреждению производственного травматизма и профессиональных...
75699.		Система управления безопасностью труда на предприятиях лесного комплекса	13.61 KB
	Система управления безопасностью труда на предприятиях лесного комплекса. В системе управления безопасностью труда как и во всякой управляемой системе необходимо определить и четко выделить основные принципы и направления по которым будет осуществляться управляющее воздействие на систему. Схема управления безопасностью труда представлена на рис. ч В формировании здоровых и безопасных условий труда главными направлениями являются следующие: Безопасность производственного оборудования свойство оборудования сохранять соответствие...
75700.		Обеспечение здоровых и безопасных условий труда на лесохозяйственном предприятии	11.15 KB
	Обеспечение здоровых и безопасных условий труда на лесохозяйственном предприятии. Основной целью управления безопасностью труда является организация работы по обеспечению безопасности снижению травматизма и аварийности профессиональных заболеваний улучшению условий труда на основе комплекса задач по созданию безопасных и безвредных условий труда. Задачи: создание системы законодательных и нормативных правовых актов в области охраны труда; надзор и контроль за соблюдением законодательных и нормативно правовых актов; оценка и анализ условий и...
75701.		Коллективный договор и порядок его заключения	13.99 KB
	Коллективный договор и порядок его заключения Коллективный договор правовой акт регулирующий социально-трудовые отношения в организации и заключаемый работниками и работодателем в лице их представителей. Содержание и структура коллективного договора определяется сторонами. В коллективный договор могут включаться взаимные обязательства работников и работодателя по следующим вопросам: формы системы и размеры оплаты труда; выплата пособий и компенсаций; занятость переобучение; рабочее время и время отдыха включая вопросы...

[06-011 ] Белковые фракции в сыворотке

500 руб.

Заказать

Определение количественных и качественных изменений основных фракций белка крови, используемое для диагностики и контроля лечения острых и хронических воспалений инфекционного и неинфекционного генеза, а также онкологических (моноклональных гаммапатий) и некоторых других заболеваний.

Синонимы русские

Протеинограмма.

Синонимы английские

Serum Protein Electrophoresis (SPE, SPEP).

Метод исследования

Электрофорез на пластинках с агарозным гелем.

Единицы измерения

Г/л (грамм на литр), % (процент).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

1. Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
2. Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение и не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Общий белок сыворотки крови включает в себя альбумин и глобулины, которые в норме находятся в определенном качественном и количественном соотношении. Оно может быть оценено с помощью нескольких лабораторных методов. Электрофорез белков в агарозном геле – это метод разделения белковых молекул, основанный на различной скорости их движения в электрическом поле в зависимости от размера, заряда и формы. При разделении общего белка сыворотки крови удается выявить 5 основных фракций. При проведении электрофореза белковые фракции определяются в виде полос различной ширины с характерным, специфичным для каждого типа белка местоположением в геле. Для определения доли каждой фракции в общем количестве белка оценивают интенсивность полос. Так, например, основная белковая фракция сыворотки – это альбумин. На его долю приходится около 2/3 всего белка крови. Альбумин соответствует самой интенсивной полосе, полученной при электрофорезе белков сыворотки крови здорового человека. К другим фракциям сыворотки, выявляемым с помощью метода электрофореза, относят: альфа-1 (преимущественно альфа-1-антитрипсин), альфа-2 (альфа-2-макроглобулин и гаптоглобин), бета (трансферрин и С3-компонент комплемента) и гамма-глобулины (иммуноглобулины). Различные острые и хронические воспалительные процессы и опухолевые заболевания сопровождаются изменением нормального соотношения белковых фракций. Отсутствие какой-либо полосы может указывать на дефицит белка, что наблюдается при иммунодефицитах или недостаточности альфа-1-антитрипсина. Избыток какого-либо белка сопровождается увеличением интенсивности соответствующей полосы, что наиболее часто наблюдается при различных гаммапатиях. Результат электрофоретического разделения белков может быть представлен графически, при этом каждая фракция характеризуется определенной высотой, отражающей ее долю в общем белке сыворотки. Патологическое увеличение доли какой-либо фракции носит название "пик", например "М-пик" при множественной миеломе.

Исследование белковых фракций играет особую роль при диагностике моноклональных гаммапатий. В эту группу заболеваний входят множественная миелома, моноклональная гаммапатия неясного генеза, макроглобулинемия Вальденстрема и некоторые другие состояния. Эти заболевания характеризуются клональной пролиферацией В-лимфоцитов или плазматических клеток, при которой происходит бесконтрольная выработка одного вида (одного идиотипа) иммуноглобулинов. При разделении сывороточного белка пациентов с моноклональной гаммапатией с помощью электрофореза наблюдаются характерные изменения – появление узкой интенсивной полосы в зоне гамма-глобулинов, которая называется М-пик, или М-белок. М-пик может отражать гиперпродукцию любого иммуноглобулина (как IgG при множественной миеломе, так и IgM при макроглобулинемии Вальденстрема и IgA при моноклональной гаммапатии неясного генеза). Важно отметить, что метод электрофореза в агарозном геле не позволяет дифференцировать различные классы иммуноглобулинов между собой. Для этой цели используют иммуноэлектрофорез. Кроме того, данное исследование позволяет дать приблизительную оценку количества патологического иммуноглобулина. В связи с этим исследование не показано для дифференциальной диагностики множественной миеломы и моноклональной гаммапатии неясного генеза, так как она требует более точного измерения количества М-белка. С другой стороны, если диагноз "множественная миелома" был верифицирован, метод электрофореза в агарозном геле может быть использован для оценки динамики М-белка при контроле лечения. Следует отметить, что у 10 % пациентов с множественной миеломой нет никаких отклонений в протеинограмме. Таким образом, нормальная протеинограмма, полученная с помощью электрофореза в агарозном геле, не позволяет полностью исключить это заболевание.

Другим примером гаммапатии, выявляемой с помощью электрофореза, является ее поликлональная разновидность. Она характеризуется гиперпродукцией различных видов (различных идиотипов) иммуноглобулинов, что определяется как однородное увеличение интенсивности полосы гамма-глобулинов при отсутствии каких-либо пиков. Поликлональная гаммапатия наблюдается при многих хронических воспалительных заболеваниях (инфекционных и аутоиммунных), а также при патологии печени (вирусных гепатитах).

Исследование белковых фракций сыворотки крови используют для диагностики различных синдромов иммунодефицита. Примером может послужить агаммаглобулинемия Брутона, при которой снижается концентрация всех классов иммуноглобулинов. Электрофорез белков сыворотки пациента с болезнью Брутона характеризуется отсутствием или крайне низкой интенсивностью полосы гамма-глобулинов. Низкая интенсивность альфа-1-полосы – характерный диагностический признак недостаточности альфа-1-антитрипсина.

Широкий спектр состояний, при которых наблюдаются качественные и количественные изменения протеинограммы, включает самые разные заболевания (от хронической сердечной недостаточности до вирусных гепатитов). Несмотря на наличие некоторых типичных отклонений протеинограммы, позволяющих в ряде случаев с определенной уверенностью диагностировать заболевание, обычно результат электрофореза белков сыворотки не может служить однозначным критерием постановки диагноза. Поэтому интерпретацию исследования белковых фракций крови проводят с учетом дополнительных клинических, лабораторных и инструментальных данных.

Для чего используется исследование?

• Для оценки качественного и количественного соотношения основных белковых фракций у пациентов с острыми и хроническими инфекционными заболеваниями, аутоиммунными состояниями и некоторыми болезнями печени (хронические вирусные гепатиты) и почек (нефротический синдром).
• Для диагностики и контроля лечения моноклональных гаммапатий (множественной миеломы и моноклональной гаммапатии неясного генеза).
• Для диагностики синдромов иммунодефицита (агаммаглобулинемии Брутона).

Когда назначается исследование?

• При обследовании пациента с острыми или хроническими инфекционными заболеваниями, аутоиммунными состояниями и некоторыми болезнями печени (хронические вирусные гепатиты) и почек (нефротический синдром).
• При симптомах множественной миеломы: патологических переломах или болях в костях, немотивированной слабости, персистирующей лихорадки, рецидивирующих инфекционных заболеваниях.
• При отклонениях в других лабораторных анализах, позволяющих заподозрить множественную миелому: гиперкальциемии, гипоальбуминемии, лейкопении и анемии.
• При подозрении на недостаточность альфа-1-антитрипсина, болезнь Брутона и другие иммунодефициты.

Что означают результаты?

Референсные значения

• Общий белок

Компонент	Референсные значения
Альбумин, %
Альфа-1-глобулин, %
Альфа-2-глобулин, %
Бета-1-глобулин, %
Бета-2-глобулин, %
Гамма-глобулин, %

Причины повышения фракции альбумина:

• беременность;
• дегидратация;
• алкоголизм.

Причины понижения фракции альбумина:

• острый холецистит;
• сахарный диабет;
• воспалительные и опухолевые заболевания ЖКТ;
• нефротический синдром;
• нефритический синдром;
• лейкоз;
• лимфома;
• хроническая сердечная недостаточность;
• макроглобулинемия;
• множественная миелома;
• остеомиелит;
• язвенная болезнь;
• пневмония;
• саркоидоз;
• системная красная волчанка;
• неспецифический язвенный колит;
• прием глюкокортикоидов.

Причины повышения фракции альфа-1-глобулина:

• острые или хронические воспалительные заболевания;
• лимфогранулематоз;
• цирроз печени;
• язвенная болезнь;
• беременность;
• стресс;

Причины понижения фракции альфа-1-глобулина:

• недостаточность альфа-1-антитрипсина;
• острый вирусный гепатит.

Причины повышения фракции альфа-2-глобулина:

• острая ревматическая лихорадка;
• хронический гломерулонефрит;
• цирроз печени;
• сахарный диабет;
• диспротеинемия;
• лимфогранулематоз;
• пожилой и младенческий возраст;
• нефротический синдром;
• остеомиелит;
• язвенная болезнь;
• пневмония;
• узловатый полиартериит;
• ревматоидный артрит;
• саркоидоз;
• стресс;
• системная красная волчанка;
• мальабсорбция;

Причины понижения фракции альфа-2-глобулина:

• острый вирусный гепатит;
• гипогаптоглобинемия;
• интраваскулярный гемолиз;
• гипертиреоз;
• мальабсорбция.

Причины повышения фракции бета-глобулина:

• острые воспалительные заболевания;
• сахарный диабет;
• диспротеинемия;
• гломерулонефрит;
• гиперхолестеринемия;
• железодефицитная анемия;
• подпеченочная желтуха;
• макроглобулинемия;
• нефротический синдром;
• беременность;
• ревматоидный артрит;
• саркоидоз;
• прием пероральных контрацептивов.

Причины понижения фракции бета-глобулина:

• аутоиммунные заболевания;
• лейкоз;
• лимфома;
• нефротический синдром;
• системная склеродермия;
• стеаторея;
• системная красная волчанка;
• цирроз печени;
• неспецифический язвенный колит.

Причины повышения фракции гамма-глобулина:

• амилоидоз;
• цирроз печени;
• хронический лимфолейкоз;
• криоглобулинемия;
• муковисцидоз;
• тиреоидит Хашимото;
• ювенильный ревматоидный артрит;
• множественная миелома;
• моноклональная гаммапатия неясного генеза;
• ревматоидный артрит;
• саркоидоз;
• системная склеродермия;
• синдром Шегрена;
• системная красная волчанка;
• макроглобулинемия Вальденстрема.

Причины понижения фракции гамма-глобулина:

• острый вирусный гепатит;
• агаммаглобулинемия;
• гломерулонефрит;
• лейкоз;
• лимфома;
• нефротический синдром;
• мальабсорбция;
• склеродермия;
• стеаторея;
• неспецифический язвенный колит.

Что может влиять на результат?

• Применение пенициллина может приводить к расщеплению полосы альбумина.
• Использование радиоконтрастных веществ, а также недавняя процедура гемодиализа препятствует интерпретации результата исследования.
DeVita V.T. Principles and practice of Oncology / V.T. DeVita, Lawrence T.S., Rosenberg S.A; 8 th ed. – Lippincott Williams & Wilkins, 2008.
• Fauci et al. Harrison"s Principles of Internal Medicine/A. Fauci, D. Kasper, D. Longo, E. Braunwald, S. Hauser, J. L. Jameson, J. Loscalzo; 17 ed. – The McGraw-Hill Companies, 2008.

Белковые фракции представляют собой отдельные виды белков крови: альбумин, альфа1-, альфа2-, бета- и гамма-глобулины. Их исследование используется в качестве дополнительного теста в диагностике многих заболеваний.

Важное диагностическое значение имеют количественные взаимоотношения между отдельными белками сыворотки крови. Для разделения всех белков сыворотки используется метод электрофореза, основанный на различной подвижности белков сыворотки в электрическом поле.
С помощью электрофореза белки подразделяются на следующие фракции: альбумины и глобулиновые фракции (альфа1-глобулины, альфа2-глобулины, бета-глобулины и гамма-глобулины):

1. Альфа1-глобулины : альфа1-антитрипсин, альфа1-кислый гликопротеин, альфа-1 липопротеин.
2. Альфа2-глобулины : альфа2-макроглобулин, гаптоглобин, аполипопротеины, церулоплазмин.
3. Бета-глобулины : трансферрин, С3 компонент системы комплемента, бета-липопротеины, гемопексин.
4. Гамма-глобулины : иммуноглобулины - IgA, IgM, IgG.

В результате развития острых или обострения хронических воспалительных заболеваний соотношение белковых фракций изменяется.
Уменьшение количества того или иного вида белка наблюдается при иммунодефицитах, которые свидетельствуют о серьезных процессах в организме (аутоиммунные заболевания, ВИЧ, онкология и т.д.). Избыток того или иного вида белка свидетельствует о моноклональной гаммапатии (производство аномальных типов иммуноглобулинов). К последствиям гаммапатии можно отнести множественную миелому (рак плазматических клеток), макроглобулинемию Вальденстрема (опухоль костного мозга) и т.д.

Исследование белковых фракций является более информативным в диагностическом отношении, чем определение только общего белка или альбумина. При многих заболеваниях часто изменяется процентное соотношение белковых фракций, хотя общее содержание белка в сыворотке крови остаётся в пределах нормы.
При некоторых заболеваниях в крови появляются белки, отличающиеся в физическом, химическом и иммунологическом отношении от обычных белков сыворотки крови. Их называют моноклональными иммуноглобулинами (парапротеины, М-протеины). При проведении электрофореза белков сыворотки крови о наличии парапротеинов свидетельствует появление на электрофореграмме дополнительной (у здоровых людей отсутствует) узкой и резко ограниченной фракции белков (её ещё называют М-градиент) в области гамма-глобулинов.
Обнаружение парапротеинов наиболее характерно для парапротеинемических гемобластозов (миеломная болезнь, макроглобулинемия Вальденстрема, болезнь тяжёлых цепей), реже встречается при хронических гепатитах, у некоторых пациентов престарелого возраста. Имитировать М-белок могут высокие концентрации С-реактивного белка и фибриногена.

Повышение альфа-1- и альфа-2-глобулинов может наблюдаться при острых и обострениях хронических воспалительных процессов, при диффузных заболеваниях соединительной ткани (системная красная волчанка, ревматизм, ревматоидный артрит и др.), злокачественных опухолях, некоторых болезнях почек, протекающих с нефротическим синдромом (гломерулонефрит, амилоидоз и др.).

Снижение уровня альфа-2-глобулинов может наблюдаться при хроническом панкреатите, сахарном диабете, реже при токсических гепатитах. Повышение содержания бета-глобулинов чаще всего встречается у людей с нарушением липидного (жирового) обмена, в том числе у пациентов с атеросклерозом, ишемической болезнью сердца, гипертонией.

Снижение бета-глобулинов встречается реже и обычно обусловлено общим дефицитом белков плазмы.

Повышение количества гамма-глобулинов , являющихся основными «поставщиками» антител, нередко наблюдается при хронических заболеваниях печени (хронический гепатит, цирроз), хронических инфекциях, некоторых аутоиммунных заболеваниях (ревматоидный артрит, хронический аутоиммунный гепатит и др.), миеломной болезни.

Снижение гамма-глобулинов в крови встречается в норме у детей в возрасте 3-4 месяцев (физиологическое снижение), а у взрослых всегда имеет патологический характер и обычно указывает на врожденные или приобретенные иммунодефицитные состояния, нередко наблюдается при системной красной волчанке.

Показания к назначению исследования

1. Множественная миелома;
2. Макроглобулинемия Вальденстрема;
3. Гипогаммаглобулинемия;
4. Агамма-А-глобулинемия;
5. Анальбуминемия;
6. Нарушение обмена альфа-антитрипсина;
7. Цирроз печени;
8. Обследование пациентов с острыми и хроническими инфекциями

Подготовка к исследованию

Специальной подготовки к исследованию не требуется. Необходимо следовать общим требованиям подготовки к исследованиям.

ОБЩИЕ ПРАВИЛА:

1. Для большинства исследований кровь рекомендуется сдавать утром, в период с 8 до 11 часов, натощак (между последним приемом пищи и взятием крови должно пройти не менее 8-ми часов, воду можно пить в обычном режиме), накануне исследования легкий ужин с ограничением приема жирной пищи. Для тестов на инфекции и экстренных исследований допустимо сдавать кровь через 4-6 часов после последнего приема пищи.

2. ВНИМАНИЕ! Специальные правила подготовки для ряда тестов: строго натощак, после 12-14 часового голодания, следует сдавать кровь на гастрин-17, липидный профиль (холестерин общий, холестерин-ЛПВП, холестерин-ЛПНП, холестерин-ЛПОНП, триглицериды, липопротеин (а), аполипо-протен А1, аполипопротеин В); глюкозотолерантный тест выполняется утром натощак после 12-16 часов голодания.

3. Накануне исследования (в течение 24 часов) исключить алкоголь, интенсивные физические нагрузки, прием лекарственных препаратов (по согласованию с врачом).

4. За 1-2 часа до сдачи крови воздержаться от курения, не употреблять сок, чай, кофе, можно пить негазированную воду. Исключить физическое напряжение (бег, быстрый подъем по лестнице), эмоциональное возбуждение. За 15 минут до сдачи крови рекомендуется отдохнуть, успокоиться.

5. Не следует сдавать кровь для лабораторного исследования сразу после физиотерапевтических процедур, инструментального обследования, рентгенологического и ультразвукового исследований, массажа и других медицинских процедур.

6. При контроле лабораторных показателей в динамике рекомендуется проводить повторные исследования в одинаковых условиях – в одной лаборатории, сдавать кровь в одинаковое время суток и пр.

7. Кровь для исследований нужно сдавать до начала приема лекарственных препаратов или не ранее, чем через 10–14 дней после их отмены. Для оценки контроля эффективности лечения любыми препаратами нужно проводить исследование спустя 7–14 дней после последнего приема препарата.

Если Вы принимаете лекарства, обязательно предупредите об этом лечащего врача.